Фибриллярные полипептиды

Промежуточные филаменты образуются из фибриллярных полипептидов четырех типов [51, 52] [c.314]

Промежуточные филаменты состоят из фибриллярных полипептидов весьма различной величины [35] [c.122]

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ. Белки делятся на две большие группы — фибриллярные и глобулярные. Для удобства классификации белки, у которых отношение длины к ширине больше 10, называют фибриллярными, а белки для которых это отношение меньше 10,— глобулярными. Фиброин шелка и р-форма (развернутая форма) кератина, а также синтетические полипептиды принадлежат к группе фибриллярных белков,, у которых почти [c.409]

Замечательным явилось сходство рентгенограмм (перечисленных фибриллярных белков и той структурной формы синтетических полипептидов, которая оказалась нечувствительной к их химической структуре. Речь идет об а-спирали. Получены убедительные признаки существования а-спиральной конфигурации в полипептидных цепях фибриллярных белков. Из меренный по рентгенограммам шаг спирали (около 5 А) и величина проекции одного остатка на ось волокна (около 1,5 А) согласуются с расчетными данными для а-спиральных структур. Дихроизм поляризованных инфракрасных спектров поглощения перечисленных фибриллярных белков указывает на то, что. водородные связи в этих белках [c.542]

Открытие а-опирали в синтетических полипептидах и фибриллярных белках явилось выдающимся достижением структурной химии нашего времени. [c.543]

Такая же складчатая структура существует в синтетических полипептидах, таких как полиамид-6 (см. раздел 3.9), она встречается только у фибриллярных белков. Спиральная вторичная структура, напротив, обнаружена как у фибриллярных, так и у глобулярных белков. [c.657]

Некоторые интересные результаты были получены и в нашей стране. Они, естественно, не могли быть упомянуты в обзорах [19, 20]—большая их часть пока находится в печати или в стадии подготовки к публикации. У нас расчетами конформаций пептидов занимаются две группы одна — в лаборатории Е. М. Попова в Москве и другая — группа С. Г. Галактионова в Минске. В. Г. Туманян в Москве занимается расчетами конформаций полипептидов, моделирующих фибриллярные белки. [c.94]

Большой интерес теоретиков к полипептидам вызван, во-первых, тем, что последние имеют спиральные или растянутые конформации, характерные для некоторых участков белков, и, во-вторых, тем, что расчеты их оптимальных конформаций не представляют дополнительных трудностей по сравнению с дипептидами, поскольку в регулярной цепи углы вращения ф и я повторяются. В этом разделе мы рассмотрим основные черты структуры гомополимеров (более подробнее они изложены в обзоре [19]), конформации некоторых регулярных полипептидов с чередующимися аминокислотными остатками (такие полипептиды моделируют фибриллярные белки) и конфигурационную статистику, вернее, в какой степени чувствительна гибкость полипептидов к потенциальным функциям. [c.139]

Полипептиды, моделирующие фибриллярные белки [c.143]

В отличие от рассмотренных сейчас полипептидов, фибриллярные белки и моделирующие их полипептиды состоят из регулярных или почти регулярных сополимеров (например, (Гли-Про-Про) ), которые способны образовывать двойные, [c.143]

Полиморфизм, наблюдаемый в полимерах, может быть разделен на две больших категории. К первой относятся полимеры, цепи которых способны в кристаллическом состоянии приобретать существенно отличные упорядоченные конформации. В результате различаются периодичности цепей и соответственно размеры элементарных ячеек. К этой категории полимеров относятся гранс-полиуглеводороды, а также а- и 3-структуры, наблюдаемые у полипептидов и фибриллярных белков. [c.146]

Предложенный выше метод анализа, по-видимому, также может быть полезным при изучении перехода а— р в синтетических полипептидах и фибриллярных белках. Для таких систем кристаллическая модификация, легче остальных возникающая в определенном растворителе и при заданной деформации, еще не обязательно является самой устойчивой [101, 102]. Деформация, предшествующая кристаллизации, повышает свободную энергию жидкого состояния. Поэтому одна из модификаций может теперь стать стабильнее другой, или кристаллизация мета-стабильной модификации может быть облегчена деформационным процессом. Проблемы, связанные с этими эффектами деформации, могут быть, как и в предыдущих случаях, разрешены при определении свободной энергии плавления каждой из форм. Чрезвычайно интересно, в частности, выяснить, находятся ли встречающиеся в природе кристаллические молекулы в наиболее термодинамически выгодной модификации. [c.148]

По химическому строению желатина представляет собой полипептид с молекулярным весом 100 ООО. Ее можно получить в почти монодисперсной форме, однако технический продукт обычно несколько деструктирован и имеет средний молекулярный вес около 70 000. Гидролиз фибриллярного белка коллагена, выделенного из костей или шкур крупного рогатого скота или свиней, ведут в присутствии извести или минеральной кислоты. При этом происходит не только расщепление макроструктуры коллагена на отдельные цепи, но и гидролиз пептидных и других связей, вследствие чего конечное содержание концевых и боковых реакционноспособных групп, имеющее решающее значение для качества продукта, зависит от условий получения желатины. В заключение желатину экстрагируют горячей водой и выделяют из экстракта путем упаривания. [c.645]

Частоты поглощения в инфракрасной области спектра и дихроизм для а- и (5-форм фибриллярных белков и полипептидов [c.256]

Одно из основных заключений, которое можно вывести на основании рентгенографических данных для этих белков, состоит в том, что молекулы глобулярных белков должны быть относительно компактны и симметричны. Молекулы должны быть такими, чтобы они могли целиком войти в элементарную ячейку с симметрией, соответствующей кристаллографической пространственной группе. Это очень сильно ограничивает выбор размеров молекул, и, кроме того, требуемые размеры неизменно являются размерами относительно компактной фигуры. В элементарную ячейку ни в коем случае нельзя поместить длинные полностью вытянутые или спиральные полипептидные цепи, подобные тем, которые встречаются в синтетических полипептидах и фибриллярных белках. Например, в гемоглобине каждая полипептидная цепь (каждая молекула молекулярного веса 33 500 состоит из двух цепей) содержит около 150 остатков аминокислот. Кроме того, в молекуле гемоглобина нет никаких дисульфидных мостиков, которые могли бы препятствовать образованию полностью вытянутой или спиральной конформаций цепей. Длина каждой цепи гемоглобина [c.76]

Класс II включает молекулы определенной структуры, модели которых были определены по крайней мере опытным путем. В эту группу входят синтетические полипептиды, некоторые из фибриллярных белков, амилоза крахмала (комплекс с иодом) и дезоксирибонуклеиновая кислота. В каждом из этих случаев кристаллическая структура, по-видимому, определяется сильной тенденцией к образованию водородных связей, которые могут быть внутримолекулярными, что приводит к спиральным структурам, или межмолекулярными, что приводит к состоящим из многих тяжей спиралям или к пластинчатым структурам. [c.149]

Второй подкласс класса II включает молекулы, которые в твердом состоянии образуют пластинчатые структуры. Ясно, что такие структуры не могут сохраняться в растворе. Все молекулы этого подкласса относятся к фибриллярным белкам (например, фиброин шелка) или к синтетическим полипептидам многие из этих молекул могут образовывать как спиральные, так и пластинчатые структуры в твердом состоянии, и все они содержат одну и ту же полипептидную основную цепь. Поэтому в некоторых растворителях их можно перевести в спиральную форму, В других растворителях они будут находиться в форме беспорядочного клубка. [c.151]

Пептидные водородные связи. Поскольку полипептидные цепи фибриллярных белков и синтетических полипептидов проявляют значительную тенденцию к образованию водородных связей С=0- -Н—N. то можно ожидать, что эта тенденция свойственна и глобулярным белкам. Однако данные по оптическому вращению, приведенные в табл. 4, ясно показывают, что в водной среде только часть пептидных связей может принимать участие в образовании спирали. Частично спирализованная молекула, не содержащая никаких других элементов упорядочения внутренней структуры, будет иметь длинные участки цепи, свернутые в беспорядочный клубок, так что в этом случае невозможно ожидать наличия специфической компактной формы, характерной для молекул глобулярных белков. Таким образом, для объяснения наблюдаемой формы молекул следует привлечь какие-то другие значительные силы. [c.153]

Э. Фишер синтезировал полипептиды, имеющие много общего с продуктами гидролиза белков они давали реакции, характерные для альбумоз, расщеплялись теми же ферментами, что и белки (соком поджелудочной железы), в организме претерпевали такие же превращения, что и белковые вещества. Белковые вещества различают не только по аминокислотному составу, но и по форме молекул. Существуют белки нитевидные (фибриллярные) и шаровидные (глобулярные). К первым относят белки волос, шерсти, шелка, мышечной ткани, ко вторым — большинство белков растений и животных. Установлено, что у большинства белков поли-пептидные цепи бывают свернуты в виде спирали. [c.383]

Знание конформаций дипептидов необходимо для понимания структуры глобулярных и фибриллярных белков. Если какие-либо области (ф, -ф) запрещены в дипептидах, то они будут запрещены и в полипептидах. Формы ям и относительные стабильности также сохраняют свое значение при переходе от дипептидов к большим молекулам, и потому закономерности, найденные для дипептидов, имеют общее значение. [c.370]

При электронно-микроскопическом изучении препаратов, напыленных металлом, можно видеть, что промежуточные филаменты-в отличие от актиновых полимеров и микротрубочек, состоящих из глобулярных субъединиц-образованы нитевидными молекулами. Как полагают, в составе филамента эти фибриллярные полипептиды объединены в структуру типа каната, сходную с молекулой коллагена. Такое строение позволяет объяснить многие характерные свойства промежуточных филаментов, например высокое сопротивление растягивающим сшгам, которое может еще более увеличиваться при образовании ковалентных связей между субъединицами. [c.122]

Рис. 10-74. Одна из моделей строения промежуточного филамента основная структурная субъединица образована тремя фибриллярными полипептидами (По Р. Steinert, J. Mol. Biol., 123, 49-70, 1978.)

Промежуточные филаменты представляют собой полимеры фибриллярных полипептидов, напоминающие витой канат, которые в клетке выполняют главным образом структурные функции, например противодействуют растягивающим силам. Известно много тканеспецифичных форм этих филаментов, различающихся своим полипептидным составом. Это кератиновые филаменты эпителиальных клеток, нейрофиламенты нервных клеток, виментиновые нити фибробластов и многих других клеток. Полипептиды, входящие в состав промежуточных филаментов разного типа, различаются по аминокислотному составу и (часто довольно значительно) по молекулярной массе. Однако все они содержат гомологичные участки, из которых, по-видимому, строится собственно филамент. Другие области полипептидной цепи, не участвующие непосредственно в формировании филамента, вероятно, выполняют в клетке какие-то другие, пока не известные функции. [c.125]

Фибриллярные белки состоят из цепей полипептидов, соединенных между собой в основном вохюродной связью с образованием сложных спиралевидных структур, называемых вторичной структурой белка (рис. 39). [c.360]

Тожалуй, следует подчеркнуть, что структурные формы, наблюдае-, мые в фибриллярных белках, выражены не столь четко, как в синтетических полипептидах. Это объясняется тем, что локальные нарушения, вызываемые структурными различиями боковых групп, портят структуру. [c.543]

Полипептиды, отиосительияя молекулярная масса которых превышает 10 000, называют протеинами (белками). По форме макромолекул различают фибриллярные белки (волокнистые белки) и глобулярные белки (шарообразно построенные белки) [3.3.5]. [c.656]

Третичная структура. Так назьгааемые боковые радикалы (К) аминокислот в полипептидной цепи способны к дополнительным внутримолекулярньпи взаимодействиям, которые препятствуют а-спирализации и образованию /3-структур, в результате чего белки приобретают глобулярную форму (отношение длины к ширине молекулы меньше 10) У фибриллярных белков такое соотношение больше 10 Если кератин, коллаген, синтетические полипептиды относятся к фибриллярным, то ферменты являются глобулярными белками Третичная структура белков образуется за счет водородных связей -ОН, -МНг, -СОО групп боковых радикалов, ионных связей между -КН4 и -СОО группами, 884 [c.884]

В очистке промышленных сточных вод принимает участие большинство микроорганизмов, способных к гетеротрофному биосинтезу, ибо только они могут разрушать органические вещества. Известно, что гетеротрофы в процессе эволюции приспособились к использованию в природе тех естественных органических веществ, с которыми они встречаются в нормальных экологических условиях. Это вещества растительного и животного происхождения разной сложности углеводы от гексоз и пентоз до целлюлозы, пентозанов, лигнина и хитина азотистые вещества от аминокислот до полипептидов и прочных фибриллярных белков — кератина и коллагена, нуклеиновые кислоты и нуклеопротеиды липиды и их компоненты от глицерина и жирных кислот до сложных растительных и животных масел, жиров и жироподобных веществ — фосфолипидов, липопротеи-дов и т. д. У значительно меньшего числа микроорганизмов существует приспособленность к потреблению углеводородов нефти, озокерита, битуминозных сланцев, сапропелитов и фенолов. Они в течение длительного периода времени, охватывающего жизнь многочисленных поколений микробов, в нормальных экологических условиях вступали в контакт с этими веществами, совершенно непригодными для всего органического мира ни в [c.100]

Ф. п. между различными кристаллич. модификациями ш)лимера осуществляются либо путем изменения способа упаковки цепей в кристаллич. решетке при их неизменной конформации (наир., переход от триклинной к гексагональной ячейке в нек-рых полиамидах без изменения структуры плоского зигзага), либо вследствие изменения конформации цепей (напр., переходы в полипептидах и фибриллярных белках). Если одной из форм отвечает более вытянутая конформация, такой Ф. п. может вызываться растяжением полимера (напр., переход гуттаперчи из а- в Р-форму). [c.352]

Поскольку в ковалентном остове полипептидной цепи все связи одинарные, можно было бы ожидать, что полипептид способен принимать в пространстве бесконечное число конформаций. Более того, естественно было бы предположить, что конформация полипептида претерпевает постоянные изменения вследствие теплового движения и беспорядочного вращения участков цепи вокруг каждой из одинарных связей ковалентного остова. Поэтому может показаться парадоксальным тот факт, что полипептидная цепь нативного белка в нормальных биологических условиях-при обьиной температуре и нейтральных значениях pH-имеет только одну или очень небольшое число конформаций. Эта нативная конформация достаточно устойчива если вьщеление белка вести осторожно, избегая воздействий, приводящих к развертыванию цепей и денатурации, то выделенный белок может полностью сохранить свою биологическую активность. Это свидетельствует о том, что вокруг одинарных связей полипептидного остова в нативных белках свободное вращение невозможно. И мы скоро убедимся, что это действительно так. Но сначала мы вкратце ознакомимся с биологией (сератмнов-фибриллярных белков, структура которых дала ключ к изучению конформации белков. [c.167]

Астбэри и Дикинсону (Astbury, Di kinson, 1940) удалось показать, что миозин (фибриллярный белок мышц) также вызывает диффракцию рентгеновых лучей, будучи приготовлен в виде ориентированной пленки. Полученная при этом картина во многих отношениях подобна наблюдаемой у кератина шерсти названные авторы предположили, что полипептидная цепь миозина свернута так же, как у кератина. Инфракрасный дихроизм у миозина также подобен обнаруживаемому у свернутых синтетических полипептидов и а-кератина. [c.318]

Белки построены более сложно, чем полипептиды. При рассмотрении строения макромолекулы белка (от греч. такгоз — большой) различают фибриллярные и глобулярные белки. В первых отдельные полипептидные цепи растянуты, а во вторых эти цепи упакованы более компактно, иногда в клубок, или свернуты в виде спиралей. В слон<ной структуре макромолекулы белка в свою [c.210]

Структура полипептидов в кристаллах и растворах может определяться не только внутримолекулярными взаимодействиями. Межмолекулярные водородные связи между цепями часто приводят к стабилизации конформации цепи, которая была бы невыгодна для изолированной макромолекулы. Классическим примером является р-структура полипептидов, которая на многих конформационных картах проигрывает а-спирали, однако в отличие от последней стабилизируется межмолекулярными водородными связями. Помимо этого, межмолекулярные взаимодействия могут приводить и к стабилизации многотяжевых комплексов, характерных для многих синтетических полипептидов и фибриллярных белков. [c.381]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология