Желатина лизина

Гидролизат желатина представляет собой смесь различных аминокислот, к числу которых относятся аспарагиновая и глутаминовая кислота, аргинин, лизин, аланин, глицин и др. [c.148]

Гуанидиновая группировка обладает значительно более сильными основными свойствами, чем аминная, а потому аргинин является более сильным основанием, чем, например, лизин и орнитин. Аргинин встречается почти во всех белках и, помимо этого, вместе с орнитином принимает участие в образовании мочевины в организме. Аргинин легко может быть выделен иа продуктов гидролиза белков (например, желатина). [c.793]

Неполноценными белками являются желатина (нет Триптофана), зеин кукурузы (не содержит лизина) и др. [c.300]

Мы видели, что во многих белках нет отдельных незаменимых аминокислот. Например, триптофан отсутствует в желатине, дрожжах, зеине и белках яблок. Зеин не содержит лизина, очень мало триптофана в глиадине. Белки, не содержащие некоторых незаменимых аминокислот, называются неполноценными белками. При наличии в пище таких белков ежедневный рацион должен составляться так, чтобы в целом в [c.218]

Эта аминокислота была впервые выделена из гидролизатов желатины [214—216]. Положение гидроксильной группы установлено при помощи синтеза этого соединения [217—219] получены 4 возможных изомера 8-окси-Ь-лизина [220]. [c.50]

Данные об обмене 5-оксилизина немногочисленны (стр. 50). Эта аминокислота обнаружена только в коллагене [1069]. При исследовании гидролизатов желатины и коллагена кожи, выделенных из тела молодых крыс, которым скармливали в течение трех недель С -лизин, содержание радиоактивного углерода оказалось одинаковым в лизине и в оксилизине. Эти данные позволяют считать лизин предшественником оксилизина [1070]. [c.434]

Потребляемые организмами животных белки обязательно должны содержать незаменимые аминокислоты, иначе белковая пища будет неполноценной прекратится рост организма, и он может даже погибнуть. Неполноценными белками являются желатина (нет триптофана), зеин кукурузы (не содержит лизина) и др. [c.516]

Отсутствие в пище животных незаменимых аминокислот приводит к прекращению роста, потере в весе, а иногда и к смерти животного. Белки, не содержащие в своем составе незаменимых аминокислот, называются неполноценными. К ним относятся желатина, в состав которой не входит триптофан зеин — белок кукурузы, не содержащий лизина, и т. д. [c.715]

Проведенные недавно исследования азотистого равновесия у взрослых людей показали, какие аминокислоты относятся к незаменимым (табл. 57). Незаменимые аминокислоты должны входить в состав белков пищи. Имеются белки, которые содержат не все незаменимые аминокислоты. Желатина, например, не содержит триптофана зеин — белок зерна кукурузы — не содержит лизина. Белки, которые содержат все незаменимые аминокислоты, называются полноценными белками. [c.406]

ЖЕЛАТИНА — продукт переработки коллагена, распространенного в природе белкового вещества, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных, особенно в коже, оссеине костей и в сухожилиях. Но аминокислотному и элементарному составу Ж. близка к коллагену. Главнейшие к-ты глицин (ок. 27%), пролин (ок. 16%), оксипролин (ок. 14%), глутаминовая к-та (ок. 12%), аргинин (ок. 9%), лизин (ок. 5%). Элементарный состав Ж. 48,7—51,5% С 6,5—7,2% Н 17,5—18,8% N 24,2—26,8% О 0,3—0,7% 8. В Ж. ок. 15% НгО и ок. 1% золы. Лучшие сорта Ж. слабо окрашены в желтый цвет <1 1,3—1,4 Ид 1,5 средний мол. в. ок. 60000 благодаря наличию в Ж. кислых (карбоксильных) и основных (амино) групп она имеет амфотерный характер. Ж., полученная по щелочному способу, имеет изоэлектрич. точку при pH 4,8—5,1, а полученная по кислотному способу — при pH ок. 9. Ж. набухает в воде и при нагревании растворяется при охлаждении р-р Ж. образует студень (гель), к-рый при нагревании опять переходит в р-р. Темп-ра застудневания и прочность студня зависят от концентрации р-ра и качества Ж. Основными критериями качества Ж. являются вязкость р-ра, прочность студня, темп-ра его плавления и застудневания, измеренные при определенных условиях. В конц. р-рах нек-рых веществ (нанр., роданистого калия, бензолсульфоната натрия и др.) Ж. растворяется на холоду. Эти же вещества препятствуют образованию студня. Под действием дубителей Ж. теряет снособность набухать в воде и растворяться. [c.8]

Как уже упоминалось, желатина вызывает изменение окраски красно-фиолетового комплекса германия с ПФ [1]. Наши опыты показали, что в присутствии ряда аминокислот (аргинин, лизин, глицин, валин и др.) и неорганических электролитов, как и в присутствии желатины, образуется не красно-фиолетовое, а синее соединение германия с ПФ. Зеленый цвет описанного в литературе соединения в присутствии желатины [1] обусловлен, вероятно, смешением синей окраски комплекса и желтой окраски избытка ПФ. В присутствии определенных количеств желатины, аминокислот или неорганических электролитов окрашенное в синий цвет соединение германия с ПФ выделяется в виде осадка. Концентрация неорганических электролитов, при которой про- [c.70]

При хроматографировании в этой системе гидролизатов желатина, казеина, жмыха поджелудочной железы отмечено четкое отделение от суммы следующих аминокислот лейцина, валина, пролина, аланина, лизина, а также глицина в нейтральной фракции, полученной из этих гидролизатов. [c.43]

Основные аминокислоты лизин, гистидин и аргинин в кислом растворе почти так же устойчивы, как и аминокислоты углеводородного типа, хотя аргинин быстро разлагается щелочами [10]. Очень небольшая деструкция этих аминокислот обнаружена нри гидролизе казеина [44], желатина [37] и эпителиального кератина [38]. Описаны также неустойчивые выходы лизина из кристаллического папаина [36] и разложение аргинина кислотами в присутствии большого избытка углевода [45]. [c.127]

Основными аминокислотами желатина являются гликол (25,5%), в нем — аланин (8,7%), аргинин (8,2%), лейцин (7,1%), лизин (5,9%) и глютаминовая кислота. В его молекулах имеется большое количество полярных групп. [c.265]

К полиамфолитам относится большинство биополимеров, а также некоторые специально синтезированные вещества (например, сополимер акриловой кислоты и винилпирйдина). Одним из весьма распространенных полиамфолитов является желатин — продукт переработки фибриллярного белка коллагена. В молекуле желатина содержатся остатки различных аминокислот (глицина, пролина, аргинина, лизина, глутаминовой кислоты и др.). Эти остатки в водной среде могут давать следующие ионизированные группы [c.143]

Рассель и Камерон применили уксусную кислоту для определения общей основности желатины они установили, что 1 г сухой желатины содержит 9,6 10 эквивалентов основания. В уксусной кислоте хорошо титруются также лизин, аргонингидрохлорид и другие протеины. [c.893]

Гистидин, лизин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин и валин считаются незаменимыми аминокислотами для человека. Что означает это утверждение Какое зна шние для человеческого организма имеют другие аминокислоты. Почему казеин является погсноценным, а желатина неполноценным белком [c.501]

Глутаминовая кислота не является незаменимой, однако она имеет большое значение для улучшения вкусовых качеств пищи (см. том I 3.12). Ее получают из растительных белков (глутеин, соевый жмых) кислотным гидролизом. Источником получения фенилаланина и аргинина также является белковое сырье (яичный альбумин, зеин)- Основные аминокислоты осаждаются из гидролизата желатина в виде флавиана-тов (солей 2,4-динитро-1-нафтол-7-сульфокислоты). Лизин осаждается из белковых гидролизатов в виде труднорастворимого монопи-крата. [c.644]

ПЛАЗМИН (фибринолизин) — фермент, катализирующий гидролитич. расщепление фибрина, приводящее к растворению (ф и б р и н о л и з у) кровяного сгустка (тромба) относится к подклассу иептидо-гидролаз систематич. шифр 3.4.4.14 (см. Номенклатура и классификация ферментов). Действие П. направлено гл. обр. на пептидные связи, образованные остатками L-аргинипа и L-лизипа. Помимо фибрина, П. может гидролизовать и другие белки, в частности казеин, -лактоглобулин, желатину, фибриноген, а также пизкомолекуляриые синтетич. пептиды и эфиры L-аргинина и L-лизина. Физиологич. роль П. состоит в предотвращении роста и последующем растворении тромбов, образующихся в сосудах нри их повреждениях, а также при ряде заболеваний (тромбозы). [c.22]

Исследованиями Цьшеровича установлена возможность стабилизации протеолитических ферментов смесью продуктов распада белка. Показано, что низкомолекулярные пептиды, образовавшиеся в результате ферментативного гидролиза некоторых белков (яичного альбумина, желатина и др.), а также отдельные аминокислоты (фенилаланин, лизин, изолейцин) являются стабилизаторами пепсина и трипсина. [c.152]

И. Е. Плотникова (1949) провела систематическое исследование аминокислотного состава проколлагенов, выделенных из кожи человека и кожи животных различных классов позвоночных. Полученные двухмерные бумажные хроматограммы дали возможность установить, что проколлагепы, выделенные из кожи человека и позвоночных животных, содержат следующие аминокислоты аспарагиновую кислоту, глютаминовую кислоту, серии, гликокол, лизин, аргинин, аланин, гистидин, оксипролин, пролин, валин, лейцин, фенилаланин. По составу аминокислот, проявляющихся на хроматограммах, проколлагены оказались близкими к желатине, отличаясь от нее отсутствием тирозина. [c.157]

Значительных успехов в разделении аминокислот методами электродиализа достигли Рязанов и сотр. [52, 53]. Исследования электродиализа гидролизата желатины (pH 5—7), циркулирующего через среднюю камеру ячейки, отделенную от катодной камеры катионитовой мембраной марки ] К-40, а от анодной — анионитовой мембраной марки МА-40, показали, что в средней камере можно выделить нейтральные моноаминокислоты (пролин, оксипролин, а-аланин, лейцин, валин, глицин), свободные от примесей основных и кислых аминокислот [52]. Однако некоторое количество нейтральных кислот попадает вместе с аргинином, лизином и гистидином в катодную камеру и с аспарагиновой и глутаминовой кислотами — в анодную. Следовательно, этот способ дает возможность получить лишь чистую фракцию нейтральных моноаминокарбоновых кислот. Уход части нейтральных кислот из центральной фракции авторы [53] объясняют следующим образом. Во-первых, pH граничных слоев мембран отличаются от значения pH в объеме электролита. Это приводит к тому, что нейтральные кислоты, попадая в граничные слои мембран, заряжаются отрицательно. В результате аминокислоты принимают участие в переносе тока, попадают и в катодное, и в анодное пространства даже при pH раствора в средней камере, близком к изоэлектрической точке. Во-вторых, согласно [53], возможна диффузия этих кислот как через катионообменную, так и через анионообменную мембраны. Однако этот источник потерь не может играть существенной роли [c.270]

Такая, в большей мере химическая, картина разрушения золя совместима со стабилизирующим действием желатины, которое иллюстрируется рис. 2. Исследования одного из сотрудников автора показали, что желатина (или некоторые примеси в желатине) могут соединяться с ионами Экспериментальное доказательство такой реакции было получено по методу Чарнецкого и Шмидта, которые показали, что некоторые из основных аминокислот, например гистидин, лизин и аргинин, обладают таким же свойством. Если желатина соединяется с сульфидом, то, возможно, что она связывается ненасыщенными валентностями промежуточного соединения, образующегося на поверхности частиц бромида серебра. В результате образования такой связи будет происходить стабилизация промежуточного соединения, т. е. оно не сможет превращаться в молекулы сульфида серебра и далее агрегировать в крупные частицы. [c.161]

Одним из затруднений является нерастворимость некоторых производных белка. Это приводит к необходимости титрования в гетерогенной среде, что дает неясные результаты. О влиянии формальдегида на те участки кривых титрования белков, которые расположены в щелочной области, было уже упомянуто выше вопрос этот рассмотрен также в статье IV т. II. При дезаминировании белков <=.-аминогруппа лизина превращается в алифатическую гидроксильную группу, которая не реагирует с кислотами и основаниями. При дезаминировании желатины конечная кривая титрования обнаруживает почти полную потерю групп, титрующихся в интервале рН 8,5—12, и смещение изоэлектрической точки в кислую сторону однако та часть кривой, которая соответствует карбоксильным группам, повидимому, не изменяется [155, 156]. Эти результаты давно уже привели к выводам, имеющим важное значение для интерпретации кривых титрования белков [157]. Поведение карбоксильных групп также можно было бы изучить, блокируя их путем обработки кислым раствором метилового спирта, что обеспечивает полную и специфическую этерификацию. Указанный метод был применен к инсулину, однако неизмененный гормон, к сожалению, осаждается как раз в области рК карбоксильных групп. Тем не менее Моммертс и Нейрат [84] нашли, что подавление буферного действия до нуля, указывающее на полное отсутствие титруемых карбоксильных групп, достигалось только в том случае, когда содержание метоксильных групп соответствовало исходному количеству карбоксильных групп. Таким образом, кривые титрования измененных белков можно использовать для оценки природы и числа ионизирующихся групп в исходном белке или для расчета количества введенного группоспецифического реагента. [c.346]

Хорошие результаты были получены также и при вытеснении адсорбированных аминокислот сначала растворами пиридина, а затем аммиака. При разделении таким путем фракций гидролизата желатины, обогащенных диаминокислотами, было достигнуто почти полное отделение аргинина и лизина от нейтральных аминокислот и гистидина. Последний не удалось полностью отделить от нейтральных аминокислот даже при вытеснении 0,05-молярным раствором пиридина, а затем аммиаком. Подавляющая часть нейтральных аминокислот (около 90%) была при этом отделена от гистидина. К недостаткам способа следует отнести пеколичественные выходы аргинина и гистидина при количественном вытеснении других аминокислот. При повторных опытах с тем же материалом и теми же колонками выходы аминокислот увеличиваются. [c.139]

Меняли деревянный ящик, разделенный на три камеры двумя мембранами, приготовленными из льняной ткани, вымоченной в 30%-ном растворе желатины и задублен-ной в формальдегиде в течение ночи. Электродами служили угольные пластины. Во время опыта Фостер и Шмидт поддерживали в центральной секции pH, равное 7,5, я щелочность катодного отделения понижалась добавлением серной кислоты.. Лргинин и лизин мигрировали к катодной секции, если же pH поддерживалось при 5,5, там концентрировался даже гистидин. Католит содержал около 15% неосновного азота, который мо1 быть удален при повторном пропускании раствора. Пигмент, образованный при 1идролизе,. мш рирует в анодное отделение и не влияет на анализ основных а.мино-кислот. [c.241]

В отсутствие этого дималеимида или в присутствии монофункционального N-фeнилмaлeимидa гель при прочих равных условиях не образуется. Авторы этой работы предположили, что в приводящей к гелеобразованию реакции участвуют свободные аминогруппы лизина, аргинина и гистидина. Хотя строгих доказательств участия этих аминогрупп желатины в протекающей реакции получено не было, имеются косвенные доказательства такой возможности с замещенными малеимидами реагирует полиэтиленимин и другие синтетические полимеры, содержащие реакционноспособные функциональные группы только одного типа — аминные. [c.367]

Химические особенности. Чужеродность и значительный молекулярный вес не являются достаточным условием для проявления иммуногенности антигена. Синтетический поли-Ь-лизин с высоким молекулярным весом не является иммуногеном. В то же время сополимеры, построенные из двух и более аминокислот, приобретают способность индуцировать иммунный ответ. Иммуногенность значительно усиливается, если в структуру сополимера включены ароматические аминокислоты. Так, например, сополимер аминокислот лизина и глутаминовой кислоты приобретает иммуногенность при минимальной мол. массе 30-40 кД. Добавление в сополимер тирозина снижает минимальную молекулярную массу, достаточную для проявления иммуногенности, до 10-20 кД. При включении еще одной ароматической аминокислоты — фенилаланина — иммуногенность сополимера проявляется при мол. массе всего 4 кД. К этой же категории явлений относится увеличение иммуногенности очень слабого антигена — желатина — добавлением небольшого количества тирозина. [c.38]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология