Аминокислоты ионные формы

Что представляет собой аминокислота В каком смысле она одновременно является и кислотой и основанием Что такое цвиттер-ионная форма аминокислоты и при каких условиях она существует [c.341]

Белки — полимеры аминокислот — являются полиэлектролитами. У макромолекулы белка много диссоциирующих кислотных и основных групп с различными значениями р/(. Так, например у р-лактоглобулина найдено ПО титрующихся групп на моль белка, т. е. приблизительно 7з аминокислотных остатков этого белка имеют ионную форму. В отличие от кривой титрования глицина, на которой имеются два перегиба в области pH = p/(i и рН = рК2, кривые титрования белков должны иметь множество перегибов. Большое количество перегибов на кривой титрования свидетельствует о том, что буферные свойства белков проявляются в широком диапазоне pH. [c.34]

Аминокислоты представляют собой амфотерные соединения общей формулы N+Нз— H(R) OO . Физические исследования показали, что и в кристаллах они находятся в ионной форме Инфракрасный спектр аминокислот не обнаруживает ни линии, характерной для СООН-группы, ни линии ННг-группы. Аминокислоты обладают поэтому всеми свойствами полярных соединений легко растворяются в воде и нерастворимы в большинстве органических растворителей. Боковые цепи аминокислот оказывают существенное влияние на их свойства. Увеличение длины углеродной цепи резко понижает растворимость аминокислот в воде и повышает их растворимость в спирте. [c.459]

Разность этих величин в более чем пять логарифмических единиц говорит о полном преобладании цвиттер-иона, вследствие чего классические структурные формулы не отражают реального состояния аминокислот, представленных практически полностью цвиттер-ионными формами. [c.278]

Концентрации двух ионных форм аминокислоты в растворе должны быть пропорциональны их молярным долям в растворе [c.106]

Аналогичным образом могут быть образованы М-гликозиды — с участием аминокислот и других биогенных аминов. Так как аминокислоты в нейтральных условиях существуют преимущественно в цвиттер-ионной форме. [c.62]

ТСХ применяют для разделения и анализа как орг., так и неорг. в-в практически всех неорг. катионов и мн. анионов, в т. ч. близких по св-вам ионов благородных металлов, РЗЭ, а также полимеров, лек. ср-в, пестицидов, аминокислот, липидов, алкалоидов и т. д. С помощью ТСХ удобно анализировать микрообъекты (малые кол-ва в-в), оценивать чистоту препаратов, контролировать технол. процессы и состав сточных вод, изучать поведение разл. ионных форм элементов, предварительно подбирать условия для колоночной хроматографии. [c.609]

Значительный интерес представляют селективные полиамфолиты, получаемые при взаимодействии хлорметилированного сополимера стирола с аминогруппами а-аминокислот. Однако они хорошо набухают только в кислых и щелочных растворах. В нейтральной области pH аминокислотные группировки находятся в цвиттер-ионной форме, между их положительно и отрицательно заряженными группами возникает большое число солевых связей. В результате этого в нейтральных растворах такие смолы практически не набухают даже при минимальном содержании дивинилбензола (ДВБ) (0,3—0,8%). Этот недостаток можно устранить, если исходный сополимер стирола с ДВБ подвергнуть набуханию в дихлорэтане и ввести в него 7—10% дополнительных поперечных связей, например с помощью монохлордиметилового эфира. Вопреки обычным представлениям, такое дополнительное сшивание приводит к повышению степени набухания амфотерных смол аминокислотного типа в нейтральных средах, что делает возможным их успешное применение, например в лигандообменных хроматографических процессах. [c.85]

При спектроскопическом исследовании простейших аминокислот в инертном окружении было найдено, что в этих условиях, в отличие от водных растворов или от кристаллической фазы, мономерные молекулы аминокислот часто находятся в молекулярной форме, а иногда можно наблюдать таутомерное равновесие между молекулярной и цвиттер-ионной формами [108—110]. Это согласуется с данными диэлектрических измерений растворов [111]. Особенность этих соединений состоит в том, что карбоксильная группа, участвующая во внутримолекулярной, связи ОН- N, имеет, как правило, гранс-конфигурацию, что затрудняет сравнение со случаем межмолекулярной связи в комплексах кислота—амин. [c.238]

Как отмечалось в главе 2. 1 (стр. 32), слабоосновные аниониты используются в гораздо более узких пределах pH, чем сильноосновные. В кислой среде слабоосновные аниониты в ОН-форме являются хорошим средством для удаления кислот из растворов различных неэлектролитов. Использование таких анионитов следует рекомендовать во всех случаях, когда в растворе присутствуют веп ества, неустойчивые при высоких значениях pH, Очень слабые кислоты (например, борная и большинство аминокислот) не поглощаются этими анионитами. Некоторые товарные аниониты, однако, поглощают малые количества борной кислоты (гл. 16. 5). Заслуживает внимания тот факт, что если анионит регенерировать натриевой щелочью, не освобожденной от углекислого газа, он проявляет тенденцию к поглощению заметного количества карбонат-ионов [9]. Аниониты слабоосновного типа применяются также в других ионных формах. Примером может служить превращение сульфата щелочного металла в хлорид с помощью анионита в l-форме однако для таких целей предпочтительней использовать сильноосновные аниониты. [c.150]

Фосфор в зерне злаков находится главным образом в органической форме на долю минерального фосфора приходится не более 7—12% общего его содержания. Из органических форм фосфора наибольшее количество (не менее половины) приходится на долю фитина, а остальная часть фосфора входит главным образом в состав фосфатидов и нуклеиновых кислот. Сера в зерне входит в основном в состав серусодержащих аминокислот — цистина, цистеина и метионина, и меньшая часть ее находится в форме сульфатов. Большинство других элементов представлены в зерне в ионной форме. [c.364]

Сорбция моноаминодикарбоновых кислот на анионитах в ОН-форме. В данном случае в обмене будут участвовать две ионные формы аминокислот А и А . Соответственно следует написать два уравнения ионного обмена [c.110]

После полного гидролиза белка производится количественное онределе-ние каждой из аминокислот, присутствующих в гидролизате. Для разделения аминокислот чаще всего применяется метод ионообменной хроматографии. В качестве ионообменника обычно используют сульфополистирольный катионит. Смесь аминокислот вносится в верхнюю часть колонки при pH 3 в этих условиях индивидуальные аминокислоты полонштельно заряжены. Аминокислоты в форме катионов сорбируются на сульфополистирольной смоле (содержащей группы — SOg Na ), замещая часть ионов натрия, и удернги-ваются на материале колонки электростатическими силами. Очевидно, что прочность сорбции аминокислоты возрастает с увеличением ее основности. После внесения смеси начинается элюция аминокислот при постепенном увеличении pH и 1тонной силы буферных растворов, пропускаемых через колонку. В этих условиях положительный заряд на аминокислотах постепенно нейтрализуется и ионные взаимодействия ослабляются. Первыми с колонки снимаются кислые аминокислоты (глутаминовая и аспарагиновая кислота), затем нейтральные и, наконец, основные. С помощью этого метода можно разделять все аминокислоты, обычно встречающиеся в белках, поскольку прочность сорбции аминокислоты смолой зависит как от ионных, так и от неионных взаимодействий. Сульфополистирольный катион адсорбирует аминокислоты достаточно избирательно, так что все нейтральные аминокислоты, которые нельзя разделить с помощью ионного обмена, тем не менее элюируются с колонки в разных фракциях. Индивидуальные аминокислоты, элюируемые с колонки, собираются автоматическим коллектором фракций. Затем их количественно определяют путем измерения интенсивности окраски, возникающей при действии нингидрина. В настоящее время промышленность выпускает несколько типов автоматических амино- [c.57]

Рассмотрена теория ионообменного равновесия в системах аминокислота — ионит. Показано, что при описании равновесного распределения аминокислоты в системе раствор аминокислоты — сульфокатионит необходимо учитывать диссоциацию аминокислоты в обеих фазах системы, т. е. в растворе и в ионите, а также межфазное распределение каждой из форм аминокислоты (ионный обмен, распределение цвиттер-иона, доннановское исключение аниона). [c.243]

НК—СНг—ООО характерна полоса поглощения 1360 см , которую отнесли к одному из видов деформационных колебаний с участием связи К—Н. Поскольку в водных растворах область 1600— 1700 см маскируется собственным поглощением воды, в связи с чем невозможно идентифицировать ионные формы аминокислот по полосам поглощения СОО"-группы, использование полосы 1360 см для обнаружения цвиттер-ионных форм особенно ценно. [c.71]

Основной целью получения производных по карбоксильной группе является не только блокирование последней во время пептидного синтеза, но и разрушение цвиттер-ионной формы аминокислоты кроме того, это часто существенно облегчает выделение продуктов реакции. Такая защита совершенно необходима и в тех случаях, когда требуется активировать одну из карбоксильных групп аминодикарбоновых кислот. [c.87]

Для многих практических случаев, в частности для очистки от электролитов некоторых антибиотиков, нейтральных аминокислот, сахарных растворов и т. д., использование одного ионита нежелательно, так как приводит к изменению pH жидкости и, как следствие, к ряду ненужных превращений очищаемых веществ. Это препятствие полностью или в значительной степени устраняется при замене одного ионита смесью катионита и анионита в соответствующих ионных формах, которая позволяет осуществлять полную деионизацию растворов в нейтральной среде. [c.3]

В отсутствие воды каталитическое действие кислот и оснований на процесс полимеризации е-капролактама ничтожно мало. Из этого можно сделать вывод, что катализ связан с диссоциацией кислот и оснований. Аминокислоты оказывают каталитическое действие при гидролизе лактама также, по-видимому, в ионной форме [c.198]

Ниже приведен список аминокислот, обычно встречающихся в белках (в этом списке указаны ионные формы, преобладающие в растворах свободных аминокислот в чистой воде). [c.20]

Еще В 1916 г. Адамс предположил, что аминокислоты-существуют в их нейтральной точке как амфотерные ионы (иначе называемые диполярными ионами). В 1923 г. Бьеррум сформулировал эту идею более полно. Амфотерная ионная форма аминокислоты изображается-следующим образом [c.153]

Здесь Я может б)11ть атомом водорода или группой атомов, такой, как углеводородная цепь. В жидкостях организма аминокислоты и белки часто находятся в ионной форме [c.451]

Было найдено [7], что при 117° С значения кинетических констант рацемизации соответствующих ионных форм аминокислоты равны й] = 1,0-10 М- сек- , 2=41 М сек , з=6,5- 10 М- сек . Вычислить значения начальных скоростей рацемизации Ь-аспара-гиновой кислоты при значениях pH 3,0, 5,0 и 7,0, если из независимых опытов были найдены значения рЛ 1=1,88 и р/С2 = 3,6б и начальная концентрация Ь-аспарагиновой кислоты в кинетических экспериментах равнялась 0,1 моль/л. [c.47]

На основании рН-зависимостей типа представленной на рис. 8.1 можно сделать вывод о постоянстве константы образования комплекса альди-мина (или кетимина) с одной молекулой имида-зсла и одним ионом имидазолия. Из данных по растворимости следует, что а-аминофенилуксус-ная кислота также способна давать комплекс с имидазолом. Константы образования этого комплекса очень близки к значениям, определенным из кинетических экспериментов для имино-вых комплексов, если считать, что в состав комплекса входят одна молекула имидазола, один ион имидазолия и одна молекула аминокислоты в форме цвиттер-иона. На основании этих данных для прототропного сдвига был предложен механизм согласованного катализа (см. гл. 11) под действием имидазола и иона имидазолия [19]. [c.203]

Реакции трансаминирования были изучены в системе, содержащей ПАЛФ, ионы тяжелых металлов и субстраты. Добавление слабого основания к системе, содержащей пиридоксаль и аминокислоту, полностью подавляет все реакции, кроме расщепления Са—Н-связи в такой модели происходит только транс-аминирование [45, 46]. В работе [47] были определены индивидуальные константы скорости для стадии образования альди-мина. Их значения для реакции аминокислоты (глутамата) с анионной, биполярной и катионной формами модельного соединения З-оксипиридин-4-альдегида равны соответственно — — 80,2 моль мин- А бип = 1,12-Ю" моль мин , ккач— = 2,3-10 моль- минг . Константа скорости ферментативной реакции много больще, а именно к= 10 моль минг . Теоретический расчет показывает, что скорость нуклеофильного присоединения к карбонильной группе возрастает в 10 —Ю" раз, если бимолекулярная реакция трансформируется в мономолеку-лярную с надлежащим пространственным расположением взаимодействующих групп [48]. Можно предположить, что фермент обеспечивает такую ориентацию этих групп на всех последовательных стадиях процесса и стабилизует наиболее активные в соответствующих стадиях ионные формы субстратов, коферментов и функциональных групп активного центра [49]. [c.379]

Для ионообменной ТСХ ряд фирм выпускают пластины, покрытые катионо- и анионообменными смолами на полимерной подложке [СНгота1гоп1х, Р1х1оп (ВНР)]. Их применяют для разделения аминокислот, оснований нуклеиновых кислот, нуклеотидов, пептидов и других соединений, образующих при растворении ионные формы. [c.350]

Из уравнения равновесия следует, что как потеря протона, так и его приобретение молекулой аминокислоты происходят двухступенчато, поэтому кривая титрования аминокислот всегда имеет как минимум две точки перегиба, соответствующие переходам катион цвитгер-ион (и обратно) и цвиттер-ион > анион (и обратно). Легкость стцепления или присоединения протона в сильной степени зависят от природы К у большинства биологически важных аминокислот р1 лежит в пределах значений pH от 6 до 8 (pH клеточной жидкости -около 7,4). Полное превращение биполярного иона в катион наступает при pH = 2-3, а полностью анионная форма существует при рЙ 9-10. Строго говоря, биполярный ион в качестве носителя кислотных свойств имеет группу НзЫ , а основные свойства в биполярном ионе проявляет карбоксилат-анион. Сопряжённое кислоте -СООН основание -СОО является более слабым, чем основание -КН2, сопряжённое кислоте МНз , по причине делокализации отрицательного заряда в карбо-ксилат-анионе, не имеющей места в группе -НН2. Поэтому кислота -СООН является более сильной кислотой по сравнению с кислотой НзК" , т.е. более склонна к отщеплению протона и переходу в сопряжённое основание СОО , а основание -МН2 как более сильное, чем основание СОО, скорее склонно к удерживанию протона в форме сопряжённой кислоты НзК" . Если в боковой цепи аминокислоты имеются кислотные или основные группы, значение р1 и ионные формы при различ-ных pH сильно меняются. [c.41]

Содержащиеся в радикалах ,а-аминокислот другие ноногенньк группы способны к ионизации при различных значениях pH Например, фенольная гидроксильная группа в тирозине ионизи рована при pH 10,1 тиольная группа в цистеине — при pH 8,1 — 8,3 и т. д. В целом ни одна а-аминокислота in vivo не находится t своей изоэлектрической точке и не попадает в состояние, отве чающее наименьшей растворимости в воде. Таким образов а-аминокислоты в организме находятся в ионной форме. [c.330]

В недиссоциированном состоянии ДНФ-аминокислоты рас пределяются между органической и водной фазами. Изменение pH водной фазы сдвигает равновесие и изменяет общий коэффициент распределения. При этом эфирорастворнмые (гидрофобные) ДНФ-аминокислоты даже в ионной форме распределяются между водным буферным раствором и, например, этилацетатом, причем каждая ДНФ-аминокислота характеризуется своим коэффициентом распределения. [c.366]

Зависимость ферментативной активности от pH раствора объясняется белковым характером ферментов. Напомним, что и другие свойства белков и аминокислот, как, например, растворимость, осмотическое давление, электронроводность, вязкость и т.д., обнаруживают выраженный максимум или минимум при определенном pH, называемом изоэлектрической точкой. Будучи амфипонами, белки могут существовать в многочисленных ионных формах, причем одна из них, характеризующаяся равенством положительных и отрицательных зарядов, является изоэлектрической формой. Весьма вероятно, что только одна из многочисленных возможных ионных форм обладает каталитической активностью и что эта форма преобладает при оптимальном pH. Эта форма необязательно является изоэлектрической формой, и, действительно, было установлено, что некоторые ферменты обнаруживают максимальную активность при изоэлектрической точке, а другие более активны в виде анионов или же в виде катионов. Так как активность ферментов убывает как при возрастании pH раствора, так и при его уменьшении по сравнению с оптимальным pH, был сделан вывод, что оптимальная ферментативная активность обусловлена определенным соотношением между кислотными и основными группами молекулы фермента. [c.795]

БЕЛКОВЫЕ ГИДРОЛИЗАТЫ — нродук ты неполного расщепления белков, получаемые путем кислотного или щелочного гидролиза. Содержат незаменимые аминокислоты, ионы натрия, калия, магния и др. В косметической промышленности используют гидролизаты кератина, желатины, отходов колбасной оболочки, которые различаются между собой составом аминокислот. Так, в гидролизатах кератина несколько больше серосодержащих аминокислот (цистеина, цистина, метионина), и они применяются в основном в средствах для ухода за волосами. Они нормализуют белковый обмен в коже волосистой части головы, который, как правило, нарушен у людей, страдающих преждевременным выпадением волос, усиливают кровоснабжение кожи. Белковые гидролизаты кератина в составе лосьонов для волос способствуют значительному уменьшению салоотделения кожи и поэтому более эффективны при жирной себорее. При сухой себорее более действенными оказываются косметические средства в кремообразной форме. [c.157]

Образование готовых ионных форм при циклизации Ы-моноал-кнл(арил)-Ы-ацил-сс-аминокислот позволяет проводить реакцию Дэкина — Веста с ними в отсутствие оснований , которые, напротив, необходимы для протонизации и С-ацилирования оксазолинонов-5. [c.12]

Рис. 5-14. Различные ионные формы катионообменной смолы. Отрицательно заряженные сульфогруппы —80з) притягивают и связывают катионы, например Н, Ка , или катионные группы аминокислот. При pH 3 большинство аминокислот находятся в форме катионов, хотя и различаются по величине суммарного положительного заряда и, следовательно, по способности вытеснять ионы Ка , связанные с фиксированными анионными группами. Особенно прочно связывается лизин, содержащий две—КИз-группы, а наименее, прочно-глутаминовая и аспарагиновая кислоты, которые при pH 3 несут наименьший положительный заряд. На связывание аминокислот ионообменными смолами влияет также их способность адсорбироваться на частицах смолы и растворяться внутри этих частиц.

Самсонов [5—8] считает, что сорбция аминокислот нри pH р1 суль-фокатионитами в Н-форме протекает одновременно по двум механизмам. По его мнению, идет как обмен катиона, так и сорбция цвиттер-иона. Им было выведено уравнение, показывающее, что константа ионного обмена для исходной системы аминокислота — Н-форма сульфокатионита является функцией pH раствора. Однако нами было показано, что константа ионного обмена для системы аминокислота — сульфокатионит является постоянной величиной, не зависящей от pH раствора [2]. [c.91]

Вейганд и Штеглих [2501], а также Вейганд и Келике ([2489] ср. [2711]) предложили принципиально новый подход к использованию свободных аминокислот в синтезе пептидов. Как известно, большинство аминокислот растворимо в ледяной уксусной кислоте при этом цвиттер-ионная форма аминокислот в существенной степени разрушается в результате образования комплекса с растворителем. Реакцию конденсации обычно осуществляют методом активированных эфиров с использованием главным образом тиофениловых эфиров. В качестве защитных групп применяют фталильную и карбобензоксигруппы. Реакцию проводят в ледяной уксусной кислоте при повышенной температуре, причем для ее завершения требуется несколько часов. По бочная реакция ацетилирования наблюдается особенно часто при использовании пространственно экранированных аминокислот. В случае дипептидов отмечено образование дикетопиперазинов. На примере тиофенилового эфира N-защищенного дипептида исследована возможность рацемизации в обычно применяемых условиях рецемизация не обнаружена. [c.111]

О и 30° [45]. Такой же диапазон значений был найден также для свободных аминокислот в форме цвиттер-ионов или протонированной форме (рис. 4-9) и для ряда карбоновых кислот [71]. [c.135]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология