Цитохромы и транспорт электронов

Цитохром 214 Транспорт электронов [c.61]

Цитохром типа а является непосредственным донором электронов для кислорода и стоит на самом конце дыхательной цепи транспорта электронов. Основной биохимической функцией цитохрома а является катализ окисления цитохрома с молекулярным кислородом, что послужило основанием для его названия цитохромоксидаза. [c.268]

Первая молекула АТФ синтезируется при транспорте электронов от НАД Н 4-+ Н+ к флавопротеиду, вторая — при транспорте электронов от восстановленной рмы цитохрома Ь к цитохрому с . Третья молекула АТФ образуется нри перенесении пары электронов от цитохрома а к кислороду. [c.212]

Многочисленные данные свидетельствуют об участии убихинонов во внутриклеточном транспорте электронов, сопряженном с окислительным фосфорилированием. Предполагают, что в дыхательной цепи убихинон и цитохром реализуют два возможных пути потока электронов от флавопротеидов на цитохром с. [c.261]

В предложенной модели стационарные характеристики нециклического транспорта электронов в ФРЦ определяются лишь световой константой скорости и константами скорости обмена электронами ФРЦ со средой. Причем согласно формуле (10.10) стационарная окисленность переносчиков тем больше, чем дальше этот переносчик находится от световой стадии, независимо от величин указанных констант скорости. В частности, стационарная окисленность пигмента ФРЦ (Z>i) достигается при более высоких интенсивностях света, чем цитохрома (Д). Рассмотрим в отдельности данные, относящиеся к пигменту и цитохрому. [c.217]

В терминальном комплексе IV электроны переносятся от цитохрома с к кислороду, т. е. этот комплекс является цитохром с. кислород-оксидоредуктазой (цитохромоксидазой). В его состав входят четыре редокс-компонента цитохромы а и 3 и два атома меди. Цитохром и ub способны взаимодействовать с Oj, на который передаются электроны с цитохрома а — Сид. Транспорт электронов через комплекс IV [c.154]

Эксперименты с модификацией отдельных остатков лизина показывают, что все остатки лизина важны для переноса электронов на цитохром с и от него. Одна из возможных причин подавления, в результате таких модификаций, транспорта электронов - это влияние их на связывание цитохрома с с обоими комплексами. Такое объяснение подтверждается теми экспериментами, в которых показано, что одни и те же лизины защищены от модификации, когда цитохром с связан с комплексом b- vi когда он связан с комплексом цитохромоксидазы. [c.342]

Согласно одной из гипотез о механизме переноса протонов в дыхательной цепи (модель петель) выброс протонов из матрикса происходит в результате транспорта электронов мевду переносчиками П-атомов и чисто электронными переносчиками. К атомным переносчикам относят ФМП, убихинон, цитохром с- оксидазу. По теории Митчелла электрохимический трансмембранный потенциал ионов водорода является источником энергии для синтеза АТФ за счет обратного тока протонов через канал мембранной АТФ-синтетазы (Скулачев, 1989). [c.136]

Теория Митчелла получила ряд качественных подтверждений. Либерман и его сотрудники изучили транспорт ионов через искусственные фосфолипидные мембраны. В присутствии синтетических ионов, с зарядом, экранированным гидрофобными заместителями, например тетрабутиламмония N [(СПг)зСПз] 4 или тетрафенилбората В (СвП5)4, существенно повышается электропроводность системы. Эти ионы быстро диффундируют сквозь мембраны. Был изучен транспорт этих ионов через митохондриальные мембраны (ММ) и субмитохондриальные частицы (СМЧ), полученные путем обработки митохондрий ультразвуком. ММ и СМЧ оказываются ориентированными противоположным образом. Цитохром с локализован на внешней стороне ММ и на внутренней стороне мембраны СМЧ. Можно думать, что внутри-митохондриальное пространство заряжено отрицательно, а внутреннее пространство СМЧ — положительно. Энергизация СМЧ добавкой АТФ вызывает поглощение синтетических анионов, а деэнергизация ингибитором дыхания (актиномицином) или разобщителем окислительного фосфорилирования (производное фенилгидразона) вызывает выход анионов. Транспорт электронов в мембранах СМЧ сопровождается поглощением синтетических анионов. В свою очередь их транспорт нарушается ингибиторами электронного транспорта и разобщителями окислительного фосфорилирования. [c.436]

Большую группу составляют так называемые транспортные белки, т. е. белки, участвующие в переносе различных вешеств, ионов и т. п. К ним обычно относят цитохром с, участвующий в транспорте электронов, гемоглобин, гемоцианин и миоглобин, переносящие кислород, а также сывороточный альбумин (транспорт жирных кислот в крови), -липопрокин (транспорт липидов), церулоплаз-мин (транспорт меди в крови), липид-обменивающие белки мембран. В последнее время эта группа пополнилась мембранными белками, выполняющими функции нонных каналов,— здесь необходимо упомянуть белковые компоненты полосы В-3, ответственные за транспорт анионов через эритроцитарную мембрану, белки Na -, Са - и К -каналов возбудимых мембран. К транспортным пептидам резонно отнести канал-образующие соединения типа аламетицина и грамицидинов А, В и С, а также пептидные антибиотики — ионофоры ряда валиномицина, энниатина и др. [c.22]

Известно, что биологическая активность 1ЦнанИ Д0в реализуется благодаря угнетению многих ферментов цепи траншорта электронов (но в большей степени — цитохромной системы). На уровне цитохром-оксидазы происходит прерывание транспорта электронов к кислороду. В результате почти полностью прекращается поступление кислорода и нарушается процесс дыхания, что может привести к ослаблению роста яли гибели живого О рганиэмл [4]. [c.33]

Таким образом, в слоевых системах тилакоидов имеются сложные пигментно-липидно-белковые комплексы с различными рассмотренными выше простетическимн группами только оптимальная пространственная организация этих комплексов делает возможным столь быстрый и эффективный транспорт электронов по цепи переносчиков, который наблюдается в фотосинтезе. Однако та же пространственная организация, вероятно, предопределяет и участие тех или иных компонент в нескольких редокс-системах, и возникновение новых, многокомпонентных редокс-систем, которое стимулируется условиями внешней среды живого организма, в частности действием мутагенов, ингибиторов и других агентов. Например, пластохинон А — первый акцептор электрона от Хл реакционных центров фотосистемы П — является еще и кофактором циклического переноса электрона с участием только системы I. Имеются данные о том, что цитохром / — важное звено в цепи транспорта электрона от фотосистемы И к фотосистеме I — принимает участие и в циклическом транспорте электрона. [c.33]

Обе фотохимические реакции участвуют в подъеме энергетического уровня электрона при переносе его от воды к НАДФ"Hg. В фотореакции П энергетический потенциал электрона повышается от уровня воды (Е = + 0,81 в) до уровня пластохинона А (Eq = + 0,01 в) или близкого- к нему по потенциалу соединения Q. Через ряд темновых окислительно-восстановительных реакций электрон от восстановленного пластохинона А переносится к цитохрому t (Eq = + 0,37 в). Этот путь транспорта электрона затраты энергии не требует, так как электрон на каждом этапе передается акцептору с большим окислительно-восстановительным потенциалом. За счет энергии, выделяющейся на этом пути переноса так же, как и при окислительном фосфорилировании, образуются молекулы АТФ. [c.169]

Исследованиями последних лет в значительной мере выяснена роль в процессах дыхания, а также фотосинтеза ферментов, содержащих железо. Здесь необходимо назвать цитохромную систему, основной путь биологического окисления, путь транспорта электронов от разнообразных дыхательных субстратов к кислороду. Установлена ведущая роль этой системы в энергетическом обмене клетки. Процессы окислительного и фотосинтетического фосфорилирования могут осуществляться лишь при непосредственном и непременном участии физиологически активных соединений, включающих железо. Промежуточными переносчиками электронов как в цепи дыхания, окисления дыхательных субстратов, так и восстановления углекислоты в фотосинтезе являются соединения железопорфириновой природы (различные цитохро-мы), а также ряд переносчиков, содержащих железо в негеми-новой форме (ферредоксин, НАД-Н-цитохром-с-редуктаза, ксан-тиноксидаза, сукцинатдегидрогеназа и др.). [c.4]

В таких ферментах, как ксантиноксидаза молока, где металл или металлы сравнительно прочно связаны и не могут быть удалены без необратимой потери основных каталитических свойств, изучение их точной функции затруднено. Вместе с тем известно, что два других фермента, нитрат- и НАД-Н-цитохром-с-редуктаза, функционируют при активном участии в транспорте электронов молибдена и железа (М.о + Ц Мо +) и (Fe +Z Fe +). Это соответствует схемам, предложенным Малером, в основе которых лежит образование металлфлавиновых комплексов, близких по структуре комплексам рибофлавина Альберта (Albert, 1953). [c.192]

В ЭТЦ пурпурных фотосинтезируюш их бактерий (см. гл. XXVII, XXVIII), по-глош аюш их свет в дальней красной области, энергии кванта света хватает только на то, чтобы для организации потока электронов использовать лишь комплекс III. Использовать цитохром-оксидазу (комплекс IV) им удается только в аэробных условиях (несерные пурпурные бактерии). Восстановить НАД бактерии могут лишь за счет обратного транспорта электронов, который начинается на уровне хинонов и захватывает комплекс I. [c.211]

Дыхательная цепь внутренней митохондриальной мембраны содержит три главных ферментных комплекса, участвующих в переносе электронов с NADH на О2. Если любой из этих комплексов выделить и встроить в мембрану липосомы, то можно продемонстрировать способность его переносить через эту мембрану протоны одновременно с транспортом электронов. В естественной мембране цепь переноса электронов дополняют мобильные переносчики - убихинон и цитохром с, передвигающиеся, подобно челнокам, от одного ферментного комплекса к другому и обратно. Путь электронов в этой цепи можно представить следующей схемой NADH NADH-дегидрогеназный комплекс убихинон комплекс Ь-С] цитохром с цитохромоксидазный комплекс - молекулярный кислород (О2). [c.459]

Иллюстрацией взаимодействия биогенных аминов с липидными перекисями и связанного с этим снижения их сенсибилизирующего действия могут служить эксперименты с облученными растворами каротина в олеиновой кислоте. Как указывалось ранее, липидные перекиси, присутствующие в растворе, усиливают радиолиз каротина за счет непрямого механизма поражения. Добавление в эту систему аминов, например серотонина и дофамина, в значительной степени предотвращает радиосенсибилизирующее действие липидных перекисей. В опытах с микросомами было показано, что биогенные амины препятствуют накоплению продуктов перекисного-окисления липидов в процессе окисления, протекающего в микросомах слизистой тонкой кишки, т. е. в радиочувствительной системе. Это касается как НАДФН, так и аскорбат-зависимого перекисного окисления липидов. Дальнейший анализ показал, что в этих условиях биогенный амин — серотонин — ингибирует НАДФН-цитохром с-редуктазу, т. е. начальное звено в цепи НАДФН-зависимого транспорта электронов. [c.294]

На пути от NADH к О2 дыхательная цепь содержит три основных ферментных комплекса, находящиеся во внутренней митохондриальной мембране. Если любой из этих комплексов выделить и встроить в мембрану липосомы, то можно экспериментально доказать способность его переносить протоны через мембрану одновременно с транспортом электронов. В естественной мембране цепь переноса электронов дополняют мобильные переносчики-убихинон и цитохром с. Путь электронов в этой цепи можно представить следующей схемой [c.35]

Наряду с нециклическим в мембранах хлоропластов функционирует циклический транспорт электронов, включающий в себя только ФС I и комплекс цитохромов — /. В этом случае возбужденные молекулы П оо последовательно отдают электроны на Aj, Aj, Ав, Фд, PQ, цитохром b , F Sr, цитохром /, Пц и, наконец, П7оо- При этом NADP не восстанавливается. Освобождающаяся энергия используется для фосфорилирования ADP (рис. 3.10). [c.87]

Кейлин обнаружил также, что цианид предотвращает исчезно вение полос поглощения после введения кислорода (рис. 7-7, В), Если в систему был добавлен уретан (ингибитор транспорта электронов, в настоящее время не используемый), то полосн а н с исчезали в присутствии кислорода, но полоса Ь оставалась (рис. 7-7, Г). Наконец, используя цитохром с, экстрагированньп [c.80]

Была проведена модификация отдельных остатков лизина на поверхности молекулы цитохрома с таким образом, чтобы положительно заряженная аминогруппа была замещена нейтральной либо отршхательно заряженной, и проанализировано влияние таких модификаций на транспорт электронов от комплекса Ь-с к цитохрому с и от цитохрома с к комплексу цитохромоксидазы. Некоторые модификации не влияли на транспорт электронов (рис. 7-8, светлые кружки), тогда как другие ингибировали его на этапе переноса от комплекса Ь-с на цитохром с (рис. 7-8, А, кружки серого цвета) либо от цитохрома с к комплексу цитохромоксидазы (рис. 7-8, Б, кружки серого цвета). В другой серии опытов было показано, что несколько остатков лизина, за счет которых ингибировался перенос электронов к или от цитохрома с, были защищены от ацетилирования, если цитохром с был связан либо с комплексом Ь-с , либо с комплексом цитохромоксидазы. Каким образом по этим результатам можно определить характер взаимодействия цитохрома с с двумя комплексами связывается ли он с ними одновременно или же совершает челночные перемещения между ними [c.81]

Помимо пигментов ламеллы хлоропластов содержат многие белки, липиды, хиноны, ионы металлов. Роль некоторых из них в процессе фотосинтеза была выяснена с помощью метода дифференциальной спектрофотоме-трии (см. гл. 4). Обнаруженные в хлоропластах два цитохрома— цитохром йб и цитохром — участвуют в фо-тосинтетическом транспорте электронов. В хлоропластах обнаружены также синий медьсодержащий белок пластоцианин, ферредоксин — белок, содержащий негемовое железо, и флавопротеид ферредоксин — ЫАОР+редукта- [c.47]

Для синтеза АТР в этом случае нужен только циклический транспорт электронов, запускаемый фотосистемой I. Из схемы, приведенной на рис. 5.2, А, видно, как это может происходить. Под действием света пигмент Р/оо переходит в возбужденное состояние и отдает свой электрон. Этот электрон попадает сначала на железо-серные центры, а затем на ферредоксин, который при этом восстанавливается. Однако в отличие от того, что происходит при нециклическом переносе электронов, в данном случае восстановленный ферредоксин не переносит свой электрон на NADP+, а отдает его цитохрому Ь, откуда он по цепи переносчиков вновь возвращается на Pjoo. Таким образом, электрон проделывает циклический путь, единственным измеримым продуктом которого является АТР. Образование АТР обеспечивается механизмом сопряжения, подобным, возможно, тому механизму, который действует при нециклическом фотофосфорилировании, хотя переносчики электронов в двух этих случаях могут быть неидентичными. Число молекул АТР, образующихся при переносе одного электрона, до сих пор не определено. Причина в том, что из двух необходимых величин относительно легко измерять только количество АТР, синтезированного за какой-то промежуток времени, тогда как оценить число электронов, перенесенных. по циклической цепи за тот же промежуток времени, не так просто. [c.80]

Рис. 7.3. Схема индуцированного светом транспорта электронов в фотосинтезирующих бактериях. Обозначения БХЛ — бактериохло-рофилл, Цит. — цитохром, УХ — убихинон, МХ — менохипон.

Ингибирующий НАД-зависимое дыхание эффект амитала (ротенона), как известно, снимается в изолированных митохондриях производными убихинона, и в частности ме-надионом (витамин Кз), который, встраиваясь в дыхательную цепь, создает при наличии фермента Ь, В-диафо-разы шунт на участке НАД — цитохром Ь. Благодаря этому он может частично восстановить прерванный ингибитором транспорт электронов и тем самым дыхание. Этот эффект воспроизводится на срезах тканей при окислении малата (см. рис. 19) и не улавливается при окислении глюкозы. Следует, однако, оговорить, что трактовка таких результатов не может быть однозначной, потому что Кз является также акцептором электронов для НАДФН—цитохром с редуктазы эндоплазматического ретикулума. Разделить эффекты, связанные с Кз в цитозоле и митохондриях клеточных препаратов, не представляется возможным. [c.99]

Соед., подавляющие Д. (дыхат. яды), выключают энерго обеспечение организма и потому являются быстродействую щими ядами. Классич. дыхат. яды (цианиды, изоцианиды сульфиды, азиды, СО и NO) угнетают концевой фермент дыхат. цепи митохондрий цитохром-с-оксидазу). Эти же соед. угнетают транспорт Oj по организму, связываясь с гемоглобином. Др. важный класс дыхат. ядов - гидрофобные орг. в-ва, часто хиноидной природы, выступающие как антагонисты убихинона (замещенного 1,4-бензохинона), играющего ключевую роль во мн. стадиях переноса электронов по дыхат. цепи. Сильнейшие яды этого класса-токсич. антибиотики (ротенон, пирицидин, антимицин, миксотиа-зол), 2-гептил-4-гидроксихинолин-К-оксид их используют в исследованиях тканевого Д. Способность к умеренному подавлению убихинон-зависимых р-ций в дыхат. цепи свойственна мн. лек. ср-вам (напр., барбитуратам), фунгицидам и пестицидам. [c.125]

В процессах тканевого дыхания наиболее важную роль играют цитохромы h, С , с, а и (Я,. Цитохром представляет собой терминальный участок дыхательной цепи — цитохромоксидазу, которая осуществляет окисление цитохрома с и образование воды. Элементарный акт представляет собой двухэлектронное восстановление одного атома кислорода, т.е. каждая молекула кислорода одновременно взаимодействует с двумя электрон-транспортными цепями. При транспорте каждой пары электронов во внутримитохондриальном пространстве может накапливаться до б протонов (рис. 9.8). [c.310]

Смотреть страницы где упоминается термин Цитохромы и транспорт электронов: [c.301] [c.538] [c.202] [c.199] [c.116] [c.116] [c.156] [c.188] [c.283] [c.285] [c.155] [c.87] [c.306] [c.9] [c.52] [c.50] [c.65] [c.123] [c.161] [c.244] [c.244] [c.78]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология