схема гемоглобине

Объяснение. Каталитическое действие кровяного угля объясняется тем, что он содержит в своем составе гемоглобин, железо которого, как и в дыхательных ферментах, связано с четырьмя пиррольными кольцами по следующей схеме [c.97]

Структурные формулы гемоглобина и хлорофилла довольно сложны, однако общий принцип их строения можно выразить такой схемой (двойные связи и заместители в этой схеме опущены, не показана и белковая часть молекулы) [c.131]

В скелет гемоглобина и хлорофилла входят четыре пиррольных остатка, соединенные в большой цикл с помощью СН-групп. Через весь этот большой цикл проходит система сопряженных двойных связей (на схеме не показанных), а в центре стоит атом металла— железа в гемоглобине, магния в хлорофилле. [c.131]

Ядро пиррола входит в состав важнейших природных соединений — хлорофилла и гемоглобина. Структурные формулы этих веществ довольно сложны, однако общий принцип их построения можно выразить такой схемой (двойные связи и заместители в схеме опущены, не показана и белковая часть молекулы) [c.339]

В живых организмах различные классы комплексных соединений выполняют специфические функции в обмене веществ. Исключительно велика роль природных комплексных соединений в процессах дыхания, фотосинтеза, биологического окисления и в ферментативном катализе. Так, например, ионы Ре ,М + в качестве комплексообразователей входят в состав важнейших природных соединений — гемоглобина и хлорофилла. Структурные формулы этих веществ весьма сложные. Тем не менее общий принцип их построения можно выразить следующей схемой [c.207]

Гемоглобин и миоглобин —комплексы железопорфиринов с белками, выполняющие функцию фиксации и транспорта молекулярного кислорода в организмах животных. Цитохромы, имеющие аналогичную принципиальную структуру, выполняющие роль переносчика электрона в схемах фотосинтеза, дыхания, окислительного фосфорилирования и др. окислительно-восстановительных реакциях, найдены у всех животных, растений и микроорганизмов. Хлорофиллы — главные участники процессов фотосинтеза — содержатся в высших растениях, водорослях и фотосинтезирующих бактериях. [c.265]

Процессы, благодаря которым гемоглобин поддерживается в Ре (И)-состоянии и нормально функционирует в интактных эритроцитах, имеют решающее значение для нашего здоровья. Многочисленные наследственные нарушения, приводящие к развитию анемии, помогли выяснить приведенную схему биохимических процессов . [c.370]

Нахождение в природе В свободном виде в природе фуран, пиррол, тиофен не встречаются Система пиррола входит в состав молекул гемоглобина и хлорофилла Получение Фуран, пиррол, тиофен — химическая переработка углеводов и другие методы Они могут взаимо-превращаться при нагревании в присутствии оксида алюминия по схеме Юрьева [c.312]

Рис. 7.6. Схема оксигенации гемоглобина по Перутцу.

Рис, 7.7. Схема конформационных изменений в Рз-цепи гемоглобина при оксигенации. [c.431]

Для описания связи в молекуле СО удобно использовать метод МО, как это было сделано для молекулы N2 (см. разд. 3.4). Молекулы изоэлектронны, и базисные наборы для них одинаковы, но в случае СО исходные АО углерода и кислорода имеют разную энергию, что приводит к заметным различиям в схемах МО (рис. 24.3). Как видно из схемы, в монооксиде углерода реализуется тройная связь и это самая прочная из всех двухатомных молекул - = 1069 кДж/моль. В молекуле СО одна из электронных пар, находящаяся на самой низкой по энергии МО, практически локализована на атоме кислорода, а вторая -на самой высокой по энергии занятой МО - практически локализована на атоме углерода. Наличие этой высокоэнергетической электронной пары приводит к существенным отличиям в химических свойствах молекул N2 и СО. В частности, именно через нее осуществляется взаимодействие СО с гемоглобином в крови, что и приводит к отравлению угарным газом. [c.306]

Обмен железопорфиринов будет рассмотрен на примере распада и синтеза гемоглобина — наиболее важного и хорощо изученного белка этой группы. На рис. 25.1 представлена сводная схема последовательных стадий деградации и [c.412]

Рис. 4.8. Упрощенная схема активного центра гемоглобина. Структура гема и присоединение кислорода к железу гема

Рис. 4.8 представляет упрощенную схему молекулярной структуры гемоглобина. [c.73]

На рис. 4.10 представлена схема четвертичной структуры двух конформационных состояний гемоглобина. Показаны только изменения в относительном расположении четырех [c.75]

Итак, биосинтез белков, по современным представлениям, проходит четыре основных этана 1) активирование аминокислот и взаимодействие их с ферментами 2) соединение аминокислот с растворимой РНК 3) перенос аминокислот на молекулы информационной РНК в рибосомах и образование пептидных связей и 4) высвобождение полипептидной цепи из рибосомы. Последовательность реакций белкового синтеза представлена на схеме (рис. 25). Следует подчеркнуть, что все эти процессы биосинтеза белка в клетке идут очень быстро. Наблюдения над синтезом гемоглобина показали, что построение молекулы белка, состоящей из 150 аминокислотных остатков, заканчивает [c.294]

Тимирязев усматривал сходство хлорофила и гемоглобина не только в их физических и химических свойствах, но и в характере катализируемых ими процессов. В основу схемы механизма фотосинтеза, разработанной в 1871 г., он кладет основное положение о том, что хлорофилл в этом процессе также претерпевает окислительно-восстановительные превращения, как и гемоглобин в процессе дыхания животных. При этом Тимирязев подчеркивал, что хлорофилл служит для передачи растительному организму окиси углерода подобно тому, как кровь служит для передачи животному организму кислорода [c.167]

Несмотря на то, что вопрос об образовании хлорофилла и гемоглобина давно привлекал к себе внимание, результаты исследований к началу XX в. были столь незначительны, что не давали никакой возможности представить сколько-нибудь последовательную схему биосинтеза этих пигментов. До 40—50-х годов, т. е. до того времени, когда в биохимических исследованиях стали широко применять метод меченых атомов, наука располагала большими сведениями о процессе биосинтеза хлорофилла, нежели гемоглобина, поэтому схемы биосинтеза хлорофилла стали разрабатываться раньше. [c.189]

Синтезированная недавно модель кобальтзамещенного гемоглобина приведена на схеме 6.1 [245]. Длинная боковая цепь обеспечивает координацию пиридинового кольца с центральным атомом кобальта. Комплекс Со(П) и этого так называемого петлеобразного порфирина обратимо реагирует с молекулярны.м кислородом при низких температурах (от —30 до — G0° ), но боковая цепь лишь в незначительной степени увеличивает сродство кислорода к таким модельным соединениям по сравнению с жслсзопорфириновыми системами. [c.371]

Наиболее знакомый нам гемоглобин — металлопротеин со значительно большей молекулярной массой, чем миоглобин, состоит из двух пар субъединиц, в каждой из которых имеется по одному атому железа (см. гл. 13), заключенному в порфириновый цикл. Как и все переносчики О2, гемоглобин может существовать в двух формах диоксигенированной (диоксиформа) и оксигенированной (оксиформа). В первой из них железо (II) — высокоспиновый ион (s = 3/2), он не входит в порфириновое окно (или полость ), а возвышается над ним. Во второй форме (после присоединения кислорода) по перпендикулярной схеме Fe (И) характеризуется нулевым спином (s = 0) и находится в плоскости, образованной четырьмя атомами пиррольного азота. По-видимому, размеры иона Fe + в высокоспиновом и низкоспиновом состояниях разные и координационное число меняется от 5 до 6—7. Поглощение кислорода гемоглобином происходит при определенном pH раствора, в котором растворен кислород. [c.570]

В схеме не указаны имеющиеся в молекуле боковые цепи (—СНз, —СН= СН>, —СН2СН2СООН и др.). Само 16-членное кольцо (без Ме) называется скелетом порфирина. В центре порфирина находится комплексообразователь, связанный атомами азота в гемоглобине — ион Ре , в хлорофилле — нон Mg +. Вся структура соединена с белковой частью (глобином, состоящим из четырех полипептидных цепочек), без которой ни гемоглобин, ни хлорофилл не могут осуществлять свои биохимические функции. Гем обусловливает красный цвет крови. Установлено, что у иона Ре-+ шесть координационных мест, из них четыре удерживают его в плоскости кольца, а два перпендикулярны этой плоскости, причем одно из них связывает гем с глобином, а другое—с молекулой кислорода. Гемоглобин обратимо присоединяет кислород и разносит его по кровеносной системе из легких в каждую клетку тела. [c.207]

Рис. 5.3. Схема образования экстракомплексов оксигенированного гемоглобина

Сравнения аминокислотных последовательностей, а — распределение кумулятивных вероятностей всех сумм, ббльшнх или равных М, для случайных последовательностей в цепях, состоящих из 142 остатков [598]. О расчете М см. текст. Сумма и соответствующая кумулятивная вероятность для сравнения миоглобина кашалота и а-цепи гемоглобина человека указаны стрелкой. 6 — схема матрицы сравнения двух последовательностей I и II [598]. Оба отрезка AB DEFG и PQRSTUV имеют длину 7 и при сравнении дают одни элемент матрицы. Диагональ показывает корреляцию между последовательностями, которая выявляет вставки в последовательности I в положении айв последовательности II в положении Ь. [c.236]

Химический аналог активного центра гемоглобина [727]. в центре схемы находится протогем IX. Одна пропионовая боковая цепь (вверху справа) образует пептидную связь с аналогом периферического His гемоглобина, который связан с полиэтиленгликолем (ПЭГ) через остаток Gly. Другая пропионовая группа (внизу справа) связана через разделительную цепь с имидазолом, который представляет аналог приближенного His. Хнмическни переносчик Оа качественно сходен с гемоглобином по характеру обратимого связывания молекулярного кислорода и по некоторым [c.252]

Кривая связывания кислорода гемоглобином зависит от pH при данной величине р(Ог) сродство к кислороду уменьшается номере уменьшения pH (эффект Бора). Гликолиз представляет собой анаэробный процесс, приводящий к образованию молочной кислоты и диоксида углерода. Оба эти соединения имеют тенденцию к понижению pH и способствуют высвобождению кислорода из оксигемоглобина там, где в этом есть необходимость, В дезоксигемоглобине, напротив, содержатся немного более основные, чем у оксигемоглобина, группы (азот имидазола His-146 в р-цепях и His-122 в а-цепях, а также аминогрупп Val-1 в а-цепях), в силу чего дезоксигемоглобин связывает протон после высвобождения кислорода, что важно для обратного транспорта диоксида углерода к легким. Карбоангидраза катализирует образование бикарбоната в эритроцитах из диоксида углерода и воды, и ионы бикарбоната могут связываться с протонированными группами дезокси-гемоглобина. В легких дезоксигемоглобин перезаряжается кислородом, эффект Бора вызывает высвобождение бикарбоната, из которого под действием карбоангидразы образуется диоксид углерода, который затем выдыхается. Транспорт диоксида углерода дезоксигемоглобином приводит также к образованию производных карбаминовой кислоты с аминогруппами белка (схема (9) . Хотя оксигемоглобин также связывает диоксид углерода, у дезоксигемо-глобина эта способность выше ввиду большей доступности аминогрупп. [c.558]

Рис. 6.21. Схема оксигенации гемоглобина по Перутцу 1 — НЬ с интактными солевыми мостиками и с молекулой ДФГ, зажатой между двумя -цепями 2—НЬОг 3—НЬО,. На стадиях 1 — 2 и 2 — 3 оксигенируются а-цепи 4 — ИЬО, с измененной конформацией на стадиях 3—4 происходит конфор-ыационное превращение 5 НЬОв 6 — НЬО

Эта схема была предложена Мак-Лахланом [598]. Он преобразовал матричные элементы т 1, /) табл. 1.2 в целые числа от О до 7 путем пропорционального уменьшения всех недиагональных элементов до уровня О—5. Диагональные элементы оказались равными 6 и 7, что отражает ненамного большую значимость идентичности остатков по сравнению с часто встречающимися заменами. Для получения критерия подобия матричные элементы /71 (1, /) для каждого положения г цепи, содержащей аминокислоту I в одной цепи и аминокислоту / в другой, суммируют. В нашем примере (миоглобин и а-цепь гемоглобина) этот критерий равен сумме [c.235]

Так, было найдено, что кристаллический гемоглобин лошади состоит из молекул шарообразной формы с размерами 55x55x70 А. Эти молекулы расположены в кристалле параллельно по гексагональной схеме (Брегг, Псрутц и Кендрью, начиная с 1947 г.) Молекула гемоглобина (мол. вес 68 ООО) содержит 540 аминокислотных остатков. Если бы последние образовали одну длинную линейную цепь, то ео длина была бы примерно равна 1 800 А (так как длина одного остатка равна 3,4 А). Следовательно, цепь или цепи, составляющие молекулу гемоглобина, должны иметь витую, крученую или слоистую конформацию. [c.435]

Эта схема была впервые разработана группой Шемина [27] при изучении биосинтеза гема, входящего в состав гемоглобина. [c.214]

Карлайл с соавторами ( arlisle, S ouloudi, Spier, 1953) высказали мнение, что форма а-спирали не может быть согласована с диффракционной картиной у рибонуклеазы они считают более вероятной структуру типа изображенной на схеме стр. 307. Стало ясно, что в дополнение к первичной , или а-, свернутости полипептидной цепи в глобулярных белках должны иметь место также вторичные изгибы, так как иначе длина полипептидной цепи гемоглобина и рибонуклеазы окажется больше, чем длина их молекул. Поэтому мы можем говорить о первичной изогнутости полипептидной цепи, обусловленной внутрицепными водородными связями, и о вторичных изгибах, приводящих к образованию глобулярной (сферической) молекулы. Вторичные изгибы, по-видимому, обусловлены взаимодействием между боковыми цепями. [c.322]

Если в направлении изучения синтеза гема сложилось вполне отчетливое представление о его первоначальных этапах, то в отнощении хлорофилла таких сведений было немного. Поэтому при уточнении схемы биосинтеза хлорофилла в свете новых данных, полученных в результате применения изотопных индикаторов, советские физиологи Т. Н. Годнев и А. А. Шлык положили в основу первоначальных стадий схемы представление об аналогичных путях образования хлорофилла и гемоглобина. Закономерности, которые прослежены в последние годы относительно биосинтеза гема,—пишет Шлык,— могут служить основой для дальнейшего развития наших представлений о химизме формирования форбинного ядра молекулы хлорофилла в растении " . [c.191]

Отстаивая правомочность такого подхода к решению вопроса, они опирались на многочисленные случаи в истории изучения простетических групп гемоглобина и хлорофилла, когда результаты, полученные при работе с одним пигментом, с успехом использовались в исследованиях другого. Правильность их точки зрения подтвердили также последующие данные о том, что начальные стадии темновых реакций образования молекулы хлорофилла полностью совпадают вплоть до протопорфирина с описанными выше стадиями образования гема. Как показал Годневодним из главных источников углеродных атомов в молекуле протопорфирина являются глюкоза и другие монозы, дающие начало ацетату, и, возможно, значительной части молекул гликокола. Не останавливаясь детально на последующих этапах синтеза хлорофилла, приведем схему этого процесса (по Годневу, 1959) [c.191]

Несмотря на то, что наука не обладает почти никакими палеонтологическими сведениями об эволюции органических пигментов, мы все же можем на основании достоверных данных сравнительной биохимии и физиологии судить в какой-то мере о направлении их развития. Вопросов, связанных с эволю цией гемоглобина, касались многие исследователи, но попытка представить схему этого процесса впервые была предпринята X. С. Коштоянцем в его книге Основы сравнительной [c.195]

Не давая развернутой классификации различных форм гемоглобина, имеющей место в схеме Коштоянца (1940), приводим основную часть [c.196]

Сопоставление схем эволюции гемоглобина и хлорофилла наглядно свидетельствует о том, что исходным веществом как того, так и другого пигмента было одно и то же вещество — порфирин. Разумеется такое сопоставление дает лишь очень схематичное представление о сравнительном развитии гемоглобина и хлорофилла. Благодаря новым успехам био- и палеохимии оио в будущем приобретет более развернутый вид. Однако и та схема, которую мы можем представить себе сейчас, дает возможность сделать вполне достоверный вывод об общности происхождения хлорофилла и гемоглобина. [c.197]

При обработке гемоглобина разведенными минеральными кислотами или щелочами получается г е м а т и н, представляющий собой окисленную форму гема и содержащий Ре . При восстановлении гематина, например, сернистым аммонием в присутствии глобина получается гемохромоген — пигмент с очень характерным спектром поглощения, который представляет собой соединение денатурированного глобина с гемом. При судебномедицинских исследованиях кровяных пятен для доказательства на личия крови гемоглобин обычно переводят именно в форму гемохромогена так как последний может быть открыт спектроскопическим путем в самых минимальных концентрациях. В недавнее время было предложено терми ном гемохромогены называть самые различные соединения гема с азоти стыми веществами, в том числе с аминокислотами, пиридином, никотином гидразином и другими соединениями. С этой точки зрения гемоглобиь представляет собой лишь один из гемохромогенов. Соответствующие сое динения с гематином называются парагематинами. Соединение гематина с денатурированным глобином — прежний глобин-Парагематин — получило специальное название катгемоглобина. Соотношения между всеми упомянутыми дериватами гемоглобина могут быть представлены следующей схемой [c.64]

Соотношения между гемоглобином, оксигемоглобином, метгемоглоби-ном и карбоксигемо глобином могут быть представлены следующей схемой [c.67]

Весь ход превращений гемоглобина в организме с образованием конечных продуктов его распада — стеркобилиногеиа и стеркобилина — можно представить следующей схемой [c.366]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология