Гемоглобины эволюция

У некоторых групп животных имеются свойственные только им соединения — специфические ферменты, дыхательные пигменты, переносчики электронов и др. Даже гемоглобин у разных млекопитающих имеет свою специфику (меняются форма кристаллов, изоэлектрическая точка, соотношение метионина и цистина и др.). Отмечена направленная эволюция ряда биохимических систем, которая совершается с одинаковой последовательностью в разных филогенетических ветвях. Виды и роды по ряду биохимических параметров различаются между собой. [c.189]

Исследователи — как химики, так и биологи--называют поразительным тот факт, что из такого узкого круга отобранных природой органических веществ составлен труднообозримый мир животных и растений. Полагают, что, когда период химической подготовки — период интенсивных и разнообразных превращений — сменился периодом биологической эволюции, химическая эволюция словно застыла. Теперь находят массу доказательств тому, что аминокислотный состав гемоглобина самых низших позвоночных животных и человека практически один и тот же более нли менее одинаковыми остаются у разных видов растений состав ферментативных средств, состав веществ, накапливаемых впрок, и т. д. [c.196]

А. П. Виноградову, способность к концентрации элементов уменьшалась от низших фор.м организмов к высшим. Так, нек-рые беспозвоночные животные и низшие растения, в отличие от позвоночных, содержали в относительно больших кол-вах Si, Fe, Sr, I, V, u. В ходе эволюции организмы пробовали концентрировать мн. элементы, пока не возникли оптим. соотношения, свойственные наиб, высокоорганизованным существам. Нек-рые элементы (напр., Fe в гемоглобине, I в щитовидной железе) продолжают играть большую роль в жизнедеятельности животных и человека. [c.440]

Кооперативный характер связывания ферментов с субстратами имеет, пожалуй, такое же большое физиологическое значение, как и кооперативное связывание гемоглобина с кислородом, которое обеспечивает более эффективное высвобождение связанного кислорода в тканях (гл. 4, разд. Д, 5). Кооперативность связывания субстрата отсутствует в том случае, когда благодаря избытку активатора фермент переходит в состояние R (В), при котором связывающие центры ведут себя независимо. В то же время связывание активатора должно характеризоваться сильно выраженной кооперативностью, т. е. скорость реакции должна изменяться при изменении концентрации активатора сильнее, чем в случае гиперболической активации. Аналогичным образом кооперативное связывание ингибитора обеспечивает более быстрое выключение фермента при увеличении концентрации ингибитора. По-видимому, эволюция олигомерных ферментов (по крайней мере отчасти) обусловлена большей эффективностью механизмов регуляции, в основе которых лежит кооперативное связывание эффекторов. [c.39]

Для них характерна большая зависимость между конформацией белковой молекулы и каталитической активностью. Их действие не подчиняется кинетике Михаэлиса-Ментен и описывается другими уравнениями, а графически зависимость скорости от концентрации субстрата имеет сигмоидный характер. Для аллостерических ферментов характерно проявление кооперативного эффекта, когда связывание одной молекулы субстрата усиливает способность присоединять следующую молекулу (активирующий кооперативный эффект), что видно на примере гемоглобина при связывании кислорода с одной субъединицей усиливается дальнейшее взаимодействие его с другими субъединицами. Тот факт, что аллостерический эффект проявляется часто на первой стадии процесса, объясняет выработанное в ходе эволюции экономное расходование веществ на последующих стадиях реакции. [c.35]

Эволюция связывания лиганда в направлении, неблагоприятном для СО, по-видимому, была обращена против эндогенного СО, который выделяется при разложении порфирина в пигменты желчи [85]. Если бы не такая предосторожность, образующийся СО мог бы занять примерно одну треть всех мест связывания гемоглобина [649]. Современная точка зрения на дискриминацию в отношении СО заключается в том, что появившиеся более чем 10 лет назад гемоглобины подверглись адаптации к условиям, которые в ином случае могли оказаться смертельными, — курению табака и загрязнению воздуха. [c.254]

Гемоглобин и цитохром с представляют собой белки, характерные для животных разных видов. Рентгенографическое исследование и изучение аминокислотных последовательностей этих белков для различных-организмов позволяют проследить пу -ти их эволюции. [c.262]

Если сравнить аминокислотные последовательности миоглобина (кита) и гемоглобина (лошади и человека), кажется очевидным, что и тот и другой произошли от обш,его глобулярного белка. На рис. 10.27 изображена предполагаемая картина такой дифференциации в ходе эволюции. [c.263]

Другим белком, для которого изучалась эволюция на молекулярном уровне, является цитохром с. Этот белок сравнительно небольшого молекулярного веса (около 12000) содержит железо и гем (этим он похож на гемоглобин). Цитохром с служит переносчиком электронов при энергетических превращениях (гл. 2). Обнаружен он во всех живых организмах. [c.264]

СОВРЕМЕННЫЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ ОБ ОБРАЗОВАНИИ, ПРОИСХОЖДЕНИИ И ЭВОЛЮЦИИ ХЛОРОФИЛЛА И ГЕМОГЛОБИНА [c.187]

ИХ пигментов во-вторых, объяснить, каким образом хлорофилл мог образоваться не только у растительных, но и у животных организмов, а гемоглобин — у простейших и растений в-третьих, нарисовать общую картину происхождения и эволюции этих пигментов в историческом развитии жизни на Земле. [c.189]

Изучение вопросов образования и распространения хлорофилла и гемоглобина в значительной мере способствовало уяснению общей картины происхождения и эволюции этих пигментов в процессе развития жизни на нашей планете. Корни родства обоих пигментов уходят далеко в глубь веков. Согласно В. Л. Ко-марову, 22 истоки жизни на Земле следует относить к археозойской эре, не оставившей нам никаких следов о первичных формах живых существ. [c.193]

НИИ гема гемоглобина, хлорофилла и др. В этом ярко проявляется взаимосвязь эволюции растительных и животных организмов. Очевидно, это можно объяснить общими предками на отдаленных стадиях эволюции, а также использованием животными растительной пищи. [c.170]

Молекулярная структура кислородиереносящих белков удивительна в процессе биологической эволюции природа создала несколько типов молекул для переноса кислорода. Все они ярко окрашены. Кислородпереносящие белки можно разделить на три больших семейства гемоглобин, хорошо знакомое красное вещество в крови человека и многих других животных гемоцианин, голубой пигмент в крови многих моллюсков и членистоногих гемэритрин , белок вишневого цвета в физиологических л<идко-стях организмов некоторых мелких беспозвоночных. Все они относятся к металлопротеинам. Гемоглобины содержат железо в составе гема гемоцианины имеют в активных центрах два атома меди (разд. 6.5), а гемэритрипы — два атома железа. Гемоглобин— это красный белок красных кровяных телец, который переносит кислород из легких к тканям иа долю гемоглобина крови приходится примерно три четверти содержания железа в человеческом теле [232]. [c.359]

Вся эволюция аэробных организмов, в том числе и человека, обеспечивается побочным продуктом, выделяющимся в этом процессе,— молекулярным кислородом. Имеющийся в кровяном русле млекопитающих специальный пигмент гемоглобин доставляет кислород из легких в клетки и ткани организма. Он состоит из белка глобина, связанного с простетической группой — пигментом, известным под названием гем. Поражает очень близкое сходство в строении гема и хлорофилла. Это дает основание полагать, что в процессе эволюции оба пигмента имеют общее происхождение. [c.216]

Примером результата эволюции, идущей через дупликацию генов, служат белки крови, переносящие кислород. Предполагается, что около миллиарда лет тому назад ген белка-предшественника (глобина) дуплицировался. Далее в результате эволюции один из парных генов превратился в ген, кодирующий гемоглобин, а второй — в ген мышечного миоглобина. Затем ген гемоглобина вновь дуплицировался, что привело к существованию в настоящее время а- и р-цепей этого белка (гл. 4, разд. Г.8). Последние представляют собой родственные, но отчетливо различающиеся белковые субъединицы кодирующие их гены расположены даже в разных хромосомах. [c.38]

Остаток тирозина НС-2, расположенный на втором месте со стороны С-конца, является одним из немногочисленных инвариантных остатков в молекуле гемоглобина. Положение его сохранилось в процессе эволюции в гемоглобинах и миоглобинах всех изученных видов. В де-зоксигемоглобине тирозин НС-2 лежит как бы в кармане , образуемом Н- и F-спиралями, и связан водородной связью с карбонильной группой полипептидной цепи у остатка FG-5 (рис. 4-17 и 4-19). Перутц и его сотрудники обнаружили, что при оксигенации этот тирозин выходит из кармана, солевые мостики на концах молекул разрываются и субъединицы смещаются, образуя новую систему связей, характерную для оксигемоглобина. Оксигенация двух гемов (Перутц считает, что ими являются гемы а-цепей) приводит к кооперативному конформационному изменению всех четырех субъединиц [71, 72]. [c.307]

Изучение последовательности аминокислот в гемоглобине используют для выяснения вопросов эволюции в новой области науки — химической палеогенетике. Например, р-цепь гемоглобина лошади отличается от соответствующего белка человека в 26 местах (от общего числа 146), свиньи — в 10 местах, а гориллы — всего лишь в одном месте. Подсчитано, что в среднем удачная замена аминокислоты может произойти примерно один раз за десять миллионов лет (удачной считается замена, увеличивающая шансы на выживание). (Подобная замена обеспечивается заменой в последовательности оснований в молекуле нуклеиновой кислоты, разд. 37.18). [c.1055]

По-видимому, мультипликация генов важна для дифференциации белков. Предполагается, что мультипликация генов играла важную роль в эволюции структуры и функции б чков [523, 525, 582, 584, 585, 592]. После кратного воспроизведения генов одна копия выполняет первоначальную функцию, тогда как другая (или другие) может развиваться для выполнения близкой или новой функции. Наиболее хорошо известными примерами являются гены человека, кодирующие а-, 3-, у, к-и С-цепи гемоглобинов и миоглобин. Ведется полемика (работы [586] и [523]) по вопросу о том, сколько поколений избыточного гена могут существовать в геноме и являются лп недеятельные (спящие) фэрмы этой экстракопии возможными промежуточными продуктами в процессе развития белка с новой функцией. [c.230]

В тетрамерном гемоглобине сродство гема к Оа контролируется концентрациями О2, СО2, и 2,3-дифосфоглицерата. Что же было достигнуто в результате эволюции мономерного гемоглобина типа миоглобина в сложный гемоглобин млекопитающих Основное преимущество заключается в возросшей физиологической приспособляемости тетрамерного белка, которая достигнута за счет постепенного перевода сродства к кислороду, свойственного центру связывания, под контроль внеии1их влияний [276, 549, 667] (рис. 10.4). [c.257]

В работах Марголиаша и сотрудников (см. [15, 16]) проведено. сопоставление цитохромов с, гемоглобинов и других белков различных видов. В табл. 2.3 приведены данные, относящиеся к цитохромам с. Функция цитохрома — участие п окислительном фосфорилировании — во всех разнородных организмах одна и та же. Вариации в первичной структуре характеризуют вид животного и являются его однозначным и ярким выражением. Сравнительное исследование первичных структур позволяет проследить за ходом биологической эволюции. [c.76]

Как индивидуальное развитие организма, так и эволюционное развитие в целом, в конечном счете определяются сложными нелинейными молекулярными процессами. Мы вправе говорить о молекулярных основах эволюции. С одной стороны, эволюционные взаимосвязи между биологическими структурами прослеживаются вплоть до молекулярного уровня — устанавливаюг-ея закономерные гомологии в первичной структуре однотипных белков разных видов (цитохром с, гемоглобин и т. д.). С другой стороны, сделаны первые шаги в построении молекулярной теории эволюции. Эйген предложил теорию эволюции и самоорганизации макромолекул, дающую принципиальное модельцое истолкование естественного отбора в добиологической системе. Исходное понятие этой теории, имеющее, как уже сказано, фун- [c.610]

Рис. 8-12. Эволюция миоглобина и гемоглобина, возникших из предкового кислород-связывающего гемопротеина. Во всех миоглобинах, а также в а- и р-цепях всех современных гемоглобинов (исследовано в общей сложности 145 последовательностей) имеются шесть инвариантных остатков и большое число близких по свойствам аминокислот, занимающих в этих белках одинаковые положения. Можно предположить, что ген, кодировавший предковый одноцепочечный гемопротеин, подвергся дупликации. Одна из образовавшихся копий дала начало миоглобиновому гену, а другая - первоначальному гемоглобиновому гену. Оба этих гена в дальнейшем подвергались независимым мутациям. Гемоглобиновый ген мог в какой-то момент еше раз подвергнуться дупликации, в результате чего образовались современные гены а- и р-цепей.

Даже простейщие клетки содержат более 5000 различных видов белков. Тем не менее мы часто замечаем, что у различных белков много общих структурных особенностей. Например, существует большое сходство между ферментом тромбином, вызывающим свертывание крови, и пшцеварительным ферментом химотрипсином. Более того, структуры многих белков сохранились неизменными в течение долгих периодов эволюции. Например, гемоглобин мыши на удивление мало отличается от гемоглобина человека. В сложных организмах ферменты работают в основном так же, как и в простых. Это используется при изучении механизма возникновения заболеваний, разработке новых диагностических тестов и создании новых лекарственных средств и методов лечения. [c.174]

Рентгеноструктурные исследования дали неожиданный выход в увлекатёльную область эволюции. Близость строения миоглобина и субъединиц гемоглобина не случайна. Установление пространственных структур некоторых белков, имеющих различное происхождение, а также установление последовательности расположения аминокислот в них явилось мощным средством, позволяющим заглянуть внутрь процесса эволюции. Во всех ферментах, структура которых установлена до настоящего времени, активные центры располагаются в углублениях или впадинах, формы которых весьма близки. Почему Как возникло такре глобулярное пространственное образование [c.261]

Биологи показали, что иногда гемоглобин встречается у беспозвоночных. Поэтому возможно, что белки, могущие связываться с кислородом, неоднократно и независимо возникали в ходе эволюции. Каждый раз природа использовала для этого весьма похожие и эффективные гем-содержащие белки, имеющие впадины или складки. На поверхности своей молекулы эти углубления, защищали гем и создавали подходящий гидрофобный центр для св язы-, вания кислорода и(или). двуркиси углерода, У тех беспозвц ночщых, [c.262]

Несмотря на то, что наука не обладает почти никакими палеонтологическими сведениями об эволюции органических пигментов, мы все же можем на основании достоверных данных сравнительной биохимии и физиологии судить в какой-то мере о направлении их развития. Вопросов, связанных с эволю цией гемоглобина, касались многие исследователи, но попытка представить схему этого процесса впервые была предпринята X. С. Коштоянцем в его книге Основы сравнительной [c.195]

Сопоставление схем эволюции гемоглобина и хлорофилла наглядно свидетельствует о том, что исходным веществом как того, так и другого пигмента было одно и то же вещество — порфирин. Разумеется такое сопоставление дает лишь очень схематичное представление о сравнительном развитии гемоглобина и хлорофилла. Благодаря новым успехам био- и палеохимии оио в будущем приобретет более развернутый вид. Однако и та схема, которую мы можем представить себе сейчас, дает возможность сделать вполне достоверный вывод об общности происхождения хлорофилла и гемоглобина. [c.197]

В результате краткого прослеживания истории вопроса о генетической связи хлорофилла и гемоглобина мы с полным основанием можем утверждать, что ках возникновение, так и последующее успешное развитие этой проблемы в значительной мере обязаны трудам русских исследователей. В отличие от зарубежных ученых русские биохимики изучали химизм растительных и животных пигментов с учетом их химической и генетической общности. Советскими биолога1ми впервые были выдвинуты представления об эволюции хлорофилла и гемоглобина в процессе исторического развития органического мира. [c.197]

Создание в результате эволюции белков, способных связывать кислород,— хороший пример решения проблемы кооординацион-ной химии, причем природа отыскала несколько таких решений. Кофактором или простетической группой, которая связывает кислород, могут быть железопорфирин, негемовое железо, медь или, по-видимому, даже ванадий. Природа лигандов известна только в случае железопорфиринов (разд. 7.1). Кроме того, железопорфирин гемоглобина и миоглобина можно заменить кобальтпсрфири-новым аналогом с образованием функционально активных аналогов гемоглобина и миоглобина, откуда следует, что природа не исчерпала всех возможностей в использовании имеющихся в ее распоряжении металлов, аминокислот и лигандов (разд. 7.1). [c.188]

В части 2 мы попытались наметить некоторые пути, по которым белок может влиять на реакционную способность комплексов переходных металлов. Более детально были рассмотрены некоторые примеры, показывающие, что белок может влиять на термодинамические параметры отдельных стадий процесса (например, на константу равновесия связывания кислорода с Ее(11) в гемоглобине и миоглобине, гл. 7). Далее, белок может влиять на кинетику отдельных стадий (например, в реакциях железа, входящего в состав пероксидаз и каталаз, с перекисью водорода и другими субстратами, гл. 8). Наконец, белок может изменять термодинамические параметры процесса в целом (например, путем сопряжения термодинамически невыгодной реакции восстановления азота до Ы Нг с другой, термодинамически выгодной реакцией, гл. 9). В каждом случае мы обсудили также, что может и чего не может сделать простой небелковый комплекс или ион и, следовательно, какую именно проблему пришлось решить эволюции и как именно природа подошла к решению каждой из возникавших перед нею задач. В связи с этим были отмечены некоторые дополнительные возможности влияния белка на термодинамические и кинетические параметры реакций. [c.238]

Поразительно то, что когда период химической подготовки — период интенсивных и разнообразных превращений, о которых можно-строить лишь осторожные гипотезы, сменился периодом биологической эволюции, химическая эволюция словно затормозилась. Развитие организмов в общем очень слабо отразилось на основных чертах строения" белков и ферментов. Пролоне произвел анализ гемоглобина кистеперой рыбы и нашел, что аминокислотный состав и в этом случае не представляет чего-либо необычного и близок к составу гемоглобина позвоночных. [c.22]

Удалось поймать несколько целакантусов, а совсем недавно одного из них поместили в аквариум для тщательного изучения. С точки зрения биохимии эта находка имела особое значение. Исследование организма рыбы древнего вида позволяет выяснить, насколько изменился химический состав за миллионы лет биологической эволюции. Сравнение данных анализа гемоглобина крови целакантуса и современных рыб показало, что между их гемоглобинами нет существенной разницы. Это означает, что химическая эволюция, т. е. перестройка отдельных узлов биохимических механизмов, если и идет, то крайне медленно словно природа нашла удачный набор исходных веществ и принялась строить из него всевозможные формы живых существ. Химик, изучавший только состав отдельных молекул, конечно, не мог бы предвидеть всего этого. [c.6]

Например, переход к жизни в воздушной среде при метаморфозе амфибий и после окончания внутриутробного развития у млекопитающих связан с такими же, вероятно, изменениями гемоглобина, какие происходили при первичном завоевании суши позвоночными. Точно так же изменения в путях экскреции азота, происходящие в онтогенезе при выходе амфибий на сушу, должны быть аналогичны тем биохимическим адаптациям, которые осущестрлялись на заре эволюции наземных позвоночных. [c.378]

Возникает вопрос почему в процессе эволюции ие исчезли больные дрепаноцитозом, поскольку этот признак ведет к гибели гомозиготного потомства Объяснение здесь допустимо следующее. Все индивидуумы, имеющие хотя бы частично серповидные эритроциты, оказались невосприимчивы к малярии. Малярийный плазмодий не может жить в крови подобных людей. В условиях Африки, где борьба с малярией велась плохо, это вызвало естественный отбор гетерозиготных особей, несущих мутированный ген, и число наследственных больных пе падало, а возрастало с течением времени. Объяснение природы этого заболевания было найдено Лайнусом Полингом. Он предположил, что происходящая мутация относится к цистрону, который управляет синтезом гемоглобина, т. е. белка, переносящего в организме человека молекулярный кислород. Полинг с сотрудниками изучил свойства мутированного гемоглобина и сравнил его с нормальным. Оказалось, что электрофоретическая подвижность аномального гемоглобина отличается от подвижности нормального. Подобным способом были изучены темоглобины многих заболеваний крови. В настоящее время найдено уже свыше 10 различных мутированных гемоглобинов. Некоторые из них, по-видимому, безобидны, другие связаны с тяжелыми поражениями. Полинг назвал их болезнями молекул . Это остроумно, но не точно заболевает, понятно, организм человека вследствие изменений в структуре определенной функционально важной молекулы. [c.416]

Термин гомология прочно входит в обиход биохимиков. Здесь его часто применяют скорее в биологическом, нежели химическом смысле. Вот что пишет, например, Флоркэн в своей книге Биохимическая эволюция Можно сказать, что биохимические вещества гомологичны, если в их химическом строении имеются более или менее ясные черты сходства, которые объединяют их в одну группу. Если мы рассмотрим группу аналогичных веществ, например, переносчиков кислорода (гемоглобины, хлорокруорины, гемоцианины, гемэрит-рины), мы сможем обнаружить у них некоторые гомологии . И далее Гемоглобин позвоночных, или гемо глобин, в собственном смысле слова, имеет молекулярный вес около 70 ООО. Известно, что Сведберг, определивший для многих белков молекулярные веса, наблюдал, что величина последних всегда кратна 17 600, как если бы белки были полимерами одной основной единицы этого молекулярного веса. Собственно гемоглобин содержит четыре таких единицы. В этом заключается его отличие от других гемоглобинов. [c.87]

Важнейшей функцией гемоглобина является перенос кислорода от легких к различным тканям. Эта функция основана на уникальном свойстве гемоглобина — способности обратимо соединяться с кислородом. В процессе эволюции полипептидных цепей молекула гемоглобина приобрела не только это свойство, но и ряд дополнительных механизмов, позволяющих достигать максимального насыщения кислородом в легких и максимальной отдачи его в тканях. Такими механизмами являются гем-гемное взаимодействие и эффект Бора. [c.135]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология