Глутамина пептиды

Гидролиз белков ферментами пищеварительного тракта применяет-1СЯ главным образом для Проведения неполного ступенчатого расщепления. Полученный тем или иным способом гидролизат содержит смесь аминокислот и аммиак, образовавшийся в -результате расщепления аспарагина и глутамина и частичного дезаминирования пептидов и аминокислот. После предварительного удаления основной массы кислоты или щелочи гидролизат подвергают фракционному разделению на аминокислоты. В течение первых двух десятилетий текущего столетия аминокислоты разделяли в виде их эфиров, которые подвергали перегонке в вакууме (метод Э. Фишера). Позднее этот метод потерял свое значение из-за сложности выполнения и необходимости применения большого количества белка. В настоящее время благодаря появлению метода газовой хроматографии, применение эфиров аминокислот, возможно, вновь окажется интересным. [c.479]

Анализ аминокислотного состава включает полный кислотный гидролиз исследуемого белка или пептида с помощью 5,7 н. соляной кислоты и количественное определение всех аминокислот в гидролизате. Гидролиз образца проводится в запаянных ампулах в вакууме при ПО "С в течение 24 ч. При этом полностью разрушается триптофан и частично серии, треонин, цистин и цистеин. а глутамин и аспарагин превращаются соответственно в глутаминовую и аспарагиновую кислоты. В то же время пептидные связи, образованные аминокислотными остатками с разветвленной боковой цепью (Val, Не. Leu), из-за стерических препятствий гидролизуются частично. Особенно стабильны связи Val—Val. Ile—Ile, Val—De и Ile—Val. [c.34]

Смешанный ангидрид на основе серной кислоты не ацили-рует амида даже внутримолекулярно [5]. Это наблюдение может иметь некоторую ценность при синтезе пептидов аспарагина или глутамина. [c.278]

Аспарагин и глутамин представляют собой моноамиды (по р- и 7-карбоксильной группам) кислых аминокислот — аспарагиновой (а-аминоянтариой) и глутаминовой (г-аминоглутаро-вой). Для пептидов этих аминокислот характерна хорошая растворимость в воде. [c.351]

Наряду с указанными группировками, для защиты амино-, гуанидиио- и карбоксигрупп в молекулах исходных аминокнслог нлн пептидов широко используют р-ции солеобразования. Разработаны также спец. приемы временной защиты при сиитезе П. тиоэфирной ф-ции метионина, имидазольного кольца гистидина, амидных групп в боковых цепях аспарагина н глутамина, а также индольного кольца триптофана. [c.470]

По полярности боковой цепи Я различают полярные и неполярные аминокислоты. К неполярным аминокислотам относятся глицин и аланин, а также гидрофобные аминокислоты — валин, лейцин, изолейцин, пролин, метионин и фенилаланин. К полярным аминокислотам причисляют серин, треоиин, цистеин, аспарагин, глутамин и триптофан (нейтральные соединения), аспарагиновую и глутаминовую кислоты и тирозин (кислые гидрофильные аминокислоты), а также лизин, аргинин и гистидин (основные гидрофильные аминокислоты). Гидрофильные полярные соединения увеличивают растворимость пептидов и белков в водных системах, в то время как нейтрально-полярные аминокислоты ответственны за каталитическую активность ферментов. В противоположность неполярным гидрофобным аминокислотам полярные аминокислоты обычно находятся на поверхности молекулы белка. [c.17]

Для того чтобы выяснить структурные параметры, ответственные за биологическое действие пептидов, были синтезированы многие тысячи аналогов. Например, в случае окситоцина заменой глутамина в положении 4 на треонин удалось синтезировать аналог, который обладает более высокой биологической активностью, чем нативный гормон. Считают, что [4-треоннн1окситоцин связывается с рецептором лучше природного гормона. Преимущество синтетического аналога доказано, и возможно, что в далеком будущем подобная мутация осуществится. Изменением длины цепи и другими манипуляциями можно выяснить расположение активных центров, области рецепторного связывания и т. д. [c.93]

Амид карбоновой кислоты представляет собой нейтральную функциональную группу, которая блокирует карбоксильную функцию и поэтому не нуждается в дополнительной зашите. Это верно также и для концевой а-амидной функции в условиях обычных реакций конденсации и деблокирования, если не считать иногда наблюдающейся дегидратации с образованием нитрила. Гораздо чаще побочные реакции происходят у ш-амидных групп аспарагина и глутамина. Дегидратация амидной группы до нитрила может происходить при применении дициклогексилкарбодиимида и, кроме того, при гидразинолизе, если он необходим в ходе пептидного синтеза ш-амидные группы могут переводиться в гидразидные. Отщепление защитных групп в спиртовых растворах может приводить к алкоголизу амидных группировок. Образование сукцинимидных производных в случае пептидов, содержащих аспарагин с незамещенной амидной функцией, влечет за собой нежелательную транспептидацию (а) [c.121]

Эта реакция не пригодна для отщепления С-концевых остатков пролина, так как они не образуют тиогидантоин, остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот, которые образуют циклические ангидриды, а не тиогидантоины (аспарагин и глутамин, наоборот, дают тиогидантоины [301]), а также остатков серина, треонина, цистина, аргинина и лизина [19, 301], которые неустойчивы при циклизации или регенерации аминокислоты из тиогидантоинового производного. Таким образом, этот метод находит весьма ограниченное применение для прямого определения строения пептидов и белков. Для определения С-концевого остатка по разности [107] реакция может оказаться более полезной, но ее все же нельзя использовать для определения аспарагиновой и глутаминовой кислот и пролина. Однако путем микробиологического анализа [107], специфичного для остатков /-аминокислот, эти аминокислоты могут быть определены по потере оптической активности на 50% вследствие рацемизации в том случае, когда они являются С-концевыми. [c.247]

Фосфиновый (33) [70] и сульфоксиминовый (34) [71] пептиды являются специфическими ингибиторами глутаминсинтетазы их Л -концевые аминокислоты, встречающиеся в свободном состоянии, структурно близки глутамину. Особенно примечательно то, что оба трипептида являются более сильными ингибиторами микробного роста, чем входящие в их состав аминокислоты, что показывает важность этих пептидов как переносчиков аналогов аминокислот. Родственное соединение (35) предположительно является токсином, вызывающим симптомы болезни венчика бобовых [72]. [c.302]

Первичная структура белков определяется их составом и может быть описана последовательностью а-аминокислотных остатков в поли-пептидных цепях. Эта последовательность определяет строение белка. Для установления первичной структуры используются разнообразные методы деструкции, которые были уже рассмотрены в разделе, посвященном пептидам. Однако исследование первичной структуры белков вследствие наличия более длинных цепей является гораздо более сложным делом и связано с большими затратами времени, чем у пептидов. К примеру, миоглобин содержит одну нолипептидную цепь, состоящую из 153 аминокислотных остатков, а глобин имеет четыре полииеитидные цепи, две пары которых построены аналогично и содержат соответственно 141 (а-цепи) и 146 (р-цепи) аминокислотных остатков. В одной из патологических форм гемоглобина, возникающей при серповидной анемии и наблюдаемой прежде всего у африканцев, только один единственный аминокислотный остаток глутамина в р-цепи нормального глобина замещен на остаток валина. [c.656]

Символ Asx обозначает Asp (аспарагиновая кислота) или Asn (аспарагин). Символ Glx обозначает Glu (глутаминовая кислота) или Gin (глутамин) или Ola (4-карбоксиглутаминовая кислота) или Glp (оксопролин), который превращается в глутаминовую кислоту при гидролизе пептидов. [c.311]

Рис 10 А экспорт белка через мембрану путем котрансляционной секреции (1 —рибосомы 2 — мембрана 3 — пора в мембране 4 — сигнальная последо вательность 5 — сигнальный пептид 6 — рецептор сигнального пептида 7 — сайт действия сигнальной эндопептидазы 8 — рецептор рибосомы) Б — строение сигнального пептида белка lam В Es hen hia oh (А — гидрофильный сегмент Б — гидрофобный сегмент р сайт расщепления последовательность а лнокислот 1—метионин 2 — изолейцин 3 — треонин 4 — лейцин 5 — аргинин 6 — лизин 7 — аланин 8 — валин 9 — глицин 10 — серии И — глутамин 12 — пролин) С — секреция белка через мембрану (М) по типу петли (1 —NH2 конец 2 — гидрофобный участок СП — сигнальная пептидаза) [c.58]

Желательно наличие в средах всего набора аминокислот— аланина, аргинина, аспарагиновой кислоты, вали-на, гистидина, глутамино,вой кислоты, глицина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, пролина, серина, треонина, триптофана, тирозина, фенилаланина, цистеина. Однако не все аминокислоты нужны для развития различных микробов. Наряду со свободными аминокислотами некоторые бактерии нуждаются в комплексах аминокислотных остатков — пептидах, пептонах и других белковых веществах. [c.61]

Молекулярный вес окситоцина равен 1007. В результате гидролиза получаются по 1 молю следующих аминокислот, относящихся к ряду L цистина, тирозина, изолейцина, глутамина, аспарагина, пролина, лейцина и гликоколя. Окситоцин представляет собой нонапептид (если считать цистин за два остатка цистеина). В результате расщепления окситоцина на более простые пептиды был установлен способ связывания этих аминокислот в молекуле они образуют единую пептидную цепь, обладающую одним цистеииовым остатком у одного конца и остат- [c.412]

Гемоглобин 8 (появляющийся при болезни, называемой сиклемией) отличается от гемоглобина А тем, что остаток глутамина в положении 6 цепи р замещен на валин. В гемоглобине С, возникающем нри другой болезни, тот же аминокислотный остаток замещен на лизин. В гемоглобине Сг остаток глутаминовой кислоты в положении 7 той же цепи замещен на гликоколь. Гемоглобин Е отличается от гемоглобина А тем, что оп содержит другой аминокислотный остаток в более удаленном положении, а именно в одном из пептидов, образующихся при гидролизе гемоглобина А трипсином, наблюдается следующая последовательность аминокислот [c.433]

Эти производные тоже использовали для определения М-кон-цевых аминокислот и последовательности пептидов [34]. Они хорошо хроматографируются на силиконовых жидких фазах, однако известную трудность представляют серин, треонин, аспарагин, глутамин и основные аминокислоты [96]. Вторую карбоксильную группу аспарагиновой и глутаминовой кислот предварительно этерифицировали трифторидом бора в метаноле. Можно думать, что ГХ этих производных, как и ДНФ-производ-ных, не найдет широкого применения. [c.90]

Так как свободные аминокислоты и пептиды недостаточно летучи, прежде чем начинать ГЖХ, их нужно превратить в летучие производные. Получение производных — это главная проблема, которая решена до сих пор еще не для всех пептидов. Часть трудностей возникает из-за того, что многие важные аминокислоты в пептидной цепи наряду с а-амино- и карбоксильными группами содержат ряд других функциональных групп. В результате получаются производные, сильно различающиеся по летучести кроме того, часто протекают осложняющие побочные реакции. Так как нет принципиальных отличий в методах получения летучих производных аминокислот и пептидов, можно ожидать, что результаты и опыт работы с производными аминокислот будут способствовать развитию аналогичных методов и для соответствующих пептидов. Пока недоступными для ГЖХ анализа являются пептиды, содержащие гистидин, аргинин или аминокислоты (подобно аспарагину и глутамину) с дополнительной функциональной амидной группой. В отличие от аминокислот при анализе пептидов исследователь встречается с особыми эффектами, вызываемыми более высокими молекулярными весами пептидов и связанной с этим пониженной летучестью. Чтобы компенсировать низкую летучесть, приходится пользоваться только такими защитными группами, которые очень устойчивы при высоких температурах, значительно увеличивают летучесть и легко доступны. Эти условия ограничивают применимость к пептидам большого числа защитных групп, используемых для аминокислот. [c.146]

Пепсин расщ ляет в сильно кислой среде почти все белки, за исключением муцинов, кератинов, фиброина, гидролизует также синтетические пептиды. Действует ка пептидные связи концевых аминокислот белковой цепи и на пептидные связи внутри цепи, образованные а-карбоксильными группами д икарбо-новых аминокислот (аспарагиновая, глутаминая кислоты) и аминогруппами ароматических аминокислот. Оптимальное действие пепсина проявляется при pH = 1,2—2,0. 1 г кристаллического фермента за 2 ч расщепляет около 50 кг денатурированного яичного белка. Изоэлектрическая точка при pH ==1,0. Стабилен в сильно кислых растворах, при нагревании сухого препарата до 100 °С и его водных и глицериновых растворов до 70 0 активность фермента не снижается . [c.311]

Заслуживает обсуждения одно наблюдение, сделанное в лаборатории автора и касающееся этой хорошо известной реакции. При обработке М-карбобензилоксиаминоацилсерина или треонина бромистым водородом в нитрометане [65] обычно в осадок выпадает бромгидрат М-дипептида немедленно после его образования, что предотвращает перегруппировку в 0-дипептид. С другой стороны, применение бромистого водорода в ледяной уксусной кислоте [26] приводит к перегруппировке и О-дипептид может быть выделен. Чтобы избежать опасности дезамидирования аспарагиновых или глутаминовых пептидов при последующем омылении эфира, вместо соответствующего эфира можно применять натриевую соль аспарагина или глутамина, хотя выходы в этом случае будут ниже [66]. [c.186]

Тирозин. Наличие фенольной группы в этой кислоте обычно препятствует образованию смешанного ангидрида, так как фенольная группа вступает в реакцию с алкильным эфиром хлор-угольной кислоты. Одним из примеров может служить салициловая кислота [79], а другим —карбобензилокситирозин [80]. Для того чтобы получить удовлетворительные результаты, необходимо блокировать фенольную группу в тирозине [41] с этой целью применялись тозильные [81], карбобензилокси-[82] и ацетильные [28] производные. С другой стороны, блокирование не является необходимым в случае карбобензилокси-5-бензил-Ь-цистеинил-Ь-тирозина. Смешанный ангидрид образуется с этиловым эфиром хлоругольной кислоты и конденсируется с метиловыми эфирами лейцина, валина, фенилаланина [83] или изолейцина [84] с выходом 60—75%. Таким н<е образом К-то-зил-5-бензил-Ь-цистеинил-Ь-тирозин [85] и М-карбобензилокси-5-бензил-Ь-цистеинил-Ь-тирозин [82, 86] реагируют в виде ангидрида с изобутиловым эфиром хлоругольной кислоты с Ь-фенил-аланил-Ь-глутаминил-Ь-аспарагином выход неочищенного продукта реакции 62—64%. Аналогичный ангидрид из К-тозил-5-бензил-Ь-цистеинил-Ь-тирозил-Ь-фенилаланина образует пептид с Ь-глутаминил-Ь-аспарагинил-5-бензил-Ь-цистеином с выходом 59% [87]. Ввиду того что присутствие 5-бензил-Ь-цистеина рядом с остатком тирозина может уменьшить реакционную способность фенольного гидроксила, защищать его нет необходимости. [c.188]

Кислые аминокислоты. Свойство Ы,М -дициклогексилкар-бодиимида способствовать образованию амидных связей в водной среде можно иллюстрировать синтезом Ь-глутамина из Ь-глутаминовой кислоты [221]. Для защиты а-аминогруппы и соседней карбоксильной группы применялась медная соль, тогда как у-карбоксильная группа была превращена в амидную. Этот метод, по-видимому, пригоден для синтеза у-глутамил-пептидов. [c.223]

Природа а-ациламинокислоты. Данные, касающиеся а-ацил-аминокислот, весьма ограниченны. Из цианметилового эфира карбобензилокси-5-бензил-Ь-цистеинил-Е-тирозина (в котором фенольная группа тирозинового остатка не была защищена) при взаимодействии с этиловым эфиром Ь-изолейцина было получено 58% ацилированного пептида [306, 311]. Еще интереснее то, что при конденсации цианметилового эфира тозил-Ь-глут-аминовой кислоты с этиловым эфиром глицина выход составил 90% [304] в одной патентной заявке указано, что при этой же реакции был получен выход 72%, считая на цианметиловый эфир, или 49%, считая на тозил-Ь-глутамин [316]. Цианметило- [c.252]

Фосфитные смешанные ангидриды применялись для получения пептидов глицина, DL-аланина, DL-валина, L-лейцина, L-фенилаланина, L-тирозина и L-лизина. Возможность применения этого метода, по-видимому, такая же, как и метода со смешанными ангидридами на базе алкилугольных кислот. Можно ожидать, что выходы будут ниже среднего в случае производных L-серина, L-треонина, L-аспарагина и L-глутамина. Однако если применить обратный порядок добавления реагентов так, чтобы предпочтительно образовывался фосфитамид, а не смешанный ангидрид, то это должно дать возможность избежать этого затруднения. Пептиды на основе L-аспарагина были получены по амидному методу [66, 415, 416]. Этот метод применялся также для синтеза пептида из L-аргинина [23, 406] и ключевых промежуточных соединений окситоцина [417, 418] и аргининвазо-прессина [86]. [c.297]

При обработке смесью азотистой и уксусной кислот 1 моль глутамина в отличие от аспарагина и некоторых других ами дов дает почти 2 моля азота. Отличительны.м свойством глут а.мина является относительно высокая лабильность его амидно группы, в связи с чем он легко подвергается циклизации с об разованием аммонийной соли иирролидонкарбоновой кислоты У пептидов глутамила, в которых а-аминогруппы задмещены [c.16]

Смотреть страницы где упоминается термин Глутамина пептиды: [c.90] [c.186] [c.188] [c.252] [c.297] [c.587] [c.121] [c.296] [c.193] [c.203] [c.207] [c.231] [c.593] [c.245] [c.58] [c.406] [c.761] [c.256] [c.37] [c.66] [c.72] [c.77] [c.266] [c.315]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология