Белки и мышечное сокращение

Опишите регуляторные белки мышечного сокращения. Каков механизм мышечного сокращения Какое значение имеет определение тропонинов I и Т в сыворотке крови. Чем отличается энергетическое обеспечение работающих мышц у спринтера и стайера [c.468]

Назовите главные белки мышечной ткани и расскажите, какую роль они играют в процессе мышечного сокращения. [c.256]

В этой книге основное внимание уделено сложным биохимическим процессам (например, синтезу белков, мышечному сокращению), в том числе и различным метаболическим путям. Метаболический путь—это совокупность реакций, ответственных за синтез сложных соединений из более простых и за распад соединения до конечных продуктов. Тот или иной сложный биохимический процесс или метаболический путь иногда проявляется на уровне целого организма. Примером такого рода может служить сокращение мышц. Мы знаем, что глюкоза является источником энергии для человека и других животных, а это означает, что в организме человека она должна распадаться (подвергаться метаболизму) с выделением энергии. Однако для того, чтобы получить полное представление о том, каким образом происходит метаболизм глюкозы в клетке—а мы такого представления (в частности, о механизме регуляции) пока не имеем,—необходимо провести исследования на других уровнях. На рис. 2.3 представлены различные типы наблюдений и анализа, которые позволяют полностью охватить весь биохимический процесс, такой, например, как распад глюкозы и высвобождение энергии (этот процесс известен как гликолиз). Эта схема в общих чертах применима ко всем основным биохимическим процессам, обсуждаемым в этой книге, и, таким образом, иллюстрирует общую стратегию изучения биохимических процессов об этом следует помнить, рассматривая любой биохимический процесс (гликолиз, окисление жирных кислот и т.д.). [c.18]

В принципе любое соединение, которое содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу, является аминокислотой. Однако чаще всего этот термин применяется для обозначения карбоновых кислот, аминогруппа которых находится в а-положении по отношению к карбоксильной группе. Ни один из известных нам живых организмов не обходится без аминокислот. Аминокислоты, как правило, входят в состав полимеров — белков. Белки служат питательными веществами, регулируют обмен веществ, способствуют поглощению кислорода, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения и главным опорным материалом живых организмов, участвуют в передаче генетической информации и т. д. [c.382]

Интерес ряда исследователей направлен на то, чтобы выяснить, не заключены ли наиболее важные детали механизма мышечного сокращения в актине . Например, высказывалось предположение, что гидролиз АТР вызывает укорочение на несколько процентов сразу 15—20 молекул актина, что достаточно для общего перемещения на 10 нм, требуемого для сокращения. Согласно другой точке зрения, поперечные мостики не являются частью сократительного механизма, а служат лишь своего рода защелками . Известно, что мышца сокращается, почти не меняя объема, и поэтому все, что вызывает утолщение саркомера, будет приводить к его сокращению. Высказывалось предположение, что после гидролиза АТР отрицательно заряженные фосфатные группы связываются с нитями актина и что возникающее при этом электростатическое отталкивание вызывает поперечное утолщение саркомера . В ряде работ еще раз подчеркивалась возможность того, что энергия распада АТР трансформируется (резонансный переход) в энергию колебаний амидных связей в а-спиральных участках миозина" Эта колебательная энергия может передаваться на большие расстояния по имеющимся в белках сеткам водородных связей и каким-то образом используется в сократительном процессе. Хотя эта идея может показаться несколько искусственной, она напоминает нам, что миозиновые стержни, равно как и тонкие нити, нельзя представлять себе как инертный материал. Мы не знаем сейчас, в какой части, системы находятся сократительные пру- [c.417]

Сократительная функция. В акте мышечного сокращения и расслабления участвует множество белковых веществ. Однако главную роль в этих жизненно важных процессах играют актин и миозин—специфические белки мышечной ткани. Сократительная функция присуща не только мышечным белкам, но и белкам цитоскелета, что обеспечивает тончайшие процессы жизнедеятельности клеток (расхождение хромосом в процессе митоза). [c.21]

Вазина и соавторы установили, что различные сократительные белки образуют в растворе анизотропные жидкокристаллические структуры, способные к полиморфным превращениям. Как мы видели (с. 337), эти свойства определяют функциональность биологических мембран. Можно думать, что жидкокристаллические свойства сократительных белков существенны для мышечного сокращения. [c.396]

Из щелочно-земельных металлов в биологических системах повсеместно распространены магний и кальций. Многие эфиры и ангидриды фосфорной кислоты функционируют в виде магниевых солей. Концентрация ионов магния в клетках имеет исключительно важное значение для поддержания целостности и функционирования рибосом, т.е. для синтеза белков. Кроме того, магний входит в состав хлорофилла — основного пигмента зеленых растений, непосредственно поглощающего кванты видимого света для использования их энергии при фотосинтезе. Ионы кальция принимают участие в регуляции ряда важных клеточных процессов, в том числе мышечного сокращения и других двигательных функций. Кроме того, нерастворимые соли кальция участвуют в формировании опорных структур фосфат кальция — в формировании костей, карбонат кальция — в образовании раковин моллюсков. [c.65]

V — и/8 приведена аналогичная зависимость для гидролиза АТФ, катализируемого мышечным белком миозином, который принимает непосредственное участие в превращении избыточной энергии пирофосфатной связи АТФ в механическую энергию мышечного сокращения. [c.211]

Другой тип гигантских биологических молекул — белки в зависимости от своей природы они выполняют одну из двух следующих функций действуют в качестве катализаторов химических реакций, за счет которых поддерживается жизнь клетки, и являются строительным материалом для мышечных волокон, превращая химическую энергию аденозинтрифосфата (АТФ) в механическую энергию мышечного сокращения. Это дает организму возможность перекачивать кровь, усваивать пищу и передвигаться. Важную роль играют белки и как природные защитные материалы, из молекул которых построены кожа, мех, перья, предохраняющие животных от неблагоприятных воздействий окружающей среды. Издавна пользуется этими белковыми материалами и человек. [c.65]

Мышечное сокращение является процессом, в ходе которого происходит превращение химической энергии, запасенной в виде макроэргических пирофосфатных связей в молекулах АТФ, в механическую работу. По объему, который приходится на долю мышц у высших организмов, в том числе у человека, и по масштабу биохимических превращений, обслуживающих прямо или косвенно мышечное сокращение, этот процесс занимает первое место среди всех физиологических процессов. Даже в состоянии покоя на его долю приходится до 40% от всего объема метаболизма, а при интенсивной механической работе организма эта доля может достичь 75%. Непосредственными участниками процесса сокращения являются два белка — миозин и актин. Большое число молекул каждого из этих белков объединены в виде специальных конструкций, вне которых сокращение совершаться не может. [c.435]

Актин является глобулярным белком с молекулярной массой 42 ООО. В таком виде его называют С-актином. Однако он обладает способностью полимеризовать-ся, образуя длинную структуру, называемую /-актином. В такой форме актин способен взаимодействовать с головкой миозина, причем важной чертой этого взаимодействия является его зависимость от присутствия АТФ. При достаточно высокой концентрации АТФ комплекс, образованный актином и миозином, разрушается. После того как под действием миозиновой АТФазы произойдет гидролиз АТФ, комплекс снова восстанавливается. Этот процесс легко наблюдать в растворе, содержащем оба белка. В отсутствие АТФ в результате образования высокомолекулярного комплекса раствор становится вязким. При добавлении АТФ вязкость резко понижается в результате разрушения комплекса, а затем начинает постепенно восстанавливаться по мере гидролиза АТФ. Эти взаимодействия играют важную роль в процессе мышечного сокращения. [c.435]

В механизме мышечного сокращения важное значение имеют еще два белка-тропомиозин и тропонин. Молекула первого (мол. м. 67 тыс.) полностью построена из а-спиралей и состоит из идентичных по первичной структуре фрагментов, содержащих по 42 аминокислотных остатка. В бессолевой среде тропомиозин полимеризуется, образуя вязкую структуру, обладающую двойным лучепреломлением. При взаимод. с F-актином молек) ла тропомиозина укладывается в бороздки, образованные двойной спиралью актина. Молекула тропонина представляет собой комплекс, состоящий из трех белков,-тропонина Т (мол. м. 37 тыс.), тропонина I (мол. м. 25 тыс.) и тропонина С (мол. м. 20 тыс.). Тропонин I-ингибитор актомиозиновой Mg-АТФазы, тропонин С способен к связыванию ионов Са , тропонин I связывается с актином, тропонин Т с тропо-миозином. [c.93]

Белки выполняют поразительно много разнообразных заданий. Почти все химические реакции в организме катализируются особой группой белков, называемых ферментами. Расщепление питательных веществ для генерирования энергии и синтез новых клеточных структур включают тысячи химических реакций, возможность протекания которых обеспечивается белковым катализом. Белки также выполняют роль переносчиков, например гемоглобин переносит кислород от легких к тканям. Мышечные сокращения и внутриклеточные движения — это взаимодействие молекул белков, чье предназначение состоит в осуществлении координированных движений. Еще одна группа белковых молекул, так называемые антитела, защищает нас от чужеродных веществ, таких как вирусы, бактерии и клетки других организмов. Активность нашей нервной системы также зависит от белков, которые получают, передают и собирают информацию из внешнего мира. Белки — это также гормоны, управляющие ростом клеток и координирующие их активность. [c.116]

Молекула киназы фосфорилазы состоит из субъединиц четырех типов ар б. Молекулярная масса фермента — 1,3-10 Да — отвечает формуле (аРуб)4- Киназа фосфорилазы играет, как показано, ключевую роль в регуляции обмена гликогена и в сопряжении гликогенолиза и мышечного сокращения. В скелетной мускулатуре она существует в двух молекулярных формах нефосфорилированной ( неактивированная ) и фосфорилированной ( активированная ). Первая активна лищь при pH 8,2, вторая — при pH 6,8 и 8,2. При активации фермента отнощение активностей, измеренных при pH 6,8/8,2, возрастает от 0,05 до 0,9—1,0. Активация киназы достигается фосфорилированием а- и р-субъединиц, которое катализирует цАМФ-зависимая протеинкиназа. Каталитическую роль выполняет -субъединица б-субъединица идентична a +- вязывaющeмy белку — кальмодулину. Ферментативная активность киназы фосфорилазы полностью зависит от ионов На р-субъединице фермента имеется регуляторный центр, обладающий высоким сродством к АДФ. Константа Михаэлиса для АТФ равна [c.223]

АТФ-аденозинтрифосфат, АДФ - аденозиндифосфат, Р-фосфорная к-та нли ее остаток Фосфорилирование сопровождается активацией или инактивацией ферментов, напр, гликозилтрансфераз, а также изменением физ.-хим. св-в неферментных белков. Обратимое фосфорилирование белков контролирует, напр., такие важные процессы, как транскрипция и трансляция, метаболизм липидов, глюконеогенез, мышечное сокращение. [c.103]

Хорошо известно, что ионы кальция поступают в цитоплазму в ответ на нервную стимуляцию и что именно они вызывают различные ответные реакции в организме, такие, например, как мышечное сокращение. Весьма вероятно, что в результате присоединения ионов Са- к специфическим центрам связывания (как это имеет место, например, в каль-ций-связывающем белке карпа) в молекуле происходят конформационные изменения, инициирующие биологические ответные реакции. Кальций-связывающий белок содержит интересную систему внутренних полярных групп, связанных между собой специфическим образом с помощью водородных связей (рис. 4-5, ). Присоединение ионов кальция может вызывать перестройку этих внутренних связей (гл. 2, разд. Б.7) и изменять тем самым характер взаимодействия этого белка (функция которого точно не известна) с другим белком (ср., например, с действием тропонина С, разд. Е.1). В других кальций-связывающих центрах в белках содержатся остатки у-карбоксиглутаминовой кислоты, способной образовывать хелатные комплексы (дополнение 10-Г). [c.270]

Тот факт, что комплекс актина и миозина ответствен за сокращение мышцы, был известен задолго до выяснения тонкой структуры миофнб-рилл. Уже примерно в 1929 г. было установлено, что источником энергии при мышечном сокращении является АТР, однако только спустя 10 лет Энгельгардт и Любимова показали, что выделенные из мышцы препараты миозина катализируют гидролиз АТР [88а], доказав тем самым, что энзиматические механизмы, обеспечивающие использование свободной энергии, которая высвобождается при гидролизе АТР, связаны с основными белками, образующими мышечные волокна. Позднее [c.323]

Один из возможных результатов переноса фосфатной группы на функциональную группу белка состоит в индуцировании конформаци- онного изменения в молекуле белка. Действительно, имеются данные, весьма убедительно свидетельствующие о наличии таких изменений при действии АТР-зависимых ионных насосов (гл. 5, разд. Б,2,в) и при мышечной работе (дополнение 10-Е). Конформационные изменения могут также возникать в результате фосфорилирования регуляторных центров белков. Вполне возможно, что фосфорилирование имидазольной группы, соединенной водородной связью с группой С = 0 амидной группы полипептидной цепи белковой молекулы, ведет к таутомериым превращениям, аналогичным тому, которое было приведено в уравнении (6-84). Оно может способствовать конформационному изменению или может переводить белок в состояние, богатое энергией , способное самопроизвольно изменять свою форму, как это имеет место при мышечных сокращениях. [c.139]

Важную группу гелей составляют гели с большим количеством ионогенных групп, в том числе гели различных по- лиэлектролитов, белков, в которых большую роль играют электрохимические явления. Они приобретают особое значение в гелях полиэлектролитов, образованных гибкими макромолекулами с высокой плотностью зарядов. В этом случае изменение степени ионизации ионогенных групп приводит к значительным изменениям объема геля, обусловленным электростатическим отталкивательным взаимодействием одноименно заряженных групп. Так, например, Качальский показал, что в гелях или волокнах полиакриловой кислоты, содержащих по одной СОО--группе в каждом звене цепи, путем смещ-ения pH или замены Na-солей на менее диссоциированные Ва-соли, можно вызвать обратимые удлинения в 8—10 раз аналогичные опыты производились на гелях полиальгиновой кислоты. По мнению Кирквуда и Риземана, подобные явления могут иметь место при мышечном сокращении, в результате процессов ферментативного фосфорилирования и дефосфорилирования. Замечательно, что в описанных процессах происходит непосредственный переход изменений химической энергии в механическую работу (хемомеханический процесс), который [c.210]

Некоторые свойства белков можно объяснить только в свете их функции, т. е. их вклада в более сложную деятельность. Одной из немногих систем, для которых удалось установить корреляцию между функцией белков и функцией органа, является скелетная мышца. Клетка мышцы активируется нервными импульсами (мембранно-направленными сигналами). В молекулярном аспекте мышечное сокращение основано на циклическом образовании поперечных мостиков за счет периодических взаимодействий между миозином, актином и Mg-ATP. Ионы Са и кальцийсвязывающие белки являются посредниками между нервными импульсами и эффекторами. Медиация ионами Са " ограничивает скорость реакции на сигналы включение — выключение и предохраняет от сокращений без сигнала. Напротив, отдельные осцилляции маховых мышц крылатых насекомых контролируются не ионами или подобными низкомолекулярными соединениями, а самими сократительными белками. Эго делает возможными очень быстрые периодические сокращения, которые, будучи инициированы (ионами Са +), протекают сами по себе. В заключение отметим, что исследования мышцы показывают, что в функционировании белка отчетливо проявляется связь между деталями молекулярного строения и деятельностью всего организма. [c.292]

Прекрасной иллюстрацией значения белков является раскрытие механизма мышечного сокращения. Установлено, что в основе мышечного сокращения лежит изменение механо-эластических свойств особого сократимого белка мышц — актомиозина в результате взаимодействия его с аденозинтрифосфорной кислотой (стр. 425). Это взаи--модействие мышечного белка с аденозинтрифосфатом, сопровождающееся сокращением миофибрилл, можно наблюдать in vitro, т. е. вне организма. Если, например, на мацерированные (вымоченные в воде) мышечные волокна, лишенные возбудимости, подействовать раствором аденозннтри-фосфата (при определенных концентрациях солей), то можно наблюдать резкое сокращение этих волокон, во многих отношениях напоминающее сокращение живой мышцы. Здесь имеется совершенно несомненное доказательство того, что для сокращения мышцы необходимо химическое взаимодействие мышечных белков с определенным химическим веществом. [c.8]

В полиамфолитах и, следовательно, в биополимерах возможно образование солевых связей между катионными и анионными группами в одной цепи или в разных цепях. Исследования строения и свойств биополимеров обязательно должны учитывать их полиамфолитную природу, а, значит, pH и ионную силу среды. Структура нативных (т. е. биологически функциональных) молекул белков и нуклеиновых кислот в значительной мере определяется электростатическими, ионными, взаимодействиями. Не менее важны взаимодействия с малыми ионами окружающей среды. Взаимодействие белков с ионами К+, Na+, Са++, Mg+ определяет важнейшие биологические явления, в частности, генерацию и распространение нервного импульса и мышечное сокращение. Функциональная структура нуклеиновых кислот и их участие в биосинтезе белка также связаны с катионами щелочных и щелочноземельных металлов. [c.86]

Образование экзоцитозных пузырьков может происходить ритмично, с постоянной скоростью, поглощая внеклеточную жидкость и содержащиеся в ней компоненты. В ряде случаев инициирующим фактором образования везикулы является контакт с определенным веществом или это становится возможным благодаря наличию в мембране специфических рецепторов, улавливающих комплементарные к ним лиганды. Во впячивании мембраны и формировании пузырьков важная роль принадлежит ряду белков. Из них наиболее изучен белковый комплекс — кларитин. В сокращении мембран принимают участие сократительные белки актин и миозин, сходные с подобными белками мышечной ткани. Поскольку функционирование сократительных белков нуждается в энергии АТФ, процесс эндоцитоза можно отнести к механизму активного трансмембранного переноса веществ. [c.314]

АТР в скелетных мыпщах нужен не только для того, чтобы обеспечивать скольжение нитей актина вдоль нитей миозина, или толстых нитей (разд. 14.14), но также и для расслабления. Мышечное сокращение инициируется импульсом, поступающим от двигательного нерва этот импульс передается на поперечные трубочки и на саркоплазматический ретикулум, из которого в саркоплазму выходят ионы Са " . Далее Са " связывается с тропонином - регуляторным белком, который преобразует этот сигнал [c.757]

До 1950 г. мйогие ученые основным элементом жизни считали белки предполагалось, что только белки контролируют скорость протекающих в организме реакций, обеспечивают мышечные сокращения и участвуют в передаче наследственных признаков при размножении организмов. В последние годы установлено, что главную роль в таких процессах, как синтез белка и передача наследственных признаков (генетической информации), играют не белки, а нуклеиновые кислоты. [c.597]

В. А. Энгельгардт и М. Н. Любимова, производя свои исследования над сократительным веществом мышц — белком миозином, обладающим, как было показано теми же авторами (стр. 417), выраженными ферментативными (аденозинтрифосфатазными) свойствами, обнаружили, что особым образом приготовленные миозиновые нити при взаимодействии с аденозиптрифосфа-том в определенных условиях резко изменяют свои механические свойства (эластичность и растяжимость). Одновременно происходит расщепление аденозинтрифосфата с образованием АДФ и Н3РО4. Эти наблюдения сразу же привлекли всеобщее внимание, наметили возможность объяснения самого механизма превращения химической энергии в механическую работу и заложили фундамент для нового направления в биохимии — механохимии мышечного сокращения. [c.425]

Несомненно, что энергия, освобождающаяся при гидролизе АТФ в форме теплоты, никак не может быть использована для выполнения каких-либо видов физиологической работы и, в частности, мышечного сокращения. Этот вывод вытекает из простейших термо-динамическйх расчетов. Если бы мышца работала подобно тепловой машине, в которой химическая энергия топлива сначала превращается в теплоту, а затем уже в механическую работу, то в этом случае использование даже только 30% химической энергии (что соответствует коэффициенту полезного действия 0,3) сопровождалось бы перепадом температур в мышечном волокне, абсолютно несовместимым с сохранением белков в неденатурированной форме, что является совершенно абсурдным предположением. Поэтому с термодинамической точки зрения энергия, аккумулированная в макроэргических фосфатных связях АТФ, должна использоваться при сокращении мышечного волокна каким-то иным путем, не связанным с освобождением ее в форме теплоты. Было, например, высказано предположение, что АТФ в процессе гидролиза непосредственно передает энергию контрактильным структурам с образованием АДФ и фосфорилирован-ного белка. [c.449]

Биологическое окисление служит главным источником энергии, необходимой для осуществления множества эндергонических биологических процессов. Свободная энергия, получающаяся при переносе пары электронов от субстрата к молекуле кислорода или к другому конечному акцептору электронов, превращается в результате ряда еще не вполне выясненных реакций (см. гл. XV) в химическую энергию макроэргического (богатого энергией) промежуточного продукта — аденозинтрифосфата (АТФ). Свободная энергия, выделяющаяся при полном гидролизе нирофосфатных связей АТФ, используется затем в какой-либо сопряи енной энергетически невыгодной ферментативной реакции (см. гл. II), благодаря чему эта реакция и может быть доведена до конца. Липман первым указал на фундаментальную роль гидролиза АТФ как двил ущей силы биохимических процессов. Эти процессы включают мышечное сокращение, фотосинтез, биолюминесценцию, разряд электрических органов, а также биосинтез белков, нуклеиновых кислот, сложных углеводов, липидов и т. д. [c.208]

Изучены биохимические свойства многочисленных низкомолекулярных альбуминов, встречающихся в мышцах рыб [283, 284]. Хотя физиологическая функция этих белков молекулярного веса около 11 ООО неизвестна, они отличаются необычным аминокислотным составом — содержанием около 10% фенилаланина, 20% аланина и малым содержанием или отсутствием триптофана, тирозина, метионина, гистидина, цистеина и аргинина. Кроме того, они характеризуются высоким сродством к кальцию. Все это наводит на мысль, что альбумин карпа, возможно, аналогичен тро-понину А млекопитающих и мышц птиц [285] и, следовательно, может служить посредником участия кальция в мышечном сокращении [286]. [c.113]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология