Сукцинат и окислительное фосфорилирование

Рис. 9.8 . Образование сукцината из фумарата при помощи мембраносвязанной фумаратредуктазы. Этот процесс может быть сопряжен с созданием протонного потенциала на цитоплазматической мембране, что делает возможным окислительное фосфорилирование.

На схеме обозначен путь переноса электронов от субстратов (а-кетоглутарат, сукцинат, малат) через ниридиннуклеотиды, флавопротеиды и цитохромы к кислороду. Пункты сопряжения переноса электронов с фосфорилированием обозначены как комплексы переносчик . На схеме показаны также различные фонды пиридиннуклеотидов, 11редна.значенные для выполнепия различных функций в дыхательной цепи. Точки действия некоторых ингибиторов окислительного фосфорилирования и нереноса электронов обозначены пунктирными линиями [23]. Фп — флавопротеид [c.67]

ЧТО способность осуществлять окислительное фосфорилирование присуща исключительно митохондриям, что дыхание (т. е. окисление) и фосфорилирование могут быть разобщены с помощью определенных соединений, таких, как 2,4-динитрофенол, что подавляющее число точек фосфорилирования связано с цепью переноса электронов, а не с окислением на уровне субстрата и что число молей АТФ, образующегося на 1 г-атом поглощенного кислорода, т. е. отношение Р/0 для различных субстратов, подвергающихся одностадийному окислению, весьма близко к целым числам. Так, для превращения а-кетоглутарата в сукцинат было получено значение Р/0 4 для превращения малата в оксалоацетат, глутамата в а-кетоглутарат и 3-оксибутирата в ацетоацетат отношение Р/0 равно 3 для превращения сукцината в фумарат или малат это отношение равно 2. [c.394]

Участвующий в этой реакции фермент сукцинил-СоА—синтетаза катализирует образование свободного сукцината и одновременно с этим-образование концевой высокоэнергетической фосфатной группы GTP из GDP и Pj за счет свободной энергии, высвобождающейся при расщеплении сукцинил-СоА. У этой реакции, сопровождающейся запасанием энергии, есть промежуточный этап, во время которого происходит фосфорилирование самой молекулы фермента по одному из гистидиновых остатков в его активном центре. Именно богатая энергией фосфатная группа, участвующая в этом фосфорилировании, и переносится на GDP с образованием GTP. Сопряженное образование GTP за счет энергии, выделяющейся при окислительном фосфорилировании а-кетоглутарата, представляет собой еще один пример фосфорилирования на уровне субстрата. Вспомним, что нам уже знаком один пример фосфорилирования этого типа, а именно сопряженный синтез АТР за счет энергии, выделяющейся при окислении глицеральдегид-З-фосфата в ходе гликолиза (разд. 15.7,6). Подобные реакции принято называть фосфорилированием на уровне субстрата, потому что ис- [c.488]

На рис. 17-1 приведена схема, помогающая понять общую организацию процесса переноса электронов и окислительного фосфорилирования. В каждом обороте цикла лимонной кислоты специфичные дегидрогеназы отщепляют от изоцитрата, а-кетоглутарата, сукцината и малата четыре пары атомов водорода. Эти атомы водорода в определенной точке отдают свои электроны в цепь переноса электронов и превращаются таким образом в ионы Н, которые поступают в водную среду. Электроны, переходя от одного переносчика к другому, достигают в конце концов цитохрома аяз, или цитохромоксидазы, при участии которой они и передаются на кислород— конечный акцептор электронов у аэробных организмов. Всякий раз, когда атом кислорода присоединяет два электрона, поступающие к нему по цепи переноса, из водной среды поглощаются два иона Н, равноценные тем, в которые превратились два атома водорода, отщепленные ранее дегидрогеназами в результате этого образуется молекула НгО. [c.508]

Широко распространенные комплексные соединения железа с порфиринами не являются единственными биологически активными соединениями этого металла. Важные биологические функции (перенос электронов, восстановление при фиксации СО2, восстановление при фиксации N2, окисление сукцината при окислительном фосфорилировании и др.) выполняют белки, содержащие железо, связанное с серой сера представлена или сульфгидрильной формой (цистеин), или так называемой лабильной серой (вероятно, 5 - или Н8 ), число атомов которой чаще всего равно числу атомов железа в молекуле белка. [c.366]

Работа митохондриальной системы окислительного фосфорилирования начинается с того, что НАД получает водород от цикла Кребса и переходит в НАД-Н это вещество и является основным донором электронов, другим важным донором является сукцинат. [c.198]

Второй углерод, отщепляемый от цитрата, также уходит в форме СОг В результате окислительного декарбоксилирования а-кетокислоты, кетоглутарата (а-оксоглутарат, гл. 8, разд. К, 2). Чтобы завершить цикл, остается перевести четырехуглеродную сукцинильную группу сукцинил-СоА снова в оксалоацетат. Это осуществляется в результате двух стадий окисления. Сначала происходит превращение сукци-нил-СоА в свободный сукцинат (стадия е), а затем проходят реакции -окисления (стадии ж — и на рис. 9-2, см. также рис. 9-1). На стадиях д VI е происходит субстратное фосфорилирование (последовательность реакции S7B, рис. 8-19) [15]. Сукцинил-СоА представляет собой высокоэнергетический неустойчивый тиоэфир если бы стадия е сводилась к простому гидролизу тиоэфира, это означало бы бесполезную потерю энергии. Поэтому расщепление тиоэфира идет сопряженно с синтезом АТР (у соИ и высших растений) или GTP (у млекопитающих). Некоторое количество сукцинил-СоА, образовавшегося в митохондриях, используется иным путем, например так, как показано в уравнении (9-8). [c.319]

Проба 6. В среду 1, содержащую рутениевый красный, добавляют митохондрии, сукцинат, СаСЬ, АДФ и 2,4-динитрофенол. Убеждаются в том, что рутениевый красный полностью блокирует активный транспорт Са2+ и не влияет на окислительное фосфорилирование. [c.453]

Перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий приводит к аккумуляции энергии окислительно-восстановительных реакций в виде АТФ. Протекание эндергонической реакции синтеза АТФ из АДФ и Ф ( 10 ккал/мол) возможно за счет экзергонической реакции окисления НАДН или сукцината кислородом. Механизмом, обеспечивающим сопряжение этих двух реакций, является АТФ-синтетазный комплекс, способный в определенных условиях катализировать гидролитический распад АТФ. Последняя реакция (АТФазная активность) служит удобным объектом для изучения механизма окислительного фосфорилирования. Схема, иллюстрирующая процесс образования и распада АТФ в митохондриях, приведена на рис. 60. [c.471]

Присутствие Са + в окружающей среде не влияет на процесс окислительного фосфорилирования. В этом убеждает следующей опыт. К митохондриям, инкубируемым в среде с сукцинатом, добавляют 10 М рутениевый красный. Из-за инактивации системы транспорта Са + последующее добавление катиона не вызывает обратимой активации дыхания. Добавление АДФ в таких условиях (весь добавленный Са + остается в среде инкубации) приводит к активации дыхания, степень которой не отличается от контроля (сравни с первой пробой). [c.478]

Наиболее детально вопрос о распределении биохимических процессов между клеточными органеллами изучен на примере митохондрий. Главным назначением митохондрий является окислительное фосфорилирование. В митохондриях происходят такие процессы, как цикл трикарбоновых кислот, окисление жирных кислот, собственно окислительное фосфорилирование и некоторые другие превращения, о которых будет сказано ниже. Системы, осуществляющие перечисленные процессы, распределены между различными отделами митохондрий. Так, комплекс белков, осуществляющих перенос электронов от NAD-Н к молекулярному кислороду и сопряженное фосфорилирование АДФ, полностью вмонтирован во внутреннюю митохондриальную мембрану. Цикл трикарбоновых кислот функционирует в митохондриальном матриксе, за исключением стадии дегидрирования сукцината, которое осуществляется с помощью сукцинат дегидрогеназы, также входящей в состав внутренней мембраны. Пируватдегидрогеназный комплекс и система ферментов, катализирующих окисление жирных кислот, поставляющие ацетил-СоА в цикл трикарбоновых кислот, целиком сосредоточены в матриксе. [c.433]

Поэтому кроме субстратного фосфорилирования бактерии способны к окислительному фосфорилированию, сопряженному с переносом электронов с цитохрома на фумарат и образованием из него сукцината. [c.465]

Проба 2. В среду 1, содержащую 30 мкМ -хлормеркурибензоат (добавить непосредственно в кювету), добавляют митохондрии, сукцинат, СаСЬ (в концентрации приблизительно 400 мкМ), АДФ (300— 400 мкМ) и 50 мкМ 2,4-динитрофенол. Убеждаются в том, что л-хлор-меркурибензоат ингибирует аккумуляцию Са + и окислительное фосфорилирование, но не влияет на сукцинатоксидазную активность митохондрий. [c.452]

Коэффициент Р/О и энергетический баланс. Рассмотрение окислительно-восстановительных потенциалов (табл. 7.4) показывает, что в дыхательной цепи имеются только три этапа окисления, на которых освобождается по меньшей мере столько энергии, сколько содержится в одной высокоэнергетической связи. При переносе 2 [Н] от NADH на кислород только три электронных перехода могут быть сопряжены с фосфорилированием ADP в АТР, так что в лучшем случае лишь три молекулы фосфата могут быть включены в органическое соединение. Эту связь окисления с фосфорилированием обычно выражают в виде коэффициента Р/О (число молекул АТР, образующихся на 1 атом затраченного кислорода). Для митохондрий животных, используя в качестве доноров водорода изоцитрат или малат (переносящие свой водород на NAD), можно экспериментально получить коэффициент Р/О, равный 3 для сукцината, от которого водород может быть включен в цепь дыха- [c.242]

К числу наиболее хорощо охарактеризованных эндергонических реакций митохондрий относятся наряду с окислительным фосфорилированием АДФ восстановление НАД+ сукцинатом, трансгидрогеназная реакция и перенос ионов Са + против концентрационного градиента. Изучение кинетических взаимоотнощений таких реакций при их одновременном протекании важно не только для понимания механизмов регуляции метаболизма митохондрий в целом, но и для выяснения механизмов, лежащих в основе любого из путей трансформации энергии в митохондриях. [c.469]

Для изучения ингибирующего действия Са + на процесс окислительного фосфорилирования к инкубируемым в присутствии сукцината митохондриям добавляют различные (увеличивающиеся в каждой следующей пробе) количества Са2+. После аккумуляции катиона и перехода в контролируемое состояние в пробы добавляют 200 мкМ АДФ и регистрируют скорость окислительного фосфорилирования в нагруженных Са2+ митохондриях. В специальных опытах убеждаются в том, что накопление Са + не приводит к уменьшению сукцинатоксидазной активности митохондрий. С этой целью к инкубируемым в среде с сукцинатом и нагруженным различными количествами Са + митохондриям [c.477]

Биологические виды энергии. Энергетические превращения в живой клетке подразделяют на две группы локализованные в мембранах и протекающие в цитоплазме. В каждом случае для оплаты энергетических затрат используется своя валюта в мембране это ДцН или ДцМа, а в цитоплазме—АТФ, креатинфосфат и другие макроэргические соединения. Непосредственным источником АТФ являются процессы субстратного и окислительного фосфорилирования. Процессы субстратного фосфорилирования наблюдаются при гликолизе и на одной из стадий цикла трикарбоновых кислот (реакция сукцинил-КоА —> сукцинат см. главу 10). Генерация А(1Н и А(1Ка, используемых для окислительного фосфорилирования, осуществляется в процессе транспорта электронов в дыхательной цепи энергосопрягающих мембран. [c.305]

Функция фумарата не сводится к роли простого акцептора, взаимодействующего с NADH2, который образуется при окислении гексоз. Для пары фумарат/сукцинат окислительно-восстановительный потенциал E = — 30 мВ. Фумарат может акцептировать электроны, которые поставляются переносяпщми водород коферментами и уже прошли часть пути по дыхательной цепи поэтому он делает возможным окислительное фосфорилирование. Такого рода фосфорилирование с фума-ратом в качестве конечного акцептора электронов можно отнести [c.322]

В цикле Кребса есть некоторая особенность электроны, отщепляемые на уровне сукцината, попадают не к НАД, а, несколько обгоняя остальные, прямо к флавопротеидам. Но на переходе от НАД к ФП соверщается окислительное фосфорилирование—именно там на каждую прошедщую пару электронов образуется одна молекула АТФ. Следовательно, пара электронов, попавщая из цикла непосредственно к ФП, образует уже не три молекулы АТФ, как все остальные пары, а только две. [c.119]

Все изученные хлорфеноксикислоты разобщали огагсленпе сукцината и сопряженное с ним фосфорилирование в изолированных митохондриях. Токсичность этих веществ для окислительного фосфорилирования возрастала ио мере увеличения числа заместителей-галоидов и не зависела, очевидно, от ноложеиия этих заместителей. [c.178]

Еще один тип дыхания, где конечным акцептором служит органическое вещество, называется фумаратным дыханием. К фума-ратному дыханию способны практически все микроорганизмы, имеющие электронтранспортную цепь с сукцинатдегидрогеназой. Это энтеробактерии, вибрионы и пропионовые бактерии 2[Н ] + + фумарат -> сукцинат. При этом цепь переноса электронов очень короткая, при восстановлении 1 М фумарата образуется 1 М АТФ, так как есть только один пункт сопряжения, где происходит окислительное фосфорилирование. К фумаратному дыханию способны также некоторые факультативно анаэробные черви (As aris, Fas iola, Areni ola). Это, по-видимому, аналог молочнокислого брожения в мышцах млекопитающих. [c.143]

Сукцинатдегидрогеназа катализирует обратимое дегидриро-Бание сукцината до фумарата. Первичным акцептором, прини- мающим электроны от сукцината, чаще всего является флави-надениндинуклеотид (ФАД). У высших растений фермент локализован исключительно в митохондриях. Он участвует в терминальном окислении и служит одной из точек сопряжения цепи транспорта электронов с системами окислительного фосфорилирования в аэробном обмене. [c.191]

Рнс. 17.2. Цикл лимонной кислоты—главный катаболический путь ацстил-СоА у аэробных организмов. Ацетил-СоА—продукт катаболизма углеводов, белков и липидов вступает в цикл вместе с HjO и окисляется до Oj, поставляя восстановительные эквиваленты (2Н). Последующее окисление 2Н в дыхательной цепи происходит в условиях сопряжения с фосфорилированием ADP. За один оборот цикла П связей образуется путем окислительного фосфорилирования и одна связь образуется на субстратном уровне при превращении сукцинил-СоА в сукцинат. ф— дыхательная цепь, [c.173]

Представленные данные свидетельствуют, что если дрожжевая клетка утилизирует глюкозу окислительным образом, нарушение функционирования митохондрий при обработке ингибиторами цитохром оксидазного и сукцинат дегидрогеназного комплекса усугубляет летальное действие высоких температур. При преимущественно ферментативном способе утилизации глюкозы эти ингибиторы не снижают термотолерантность дрожжей, а в некоторых случаях даже ее повышают. Обобщая результаты действия митохондриальных ингибиторов на термотолерантность дрожжей, можно заключить, что существует прямая зависимость между устойчивостью дрожжей к тепловому шоку и функциональной активностью митохондрий при условии, если энергетические потребности клетки удовлетворяются в основном за счет окислительного фосфорилирования. [c.108]

Применение других подходов к проблеме локализации пунктов запасания энергии в дыхательной цепи дало по существу те же результаты. Например, многие исследователи обнаруживали, что отношение Р О, т. е. отношение количества фосфора, включенного в АТФ, к количеству поглощенного митохондриями кислорода, варьирует в зависимости от использованного субстрата окисления. Так, при окислении митохондриями а-кетоглутарата предельное значение отношения Р О составляет 4, а при добавлении динитрофенола это отношение надает до 1. Фосфорилирование, нечувствительное к действию динитрофенола, имеет место при превращении а-кетоглутарата в сукцинил-кофермент А. Это не окислительное, а так называемое субстратное фосфорилирование. Чувствительное к динитрофенолу фосфорилирование, когда субстратом служит глутамат, дает предельное отношение Р О, равное 3. При окислении сукцината отношение Р О достигает 2, а нри введении искусственного донора электронов (аскорбата) предельное отношение Р О составляет 1. Эти данные опять-таки указывают на то, что пункты фосфорилирования располагаются между пиридиннуклеотидом и флавопроте идом, между цитохромами 6 и с и между цитохромом с и цитохромоксидазой. [c.68]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология