Строение белковых молекул

Строение белков. Вопрос о строении белковых веществ является одной из наиболее трудных и важных проблем современной науки. Успехи в этой области очень велики и общий характер строения белковых молекул в значительной мере выяснен. [c.290]

Охарактеризуйте строение белковых молекул. Каков их элементный состав [c.428]

Исследования белка, как экспериментальные, так и теоретические, независимо от конкретных целей и используемых методов, естественным об разом подразделяются на пять фундаментальных задач, составляющих единую проблему Первые две задачи включают изучение химического и пространственного строения белковых молекул Они были рассмотрены в предшествующих томах настоящего издания [1, 2] Третья задача заключается в установлении взаимосвязи между природными аминокислотными последовательностями, нативными пространственными формами и динамическими конформационными свойствами, т е в определении молекулярной структурной организации белков Но прежде чем перейти к обсуждению этой задачи, целесообразно вновь обратиться к уже рассмотренному материалу и подвести некоторые итоги [c.59]

Для изучения состава п строения белковых молекул пользуются гидролизом, который можно осуществить двояко а) ферментативный гидролиз, или расщепление белков, и б) химический 1 ид-ролиз. [c.541]

Характерно, что Э. Фишер не только создал представление о типе строения белковых молекул, но и высказал важное положение о том, что белковые молекулы могут обладать одновременно и химической и биологической индивидуальностью благодаря способности образовывать бесчисленное множество изомеров. Это положение — одно из фундаментальных представлений молекулярной биологии. Удивительно, что химик оценил его значение по меньшей мере на два десятилетня раньше, чем это сделали биологи. [c.185]

Более подробные сведения о строении белковых молекул можно найти в специальных руководствах или курсах биологической химии, например [2,10], см. также [4]. [c.7]

УСТАНОВЛЕНИЕ СТРОЕНИЯ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ [c.520]

Строение белковых молекул [c.648]

Рентгенографическим методом были определены межатомные расстояния и валентные углы в молекулах полипептидов и на этой основе построена пространственная модель белков. В 1951 г. Л. Полинг выдвинул в качестве модели пространственного строения белковой молекулы а-спираль , в которой полипептидную цепь надо представлять себе в виде нити, обвивающей поверхность цилиндра, причем звенья соседних витков соединяются между собой водородными связями между группами ЫН и СО. Это не единственная возможная конфигурация для белковых молекул. [c.344]

Свойства белков определяются не только аминокислотной последовательностью, но и пространственным строением белковой молекулы, в частности ее вторичной структурой — т к принято называть конформацию полимерной цепи белков (обзор см. [12]). [c.636]

В 1951 г. Полинг выдвинул в качестве модели пространственного строения белковых молекул так называемую а-спи-раль, в которой полипептидную цепь надо представлять себе в виде нити, обвивающей поверхность цилиндра. Соседние витки располагаются таким образом, что между группами ЫН и СО каждого третьего звена устанавливаются водородные связи (рис. 65). Один виток спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка. Степень развития спирали зависит от природы белка и внешних условий. Так, например, поли-1-аланин начинает приобретать в чистой воде конформацию а-спирали, если в полипептидной цепи содержатся более 10 звеньев. В присутствии неорганических солей спираль лучше стабилизируется за счет гидрофобных взаимодействий. [c.636]

I. Какие элементы входят в состав белков Охарактеризуйте строение белковых молекул. [c.24]

Какую роль играют водородные связи в строении белковых молекул [c.654]

Молекулярная биология изучает биологические структуры и их функции на молекулярном и атомном уровне. Как научное направление молекулярная биология начала развиваться в период 1930—1940 гг., когда были достигнуты успехи в понимании тонкой структуры и свойств небольших молекул благодаря применению спектральных и магнитных методов, в первую очередь дифракции рентгеновских лучей на кристаллах (рентгеноструктурный анализ) и дифракции электронов молекулами газа этим успехам способствовал и прогресс в теории, связанный с появлением квантовой механики. Первые рентгенограммы фибриллярных белков и целлюлозы были получены в 1918 г., кристаллов глобулярных белков —в 1934 г. но только много лет спустя удалось полностью расшифровать строение белковых молекул. [c.428]

Это позволяет определить строение белковой молекулы, не прибегая к ее предварительному разрушению, и устанавливать ее первичную, вторичную и третичную структуру. [c.546]

Настоящий том, третий из намеченных монографий по проблеме белка, посвящен вопросам взаимосвязи между аминокислотной последовательностью, с одной стороны, и пространственным строением, динамическими конформационными свойствами и механизмом процесса свертывания беспорядочно флуктуирующей белковой цепи в нативную конформацию, с другой, т.е. - теоретическим аспектам структурной самоорганизации белка. Он является продолжением первых двух томов издания в которых были рассмотрены экспериментальные и концептуальные исследования химического и пространственного строения белковых молекул с момента возникновения работ в этих областях и по сегодняшний день. Автор подробно анализирует существующие представления о природе взаимоотношений между первичной и пространственной структурой белков, уделяя, естественно, особое внимание развиваемой им теории. [c.5]

По прошествии более трех десятилетий со времени расшифровки структур миоглобина и гемоглобина рентгеноструктурный анализ все еще остается единственным прямым методом определения на атомном уровне пространственного строения белковых молекул, их комплексов и доменов. Полученные с его помощью данные по-прежнему служат незаменимой экспериментальной основой изучения структурно-функциональной организации молекул белков. В 1990-е годы этот метод, по-прежнему сохраняя высокий темп экстенсивного развития, позволил приступить к решению принципиально новых задач, представляющих первостепенный интерес для молекулярной биологии. Основная, если не единственная, причина наметившегося качественного роста возможностей кристаллографии белков связана с использованием вместо излучения рентгеновских трубок синхротронной радиации. [c.74]

Данилевский Александр Яковлевич (f 838—f 923). Академик. Один из основоположников отечественной биохимии, в I888 г. предложил теорию строения белковой молекулы. Экспериментально доказал, что действие сока поджелудочной железы на белки представляет собой гидролиз. Изучал белки мышц (миозин), обнаружил антипепсин и антитрнпсин. [c.18]

Влияние, которое оказали результаты рентгеноструктурного анализа белков на изучение их фракций, детально рассматривается в следующем томе настоящего издания. Здесь хотелось бы обратить внимание на то, что наличие уже в течение нескольких десятилетий уникальной структурной информации все еще не привело к концептуальному развитию или переосмыслению представлений о природе и принципах функционирования белков, сложившихся до становления кристаллографии макромолекул. Ставшие доступными данные рентгеноструктурного анализа о пространственном строении белковых молекул не вызвали качественных изменений в понимании биокатализа, гормон-рецепторных взаимодействий и многих других явлений. Функционирование биосистем молекулярного уровня не обрело строгой трактовки в рамках сформулированных ранее концепций ферментативных и иных реакций, равно как и последние не получили на основе структурных данных своей объективной оценки. По-прежнему, фундаментальные различия между обычными химическими реакциями в растворе и реакциями, осуществляемыми ферментами, продолжают видеться в напряжении и деформации субстрата при его сорбции в активном центре в сторону переходного состояния, в индуцированном соответствии и принудительных конформационных изменениях фермента, в его изна- [c.75]

При эмпирическом подходе и обсуждении пространственного строения белковых молекул речь всегда идет лишь о конфигурации полипептидной цепи при полном игнорировании конформационных возможностей боковых цепей аминокислотных остатков. Между тем, именно взаимодействия боковых цепей, в которые входят около двух третей атомов молекулы белка, ответственны в наибольшей степени за стабилизацию и уникальные физические и биохимические свойства нативной конформации природной гетерогенной аминокислотной последовательности. В силу этого обстоятельства на локальных участках белковой цепи в зависимости от аминокислотного порядка возможна реализация самых разнообразных структур, причем, главным образом, нерегулярных. Представление о том, что у гетерогенной последовательности наиболее компактными, энергетически предпочтительными во всех случаях оказываются только структуры с регулярной основной цепью, не подкрепляется физическими соображениями общего характера, противоречит экспериментальным данным и результатам теоретического анализа. У белков с нерегулярным расположением вдоль цепи боковых радикалов пространственные структуры с регулярными формами основной цепи, очевидно, не могут во всех случаях обеспечить максимальное число эффективных внутримолекулярных контактов, а поэтому не могут быть всегда самыми стабильными. [c.80]

Рассмотренные в этой главе методологические вопросы теоретического конформационного анализа были разработаны для исследования пространственного строения низкомолекулярных органических соединений. Что же касается нашей темы - структурной организации белков, то задача такого масштаба перед расчетным методом не ставилась, и поэтому многие важнейшие вопросы, вставшие на пути к априорному расчету нативных конформаций белковых макромолекул, остались незатронутыми. Так, даже в принципе не была обсуждена сама возможность использования классического подхода, предполагающего независимость электронного и конформационного состояний молекулы. Если считать справедливыми изложенные в этой главе бифуркационную и физическую теории структурной организации белка, то доказательство применимости механической модели к данному объекту является самой главной и прежде всего требующей ответа задачей. Однако принципиальная возможность использования полуэмпирического конформационного анализа в исследовании белков также еще не предопределяет положительного решения других вопросов. Необходима методология, специально разработанная для расчета пространственного строения белковых молекул. Верхним пределом применимости изложенного метода конформационного анализа, как показано ниже, являются лишь три- и в простейших случаях тетра- и пентапептиды. Таким образом, второй важнейший вопрос на пути к решению проблемы структурной организации белка заключается в создании специфического методологического подхода, в который существующий метод конформационного анализа вошел бы как составная часть. [c.107]

Во всех эмпирических исследованиях пространственного строения ]белковых молекул избегают или упрощают рассмотрение взаимодействий Между аминокислотными остатками. [c.519]

Если белки в чем-то и проявляют общность в химическом поведении, позволяющем отнести их к одному классу веществ, то это только по отношению к протеолитическим ферментам. Подробно о становлении и развитии энзимологии, а также о механизме ферментативного расщепления белков говорится в следующем томе настоящего издания. Сейчас важно отметить, что в рассматриваемый период в этой области произошли глубочайшие изменения. Обратим внимание лишь на два события, которые оказали решающее влияние на изучение химического строения белковых молекул. Первым из них явилось установление Дж. Самнером (1926 г.) и Дж. Нортропом (1930 г.) белковой природы ферментов, что привело к совмещению задач химического и пространственного строения последних с задачами остальных белков. Второе событие заключалось в строгом доказательстве Э. Вальдшмидт-Лейтцем (1930-е годы) исключительно аминокислотного состава белкового гидролизата, полученного при дробном ферментативном гидролизе, т.е. комбинированном действии представительного набора ставших известными к тому времени протеолитических ферментов. Э. Вальдшмидт-Лейтц показал, что белки являются линейными полипептидами, звенья которых состоят из двадцати стандартных аминокислот с -конфигурацией центрального углеродного [c.66]

По строению белковых молекул глобулярные (иммуноглобулины, гемоглобин, ферменты) и фибриллярные (коллаген, кератин, фиброин). [c.23]

Полученные Э. Фишером результаты, и особенно его пептидная теория строения белков, воодушевили многих ученых на дальнейшее изучение их структуры. Эти исследования с начала текущего столетия велись широким фронтом и касались не только изучения продуктов расщепления белков, но и попыток синтеза веществ, подобных белку, из аминокислот и пептонов. Появились также различные теории строения белковых молекул. Большое значение в этих" исследованиях получили физико-химические методы, в частности определение молекулярных масс самих белков и продуктов их расщепления и синтетически полученных полипептидов. [c.261]

Ген кодирует строение белковой молекулы и регулирует процесс ее синтеза [c.177]

В основе строения белковых молекул, по Н. И. Гаврилову, должны находиться короткие (три- и не более пентапептидных) цепи, соединенные амидинными связями с дикетопиперазиновыми кольцами, что можно представить следующими возможными структурами [c.543]

Полипептидные цепи белков строятся из десятков и сотен молекул, причем не одной, а различных аминокислот. Образуя цепь, они могут соединяться друг с другом в различной последовательности, что приводит к огромном-у многообразию молекул белков. Подсчитано, что с цепью из 20 разных аминокислот (при условии, что каждая войдет в цепь только один раз) возможно гигантское число различных полипептидов — 2,3-10 . Установлено, что природа и свойетва белка определяются не только тем, какие аминокислоты входят в его состав, но особенно и тем, в какой последовательности они соединяются друг с другом. Строение белковых молекул усложняется в полипептидных цепях боковыми ответвлениями (К) и ионогенными группама (—СООН, —МНг), обусловливающими амфотерность. [c.180]

Таким образом, в настоящей работе описан первый вариант компьютерной системы, позволяющей как анализитювать закономерности строения белковой молекулы, так и проводить расче ы третичной стр уктуры для класса а-сгшралышх глибуляргшх белков или а-спиральных доменов. [c.150]

Первую попытку использовать теорию химического строения органических молекул в химии белка предпринял П. Шютценберже, выдвинув в 1876 г. так называемую уреидную структурную гипотезу белковых молекул. К 1891 г. А.Я. Данилевским была разработана теория химического строения белков, получившая название "теории элементарных рядов". В ней особенно чувствуется стремление автора полнее использовать достижения классической органической химии. В. Коссель предложил в 1898 г. протаминовую гипотезу, базировавшуюся на известных в то время аналитических данных о составе продуктов кислотного и щелочного гидролиза белков. К этому же кругу работ можно отнести исследования М. Зигфрида (1904 г.), пытавшегося из белковых гидролизатов выделить "ядра" в виде отдельных структур и приписать им определенные химические формулы. Понимание авторами отмеченных теорий необходимости знания структуры не сопровождалось, однако, ясным представлением о способах достижения цели. Предложенные ими формулы в значительной мере представляли собой выраженные в дефинициях органической химии фантазии на заданную тему. Все они, как и формулы Мульдера, предполагали фрагментарное строение белковых молекул. Даже выдающимся химикам конца Х1Х-начала XX в., особенно после упомянутых выше неудачных попыток, задача химического строения белков стала казаться непостижимо сложной, превышающей методологические возможности органической химии. [c.61]

Примечательно, что и сам Э. Фишер не считал свою пептидную теорию полностью адекватной реальному химическому строению белковых молекул. Он допускал присутствие в структуре белков дикетопиперазиновых циклов, а также существование большого числа разнообразных химических связей между функциональными гругшами боковых цепей аминокислотных остатков. Э. Фишер представлял ферменты (которые он едва ли не единственный уже в конце XIX в. считал белками или близкими к ним) в виде "специальных машин сложнейшей конструкции", функциональная специфичность которых обусловлена взаимодействиями по принципу "замка и ключа". Поскольку он, как и его современники, исключительное значение в формообразовании белков придавал только валентным связям, то пространственное строение белковой молекулы представлял себе в виде глобулярной структуры, в которой свернутая пептидная цепь, включающая одиночные дикетопиперазиновые циклы, дополнительно сцементирована сложной сетью радиальных химических связей между боковыми цепями аминокислот. "Я почти не сомневаюсь в том, - писал Фишер, - что органический мир, обнаруживающий колоссальное разнообразие в морфологическом отношении, в химическом отношении, в частности в построении белков, далеко не подчиняется тем ограничениям, которые предписывает ему наше неполное знание" [4. С. 356]. Следовательно, теория Фишера была строгой только в констатации значительного содержания в белковых молекулах полипептидных фрагментов. Положение о полностью линейном полипептидном строении белков могло быть тогда лишь гипотетическим. Однако такой гипотезы [c.64]

В потоке работ по упрощенному абстрактному моделированию самоорганизации пространственного строения белковых молекул выделяются исследования Е. Шахновича, М. Карплюса и соавт. [85] и П. Леопольда и соавт. [86], расширивших решетчатую модель с плоской до объемной и увеличивших длину рассчитываемой последовательности, оставив неизменным ее предельно простой алфавит из двух букв (типов остатков). Исследовав кинетику процесса свертывания такой цепи в кубическом Конформационном пространстве (критерием служило время появления [c.495]

Условие независимости состояния макросистемы от особенностей ее микросоставляющих соблюдается для синтетических полимеров, в том числе гетерогенных поли-а-аминокислот со случайными порядками, но пе соблюдается для природных аминокислотных последовательностей. В доказательном плане и достаточно подробно этот вопрос рассмотрен во введении книги и главе 2. Там показано, что причина исключительной роли белков в процессах жизнедеятельности заключается в особой, присущей только им молекулярной структурной самоорганизации. Среди компонентов биосистем молекулярного уровня и известных искусственных полимеров лишь белковые последовательности способны самопроизвольно свертываться в строго детерминированные трехмерные структуры, геометрия и конформационные возможности которых полностью определяются в физиологических (нативных) условиях составом и порядком аминокислотных остатков в цепи. В настоящее время неизвестен какой-либо другой класс полимерных соединений, наделенных такой же уникальной способностью. Это не значит, что такие полимеры не могут быть созданы в будущем, но у них, как и у белков, должна существовать неразрывная связь между макроскопическим поведением и химическим строением атомных групп мономерных звеньев. Отказ от атомных деталей и реального химического строения белковых молекул делает в прип- [c.498]

В другом исследовании О.Б. Птицын [141] развивает тезис об отсутствии зависимости пространственного строения белковых молекул от их Химического строения и тем самым ставит под сомнение эволюционный Путь развития белка (и не только его). Так, автор пишет "Широко распространено убеждение, что уникальная первичная структура данного белка совершенно необходима для сворачивания в определенную пространственную структуру и для его функции и является результатом направленного отбора в ходе биологической революции". В статье пред- тавлены аргументы в пользу альтернативной точки зрения, согласно которой типичные пространственные структуры глобулярных белков характерны уже для случайных последовательностей аминокислотных остатков. Поэтому возможно, что первичные структуры белков - в основном просто примеры случайных аминокислотных последовательностей, лишь слегка отредактированных в ходе биологической эволюции для придания им дополнительного функционального смысла [141. С. 574]. Эта мысль развивается О.Б. Птицыным и М.В. Волькенштейном в более поздней совместной работе [145]. [c.505]

Что касается строения белковой молекулы, то на этот счет существует несколько различных теорий, таковы теории Косселя, Бергмана, Трензегаарда, Каррера, Бригля и наиболее ранняя теория Эмилия Фишера, получившая всеобщее признание, послужившая основой для большинства вышеперечисленных теорий и лучше других объясняющая факты белковых превращений. [c.11]

Полвека потребовалось химикам для того, чтобы установить строение белковой молекулы и синтезировать первый биологически активный пептид. В 954 г. группа дю Винье синтезировала небольшой гормон ок- [c.7]

Многие ферменты могут находиться в разных формах. Эти изоферменты не являются изомерами, они имеют сходное, но химически различное строение белковых молекул. Эти множественные формы ферментов имеют генетически определенные различия в первичной структуре и различную электрофоретическую подвижность. Изозимы с различающимися кинетическими свойствами необходимы для выполнения функций, меняющихся со временем или в зависимости от условий. [c.463]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология