Данные о строении белка

Это наблюдение в то время мало что могло дать для определения структуры белковой молекулы, кстати, оно и не могло рассматриваться как окончательное доказательство полипептид-ного строения белков, но указывало, что путь, по которому пошел Фишер,— самый правильный. [c.86]

Рентгеноструктурный анализ стал настолько всеобъемлющим методом исследования строения белков и был за последние пять лет доведен до такой степени совершенства, что, хотя в настоящей работе ет возможности дать достаточно полный исторический очерк стереохимии белка, необходимо все же кратко коснуться важнейших достижений в этой области. [c.139]

Строение белков. Из главы XIV (стр. 314) мы знаем, что при полном кислотном и ферментативном гидролизе белков образуются аминокислоты, молекулы которых, следовательно, являются такими же кирпичами в сложном здании молекулы белка, как и простые сахара в здании молекул высших полисахаридов. Здесь, однако, мы встречаемся и с большим различием высших полиоз и белковых веществ в то время как высшие полиозы построены в большинстве случаев из одного какого-либо моносахарида (например, крахмал — из глюкозы) или небольшого числа различных моносахаридов, белки всегда построены из большого числа различных аминокислот. В состав большинства белков входит по крайней мере 25 различных аминокислот, и из них около двадцати входят в белковые вещества как постоянные составные части. Отсюда делается боле в понятным то огромное разнообразие белков, о котором говорилось ранее ведь если в состав молекулы белка входит по одной молекуле каждой из 20 аминокислот, то они, соединяясь друг с другом в различном порядке, могут дать 2 432 902 008 176 640 ООО различных комбинаций (т. е. свыше 2,4-10 ). Если же в молекулу белка входит по нескольку молекул каждой из 20 аминокислот (а это нужно предполагать на основании огромных молекулярных весов белков), то число возможных комбинаций должно возрасти во много раз. [c.335]

Цикл Взаимосвязь состава, строения и свойств включает телепередачи по теоретическим вопросам курса органической химии для учащихся 10-х классов ( Углеводороды , Строение и свойства спиртов , Теория А. М. Бутлерова в свете электронных представлений , Свойства белков и др.) и передачи телевизионного факультатива Строение вещества и химическая связь . При разработке содержания этого цикла учебный материал подобран таким образом, чтобы максимально привлечь внимание учащихся к трудным для усвоения вопросам и дать возможность учителю в дальнейшей работе закрепить полученные знания на сериях контрольных вопросов и упражнений. [c.92]

В результате гидролиза белков чаще всего получают 20 различных аминокислот. Если в состав молекулы белка входит только по одной молекуле каждой из этих 20 аминокислот, то они, соединяясь друг с другом, могут дать свыше 2,4-10 различных комбинаций. Вот почему так разнообразны и сложны по строению молекулы белков. [c.18]

В отведенное время можно дать учащимся лишь понятие о белках, ферментах и витаминах. Химия белка, ферментов и витаминов — обширный и трудный материал. Целесообразно излагать эту тему как продолжение описания строения живого организма. Учащиеся уже имеют представление о таких кирпичиках органического мира, как углеводы и жиры. Напомнив понятие об ЭТИХ классах органических соединений, преподаватель [c.143]

Изучением технических процессов, протекающих в живых организмах, занимается особая дисциплина — биологическая химия. Химия белков явится, в соответствии с этим, предметом подробного изучения в курсе биологической химии. Здесь же, в курсе органической химии, мы ограничи.мся кратким изложением важнейших данных о составе, строении и свойствах белков с тем, чтобы дать лишь предварительное понятие об этих веществах. [c.267]

Не представляется возможным также дать достаточно обоснованную классификацию белковых веществ и по их функциям в организме. Действительно, некоторые сложные белки, например гемоглобин, являются переносчиками газов крови от легких к тканям и отчасти обратно. В то же вр мя белки, близкие по строению к гемоглобину, например ферменты каталаза и цитохромы, обладают совершенно другими функциями, чем гемоглобин. Разнообразие функций белков в организме не может поэтому служить основой для их классификации. [c.48]

Для растворов, содержащих частицы малых размеров (5—50 нм) радиальная функция распределения может дать сведения о форме частиц, например она позволяет оценить радиус вращения частиц. Такие исследования были проведены для некоторых сферических вирусов и многих белков, например для яичного альбумина [901. Чтобы получить данные о внутреннем строении частиц, таких, например, как наличие дискретных кластеров железа в растворе, необходимо определить собственную функцию рассеяния раство- [c.349]

В состав белков входит сравнительно небольшое количество аминокислот — около 30, но благодаря различным комбинациям их остатков это небольшое число основных структурных единиц может дать громадное количество частиц различного строения, исчисляемое астрономическими числами. Так, если в состав молекулы белка входит по одной молекуле каждой из 20 аминокислот, то о и, сочетаясь друг с другом в различном порядке, могут дать свыше 2,4 10 частиц различного строения. [c.223]

Белки, краеугольный камень жизни, представляют собой самые сложные из известных человеку веществ, и изучение их химического строения является одной из наиболее важных задач, стоящих перед современной наукой. На протяжении более ста лет химики и биохимики упорно работают над этой проблемой. Для химии белков 1954 г. является историческим годом, так как в этом году группе ученых удалось наконец дать первое полное описание структуры молекулы одного из белков. Этот белок — инсулин, гормон поджелудочной железы, который управляет обменом сахара в организме. [c.92]

Физические формы живых организмов в высокой стенени обусловлены физическими свойствами природных полимеров. Мир растений в этом отношении зависит главным образом от полимерных углеводов, используемых для построения жестких частей. Мускульные ткани животных имеют основой структуру белков, полимерных но своей природе. Далее, многие очень важные для жизни вещества, такие, как нуклеиновые кислоты, а также вирусы, представляют собой высокомолекулярные материалы. Мы не будем пытаться дать широкое описание этих веществ или обсудить их удивительную физиологическую функцию и биогенез. Изложение будет ограничено наиболее очевидными чертами химического строения природных полимеров. [c.585]

Морис изгладился из моей памяти — но не та рентгенограмма ДНК, которую он демонстрировал в Неаполе. Этот потенциальный ключ к раскрытию тайны жизни я не был способен забыть. То, что я не мог дать ему правильное истолкование, меня не смущало. Уж лучще мечтать о славе, чем постепенно превращаться в академическую мумию, ни разу не рискнувшую на самостоятельную мысль. Ободрял меня и потрясающий слух о том, что Лайнус Полинг сумел частично решить проблему строения белков. Известие это обрушилось на меня в Женеве, где я остановился на несколько дней, чтобы поговорить с Жаном Вэйглем, швейцарским специалистом по фагам, который только что вернулся из Штатов, проработав зиму в Калифорнийском технологическом институте. Перед отъездом Жан присутствовал на лекции, во время которой Лайнус объявил о своем открытии. [c.28]

Необходимо дать краткую классификацию белков. Так как строение белков изучено недостаточно глубоко, в основу предварительной классификации белков положена их растворимость в воде или электролитах. С этой точки зрения различают два больших класса склеропро-теины — нерастворимые белки альбумины и глобулины— растворимые белки. [c.145]

Совершенно очевидно, что азотистые соединения имеют биогенное происхождение. Весьма вероятно, что порфириновые группировки создавались еще живыми организмами и перешли в нефть в качестве унаследованного продукта. С другой стороны, источником азотистых соединений могли быть белковые йещества, потому что белки содержат до 15—19% азота. Так как белки характерны главным образом для животных организмов, именно эти последние рассматривались как исходный материал нефти. В результате распада белков образуются различные аминокислоты с одной или двумя карбоксильными группами, если распад белков происходил в анаэробных условиях. В случае аэробного разложения белков азот выделяется в виде аммиака. Анаэробное разложение белков дает кроме аминокислот некоторые циклические соединения, содержащие пироллоповые или пирролидоновые циклы. Если исходный материал нефти содержал полисахариды, возможна реакция их альдегидной группы с аминогруппой аминокислот, При этом образуются темные продукты конденсации. Этой реакции приписывается большая роль при образовании углей из смешанного целлюлозно-лигнинового материала. Продукты конденсации аминокислот с целлю лозным материалом, так называемые меланоидины, возможно, могли бы дать циклические азотистые соединения, по своему строению достаточно далекие от исходных форм. Однако все эти предположения требуют еще прямых доказательств. [c.166]

Рассматриваемая здесь задача является качественно иной, имеющей смысл только для избранных, главным образом, природных аминокислотных последовательностей. Поэтому ее решение может быть вьпюлнено лишь на основе самостоятельной теории, учитывающей выработанную эволюцией конформационную специфику белков, а именно статистикодетерминистический механизм структурной самоорганизации и детерминистическую (в отношении как статических, так и динамических свойств) природу нативных конформаций белковых молекул. Стремление описать сборку белка с чисто статистических позиций, не учитывающих гетерогенности цепи и взаимообусловленности поведения макроскопической системы от внутреннего строения микроскопических составляющих, объясняется иллюзорным представлением о том, что в этом случае можно идти по уже проторенному для синтетических полимеров пути и тем самым избежать разработки несравненно более сложного статистико-детерминистического подхода. Однако традиционный поиск решения не отвечает самой сущности рассматриваемого явления, и, следовательно, все попытки дать чисто статистическую трактовку структурной самоорганизации белка следует признать, как отмечалось, обреченными на неудачу (см. разд. 1.3). [c.101]

Сегодня известны первичные структуры более 2000 белков, причем все возрастающая информация поступает из анализа нуклеотидной последовательности генов. Для тех, кто старается более глубоко понять язык аминокисютных последовательностей, доступен уже огромный материал — обширный текст, который в целом представляет собой существенные фрагменты книги жизни . Что может дать более глубокий его анализ Бесспорно, он совершенно необходим в изучении связи между строением и функцией отдельных представителей пептидно-белковой природы. Но, может быть, он приведет нас к открытию более общего белкового кода , позволит нам в будущем в той нли иной мере пр сказывать свойства белков по их первичной структуре. Это уже можно делать достаточно успешно в отношении пространственной структуры. А биологическая роль Вряд ли природа придумала аминокислотный алфавит из 20 букв случайно. Есть над чем подумать, и все возрастающий поток новых данных по аминокислотным последовательностям отнюдь не делает каждый новый шаг в этом направлении более скучным,— напротив, он воодушевляет нас, рождает новые пути и концепции и вновь и вновь обращает нас к вопросу о тайне химической азбуки живого. [c.81]

Качественного представления о структуре ДНК недостаточно яля понимания многих вслектов ее функционирования, в частности механизмов взаимодействия с белками. Для этого необходима информация о деталях структуры и возможностях ее изменения под действием различных факторов В настоящее время накоплен очень большой материал по дифракции рентгеновских лучей нв ориентированных волокнах ДНК и по строению моно- и олигонуклеотидов в кристаллах, позволяющий дать сравнительно точное описание возможных структур ДНК. Известно, что существует большой набор различных конформаций ДНК, которые меняются и переходят друг в друга в зависимости от внешних условий. [c.335]

Как уже отмечалось, большинство белков дает сходные кривые зависимости я — А, поэтому они не могут дать существенной информации о структуре белковых молекул. Однако был найден очень изящный и довольно эффективный способ изучения этих пленок путем их сравнения с монослоями синтетических полипептидов известного строения. Монослой синтетических полипептидов изучали Кампер и Александер [48], Исемура с сотрудниками [49], Девис [50] и другие исследователи. На рис. 123 показана типичная кривая я — А для ноли-В,1-норлейцина, очень сходная с такой же кривой для белка. Однако если полипептид имеет боковые цепи длиной более шести углеродных атомов. [c.302]

Шведский ученый Пер-Оке Альбертсон предложил использовать для разделения бактерий, вирусов, фрагментов клеток, мембран, ядер, белков, нуклеиновых кислот и любых других частиц биологического происхождения двухфазные водные растворы полимеров — иолиэтиленгликоля, декстрана и их производных [2, 279, 280]. Фракционирование в двухфазной водной системе основывается на избирательном распределении частиц между этими фазами, аналогичном распределению растворимых веществ. Метод Альбертсона получил широкое распространение и используется во многих биохимических и микробиологических лабораториях, так как позволяет в мягких условиях, без нарушения структурной целостности и изменения нативных свойств осуществлять выделение и очистку лабильных биологических объектов, а также дать определенную информацию о их строении. Реализация этого метода в промышленном масштабе, например, для выделения вирусов или получения чистых ферментов, не встречает, по мнению автора, принципиальных трудностей, однако в очистке воды он не может быть использован. Очевидно, и любая другая модификация экстракции жидкость — жидкость неприменима при микробной очистке промышленных сточных вод и, конечно, такой метод совершенно непригоден для водоподготовки. [c.194]

Серия блестящих работ, опубликованных недавно Мак-Коннеллом с сотр., открыла новый многообещающий аспект применения таких реакций в молекулярной биологии. Пара.магнитные вещества, получаемые в результате реакций радикалов с биополимерами, по предложению хМак-Коннелла получили название сиин-меченых соединений. Спектры ЭПР спин-меченых белков могут дать ценную информацию о молекулярных осях симметрии, об аллостерических структурных изменениях, о природе и порядке связи аминокислотных фрагментов, о фор.ме и хпАП(ческом строении активных центров и их относительном пространственно.м расположении, о над.молекулярной структуре биополимеров. [c.164]

СОСТОИТ из нескольких гетерогенных компонентов, к которым относится, в частности, у-глобулиновая фракция, или фракция антител. Около 40% крови приходится на эритроциты, которые в свою очередь на 35% состоят из гемоглобина — белка с молекулярным весом 64 500. Роль эритроцитов сводится просто к тому, чтобы не дать гемоглобину диффундировать из кровяного русла. Нормальный гемоглобин взрослого человека, обозначаемый символом НЬА, состоит из четырех по.липептидных цепей двух одинаковых а-цепей, каждая из которых содержит 141 аминокислотный остаток, и двух одинаковых более длинных р-це-пей, содержащих по 146 аминокислотных остатков. М-концевые участки этих цепей имеют следующий состав Вал-Лей-Сер-Про-Ала-Асп-Лиз-(а-цепь) и Вал-Гис-Лей-Тре-Про-Глу-Глу-Лиз-(р-цепь). С каждой цепью соединена также группа гема, несущая атом железа. Таким образом, в одной молекуле гемоглобина имеется четыре гемогруппы. Железо находится в геме в состоянии двухзарядного иона Ре +. Может возникнуть вопрос, есть ли смысл приписывать молекуле гемоглобина структуру гРа Не проще ли считать ее димером ар Однако при нормальных условиях роль переносчика кислорода в организме играет именно структура ааРг, простой димер ар способностью переносить кислород, по-види мому, не обладал бы (см. разд. 5 гл. XXII). Ряд других данных, в том числе данные по титрованию и равновесию диссоциации, о которых пойдет речь ниже, также свидетельствуют в пользу структуры агРг как наиболее простой структурной единицы гемоглобина. Пространственное строение этой единицы будет детально рассмотрено в разд. 2 гл. XV. [c.222]

Еще Э. Фишеру было известно, какое огромное количество разнообразных белков могут дать различные комбинации входящих в их состав аминокислот. При этом Фишер исходил из предположения, что белок образован очень небольшим числом аминокислотных остатков, основываясь на современных ему данных о размерах белковой молекулы. Так, в 1907 г. он вычислил, что 30 аминокислотных остатков, из которых 8 различаются по своей природе, могут образовать 1,28 10 структурных изомеров белка. Но уже в 20-х годах XX в. новые успехи в определении молекулярных весов белков заставили опять пересмотреть установившиеся представления о размерах белковых молекул. И на этот раз пределы молекулярных весов белков пришлось увеличить. В результате этих соображений, казалось, попытки выяснить детали строения белковых молекул были совершенно безнадежными. Но в 1935—1937 гг. в работах М. Бергмана, отошедшего от исследований циклических производных аминокислот, наметился новый подход к разрешению этой сложной проблемы. Хотя теоретически мыслимо существование бесконечного числа разнообразных белков, Бергман настойчиво искал лриметы сходства у представителей основных групп белков. Анализируя полученные им данные о содержании различных аминокислотных остатков в белковых молекулах, он сделал вывод, что количество вариантов белковых веществ, существующих в природе, ограничено. Этот вывод Бергман подкрепил следующими соображениями, которые могут быть разобраны на йсновании составленных им таблиц частотного распределения аминокислотных остатков в белках [2]. [c.123]

Первое направление является логическим развитием и, даже можно сказать, завершением основного органохимического направления исследований белковых веществ, а исследования конфигурации белковых веществ начались в результате применения метода дифракции рентгеновских лучей для исследования структуры белков, аминокислот и пептидов. Первоначально, в 30-х годах в обоих этих направлениях преследовалась общая цель — выяснить основные принципы строения белковых веществ. Но по мере того, как начинает выясняться важная роль пространственной организации белковой частицы для проявления ее основных функций, рентгеноструктурный анализ постепенно занимает центральное положение среди мето ов, которые могут дать полную информацию не только о последовательности аминокислот в цепи, но в первую очередь о пространственной конфигурации (третичная структура) образующихся сложных соединений. [c.138]

За 1940—1950 гг. рентгеноструктурному исследованию были подвергнуты не только различные аминокислоты и кристаллические пептиды, но и многочисленные белки. Молекулярные веса веществ, изученных при помощи рентгеноструктурного анализа, начиная с аминокислот типа глицина и аланина, кончая белком вируса карликовой кустистости томатов, охватывали че-тыре-пять порядков. Но дальнейшее увеличение числа подвергнутых анализу веществ уже, по-видимому, не могло дать новых сведений о строении белковой молекулы. В результате, в 1950 г. усилия большинства рентгенологов были направлены не столько на расширение числа объектов исследования, сколько на углубленный анализ уже имеющихся данных , так говорила на симпозиуме в Колд Спринг Харбор Д. Кроуфут-Ходжкин [27]. [c.144]

Как показывают кропотливые и подробные рентгенографические исследования сравнительно сложных белков, дело не ограничивается первичной и вторичной структурами, но суш,ествует еще и третичная структура, зависящая от складывания или закручивания цилиндрических спиралей. Понятие о третичной структуре может дать выясненная рентгенографически модель Кендрю молекулы миоглобнна. Третичная структура иногда (например, в кератине или коллагене) представляет собою несколько а-спиралей, цилиндры которых свиты друг с другом в виде кабеля. Иногда они имеют вид цилиндра а-спирали, многократно согнутого или сложенного, как в миоглобине (рйс. 123) или рибонуклеазе. Третичная структура, как показано на стр. 702 при разборе строения рибонуклеазы, также в основном обязана водородным связям, но при этом не получается идеальной а-спп-рали. Кроме того, третичная структура сильно зависит и от наличия дисульфидных цистиновых мостов, сшивающих разные места а-спирали, сближенные в силу изгиба цилиндра. [c.672]

Первое краткое сообщение о результатах исследования Полингом и Кори пространственной структуры полипептидов и белков появилось в ноябре 1950 г. [57]. В апреле следующего года в одном номере журнала было опубликовано сразу восемь работ Полинга и Кори с подробным изложением полученных результатов, а вскоре появились еще четыре их работы [58—65]. Они сразу же обратили на себя внимание научной общественности, вызвали огромный резонанс и оказали сильное влияние на последующее развитие молекулярной биологии и прежде всего исследований пространственной структуры пептидов и белков. В связи с чем вполне обоснованно разделить исследования, проводимые в этой области, на работы до 1951 г. и последующего периода. Читая какой-либо труд, посвященный структуре пептидов, можно, не зная даты публикации, почти наверняка определить, написан ли он до или после появления в печати работ этих ученых. Исследования Полинга и Кори (1951 г.) имеют теоретический характер. Сделанные авторами предсказания возможных структур полипептидной цепи основаны на следующих постулатах 1) приняты одинаковые значения для длин связей и валентных углов всех пептидных групп полипептидной цепи. В литературе они получили название геометрических параметров Полинга— Кори 2) пептидная группа считалась плоской. Возможны две плоские конфигурации группы, отличающиеся взаимным расположением связей N—Н и С=0, цис- и трамс-переход между ними связан с преодолением высокого потенциального барьера (-20 ккал/моль). При построении моделей Полинг и Кори отдали предпочтение транс-конфигурации пептидной группы. По оценке Р. Кори и Дж. Донахью, отклонение от плоского строения группы на 10° вызывает повышение энергии приблизительно на 1,5, а на 30° — на 6 ккал/моль [66] 3) предполагалась полная насыщенность полипептидной цепи водородными связями. Для водородной связи N—Н...О = С были приняты следующие геометрические и энергетические оценки расстояние N...0 считалось равным 2,8 А, максимальное отклонение от линейности N—Н...0 не должно превышать 30° и энергия связи — 8,0 ккал/моль 4) при построении моделей пептидной цепи выбирались наиболее благоприятные ориентации пептидных групп, разделенных атомом С , с учетом потенциалов внутреннего вращения вокруг связей С —N и С —С и ван-дер-ваальсовых контактов между атомами 5) конформационные состояния всех звеньев пептидной цепи считались эквивалентными. [c.21]

В организме продукты катаболического распада сбрасываемых с клетки рецепторов окажутся в сыворотке крпви. Таким образом, если в сыворотке появляются белки, сходные по лшганд-связывающим свойствам и особенностям строения с внеклеточными доменами рецепторных белков, их можно рассматривать как промежуточные продукты распада рецепторов. Разумеется, при этом невозможно дать ответ на вопрос, каким именно клеткам принадлежал данный рецептор. [c.83]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология