Гемоглобин, Миоглобин

ХРОМОПРОТЕИДЫ (окрашенные белки) — сложные вещества, состоящие из простого белка и пигментной группы, обусловливающей окраску соединения. К X. относятся гемоглобин, миоглобин, хлорофилл, а также некоторые важнейшие окислительно-восстановительные ферменты цитохромы, каталаза, пер-оксидазы. [c.280]

Тропомиозин Гемоглобин Миоглобин Альбумин плазмы Инсулин Фибриноген Овальбумин Лизоцим [c.319]

Гемоглобин, миоглобин, каталаза пероксидаза, металлофлавопротеины, цитохромы, железосерные белки, трансферрин, ферритин, нитрогеназа [c.95]

Для глобулярных белков более характерна а-спираль-ная структура, а цепи их изогнуты в пространстве так, что макромолекула приобретает форму сферы. Глобулярные белки растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Примеры глобулярных белков — альбумин (яичный белок), глобин (белковая часть гемоглобина), миоглобин, почти все ферменты. [c.376]

Предполагают, что в некоторых белках несколько а-спиралей соединяются, образуя более толстый пучок полипептидных цепей Некоторое количество таких пучков может образовывать еще более объемистый пучок цепочек, напоминающий многожильный кабель (рис. 73). В других белках (гемоглобин, миоглобин) одна а-спираль свернута в сложный клубок (рис. 74). [c.177]

У высших организмов Д.-сложный комплекс физиол. и биохим. процессов, в к-ром можно выделить ряд осн. стадий. I) внеш. Д. поступление Oj из среды в организм, осуществляемое с помощью спец. органов Д. (легких, жабр, трахей и т.д.) или через пов-сть тела (напр., у кишечнополостных) 2) транспорт О2 от органов Д. ко всем др. органам, тканям и клеткам у большинства животных эта ф-ция обеспечивается кровеносной системой при участии спец. белков переносчиков кислорода (гемоглобин, миоглобин, гемоцианин и др.) 3) тканевое, или клеточное, Д. собственно биохим. процесс восстановления О2 в клетках при участии большого числа разных ферментов. Д. многих, в первую очередь одноклеточных, организмов сводится к клеточному Д., а стадии 1 и 2 обеспечиваются диффузией Ог- [c.124]

Многие железосодержащие и медьсодержащие белки связывают О подобно гемоглобину, миоглобину и гемоцианину, однако затем кислород активируется и вступает в дальнейшие реакции. Мы рассмотрим далее и эти ферменты, но сначала рассмотрим группу гемсодержащих ферментов, выполняющих функции переносчиков электронов. [c.370]

Изучение гемоглобина, миоглобина и их комплексов с различными лигандами дало важные подтверждения рентгенографических данных. Тем самым четко показано тождество структур этих белков в кристалле и растворе, установлено отсутствие [c.341]

Ниже приведен гем всех цитохромов группы Ь, гемоглобина, миоглобина, каталазы [c.196]

Мышечные ткани содержат миоглобин, который, грубо говоря, является четвертушкой гемоглобина. Миоглобин имеет только одну субъединицу, структура которой идентична структуре р субъединицы гемоглобина. Миоглобин связывает кислород значительно сильнее, чем гемоглобин, и служит кислородным депо при недостатке кислорода. [c.74]

Биологические функции белков крайне разнообразны. Они выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуногло-. булины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин, зе-ин) и другие функции. Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие. [c.9]

Сывороточные белки кролика Сывороточные белки человека Гемоглобины, миоглобины Сывороточные белки человека Гемоглобин Сывороточные белки Белки пшеничной муки [c.322]

Хромопротеиды (окрашенные белки) — сложные вещества, состоящие из простого белка и пигментной группы. К хромопротеидам относятся гемоглобин, миоглобин, хлорофилл. [c.214]

Выше уже отмечалась важность для клеточного дыхания таких железосодержащих белков, как гемоглобин, миоглобин, цитохромы и ферредоксин. [c.595]

ХРОМОПРОТЕИДЫ — сложные белки, содержащие окрашенные простетич. группы, придающие цвет соединению могут быть отнесены к пигментам (см. Пигменты биологические). Важнейшую группу X. составляют белки, в состав простетич. группы к-рых входит гем. К этой группе относятся такие окрашенные в красный цвет дыхательные белки, осуществляющие транспорт кислорода в организме, как гемоглобин, миоглобин и др., а также нек-рые [c.381]

Иапример, фетичная структура молекулы гемоглобина (миоглобина), включающая гем с атомом железа, представляет собой ша[ ообразный клубок (глобулу). Часть пептидной цепи, которая не образует спирали, содержит аминокислоты с отрицательным зарядом. [c.271]

Белки, содержащие железотетрапиррол (гемопротеиды), участвуют во многих жизненно важных процессах. К ним относятся гемоглобин, миоглобин, каталаза, пероксидаза, цитохромы. В хлорофилле ион магния входит в окно тетрапирольного кольца. [c.565]

Переваривание и всасывание хромопротеидов. Хромопротеиды растительного и животного происхождения (хлорофиллпротеиды, гемоглобин, миоглобин и др.), находящиеся в пищевых продуктах, подвергаются действию ферментов пищеварительного тракта. [c.364]

Хромопротеиды (окрашенные белки) — сложные вещества, состоящие из простого белка и пигментной группы. К X. относятся гемоглобин, миоглобин, хлорофилл. Хромофоры (от греч. hromos — цвет и foreo — несу)—ненасыщенные группы атомов, вызывающие появление окраски. Хромофорная теория возникновения окраски была предложена в 1878 г. немецким ученым Виттом. К X. относят азогруппу —N = N—, нитрогруппу—NO2, нитрозогруппу—N0. карбонильную группу >С0 и др. Введение других групп, называемых ауксохромами (от греч. аихо — увеличиваю) (—ОН, —NHa и др.), способствует углублению окраски. [c.152]

В природной водной среде происходят окислительпо-восстаповитель-пые превращения, катализаторами которых в основном являются ионы железа и меди и их комплексы. К природным процессам, обуславливающим поступление соединений железа в поверхностные воды, относятся прежде всего процессы химического вьшетривания горных пород. Значительные количества железа поступают в водоемы с подземным стоком и сточными водами. Железо является важным питательным элементом для водньк организмов, оно входит в состав активного центра различньк окислительно-восстановительньк ферментов, гемоглобина, миоглобина и других белков. [c.41]

Известно несколько модификаций протогема, указанных на рис. 10-1. Чтобы определить, какой именно гем присутствует в данном (белке, его обычно отщепляют обработкой ацетоном и соляной кислотой, л затем, добавляя пиридин, превращают в пиридиновый гемохром, который исследуют путем спектрального анализа. Таким путем было установлено, что в гемоглобине, миоглобине, в цитохромах 6, о и Р-450, а также в каталазах и пероксидазах имеется протогем. Цитохромы а и Лз содержат гем а [3], тогда как концевая оксидазная система многих бактерий содержит гем d (первоначально называвшийся гемом аа). У гема с (присутствующего в цитохромах с, 4 и /) с винильными группами протегема связаны —SH-групны белка. Недавно был открыт сн-рогем (рис. 14-16), а также содержащий формильную группу гем и эритроцитов человека [За]. [c.365]

Исследование реакций комплексообразования природных металлопорфиринов с нейтральными электронодонорными (-акцепторными) молекулярными лигандами представляет несомненный интерес как в теоретическом, так и в практическом плане. Многообразие полезных функций металлопорфиринов в первую очередь связано с их координационными свойствами, под которыми понимают дополнительную координацию заряженных или нейтральных частиц на центральном атоме металла. Механизмы протекания данных процессов в значительной степени определяются особенностями формирования сольватного окружения металлопорфиринов в биологических структурах и модельных растворах. В биоструктурах молекулы металлопорфиринов окружены псевдосольватной оболочкой, сформированной за счет универсальных и специфических взаимодействий с гидрофобными и гидрофильными фрагментами аминокислотных остатков белковой части хромопротеинов. Так, Ре(П)протопорфирин, являющийся простетической группой хромопротеинов (гемоглобин, миоглобин, цитохромы, пероксидазы) живых организмов [1], за чет электростатических взаимодействий пропионовых остатков связан с полярными фрагментами белка. При этом центральный атом металла вступает в дополнительное координационное взаимодействие с имидазольным остатком проксимального гистидина [33]. В гемоглобине (рис. 6.5) щестое координационное место остается открытым для взаимодействия с молекулами газообразных веществ (О2, СО, N0) и ионов окислителей (N02, Оз). В цитохромах (рис. 6.5) как пятое, так и шестое координационные места заняты за счет донорно-акцепторного взаимодействия с аминокислотными электронодонорными радикалами (например, гистидина и метионина). В результате проявляется новое свойство металлопорфирина - способность участвовать в легкообратимом окислительновосстановительном процессе переноса электрона, сопровождающемся обратимым изменением степени окисления иона железа Ре " Ре . [c.312]

В биохимической литературе цитохромы обозначают индексами а, Ь и с их простетические группы называют темами а, Ь и с. В цитохроме Ь немодифицированный гем (6), называемый в этом случае гемом Ь, связан с двумя гистидиновыми остатками белка только через центральный атом железа. Гем (6) в немодифицирован-ном виде включается также в гемоглобин, миоглобин, пероксидазы, каталазу, эритрокруорин и цитохромы тииа Р45о. [c.659]

Встречающиеся в природе высокополимеры можно разделить на два класса полимеры, изменения которых под действием излучения высокой энергии представляют только технический или академический интерес, и полимеры, радиационные изменения которых имеют первостепенное значение в области биологии и в отношении благополучия всего живого, в особенности человека. В первом классе находятся в основном полисахариды целлюлоза и ее производные, крахмал, декстран, пектины и т. п. полимеры. К этому классу можно отнести также некоторые белки, например коллаген и кератин, которые и.меют только структурные функции, а также уже рассмотренные (гл. VIII) натуральный каучук и гуттаперчу. Ко второму классу относятся нуклеиновые кислоты, или, более правильно, неуклеопро-теиды, котО рые образуют генетическое вещество клеточного ядра, а также белки, имеющие метаболическую функцию, например гемоглобин, миоглобин и ферменты. Небольшие дозы излучения, например 500—1000 р, почти не влияющие на большинство полимеров, оказывают очень сильное воздействие на природные полимеры второго класса, приводя к серьезным для организма и даже смертельным последствиям. В настоящее время детальные данные о характере воздействия излучения высокой энергии па протеины почти полностью отсутствуют, несмотря на накопление значительного количества фактического материала, касающегося суммарного действия излучения. [c.204]

Источниками железа для синтетических целей являются пищевые продукты, а также железо, освобождающееся при постоянном распаде эритроцитов в клетках печени и селезенки (около 25 мг в сутки). Простетические группы пищевых хромопротеинов (гемоглобин, миоглобин), включая хло-рофиллпротеины, не используются для синтеза железопротеинов организма, поскольку после переваривания небелковый компонент гем подвергается окислению в гематин, который, как и хлорофилл, не всасывается в кишечнике. Обычно эти пигменты выделяются с содержимым толстой кишки в неизмененной форме или в виде продуктов распада под действием ферментов кишечных бактерий. Следовательно, гемсодержащие соединения пищи не используются в качестве источника порфиринового ядра, а синтез сложного пиррольного комплекса в организме протекает из низкомолекулярных предшественников de novo. [c.504]

Второе издание этого атласа, опубликованное в 1967—1968 гг., вдвое больше первого и представляет собой исключительно ценную сводку результатов работ по расшифровке последовательности. Там приведены последовательности цитрохрома с, ферредоксина, цепей гемоглобина, миоглобина, различных иммуноглобулинов и их L-цепей, трипсиногена, трипсина, химотрипсиногена, химотрипсина, субтилизина, а-лакталь5умина, триптофан-синтазы, лизоци-мов, рибонуклеазы, ингибитора трипсина, пептидных гормонов, ядов, токсинов, вирусных белков и т. д. Включая видовые вариации, число белков с расшифрованной структурой достигает почти двухсот. [c.40]

Экспериментально найденная линейная зависимость между дозой облучения полиизобутилена и 1/уИ указывает на то, что разрывы цепи происходят согласно закону случая и что количество их пропорционально дозе. Облучение белков может вызывать отщепление аммиака и расщепление пептидных связей, а при наличии серы— выделение сероводорода (отрицательная сторона лучевой стерилизации). Небольшие дозы излучения, почти не влияющие на большинство полимеров, сильно действуют на нуклеиновые кислоты, нук-леопротеиды, гемоглобин, миоглобин и ферменты, чем в значительной степени объясняется опасность облучения для живых организмов. [c.639]

При высоких парциальных давлениях кислорода гемоглобин почтц, так же хорошо связывает кислород, как и миоглобин однако связывание кислорода гемоглобином при низких парциальных давлениях кислорода, обычно характерных для мышц, значительно ухудшается, поэтому гемоглобин передает кислород миоглобину. Наибольшую потребность в кислороде будут ощущать ткани, которые уже израсходовали свой кислород и выработали диоксид углерода. Диоксид углерода снизит pH, что приведет к передаче гемоглобином миоглобину еще большего количества кислорода. Взаимодействие между субъединицами гемоглобина является причиной и чувствительности гемоглобина к pH, и постоянного повышения констант связывания кислорода в гемоглобине. Поведение миоглобина проще, так как он содержит только одну единицу гема. [c.284]

Аллостерическая регуляция осуществляется воздействием не на активный центр молекулы Б, а на другой (аллостерич.), посредством к-рого осуществляется регуляция яктивного центра, напр, активация присоединения кислорода к гемоглобину. Гемоглобин пока единственный Б, с четвертичной структурой для к-рого определена структура с разрешением 0,3 нм (3 А) Этот Б. состоит из двух пар субъединиц (а- и Р-цепи), каждая из к-рых по своей третичной структуре практически идентична миоглобину и имеет такой же, как в миоглобине, активный центр. Присоединение первой молекулы кислорода активирует присоединение молекул кислорода к остальным трем атомам железа гем-групп др, субъединиц. Зависимость насыщения кислорода от его парциального давления имеет S-образный вид. Как показал Перутц (1960), присоединение и отдача кислорода сопровождается существенными кон-формационными изменениями четвертичной структуры — смещением субъединиц на расстояние порядка 0,7 пм (7 А) Родственный гемоглобину миоглобин, не имеющий четвертичной структуры, подобным свойством не обладает Второй сравнительно хорошо изученный пример аллостерич. Б.— фермент аспартаткарбамоилтрансферааа — первый фермент в цепи реакций биосинтеза пиримидиновых производных. Этот фермент (мол. масса 300 ООО) состоит из двух субъединиц с мол. массой 90 ООО, осуществляющих катализ, и четырех регуляторных субъединиц с мол. массой по 30 ООО. Конечный продукт указанной цепи реакций (цитидинтрифосфат) взаимодействует с регуля-торйыми субъединицами, в результате чего активность фермента снижается и вся цепь реакций прекращается (регуляция по типу обратной связи). [c.123]

Железо необходимо для синтеза же-лезо-порфириновых белков - гемоглобина, миоглобина, цитохромов и цитохромоксидазы (рис. 26-25). В крови железо переносится в форме комплекса с плазменным белком трансферрином, а в тканях оно накапливается в виде феррити-на-белкового комплекса, содержащего гидроксид и фосфат железа. Ферритин в больших количествах содержится в печени, селезенке и костном мозгу. Железо [c.841]

В животном организме имеется ряд сложных белков, в состав простетической группы которых входят порфириновые соединения, представляющие собой азотистые пигменты пиррольного ряда. К ним относятся простетические группы гемоглобина, миоглобина, цитохромов, каталазы и пероксидазы. [c.376]

Ферропротопорфцрии IX (прото)гем (IX) Простетическая группа гемоглобина, миоглобина, эритрокруорина, каталазы, пероксидазы цитохромов ыасса В [c.382]

Исследованиями последних лет было показано, что липоксидаза отсутствует в животных тканях и ускорение окисления тканевых жиров полностью зависит от присутствия гемоглобина, миоглобина и их производных [58—60]. [c.98]

Снижение окислительно-восстановительного потенциала пары Fe"/Fe может быть следствием, во-перных, замены координированного гистидина такими лигандами, как карбоксилат-ион или тирозин, которые имеют тенденцию стабилизировать состояние Fe(HI), или, во-вторых, некоторого кооперативного влияния белка (разд. 7.5 и 7.6). Известны мутантные гемоглобины, в которых гистидин F8 замещен на тирозин в а- или -цепях. Показано, что это приводит к стабилизации состояния Fe(ni), однако не получено никаких сведений о скорости автоокисления ионов Ре(П) [170]. Природа аксиального лиганда в гемоглобинах, миоглобинах и пероксидазах одинакова, так что эти белки представляют собой прекрасный пример того, как белок может влиять на скорость автоокисления и окислительно-Еосиановительный потенциал. Сравним следующие качественные наблюдения над реакциями Fe(H) с кислородом и значения окислительно-восстановительных потенциалов Е° при рн 7 [c.186]

До недавнего времени поглощение железа в пищеварительном тракте рассматривалось как результат особого физиологического процесса, однако теперь общепризнано, что поглощение железа основано просто на различной растворимости Ре(0Н)2 и FeO(OH) [71]. Правда, имеется значительное различие в иоглощенш содержащегося в теме и негемного железа (первое поглощается в 5—10 раз лучше). Поскольку мясо содержит большое количество гемоглобина, миоглобина и цитохромов, это различие очень важно для аккумулирования организмом железа. [c.595]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология