Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Строение белковых волокон

    В 1937 г. в химических лабораториях Калифорнийского технологического института решили подойти к разрешению проблемы строения белка косвенным путем изучить природу самой полипептидной цепи, чтобы получить представление о том, как она может свернуться в естественных условиях в молекуле белка или в волокне. [c.83]


    Волокна шерсти имеют чешуйчатое строение, по химическому составу они представляют собой белки амфотерной природы. Основная составная их часть — кератины. Поперечные связи между молекулярными цепями — дисульфидные. Прочность волокон обусловлена сильным межмолекулярным взаимодействием и наличием поперечных дисульфидных связей. Обычно в качестве наполнителей при- [c.173]

    Кристаллическое строение характерно для волоконных полимеров. Макромолекулы в волокне уложены регулярно, их цепи параллельны оси волокна. Волоконные полимерные поликристаллы играют важную роль в быту и технике. Так построены синтетические волокна — полиамиды, полиэфиры и т. д. и природные— целлюлозное волокно, щерсть и щелк. В последних двух случаях мы встречаемся с фибриллярными белками (см. ниже гл. 4). [c.132]

    Всевозрастающее значение приобретает химия полимеров. Полимеры— химические соединения с большой молекулярной массой от нескольких тысяч до многих миллионов единиц. Большинство таких макромолекул состоят из повторяющихся группировок, звеньев, например целлюлоза, поливинилхлорид, поликапроамид, а также полимеры живых организмов белки, нуклеиновые кислоты. Если выделить вещества с молекулами из таких отдельных группировок или фрагментов, полностью сохранив их строение, то будут утеряны почти все полезные свойства полимеров. Именно способность макромолекул приобретать в процессе увеличения, рск та полимерной цепи или объемной пространственной структуры особые качества выделила науку о полимерах в самостоятельную ветвь органической химии. Полимеры, пожалуй, наиболее многочисленный класс химических соединений, исчисляемый миллионами. Это и природные высокомолекулярные соединения и синтетические каучуки, химические волокна, лаки, краски, иониты, меи и, конечно, пластмассы. [c.32]

    Дезоксирибонуклеиновая кислота может быть получена в виде ориентированных волокон. Рентгеновский спектр этих волокон обнаруживает сильные меридианальные рефлексы на расстояниях 3,4 А, что указывает на структуру, в которой плоские ароматические остатки пуринов и пиримидинов (X, У и т.д.) расположены одни над другими, подобно монетам в столбике, в плоскостях, перпендикулярных оси волокна, тогда как кольца сахарных остатков лежат в одной плоскости с осью волокна (М. А. Уилкинс, 1957 г.). Другие исследования показывают, что волокно состоит из двух подобных параллельных цепей, изогнутых в виде двойного винта с общей осью и связанных друг с другом посредством водородных связей. Таким образом, и в этом классе возникает столь важное у белков геликоидальное строение (Дж. Д. [c.777]


    Высокомолекулярные соединения, молекулы которых состоят из десятков или даже сотен тысяч атомов, встречаются в природе не только в виде целлюлозы. К этим соединениям относ.ятся также крахмал, белки и др. Но не все высокомолекулярные вещества могут быть использованы для получения искусственного волокна. Для примера возьмем крахмал. Целлюлоза и крахмал имеют не только один и тот же химический состав, но и примерно одинаковый молекулярный вес. Однако в то время как из древесины, в которую входит целлюлоза, можно получить прекрасное искусственное волокно, из картофеля, в состав которого входит крахмал, даже самого плохого волокна получить невозможно. Оказывается, для того чтобы обладать одинаковыми свойствами, разным высокомолекулярным соединениям недостаточно иметь одинаковый химический состав или молекулярный вес,— необходимо иметь еще определенное строение. [c.133]

    Белки по их строению делятся на два типа 1) с компактными не нитеобразными молекулами и 2) с нитеобразными молекулами. Первый тип отвечает кристаллическим белкам, второй — неясно кристаллическим. К кристаллическим белкам, которые имеют кристаллы с ясно выраженными гранями, относятся яичный альбумин, гемоглобин, инсулин. К белкам с нитеобразными молекулами относятся шелк, волос, мускульные и соединительные волокна. Оба вида белков построены из одинаковых химических радикалов. [c.356]

    Из органических высокомолекулярных соединений построено большое количество биологически и технически важных веществ. К ним относятся вещества, из которых состоят растения и природные волокна,— целлюлоза и другие полисахариды, шерсть, шелк к ним принадлежат также коллаген и эластин, основная часть белков — протеиды и нуклеотиды, гликоген и крахмал, натуральные полипрены — каучук и гуттаперча. Синтетические высокомолекулярные соединения охватывают область пластических масс и синтетических волокон. Химия высокомолекулярных соединений изучает методы синтеза, характеристики и исследования этих веществ, а также превращения природных и синтетических полимеров в их производные. Если учесть значение перечисленных выше соединений, то представляется обоснованным выделение химии высокомолекулярных органических соединений в особую область органической химии. В строении макромолекул полимеров, а также в их химических и физических свойствах и в методах идентификации и характеристики этих соединений имеется столько особенностей, что необходимо самостоятельное рассмотрение этих вопросов. Однако следует учесть, что как для высокомолекулярных, так и для низкомолекулярных органических соединений в основном характерны одни и те же типы связи атомов в молекуле. Таким образом, все законы органической химии в полной мере относятся также и к химии высокомолекулярных соединений. [c.11]

    Недавно сообщалось о некоторых особо ярких примерах того, как из белковых молекул могут самопроизвольно возникать некоторые общеизвестные типы биологических структур. Среди различных тканей организма хрящ и мышца отличаются особо сложным и правильным молекулярным строением. В электронном микроскопе на волокнах любой из этих тканей виден красивый рисунок, образуемый поперечными полосами различной ширины и контрастности, расположенными исключительно правильно. Белки, образующие эти структуры, можно перевести в раствор и перемешать их так, что все молекулы расположатся совершенно беспорядочно. Но если их затем в определенных условиях осадить, то молекулы снова определенным образом [c.27]

    Другой особенностью макромолекул белка шерсти является их спиральное строение при растягивании волокна шерсти в мокром состоянии или в условиях повышенной влажности воздуха 492 [c.492]

    Теория строения оказалась весьма плодотворной. На ее основе менее чем за сто лет удалось воздвигнуть грандиозное здание современной органической химии. За этот сравнительно короткий для исторических масштабов промежуток времени органическая химия достигла замечательных успехов синтезированы и изучены сложнейшие органические вещества, играющие важную роль в физиологических процессах, такие как, например, стерины, гормоны, витамины синтезированы многочисленные, часто очень сложного строения, красители фармацевтические препараты получены высококачественные пластические массы, синтетический каучук, жидкое горючее из каменного угля, искусственное волокно и многое другое. Органическая химия уверенными шагами идет к синтезу белка. [c.37]

    Каковы особенности строения и свойств сократительных белков, их локализация в мышечном волокне  [c.305]

    Волокна животного происхождения-белковые волокна. Некоторые волокна животного происхождения применяются в качестве текстильных материалов, а именно шерсть, шелк, мех. Все эти вещества состоят из белков. Рассмотрим, однако, лишь строение шерсти, наиболее важного и самого известного из этих волокон. [c.286]


    Электронная структура полимеров определяется характером существующей химической связи между атомами элементарного звена и между отдельными участками макромолекулы. Например, в молекуле белка кератине, являющегося основой строения натурального волокна — шерсти, существуют ковалентные полярные связи с высокой долей делокализации электронной плотности между атомами пептидной группировки -НЯС-СО-КН-, составляющей скелет макромолекулы. Кроме этого, внутри макромолекулы и между макромолекулами существуют другие виды химической связи, также определяющие пространственную конфигурацию (конформацию) макромолекулы водородные связи, вандерваальсовы и другие виды взаимодействий. Но электронн-ная структрура полимеров не всегда может быть представлена как сумма электронных структур отдельных его участков. Вследствие большого числа атомов, участвующих во взаимодействии, для полимеров, так же, как и для твердых тел, но при гораздо большем числе влияющих факторов, могут быть рассчитаны валентная зона и зона проводимости. По величине расщепления — разности энергий между ближайшими границами этих зон, могут быть выделены полимеры — изоляторы, полимеры — полупроводники и полимеры — проводники электрического тока. Для полимеров с бесконечными цепями атомов, обеспечивающих делокализацию электронов по всей макромолекуле, предсказывают и сверхпроводящие свойства. [c.613]

    Уже при рассмотрении строения белков было указано на тpyдн(J сти при решении вопроса о том, имеют ли макромолекулы исследуемого полимера вполне однородное строение или препарат состоит из различных полимеров и представляет собой смешанный полимер. Типичные примеры смешанных полимеров в химии белков — гемоглобин и хлорофилл. Целлюлоза также почти не встречается в чистом виде только в хлопке содержится около 98% целлюлозы. Все остальные волокна (лен, рами, капок, конопля, джут, манила, сизаль) содержат, кроме целлюлозы, другие компоненты. Наиболее отчетливым примером с.мешанного полимера является древесина. В табл. 29 приводится состав высушенной сосновой и буковой древесины. [c.103]

    Какие же другие функции кроме нейтрализации зарядов ДНК выполняют гистоны Первоначально считали, что эти белки могут играть, роль репрессоров генов аналогично тому, как это происходит у бактерий. Однако экспериментального подтверждения это предположение не получило. Гистоны, по-видимому, образуют своеобразный комплекс с нитями ДНК. Сравнительно недавно с помощью электронного микроскопа были получены микрофотографии, на которых видно, что хрома-типовые волокна имеют регулярно повторяющееся строение, напоминая нитки бус. Диаметр бусинки (или у-телец, или нуклеосом) составляет 7—10 нм, а длина свободной нитки между бусами равна 2—14 нм. (рис. 15-35] [290—294]. Содержание ДНК в бусинках велико. Данные, полученные методом дифракции нейтронов, свидетельствуют о том, что в у-частицах нить ДНК намотана вокруг гистонового олигомера-(рис. 15-36) [295]. Гистоны Н2а, Н2в, НЗ и Н4 обнаруживаются почти в одинаковом количестве — на каждые 100 пар оснований в ДНК приходится по одной молекуле каждого из гистонов. В растворе был получен октамер, содержащий по две субъединицы гистонов каждого типа [296]. [c.302]

    Качественного представления о структуре ДНК недостаточно яля понимания многих вслектов ее функционирования, в частности механизмов взаимодействия с белками. Для этого необходима информация о деталях структуры и возможностях ее изменения под действием различных факторов В настоящее время накоплен очень большой материал по дифракции рентгеновских лучей нв ориентированных волокнах ДНК и по строению моно- и олигонуклеотидов в кристаллах, позволяющий дать сравнительно точное описание возможных структур ДНК. Известно, что существует большой набор различных конформаций ДНК, которые меняются и переходят друг в друга в зависимости от внешних условий. [c.335]

Рис. 180. Схема молекулярной структуры волос, ногтей, мышц и друглх белковых тканей, имеющих волокнистое строение. Молекулы белка имеют конфигурацию а-спи-рали (рис. 179) каждая молекула показана на этом рисунке в виде стержня с круглым сечением. Такие волокнистые белки содержат кабели из семи волокон, причем одпо волокно является центральной спиралью, а шесть других обвивают его в направлении правой нарезки винта. Пространство между такими кабелями заполнено дополнительными а-спирадями. Рис. 180. <a href="/info/219056">Схема молекулярной</a> структуры волос, ногтей, мышц и друглх <a href="/info/1552808">белковых тканей</a>, имеющих <a href="/info/1884464">волокнистое строение</a>. <a href="/info/97382">Молекулы белка</a> имеют конфигурацию а-спи-рали (рис. 179) каждая молекула показана на этом рисунке в виде стержня с <a href="/info/1158675">круглым сечением</a>. Такие <a href="/info/578847">волокнистые белки</a> содержат кабели из семи волокон, причем одпо волокно является центральной спиралью, а шесть других обвивают его в <a href="/info/1356103">направлении правой</a> <a href="/info/1438748">нарезки винта</a>. Пространство между такими кабелями заполнено дополнительными а-спирадями.
    В данном разделе рассматриваются три основных вида волокон животного происхождения волокна волосяного покрова, шелк и кожа. Все они состоят из белковых веществ (т. 4, стр. 305—341), относящихся соответственно к кератинам, фиброинам и коллагенам, и сильно различаются между собой по химическим и физическим свойствам. Самое важное из волокон волосяного покрова — это, конечно, шерсть. Химическое строение шерсти может существенно различаться не только у разных пород овец, но даже и у волокон шерсти одного и того же настрига. Обнаружены также различия у шелка, вырабатываемого разными насекомыми (промышленный интерес представляет только один тип шелка), и у коллагенов, выполняющих различные функции в организме (коллагенов кожи, мышц, костной ткани и др.). Шерсть и шелк становятся пригодными для употребления непосредственно после удаления из них веществ нефибриллярной структуры — шерстяного жира и серицина соответственно. С другой стороны, чтобы превратить коллагены в кожу, необходимо подвергнуть их ряду дополнительных операций, главной из которых является дубление, придающее им достаточную прочность и стойкость. В табл. 9.2 приведены типичные данные по аминокислотному составу шерсти, фиброина и коллагена кожи (о последовательности соединения аминокислотных остатков в белках см. т. 4, стр. 308—309). [c.286]

    Поляризационные исследования Штюбеля показали, что диски Ц состояли из палочкообразных упорядоченных мицелл белка миозина, расположенных длинником по оси мышечного волокна. Эти мицеллы обладают, кроме того, положительным собственным преломлением. Следует сказать, что подобную картину дает и электронный микроскоп. На основании всестороннего г изучения строения миофибрилл различными методами установлено, что каждая мышечная фибрилла строится из вытянутых по ее длиннику молекул белка миозина, обладающих упорядоченной складчатостью. [c.383]

    Теплота шерсти и ее мягкость на ощупь определяются главным образом химическим строением — белковой природой такие искусственные волокна, как ланиталь, ардиль, меринова и викара, получаемые из природных белков, приближаются к шерсти по этим показателям. Однако все же и они отличаются от шерсти, так как фрикционные свойства этих волокон отличны от фрикционных свойств шерсти. [c.492]

    К ВМС относятся многие вещества, имеющие важное народнохозяйственное и биологическое значение. Сюда входят почти все синтетические волокна, пластмассы, каучуки, а также почти все материалы животного и растительного происхождения. Синтетические полимеры получаются методами полимеризации и поликонденсации. Характерной особенностью ВМС является наличие длинных цепных молекул, образованных из многих звеньев одинакового или различного химического строения с молекулярным весом от нескольких тысяч до миллионов. Молекулы могут иметь линейную форму (полиэтилен, целлюлоза), разветвленную (крахмал) или спиральную форму (белки, нуклеиновые кислоты). Вдоль цепи атомы связаны ковалентными связями, а между цепями возникают межмолекулярные силы взаимодействия типа Вандерваальсовых сил, которые действуют в обычных жидкостях. Цепи могут быть связаны поперечными химическими связями (вулканизованный каучук) и тогда полимеры имеют строение пространственной сетки. Свойства полимера зависят от длины цепи, природы атомов, входящих в состав молекулы, распределения атомов в цепи, взаимодействия молекулы с окружающей средой, с соседними молекулами полимера или с молекулами жидкости в растворе. Звенья молекулярной цепи ВМС обладают способностью к ограниченному взаимному вращению вокруг валентных связей, это приводит к гибкости цепи и возможности изменения ее конфигурации. Одну из основных групп ВМС составляют каучукоподобные вещества или эластомеры, способные к большим обратимым (высокоэластическим) деформациям. Все они содержат длинные цепные молекулы, отличающиеся высокой гибкостью. Если [c.284]

    Одним из самых распространенных структурных белков является коллаген. Он входит в соединительную ткань и служит основным компонентом сухожилий, костей и связок. При продолжительном нагревании коллагена с водой он становится растворимым и превращается в желатин. Рентгеновскую дифракцию на коллагене из сухожилий впервые наблюдали Р. Герцог и У. Янке (1926 г.), а на желатине - П. Шеррер (1920 г.), который пришел к выводу о его аморфном строении. Повторные исследования желатина Дж. Катцем и О. Гернгроссом (1925 г.) показали, однако, что наряду с интерференцией аморфной части он дает кристаллическую интерференцию. В растянутом состоянии желатин имеет диаграмму волокнистого вещества. Авторы сделали вывод, что при переработке коллагена в желатин его мицеллы, дающие такого вида дифракционную картину, существенно не меняются. Период идентичности по оси волокна у коллагена, согласно Н. Сузиху, равен 8,4 А, а у фиброина шелка, по данным О. Кратки, - 7,0 А. Значительное различие этих величин свидетельствует о разной пространственной структуре коллагеновых и фиброиновых цепей, что, в свою очередь, указывает на различие в химическом строении. [c.9]

    В то время как функции сократимого кольца и опоясывающих десмосом достаточно ясны, роль других систем актиновых филаментов не столь очевидна. Хорошим примером могут служить организованные пучки таких филаментов, называемые напряженными нитями,-характерные компоненты цитоскелета культивируемых клеток (рис. 10-60). Они имеют толщину 0,5 мкм и длину около 5 мкм, содержат наряду с актином некоторые другие белки и располагаются в цитоплазме у нижней (прикрепленной к подложке) поверхности клетки. Эти волокна можно отделить от других клеточных компонентов, и в изолированном виде они способны сокращаться в присутствии АТР. Особенно четко напряженные нити выявляются при иммунофлуоресцентном окрашивании (рис. 10-61), и с помощью этого метода было показано, что они содержат актин, миозин, а-актинин и тропомиозин. Некоторые из этих белков, включая миозин, располагаются вдоль волокна с определенной периодичностью, однако детали строения всего этого комплекса (как, впрочем, и других сократительных систем немышечных клеток) остаются неясными. Тем не менее нам все же кое-что известно о свойствах немышечного миозина. [c.115]

    Вторичная структура белка. Строго линейная полипептидная цепь присуща крайне ограниченному числу белков. Одним из таких белков является фиброин шелка—белок, выделяемый гусеницами шелкопряда. В силу особых условрш формирования шелкового волокна в мощном мускульном прессе гусеницы нитевидные молекулы фиброина, почти лишенные обрамляющих главную полипептидную цепь радикалов, ориентируются вдоль шелкоотделительного протока и плотно упаковываются по ходу шелкового волокна, приобретающего на некоторых участках псевдокристаллическое строение. Рентгеноструктурный анализ дал возможность выявить в первую очередь именно линейный характер полипептидных цепей в фиброине шелка и, таким образом, в 30-е годы нашего столетия возникло представление о белковой молекуле как полностью вытянутой полипептидной цепи с периодом идентичности в 0,71 нм (подобной той, что изображена на рис. 23). [c.65]


Смотреть страницы где упоминается термин Строение белковых волокон: [c.16]    [c.379]    [c.256]    [c.259]    [c.91]    [c.310]    [c.426]    [c.82]    [c.100]    [c.423]   
Смотреть главы в:

Краткий курс химической технологии волокнистых материалов -> Строение белковых волокон




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Белки строение



© 2024 chem21.info Реклама на сайте