Белки состав и строение

Среди высокомолекулярных соединений важное место занимают белки. Они играют основную роль во всех жизненных процессах, а продукты их переработки — в технике и производстве. Белки являются полимерными электролитами, так как их молекулы содержат ионогенные группы. Поэтому растворы белков имеют целый ряд особенностей по сравнению с растворами других полимеров. В состав молекул белков входят разнообразные а-аминокислоты, в общем виде формула их строения может быть записана в форме КНг — К — СООН. В водном растворе макромолекула представляет амфотерный ион КНз — К — СОО . Если числа диссоциированных амино- и карбоксильных групп одинаковы, то молекула белка в целом электронейтральна. Такое состояние бедка называют изоэлектрическим состоянием, а соответствующее ему значение pH раствора — изоэлектрической точкой (ИЭТ). Чаще всего белки — более сильные кислоты, чем основания, и для них ИЭТ лежит при pH < 7. При различных pH изменяется форма макромолекул в растворе. В ИЭТ макромолекулы свернуты в клубок вследствие взаимного притяжения разноименных зарядов. Б кислой и щелочной средах в макромолекуле преобладают заряды только одного знака, и вследствие их взаимного отталкивания молекулы распрямляются и существуют в растворе в виде длинных гибких цепочек. Поэтому практически все свойства растворов белков проходят через экстремальные значения в изоэлектрическом состоянии осмотическое давление и вязкость минимальны в ИЭТ и сильно возрастают в кислой и щелочной средах вследствие возрастания асимметрии молекул, минимальна также способность вещества к набуханию, оптическая плотность раствора в ИЭТ максимальна. Изучение всех этих свойств используется для определения изоэлектрической точки белков. [c.443]

Вулканическая деятельность во всех ее проявлениях играла в этом отношении выдающуюся роль. Обогащая обширные зоны поверхности, в том числе и те, которые граничили с водоемами, соединениями металлов, вулканы способствовали развитию каталитических реакций. Вещества, выбрасываемые во время извержений, получаются в активном состоянии это, например, оксид кремния (IV) в форме высокопористой массы —пемзы, образующейся при застывании кислых лав (ее пористость достигает 80%) и др. Другой важной породой, которая могла функционировать и как адсорбент, фиксирующий на своей поверхности разнообразные частицы, и как катализатор, является глина. Глины относят к числу древнейших пород. Глинистые минералы (например, монтмориллонит) имеют пластинчатое строение силикатные слои, максимальное расстояние между которыми равно приблизительно 1,4 нм, разделены слоями молекул воды толщина этих слоев может изменяться в широких пределах. Глины обратимо связывают катионы и таким образом могут служить в качестве регулятора солевого состава окружающей водной среды. Скопление органических веществ на поверхности глинистых минералов, возможно, сыграло решающую роль в появлении предбиологических структур и возникновении жизни (Д. Бернал). По Акабори, из формальдегида, аммиака и циановодорода в абиогенную эру образовался амино-ацетонитрил, который подвергался гидролизу и полимеризации на поверхности глин, образуя вещества, близкие к белкам. Акабори показал, что нагревание аминоацетонитрила с кислой глиной ведет к появлению продукта, дающего биуретовую реакцию (реакция на белок). Твердые карбонаты, которые входят в большом количестве в состав земной коры, вероятно, катализировали процесс образования углеводов. Гидроксид кальция также может служить катализатором в таких процессах. Исходным веществом для синтеза углеводов служит формальдегид. Прямым опытом доказано (Г. Эйлер и А. Эйлер), что гликолевый альдегид и пентозы получаются из формальдегида в присутствии карбоната кальция. Схему образования углеводов из простейших соединений предложил М. Кальвин. [c.377]

Некоторые из аминокислот, входящих в состав белков, могут быть образованы из других близких по строению аминокислот, но имеется 8 так называемых незаменимых аминокислот, которые не могут быть получены в организме из других аминокислот и обязательно должны содержаться в белках пищи. Белки, не содержащие достаточного количества незаменимых аминокислот, являются неполноценными. К незаменимым относятся [c.456]

Аминокислотный состав и последовательность аминокислот выяснены для многих тысяч белков. В связи с этим стало возможным вычисление их молекулярной массы химическим путем с высокой точностью. Однако для огромного количества встречающихся в природе белков химическое строение не выяснено, поэтому основными методами определения молекулярной массы все еще остаются физико-химические методы (гравиметрические, осмометрические, вискозиметрические, электрофоретические, оптические и др.). На практике наиболее часто используются методы седиментационного анализа, гель-хроматография и гель-электрофорез. Определение молекулярной массы белков методами седиментационного анализа проводят в ультрацентрифугах , в которых удается создать центробежные ускорения [c.44]

Понятие о химическом строении белков. Как мы неоднократно имели случай убедиться, наиболее устойчивыми к воздействию химических реактивов в органических молекулах являются углерод-углеродные связи. Нагревание вещества с водными растворами кислот или щелочей обычно не нарушает этих связей гидролиз, как правило, приводит к расщеплению связей у кислорода или азота. Таковы реакции гидролитического расщепления сложных эфиров (например, жиров) и амидов. Белковые вещества при гидролизе распадаются в конечном итоге до а-аминокислот. Если в состав белка входят только различные а-аминокислоты, то мы имеем дело с так называемыми собственно белками, или протеинами Но существуют и сложные белки, или протеиды, в состав которых входят остатки соединений, принадлежащих к иным классам органических и неорганических соединений. [c.393]

Все многообразие белков образовано 20 различными аминокислотами при этом для каждого белка строго специфичной является последовательность, в которой остатки входящих в его состав аминокислот соединяются друг с другом. Найдены методы выяснения этой последовательности в резу.пьтате уже точно установлено строение ряда белков. И самым замечательным достижением в этой области явилось осуществление синтеза из аминокислот простейших белков как уже указывалось, в 50—60-х годах XX века синтетически получены гормон инсулин и фермент рибонуклеаза. [c.586]

Все растительные и животные организмы содержат белковые вещества. Это сложные высокомолекулярные соединения, которые обладают коллоидными свойствами. Независимо от разнообразного строения и различных размеров молекул отдельные белковые вещества имеют очень близкий элементный состав. Некоторые белки содержат фосфор, железо, иод и т. д. [c.25]

I. Какие элементы входят в состав белков Охарактеризуйте строение белковых молекул. [c.24]

Из этой схемы видно, что боковые ответвления полипептидных цепей могут иметь различный состав и строение и содержать разнообразные функциональные группы (в приведенном отрезке цепи в боковых ответвлениях содержатся группы —СООН, —ОН, —NHa, —SH) некоторые из таких групп, принадлежащие разным цепям, могут взаимодействовать друг с другом, соединяя цепи связями различного типа. Поэтому молекулы многих белков состоят не из одной, а из нескольких соединенных полипептидных цепей. [c.292]

Примером белка установленного строения является инсулин. Инсулин [847, 848] различного происхождения имеет одинаковые кристаллическую форму, элементарный состав, точку плавления, оптическое вращение и физиологическую активность. Удалось установить и суммарный аминокислотный состав, причем во многом этому способствовало применение бумажной хроматографии [849, 850]. Путем частичного гидролиза инсулина и определения последовательности аминокислот в осколках был установлен порядок расположения аминокислот. С помощью динитрофторбензола [851, 852] можно определить концевые аминокислоты со свободными аминогруппами, а именно, гликоколь и фенилаланин. Концевые карбоксильные группы принадлежат аланину. Состав и последовательность аминокислот в инсулине могут различаться в зависимости от его происхождения [853, 854]. [c.126]

Охарактеризуйте химический состав, строение и свойства белков. [c.262]

Белковые вещества входят в состав протоплазмы и часто составляют больше половины ее массы. Общее содержание белков в растениях зависит от их принадлежности к тому или иному виду (см. табл. 4). В деревьях оно меньше и колеблется от 1 до 10%. Значительно больше белковых веществ в простых водорослях (20—30%), а в некоторых бактериях их содержание достигает 80%. Молекулярная масса различных белков колеблется в широких пределах от (17500 до 6800000). Изучение белков затруднено тем, что они представляют собой сложные смеси, выделение которых из растений в неизмененном виде почти невозможно. Основной способ выяснения их строения состоит в изучении продуктов их гидролитического распада, осуществленного с помощью минеральных кислот или оснований. Белковые вещества легко гидролизуются не только в присутствии кислот и оснований, но и под действием различных ферментов (протеаз, пепсина, трипсина и др.). При их распаде образуется смесь до 30 различных аминокислот. Большинство из них относится к группе аминокарбоновых кислот, а некоторые имеют ароматический и гидроароматический характер [10, с. 90]. [c.25]

Состав веществ тела животных, растений и микроорганизмов в принципе отличается мало. Белки всех живых клеток состоят из 20 главных аминокислот. Важнейшие компоненты тела — нуклеиновые кислоты — построены по одному принципу и из одинаковых для всех живых существ составных частей. Различия между типами и видами клеток состоят в деталях строения — в последовательности и взаиморасположении видоспецифичных макромолекул или протоплазменных структур и частных особенностях обмена веществ. [c.256]

При химическом взаимодействии атомов образуются молекулы. Молекулы бывают одноатомные (например, молекулы гелия Не), двухатомные (азота N2, оксида углерода СО), многоатомные (воды Н2О, бензола Се Не) и полимерные (содержащие до сотен тысяч и более атомов — молекулы металлов в компактном состоянии, белков, кварца). При этом атомы могут соединяться друг с другом не только в различных соотношениях, но и различным образом. Поэтому при сравнительно небольшом числе химических элементов число различных веществ очень велико. Состав и строение молекул определяют состояние вещества при выбранных условиях и его свойства. Например, диоксид углерода СО2 при обычных условиях — газ, взаимодействующий с водой, а диоксид кремния 8102 — твердое полимерное вещество, в воде не растворяющееся. При химических явлениях молекулы разрушаются, но атомы сохраняются. Во многих химических процессах атомы и молекулы могут переходить в заряженное состояние с образованием ионов — частиц, несущих избыточный положительный или отрицательный заряды. [c.18]

Высокомолекулярные соединения подразделяют на природные и синтетические. К важнейшим природным полимерам относятся белки и полисахариды. Белки являются основой всего живого, они составляют существенную часть живой клетки и обеспечивают ее жизнедеятельность. Белки входят в состав кожи, мышц, сухожилий, нервов и крови, а также ферментов и гормонов, содержатся. во многих растительных и животных продуктах молоке, яйцах, зернах пшеницы, бобах и др. К белкам относятся широко применяемые в технике желатина, козеии, яичный альбумин. Из нерастворимых белков наиболее известны шерсть и шелк, отличающиеся волокнистым строением. [c.307]

Амины. Анилин, строение, свойства и получение. Реакция Н. Н. Зинина. Строение и свойства аминокислот. Белки, их состав и строение. [c.370]

По принятой для обозначения пространственного строения номенклатуре аминокислоты с такой конфигурацией относятся к Ь-ряду. Аминокислоты противоположной О-конфигурации в белках, как правило, не встречаются. Есть, однако, весьма примечательные исключения О-аминокислоты входят в состав некоторых микроорганизмов (бактерии сибирской язвы), антибиотиков, т. е. необычных, не имеющих широкого распространения форм жизни и их продуктов. [c.279]

В результате гидролиза белков чаще всего получают 20 различных аминокислот. Если в состав молекулы белка входит только по одной молекуле каждой из этих 20 аминокислот, то они, соединяясь друг с другом, могут дать свыше 2,4-10 различных комбинаций. Вот почему так разнообразны и сложны по строению молекулы белков. [c.18]

У полимеров, макромолекулы которых состоят из полярных и неполярных групп, сольватируются полярные группы, если растворитель полярен. Если же растворитель неполярен, то сольватируются неполярные группы. В зависимости от того, каких групп в полимере больше, он будет набухать в полярном или неполярном растворителе. Обычно набухание — избирательное явление, т. е. полимер набухает в жидкостях, близких к нему по химическому строению. Так, углеводородные полимеры типа каучуков набухают в неполярных жидкостях — бензине, бензоле. Полимеры, в состав молекул которых входят полярные группы, например белки, крахмал, набухают в полярных растворителях (воде, спиртах). [c.249]

К пептидным гормонам относятся инсулин, продуцируемый поджелудочной железой, регулирующий метаболизм углеводов, жиров и белков, содержащий 51 аминокислотный остаток секретин, вырабатываемый в желудочно-кишечном тракте, определяющий секреторную функцию желудочно-кишечного тракта, содержащий 21 аминокислотный остаток в передней доле гипофиза вырабатываются адренокор-тикотропин (34 аминокислоты), контролирующий активность коры надпочечников, пролактин (198 аминокислот), влияющий на рост грудных желез и секрецию молока в задней доле гипофиза вырабатываются вазопрессин (9 аминокислот), действующий как диуретик и сосудосуживающее, и окси-тоцин (9 аминокислот), стимулирующий сокращение гладкой мускулатуры. Это только иллюстративный перечень гормонов пептидной структуры — их значительно больше, многие из них еще изучены не полностью, как в плане строения, так и функциональности. Особенно важно и проблематично исследование связи их строения с активностью. Данные по связи структура — активность позволяют иногда получать синтетические полипептиды с активностью, превосходящей природные. Так, варьируя аминокислотный состав нейрогипофизных гормонов (схема 4.4.1) было получено около 200 аналогов, из которых один, [4-ТИг]-оксито-цин оказался высокоактивным. [c.81]

МУСКУС — продукт сложного строения растительного и животного происхождения с сильным запахом, имеет чрезвычайно большое значение в парфюмерии. М. животный (продукт выделения мускусных желез некоторых парнокопытных) — зернистая блестящая масса бурого цвета, горькая на вкус, с сильным своеобразным запахом. В состав животного М., помимо душистых веществ, относящихся к группе макроциклических кетонов (мускона из желез кабарги, цибетона из цнветы и дигидроцибето-на из ондатры), входят также белки, жиры, холестерин и другие продукты. Душистым началом растительного М. являются макроциклические лак-тоны. Синтезированные лактоны имеют тот же запах, что и макроциклические лактоны, а по стойкости превосходят их. Еще в прошлом столетии были получены некоторые нитросоединения ароматического ряда, обладающие мускусным запахом. Благодаря развитию синтетических методов, вещества с мускусным запахом являются в настоящее время вполне доступными, их производят в промышленных масштабах. [c.166]

С полным основанием можно утверждать, что белки —самые важные из всех веществ, входящих в состав животных и растений. В клетках белки могут или находиться в виде отдельных молекул, обычно характеризующихся очень большой молекулярной массой (примерно от десяти тысяч до нескольких миллионов), или входить в состав сетчатых структур, образующих основу клеток. В организме человека содержатся тысячи разнообразных белков, обладающих разным строением, вследствие чего они способны выполнять специфические функции. [c.384]

Для повышения эффективности применения хим. и физ.-хим. методов изучения структуры анализу подвергают не только прир. в-ва, но и их производные, содержащие характерные, специально вводимые группировки и меченые атомы, напр, путем выращивания продуцента на среде, содержащей меченые аминокислоты или др, радиоактивные предшественники, в состав к-рых входят тритий, радиоактивный углерод нлн фосфор. Достоверность данных, получаемых при изучении сложных белков, значительно повышается, если это изучение проводят в комплексе с исследованием строения соответствующих генов. [c.288]

МАТРИЧНЫЙ СИНТЕЗ. I Полимеризация и поликонден-сания, при к-рых строение образующегося полимера и (или) кинетика процесса определяются др. макромолекулами (матрицами), находящимися в непосредств. контакте с молекулами одного или неск, мономеров и растущими цепями. Пример М с. в живой природе-синтез нуклеиновых к-т и белков, в к-ром роль матрицы играют ДНК и РНК, а состав и порядок чередования звеньев в растущей (дочерней) цепи однозначно определяются составом и структурой матрицы. [c.667]

Определение точного аминокислотного состава является первичным обязательным моментом при изучении строения молекулы белка. Без такого определения прежде всего оказалось бы невозможным установление последовательности аминокислотных остатков в пептидной цепи. Помимо этого изучение аминокислотного состава белков позволяет сделать некоторые заключения о реакционной способности белковой молекулы. В табл. 5 представлен аминокислотный состав ряда белков. В графе А указано содержание аминокислот в %, в графе В — в грамм-молях на 10 г белка. Такой подсчет позволяет сопоставлять аминокислотный состав различных белков. В зависимости от содержания в белках аминокислот с различными функциональными группа.ми (кроме а-СООН и г,-NH2), в них могут преобладать кислые или основные, полярные или липотропные группы. [c.482]

В последнее время большое внимание уделяется специфическим белкам — иммуноглобулинам, которым придается важное практическое значение. Иммуноглобулины также должны быть отнесены к сложным белкам, так как в их состав входят от 2,9 до 12% углеводов. Иммунопротеиды обладают общими характерными сво11ствами так, при электрофорезе они распределяются главным образом в 7-глобулиновой и отчасти — в р-глобулиновой зонах (рис. 88) электрофореграммы белков сыворотки крови (см. стр. 218). Общими для них являются одинаковые принципы строения, ряд антигенных свойств, а также все они обладают активностью антител. [c.206]

Расскажите о 6hoj югическом значении белков, опишите их состав, строение. Какие успехи достигнут-ы в решении проблемы химического получения белка [c.91]

Нуклеиновые кислоты вместе с белками в очень тесной, неразрывной связи с ними являются носителями Жизни, входят в состав всех живых клеток. Вперэые они выделены из клеточных ядер в 1869 г. В настоящее время изучены их состав, строение и функции. Существую два вида нуклеиновых кислот — рибонуклеиновые кислоты (РНК) и дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК), отличающиеся друг от друга строением углевода рибозы. В состав обоих кислот входят азотистые основания (урацил, тимин, гуанин, цитозин и аденин, производные пиримидина и пурина, связанные ковалентной связью с полуацетальный гидроксилом в положении 2 циклической формы углевода — рибозы (РНК) или 4-дезоксирибозы (ДНК). При этом пара азотистое основание + углевод образует так называемые нуклеозиды [c.728]

Изучая состав, строение белков, далее пытаясь даже синтезировать их, А. Я. Данилевский не мог обойти вопроса о молекулярном весе белков. До 90-х годов XIX в. (до работ. А. Сабанеева) наиболее распространенным, почти единственным способом определения молекулярного веса белков был метод элементарного количественного анализа их с последующим расчетом нижнего предела по элементу, которого в белке меньше всех остальных. Чаще всего умозаключения основывались на количестве серы, причем ее содержание в молекуле белка принималось равным одному атому. Для яичного альбумина, например, в результате элементарного анализа (количество серы = 2%) была вычислена брутто-формула С72Н114О23 N183 (Либеркюн). А. Я. Данилевский подверг эту популярную в свое время формулу альбумина экспериментальной проверке и пришел к замечатель- [c.262]

Состав и строение. Аналитический состав большинства белков колеблется в сравнительно узких пределах. Белки содержат 50— 55% углерода, 6,5—7,3% водорода, 15—18% азота, 21 — 24% кислорода, О—2,47о серы и, как правило, золу. В то же время характер и количество отдельных составных частей, из которых построены белки, очень различны. При гидро,лизе белков всегда оти1епляется аммиак, что объясняется присутств[1ем амидов (аспарагин, глутамин) н, возможно, ураминовых кислот (уреидокислот). [c.395]

Полипептидные цепи белков строятся из десятков и сотен молекул, причем не одной, а различных аминокислот. Образуя цепь, они могут соединяться друг с другом в различной последовательности, что приводит к огромном-у многообразию молекул белков. Подсчитано, что с цепью из 20 разных аминокислот (при условии, что каждая войдет в цепь только один раз) возможно гигантское число различных полипептидов — 2,3-10 . Установлено, что природа и свойетва белка определяются не только тем, какие аминокислоты входят в его состав, но особенно и тем, в какой последовательности они соединяются друг с другом. Строение белковых молекул усложняется в полипептидных цепях боковыми ответвлениями (К) и ионогенными группама (—СООН, —МНг), обусловливающими амфотерность. [c.180]

Все изложенное показывает, с какими трудностями связано изучение строения белковых веществ. Однако за несколько последних десятилетий наука в этом направлении значительно продвинулась впе )ед. Разработаны методы, дающие возможность устанавливать аминокислотный состав белков, определять, какие именно аминокислоты находятся на концах полипептидных цепей того или иного белка. Для некоторых природных гюлипептндов, родственных белкам, и для некоторых белков, имеющих важное биологическое значение, не только точно установлено, из каких аминокислот они построены, но и выяснена последовательность, в которой эти аминокислоты соединяются друг с другом. [c.293]

Определенные схемы и комбинации приемов анализа сложных структур (адекватные уровню развития вычислительной техники). Об этом, в частности, свидетельствует становление приемов структурного анализа в такой специфической области, как химия белков. Здесь широко используется паттерсоновский метод фиксации позиции тяжелых атомов, специально вводимых в белок, сравнение паттерсоновских распределений для ряда изострук-турных производных белка, выявление знаков (начальных фаз) структурных амплитуд путем статистической обработки данных о разности единичных амплитуд в изо-структурных парах (метод изоморфного замещения). На определенной стадии анализа привлекаются и априорные сведения о геометрическом строении отдельных группировок, входящих в состав белка [c.113]

Состав и строение. В состав белков входят углерод водород, кислород и азот. Большинство белков содержит кроме того, серу, а иногда еще фосфор, железо и некоторые другие элементы. Относительная молекулярная масса бел ков очень большая. Так, например, относительная молеку лярная масса белка, входящего в состав куриного яйца равна 36 000, а одного из белков мышц достигает 150 000 У некоторых других белков относительная молекулярная масса составляет 300 000 и более. [c.18]

Важное биологическое значение нуклеиновых кислот состоит в том, что они осуществляют хранение и передачу наследственной имформации, а также определяют синтез нужных белков в клетке я его регуляцию. По химическому строению нуклеиновые кислоты представляют собой линейные неразветвлет1ые) цепочки, составленные из остатков большого числа нуклеотидов указанных выше типов. Как и для белков, для нуклеиновых кислот характерна первичная и вторичная структура. Важнейшей характеристикой данной нуклеиновой кислоты является ее первичная структура, т. е. последовательность чередования входящих в ее состав четырех типов нуклеотидов. На стр. 442 и 443 для иллюстрации приведены фрагменты цепочек ДНК и РНК- [c.441]

Гены, контролирующие развитие дрозофилы, могут быть достаточно протяженными и включать многие десятки тысяч нуклеотидных пар ДНК Например, длина первичного транскрипта локуса ВХ очень велика, она достигает 70 т. п. н. В состав ряда таких генов входят необычно длинные интроны. Возможно, альтернативные пути сплайсинга (процессинга) длинных первичных транскриптов локуса ВХ приводят к образованию целого набора мРНК, которые транслируются в разных группах клеток с образованием белков, несущих разные функции. Однако детали строения этих генов и особенности регуляции их активности еще мало исследованы. [c.217]

Установление количеств, зависимости св-в кристаллич. в-в от их структуры пока оказывается возможным лишь в редких случаях (напр., расчет энтальпий сублимации орг. соединений). В настоящее время возможны гл. обр. качественные оценки, к-рые тем не менее имеют существ, практич. значение, напр., при изучении влияния малых добавок на синтез и св-ва монокристаллов (лазерных, люминесцентных, полупроводниковых и др. материалов), в вопросах физики и хи-Мин металлов и сплавов, полупроводников и др. Активно изучается влияние кристаллич. структуры на хим. р-ции в твердом теле. Кристаллохим. подход используется в техн. материаловедении (неорг. материалы, металлы, сплавы, цементы, бетоны, композиты, полимеры и др.). Изучение строения комплексов белок - субстрат, структуры нуклеиновых к-т в кристаллич. состоянии позволило модифицировать хим. состав белков с целью улучшения их бнол. ф-ций, что важно для биохимии, медицины и биотехнологии. [c.536]

Молекула (от лат. moles — масса) — наименьшая частица простого или сложного вещества, обладающая его основными химическими свойствами. Состав и строение М, данного вещества не зависит от способа его получения. Число атомов, входящих в молекулу, различно от двух (напр,, М. водорода Нг, М, хлора С1г, М. азота N2, М, оксида углерода СО и др.) до сотен и тысяч у макромолекул (напр., М. полиэтилена, белков и др.), [c.83]

Производные индола играют жизненно важную роль в основном обмене. Незаменимая аминокислота — триптофан входит в состав большинства белков как часть полипептидной цепи дрожжевого фермента — спиртовой дегидрогеназы он участвует совместно с НАД+/НАДН в ферментативном восстановлении ацетальдегида до этилового спирта при этом происходит отщепление гидрид-иона и образование р-алкилидениндоленинийпкатиона (стр. 306). В организмах животных из триптофана образуются два родственных по химическому строению гормона. Один из них — серотонин, тесно связанный с деятельностью центральной нервной системы, регулирует перистальтику и выделение желудочного сока, второй — мелатонин участвует в контроле смены дневного и ночного ритма физиологических функций. р-Индолилуксусной кислоте, которая [c.284]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология