Растворимость белков в воде

Что касается физик о-х имических свойств белков, то они представляют большие возможности для классификации некоторых белковых веществ. Неодинаковая растворимость белков в воде и других растворителях, различные концентрации солей, необходимые для высаливания белков, — вот обычно те признаки, которые позволяют классифицировать ряд белков. [c.49]

Растворимость белков в воде варьирует в широких пределах. Одни белки легко растворяются в воде, не содержащей солей, другие, наоборот, растворяются только в воде, содержащей определенное количество солей белки третьей группы нерастворимы в воде, но растворяются в смеси воды и спирта белки четвертой группы — склеропротеины — не растворяются ни в каких растворителях. Эти особенности белков послужили основой для разделения их на альбумины, глобулиноподобные белки, проламины и склеропротеины. Такая классификация является более или менее искусственной, и значение ее ограниченно. Так, например, одни гемоглобины легко растворимы в воде, не содержащей солей, другие же почти нерастворимы в отсутствие солей, но легко растворяются при их добавлении. [c.111]

Белки вследствие их сильнополярного характера не растворяются в органических растворителях. В водо растворимость минимальна при изоэлектрической точке и увеличивается как в кислой, так и в основной областях. Многие белки нерастворимы нри изоэлектрической точке, другие оседают при действии минимальных количеств электролитов. Не только небольшие примеси кислот или оснований, но и малые количества нейтральных электролитов увеличивают растворимость белков (см. глобулины), вероятно, вследствие образования ионных пар с белками. Растворимость белков в воде обусловлена сольватацией групп С00 и НН , несущих ионный заряд. Сольватация (гидратация) полярных групп объясняет высокое содержание воды (30—60 % от их веса) в чистых и даже в кристаллических белках. Фибриллярные белки, как, например, желатина, сильно набухают до растворения и образуют при охлаждении типичные эластичные гели (студни). [c.434]

Поскольку процесс растворения белка теснейшим образом связан с гидратацией его макромолекул, совершенно естественно, что любой фактор, нарушающий эту гидратацию, будет в то же время понижать растворимость-белка в воде и способствовать выпадению его в осадок.Наиболее легко уменьшение гидратации частиц гидрофильного коллоида и, следовательно, уменьшение его растворимости достигается прибавлением к коллоидному раствору тех или иных водоотнимающих, или дегидратирующих, средств. К таким водоотнимающим веществам относятся прежде всего спирт, ацетон, концентрированные растворы нейтральных солей щелочных металлов (сернокислого аммония, сернокислого натрия, хлористого натрия ИТ. д.) и ряд других. При добавлении этих веществ к белковым растворам наблюдается резкое уменьшение растворимости белка и обычно выпадение его в осадок. [c.14]

Монослой разнообразных типов белков характеризуются очень сходными кривыми зависимости давление — площадь. Площадь предельно сжатого монослоя независимо от типа белка достигает примерно 1 ж 1мг. Глобулярные белки, которые обычно используются в этих исследованиях, состоят из одной или нескольких полипептидных цепей, содержащих небольшое число (или совсем не содержащих) простетических групп. При этом цепи свертываются таким образом, что имеющиеся в молекуле полярные или ионные группы оказываются расположенными с внешней стороны глобулы. Это обеспечивает растворимость белка в воде. Белки, как известно, состоят примерно из 20 сортов аминокислотных остатков, молекулярный вес которых равен в среднем 120. Важно отметить, что белки являются полимерами особого типа, остатки которых могут растворяться как отдельные аминокислоты, но не совмещаются с нолипептидными цепями, аналогично тому как некоторые мономеры не растворяются в полимерах. Это может быть причиной того, что белки растекаются в монослой, характеризующиеся очень сходными кривыми п — А, имеющими практически одинаковую предельную площадь на остаток. Когда молекулы белка оказываются на поверхности, они развертываются таким образом, что полярные (ионные) группы обращаются к воде и принимают Р-конфигурацию. Это затрудняет получение информации о структуре белковых молекул из построения графиков давление — площадь. [c.296]

Белковые вещества обладают способностью связывать значительные количества воды — гидратироваться. Важность гидратации белков видна из того, что вода представляет собой универсальную среду биологических реакций. Гидратация состоит в связывании дипольных молекул воды с ионами или ионными группами, а также с диполями или полярными группами она происходит и в растворах, и в твердых веществах. Значительную гидратацию белков обусловливает наличие на поверхности их молекул большого количества разнообразных полярных, в том числе ионогенных, групп. Количество гидратационной воды, связанной с альбуминами и глобулинами, составляет 0,2—0,6 г на 1 г сухого веса белка. Объем гидратированных молекул всегда меньше суммы объемов ее компонентов. Это значит, что гидратация всегда сопровождается уплотнением, уменьшением общего объема. Интересно, что растворимость белков в воде далеко не всегда параллельна их способности гидратироваться. Некоторая взаимосвязь здесь имеется, однако наличие большого количества положительно и отрицательно заряженных радикалов может приводить и к противоположному эффекту группы с разными зарядами могут образовывать солеобразные связи внутри молекулы белка и с соседними белковыми молекулами. В определенных условиях белки могут образовывать студни (гели), в которых иммобилизированы значительные количества воды. [c.30]

В большинстве случаев денатурация связана с резким уменьшением растворимости белка в воде. [c.361]

Растворимость белков в воде [c.111]

Растворимость белков в воде, несомненно, определяется их химической структурой, т. е. природой и числом аминокислот и их расположением в молекуле белка.Естественно предположить, что большое количество положительно или отрицательно заряженных ионных групп будет увеличивать как сродство белков к воде, так и их растворимость. Такая зависимость, действительно, наблюдается, однако ионные группы могут оказывать и обратное действие, легко соединяясь с ионными группами противоположного знака и образуя солеобразные связи как внутри белковой молекулы [34], так и с примыкающими белковыми молекулами. Образование солеобразных связей всегда ведет к дегидратации [34], а возникновение этих связей между молекулами способствует образованию крупных нерастворимых белковых агрегатов. По этой причине многие белки нерастворимы, несмотря на наличие в них большого количества анионных и катионных групп. Мы в настоящее время не можем, исходя из аминокислотного состава белка, предсказать, какова будет его растворимость в воде. Мы не можем также объяснить, почему растительные проламины растворимы в спирте. Это свойство обычно объяснялось высоким содержанием в них пролина, который растворим в спирте. Коллаген, однако, несмотря на еще более высокое содержание в нем пролина, в спирте нерастворим. [c.112]

Растворимость белков в воде варьирует в широких пределах. Определенной зависимости между гидратацией и растворимостью белков не наблюдается. Например, сухой коллаген способен связать гораздо больше воды, чем сухой сывороточный альбумин. Однако коллаген нерастворим в воде, а альбумин растворяется в ней легко. На возможность гидратации белков за счет пептидных связей указывает тот факт, что искусственный полипептид нейлон, не содержащий боковых ионогенных цепей и гидрофильных групп, способен связывать воду. [c.186]

Растворимость белка в воде зависит от количества гидрофильных групп, от размеров и формы молекул, от величины суммарного заряда. В изоэлектрическом состоянии растворимость белков обычно снижена, поскольку отсутствует электростатическое отталкивание между молекулами, и они склонны образовывать многомолекулярные агрегаты, не способные удерживаться в растворе. [c.47]

Осаждение органическими растворителями, смешивающи- нися с водой. Спирт, ацетон, диоксан и другие растворители, смешивающиеся с водой, сильно понижают растворимость белков в воде и при добавлении к водным растворам белков осаждают их. [c.530]

Вода является наиболее дещевым и простым в применении растворителем. Она обычно отвечает упоминавшимся выше критериям, лишь за некоторыми исключениями, которые предопределили разработку технологий, использующих более дорогие растворители. В самом деле, если вода обычно служит хорошим растворителем классических антипитательных веществ, то, наоборот, при ее использовании в концентрате остаются запах и вкус сырья. Кроме того, вода недостаточно избирательна по отношению к белкам. Эту избирательность можно усилить (термокоагуляцией перед экстрагированием), но в таком случае концентрат теряет функциональные свойства, связанные с растворимостью белков. Другим средством свести к минимуму растворимость белков в воде является экстрагирование в среде со средней изоэлектрической точкой для белков. Такой способ может быть неприемлем из-за широкого диапазона изоэлектрических точек различных белков в сырье. Например, применительно к сое лишь 10 % азота в муке растворимо в пределах pH 4—5 [37] имеются сведения [20] о растворимости азота (равной 1(э%), содержащегося в муке подсолнечника, при значениях pH от 3 до 6. [c.396]

Белки как вещества высокомолекулярные образуют коллоидныё растворы. Растворимость белков в воде определяется наличием гидрофильных групп (несущйх заряд или незаряженных) в аминокислотах, входящих в состав белка Имеют также значение наличие у моле кул одноименного суммарного Заряда и форма молекул (отношение длинной й короткой осей). Воздействия, влияющие на гидратацию, заряд или форму белковых молекул, изменяют и растворимость. К числу таких воздействий относится, в частности, добавление в раствор солей. [c.24]

В качестве критерия чистоты соединения пользуются также растворимостью. Известно, что растворимость гомогенного вещества постоянна и не изменяется в присутствии избытка твердого вещества. Этот метод вряд ли пригоден для определения растворимости белков в чистой воде, так как растворимость белков в воде сильно зависит от следов электролитов и от концентрации водородных или гидроксильных ионов. Влияние этих веществ можно исключить, если в качестве растворителя использовать концентрированный раствор соли. При проверке растворимости кристаллического яичного альбумина или карбокси-гемоглобина в растворе сернокислого ам1мония было найдено, что растворимость до некоторой степени зависит от количества твердой фазы [22]. На этом основании было сделано заключение, что молекулы этих белков можно рассматривать как системы обратимо диссоциирующих компонентов. Очень тщательные определения растворимости кристаллического химотрипсиногена [23] и рибонуклеазы [24] показали, что эти белки ведут себя как гомогенные соединения. В высшей степени важно, что эти гомогенные белки являются ферментами (см. гл. ХП). [c.15]

Растворимость белков возрастает также при добавлении глицина или других дипольных молекул, увеличивающих диэлектрическую постоянную воды органические же растворители, пони-жаюпще диэлектрическую постоянную воды (например, такие, как спирт), уменьшают растворимость белков в воде [38]. Это действие глицина и органических растворителей используется при фракционировании белков плазмы (см. гл. VI11). При повышении диэлектрической постоянной усиливается ионизация белков, чем и объясняется повышение их растворимости. [c.113]

Метод высаливания белков нейтральными солями благодаря своей простоте и доступности нашел широкое применение в лабораторной практике. Для получения больших количеств белковых фракций плазмы он, однако, непригоден, так как на удаление солей путем диализа требуется слишком много времени и труда [14]. Поэтому Кон и его сотрудники разработали новый метод разделения белков плазмы, используя в качестве осадителя этиловый спирт [15]. Во избежание денатурирования белков спиртом, осаждение белков по этому методу проводится при низких температурах. Спирт легко удаляется при высушивании белков в замороженном состоянии под вакуумом или путем диализа. Осаждающее действие спирта обусловлено главным образом низкой диэлектрической постоянной смеси спирт—вода по сравнению с диэлектрической постоянной воды. Известно, что силы электростатического притяжения и отталкивания обратно пропорциональны диэлектрической постоянной среды, поэтому понижение этой постоянной способствует взаимодействию белковых молекул и образованию агрегатов. Противоположный эффект — увеличение растворимости белков — наблюдается при добавлении глицина, повышающего диэлектрическую постоянную воды (см. гл. УП). Растворимость белков в воде или в водно-спиртовых смесях зависит также от температуры, от концентрации водородных ионов и от ионной силы раствора. Варьируя все эти факторы, Кон, Эдсалл и Онклей получили из плазмы крови большое количество отдельных белковых фракций, а также выделили ряд [c.173]

Трирода боковых цепей до известной степени определяет также и гидрофильные свойства белка многие полярные боковые цепи придают белкам способность растворяться в воде. Вообще, боковые цепи можно приближенно разделить на две группы неполярные остатки углеводородов (например СНз) и полярные цепи с группами —СООН, —ОН и —NHa- Первые гидрофобны (липофильны) они противодействуют растворимости белков в воде. Вторые гидрофильны они способствуют набуханию белков в воде и водных растворах электролитов. [c.322]

Вещества, содержащие группы с электрическими зарядами (КСОО , КЗО , RNHI), легко растворимы в воде за счет сольватации этих групп ионодипольными силами. Этот эффект намного сильнее эффекта, обусловленного водородными связями (нанример, пальмитат натрия l5Hзl OONa растворим в воде пальмитиновая кислота, аналогично гексадеканолу, нерастворима). Растворимость белков в воде, несмотря на их огромный молекулярный вес, обусловлена существованием в молекуле таких ионизированных групп. [c.155]