Спирты, взаимодействие с белкам

Действительно, глобулярные белки денатурируются, т. е. переходят в неупорядоченное клубкообрааное состояние, под действием слабополярных органических растворителей, образующих водородные свяаи хуже, чем вода. Действие этих растворителей определяется контактами с неполярными аминокислотными остатками белка и, тем самым, нарушением гидрофобных взаимодействий. Денатурирующее действие спиртов на белки возрастает с увеличением размеров алифатического радикала. Сильное денатурирующее действие мочевины также объясняется ослаблением гидрофобных взаимодействий. [c.107]

Из сборника вытяжка поступает в смеситель, где происходит взаимодействие спирта с белками вытяжки, приводящее к осаждению ферментов (и сопутствующих им высокомолекулярных соединений, не осажденных при повышении pH вытяжки). В смесителе спирт с вытяжкой тщательно перемешивается мешалкой в течение 10 мин. Из смесителя водно-спиртовая суспензия направляется в центрифугу для отделения осадка ферментного препарата. При этом необходимо следить, чтобы температура ферментного осадка в процессе сепарирования не поднималась сверх 20 °С. Это достигается установлением оптимального режима работы сепаратора и соответствующим охлаждением ферментного раствора и органического растворителя, применяемого для осаждения. [c.135]

Высаливание из водных растворов можно проводить не только электролитами, но и органическими веществами (этанолом, ацетоном), способными взаимодействовать с водой (гидратироваться) и понижать растворимость высокомолекулярного вещества. Например, для фракционирования белков, т. е. разделения их на фракции с относительно одинаковой молекулярной массой, в исследуемый водный раствор добавляют спирт для уменьшения растворимости белков. Растворимость белков, как и других полимеров, зависит от молекулярной массы чем она больше, тем растворимость хуже. Поэтому при введении в водный раствор белка небольшого количества спирта из раствора выделяется фракция с наибольшей молекулярной массой. Последовательно добавляя к раствору белка все новые порции спирта, можно разделить белок па любое число фракций. Каждая последующая фракция белка будет иметь меньшую среднюю молекулярную массу. [c.259]

Интересным оказалось влияние спиртов, в частности изобутилового спирта. Молекулы спирта, адсорбируясь на гидрофобных участках белка, должны ослаблять гидрофобное взаимодействие, и константа скорости ингибирования холинэстераз незаряженными ФОИ с объемистыми углеводородными радикалами должна понижаться. Экспериментальные данные, представленные [c.330]

Только путем взаимодействия природных и синтетических каучуков с серой и другими полифункциональными соединениями вулканизация) могут быть получены различные сорта резины и эбонита. Дубление белков, обеспечивающее возможность их технического использования, также основано на химическом взаимодействии белков с альдегидами или другими бифункциональными соединениями. Наконец, к химическим превращениям относится направленная деструкция полимеров, часто применяемая для регулирования молекулярной массы полимеров, перерабатываемых в различных отраслях промышленности. На полном гидролизе целлюлозы основан процесс получения гидролизного спирта. Механическая деструкция полимеров используется в промышленном масштабе для изменения физико-химических свойств полимеров, а также для синтеза сополимеров новых типов. [c.211]

Гидратация и сольватация белков приводят к изменению структуры и свойств белковой молекулы, что имеет большое значение в различных процессах взаимодействия белков с веществами среды. Сорбированные молекулы неэлектролитов вклиниваются между витками полипептидной цепи и разрывают водородные связи между ними. Это способствует развертыванию белковой глобулы и облегчает деформацию ее при наложении внешней силы (например, при замесе теста). Гидратация белков влияет на вязкость их растворов. Адсорбционное взаимодействие неполярных групп белковых частиц с поверхностноактивными веществами обусловливает растворимость некоторых белков в спирте (например, глиадина). [c.416]

Как и при разделении на ранее описанных полимерных ХНФ, механизм хирального распознавания в данной системе является сложным и до конца не выяснен. Однако основные причины удерживания сорбата были выявлены в ходе систематических исследований влияния его структуры и состава подвижной фазы на коэффициент емкости. Во многих отношениях альбумин-силикагелевый сорбент ведет себя подобно обращенно-фазовым материалам на основе алкилированного силикагеля. Спирты, преимущественно пропанол-1, помогают регулировать время удерживания, поскольку вызывают его быстрое уменьшение вследствие ослабления гидрофобных взаимодействий с сорбентом. Оптимизировать состав подвижной фазы можно, варьируя тремя основными параметрами, а именно pH, ионной силой и органическим растворителем-модификатором [90]. Вероятно, в любой хроматографической системе одновременно наблюдается влияние диполь-ионных и гидрофобных взаимодействий. Кроме того, возможно образование водородных связей и комплексов с переносом заряда. Большое влияние свойств подвижной фазы на значения к разделяемых энантиомеров можно объяснить зависимостью свойств белков от распределения заряда и его конформации. БСА состоит как минимум из 581 остатка аминокислот, связанных в единую цепь (мол. масса 6,6-10 ), и его надмолекулярная структура в значительной мере определяется присутствием в молекуле 17 дисульфидных мостиков. При рН7,0 полный заряд молекулы равен - 18, а изоэлектрическая точка равна 4,7. Как это хорошо известно из химии ферментов, смена растворителя способна вызывать изменения в структуре связывающего центра белка в результате изменения его заряда и конформации. [c.133]

В то время как амины и аминокислоты, несущие положительный заряд, более прочно удерживаются при более высоких значениях pH, для отрицательно заряженных сорбатов справедливо обратное. Систематические исследования, проведенные на серии N-бензоил-о, L-аминокислот, позволили глубже понять механизм взаимодействия сорбата с белком. Влияние изменения свойств подвижной фазы на величины к VI а демонстрирует рис. 7.10. Во-первых, удерживание в значительной степени возрастает с усилением гидрофобного характера аминокислоты (Ser > А1а> Phe). Во-вторых, увеличение суммарного отрицательного заряда белка с увеличением pH вызывает уменьшение к для всех шести соединений (вследствие ионного взаимодействия). Далее, влияние концентрации буфера можно объяснить усилением адсорбции вследствие ионных взаимодействий при низкой ионной силе. Небольшое, но вполне заметное возрастание к для наиболее сильно удерживаемых сорбатов при высоких концентрациях буфера вероятнее всего является результатом усиления гидрофобных взаимодействий. Поскольку ионные (кулоновские) и гидрофобные взаимодействия по-разному подвержены влиянию ионной силы, то оба эффекта приводят к возникновению минимума в адсорбции сорбата (к ) в определенной точке. И наконец, совершенно очевидно влияние органического растворителя-модификатора он всегда приводит к понижению удерживания сорбата и тем сильнее, чем более гидрофобен сорбат. Влияние pH и ионной силы на удерживание незаряженных соединений невелико, но выражено вполне отчетливо. Оно связано исключительно с изменениями в связывающем центре ХНФ. Добавление пропанола-1 вызывает уменьшение удерживания по сравнению с наблюдаемым у заряженных сорбатов, что свидетельствует о преимущественном вкладе в удерживание гидрофобных взаимодействий. Это подтверждает также наблюдаемое очень большое влияние на удерживание длины цепи алканола-1. Высшие спирты являются значительно более эффективными конкурентами за связывающий центр, а потому вызывают более быстрое элюирование сорбата. Возможность регулирования удерживания путем изменения подвижной фазы, которую демонстрирует схема 7.6, говорит о том, что эту особенность данных хроматографических систем можно использовать в целях оптимизации разделения. [c.135]

Билирубин слаборастворим в водной среде, и, поступив в кровь, он специфически связывается с альбуминами плазмы крови, молекулы которых имеют два центра связывания билирубина — высоко- и низкоаффинный. Билирубин в комплексе с альбуминами носит название непрямого билирубина, поскольку для его определения в крови необходимо предварительное осаждение белков спиртом. После этого билирубин вступает во взаимодействие с диазореактивом Эрлиха. [c.419]

Одним из важных следствий гидрофобных взаимодействий, приводящих к образованию гидрофобной области (ядра) или областей в структуре белка, является связывание белками малых молекул неполярного характера. Как будет показано в дальнейшем, гидрофобные области являются местами связывания различных неполярных молекул углеводородов, красителей, жирных спиртов, кислот и других ПАВ. [c.19]

Рассмотрим теперь влияние белка на константы скорости отдельных стадий каталитического процесса [схема (8.6)] во-первых, взаимодействие Fe " с перекисью водорода с образованием Fe , которое является общим как для каталазной, так и для пероксидазной реакций ( 35) во-вторых, одноэлектронное восстановление Fe донорами классической пероксидазной реакции ( 54 и 43) в-третьих, двухэлектронное восстановление Fe перекисью водорода в каталазной реакции донорами типа спиртов в неклассической пероксидазной реакции ( 53). [c.213]

Рассмотрим подробнее, какие типы взаимодействий могут возникать при образовании прочных межфазных адсорбционных слоев белков и полимеров. Проведенные исследования показывают, что прочность межфазных слоев поливинилового спирта и желатины уменьшается с повышением температуры и при добавлении салицилата натрия это означает, что основными типами связей, скрепляющих пространственную структуру, оказываются водородные связи. В случае глобулярных белков (вторая группа полимеров), у которых прочность межфазных адсорбционных слоев обусловлена в основном гидрофобными взаимодействиями, повышение температуры упрочняет возникающую структуру. Подобное влияние температуры и денатурирующих агентов наблюдалось и при исследовании объемного структурообразования в водных растворах рассмотренных полимеров. Таким образом, наблюдается полная аналогия механизмов образования прочных межфазных адсорбционных слоев и трехмерных (объемных) структур этих же высокомолекулярных поверхностно,-активных веществ. [c.53]

Как уже отмечалось, макромолекула белка содержит различные атомные группы. В связи с этим в белках имеются два вида адсорбционных центров, каждый из которых поглощает из жидкой фазы частицы определенного типа. Так, при взаимодействии полипептидной цепи с водой гидратируются полярные участки цепи (процесс лиосорбции). По неполярным атомным группам адсорбируются поверхностноактивные вещества спирты, органические кислоты и тому подобные химические соединения (процесс сольватации). [c.416]

Глобулярные белки денатурируются (см. 4.8) под действием слабополярных органических растворителей, образующих водородные связи с большим трудом, чем вода. Действие таких растворителей определяется контактами с гидрофобными группами эти контакты нарушают гидрофобные взаимодействия. Денатурирующее действие спиртов на белки возрастает с увеличением размеров алифатического радикала [85, 86]. Сильное денатурирующее действие мочевины также объясняется ее способностью ослаблять гидрофобные взаимодействия. Концепция гидрофобных взаимодействий как важнейшего фактора, определяющего пространственную структуру белка, была подробно обоснована Кауцманном [87]. [c.223]

Метод высаливания белков нейтральными солями благодаря своей простоте и доступности нашел широкое применение в лабораторной практике. Для получения больших количеств белковых фракций плазмы он, однако, непригоден, так как на удаление солей путем диализа требуется слишком много времени и труда [14]. Поэтому Кон и его сотрудники разработали новый метод разделения белков плазмы, используя в качестве осадителя этиловый спирт [15]. Во избежание денатурирования белков спиртом, осаждение белков по этому методу проводится при низких температурах. Спирт легко удаляется при высушивании белков в замороженном состоянии под вакуумом или путем диализа. Осаждающее действие спирта обусловлено главным образом низкой диэлектрической постоянной смеси спирт—вода по сравнению с диэлектрической постоянной воды. Известно, что силы электростатического притяжения и отталкивания обратно пропорциональны диэлектрической постоянной среды, поэтому понижение этой постоянной способствует взаимодействию белковых молекул и образованию агрегатов. Противоположный эффект — увеличение растворимости белков — наблюдается при добавлении глицина, повышающего диэлектрическую постоянную воды (см. гл. УП). Растворимость белков в воде или в водно-спиртовых смесях зависит также от температуры, от концентрации водородных ионов и от ионной силы раствора. Варьируя все эти факторы, Кон, Эдсалл и Онклей получили из плазмы крови большое количество отдельных белковых фракций, а также выделили ряд [c.173]

Было показано, что при взаимодействии белков с концентрированной серной кислотой в этой реакции участвуют гидроксильные и сульфгид-рильные группы полимера в результате образуются сульфоэфиры (сульфаты) и соответственно тиосульфаты белка [72]. Реакцию обычно проводят, смешивая белок с концентрированной серной кислотой при температуре ниже 0°, после чего реакционную смесь нагревают до комнатной температуры процесс сульфатирования протекает сравнительно быстро. Результаты анализа продукта на общее содержание серы, сульфатную серу, общий и аминный азот, а также другие методы функционального анализа, как и данные, полученные на модельных соединениях, указывают на осуществление сравнительно избирательной реакции сульфатирования гидроксильных и су льфгидрильных групп белка. Так, например, известно, что серная кислота реагирует со спиртами, образуя кислые алкилсульфаты [73] было показано также, что она реагирует с цистенном [72], в результате чего получается З-цистеинилсульфат. Сульфирование бензольного цикла тирозина конкурирует с сульфатированием его фенольного гидроксила, причем первая реакция становится доминирующей при проведении опытов в более жестких условиях. Количество сульфатной серы, вводимой в разные белки и синтетические полипептиды, хорошо согласуется, как видно из данных табл. 1-13, с содержанием в исходных материалах оксиаминокислот. [c.345]

Часть углеводородных групп в молекуле белка, которые могут осуществлять гидрофобные взаимодействия, велика. К ним относятся боковые цепи остатков валина, лейцина, изолейцина, фенилаланина, триптофана, пролина и аланина. У большинства белков эти остатки составляют 35—45% всего аминокислотного состава. В гидрофобных взаимодействиях могут участвовать и углеводородные фрагменты полярных боковых цепей. У. Козман предполагает, что пептидных водородных связей вполне достаточно для стабилизации нативной конформации белка. О большой роли гидрофобных взаимодействий свидетельствует сильный денатурирующий эффект слабополярных растворителей, в частности спиртов. Действие таких растворителей определяется контактами с углеводородными группами, которые нарушают гидрофобные взаимодействия. Денатурирующее действие спиртов на белки возрастает с увеличением размеров алифатического радикала. Сильный денатурирующий эффект мочевины и гуанидиновых солей также объясняется их способностью ослаблять гидрофобные взаимодействия. В то же время известно, что электролиты, как правило, являются слабыми денатурирующими агентами. Это, по-видимому, связано с тем, что солевые связи в белке не вносят существенного вклада в стабилизацию нативной конформации. [c.240]

Основное место образования билирубина—печень, селезенка и, по-видимому, эритроциты (при распаде их иногда разрывается одна из мегиновых связей в протопорфирине). Образовавшийся во всех этих клетках билирубин поступает в печень, откуда вместе с желчью попадает в желчный пузырь (см. главу 16). Билирубин, образовавшийся в ютетках системы макрофагов, называется свободным, или непрямым, билирубином, поскольку вследствие плохой растворимости в воде он легко адсорбируется на белках плазмы крови и для его определения в крови необходимо предварительное осаждение белков спиртом. После этого билирубин вступает во взаимодействие с диазореактивом Эрлиха. [c.507]

Возможные ошибки при определении pH колориметрическим методом. Неточности определения pH могут зависеть от солевой ошибки, обусловленной высокой концентрацией солей в растворе, изменяющей растворимость и диссоциацию индикатора от белковой ошибки, связанной с наличием в растворах белковых веществ (кровь, плазма и др.), так как белки, обладающие амфотерными свойствами, взаимодействуют с кислотными и основными индикаторами, а также адсорбируют индикатор (при этом происходит изменеиие общей концентрации его в испытуемом растворе) от индикаторной ошибки, связанной с добавлением значительных количеств индикаторов, которые, являясь слабыми кислотами или основаниями, сами могут, особенно в незабуференных растворах, изменять значение pH от спиртовой ошибки, так как исследуемые растворы, содержащие спирт или другие органические растворители, могут изменять растворимость и степень диссоциации самих индикаторов от температурной ошибки, зависящей от изменения константы диссоциации индикатора при колебаниях температуры в средах, подлежащих определению pH так, например, п-нитро-фенол имеет при 0°С р/С=7,30, а при 50° С р/(=6,81. [c.89]

Дезодоранты и озоновый щит планеты. Каждый знает, что дезодоранты — это средства, устраняющие неприятный запах пота. На чем основано их действие Пот выделяется особыми железами, расположенными в коже на глубине 1—3 мм. У здоровых людей на 98—99 % он состоит из воды. С потом из организма выводятся продукты метаболизма мочевина, мочевая кислота, аммиак, некоторые аминокислоты, жирные кислоты, холестерин, в следовых количествах белки, стероидные гормоны и др. Из минеральных компонентов в состав пота входят ионы натрия, кальция, магния, меди, марганца, железа, а также хлоридные и иодидные анионы. Неприятный запах пота связан с бактериальным расщеплением его составляющих или с окислением их кислородом воздуха. Дезодоранты (косметические средства от пота) бывают двух типов. Одни тормозят разложение выводимых с потом продуктов метаболизма путем инактивации микроорганизмов или предотвращением окисления продуктов потовыделения. Действие второй группы дезодорантов основано на частичном подавлении процессов потовыделения. Такие средства называют антиперспира-нами. Этими свойствами обладают соли алюминия, цинка, циркония, свинца, хрома, железа, висмута, а также формальдегид, таннины, этиловый спирт. На практике из солей в качестве антиперспиранов чаще всего используют соединения алюминия. Перечисленные вещества взаимодействуют с компонентами пота, образуя нерастворимые соединения, которые закрывают каналы потовых желез и тем самым уменьшают потовыделение. В оба типа дезодорантов вводят отдушки. [c.107]

ОН и др.) связывают такое же количество воды, как и в молекулах жирной кислоты или спирта. Расчеты сольватации полимеров по числу полярных групп в 1 юлекуле, с учетом данных табл. 15, хорошо сходятся с прямыми весовыми определениями сольватации (в граммах растворителя на 1 г полимера), которые для ряда белков в воде составляют 0,25—0,35 г/г, для нитроцеллюлозы в ацетоне 0,47 г/г, для крахмала—0,35 г/г, и др. Этот результат показывает, что при сольватации молекулы растворителя располагаются в виде одного слоя лишь вокруг полярных групп полимера, приблизительно пропорционально их содержанию в цепи. Неполярные участки, лежащие между полярны1 ш группами в полимерах, и составляющие, например, в белках или нитроцеллюлозе около половины веса полимера, остаются свободными от растворителя, т. е. топография гидратного слоя выражается рядом островков на молекуле полимера. На каждом из этих центров сольватации связанные 1 юлекулы растворителя обладают определенной продолжительностью жизни и статистическое равновесие связывания и освобождения молекул растворителя на сотнях центров, существующих в 1 юлекуле полимера, аналогично электрохимическому равновесию при ионизации поливалентных электролитов (стр. 105) или динамическому равновесию адсорбции-десорбции, выражаемому изотермой Лангмюра (стр. 93), хотя лишь в последнем случае процесс происходит на физической поверхности раздела. Этим объясняется, почему сольватационное равновесие или взаимодействие полимерных 1 юлекул в растворе иногда выражают уравнением адсорбционной изотермы или говорят об адсорбции молекул растворителя молекулами полимера. В наличии внутренней связи этих различных процессов заключается одна нз характерных особенностей коллоидных систем, которая отсутствует в растворах низко молекулярных веществ (см. главу первую). [c.175]

В настоящее время известен ряд классов водорастворимых полимеров, которые способны взаимодействовать с поликремне-выми кислотами и коллоидным кремнеземом и совместно с ними коагулировать. Они включают в себя полиэфиры (полиэтилен-оксиды, метилцеллюлозу), соли полиамина (полиэтиленимин), Полиспирты (поливиниловый спирт), поливинилпирролидон и белки (желатин, альбумин). [c.395]

Метод спиновых меток оказался весьма эффективным для изучения структуры биологических мембран и конформационных явлений в мембранах [263, 264]. Весьма перспективно изучение ядерной релаксации в биополимерах, содержащих парамагнитную метку. Время релаксации зависит от взаимодействия спинов ядра и электрона и, следовательно, от расстояния между ними (Т пропорционально г ). Тем самым, можно получить информацию о геометрии молекулы и о ее движениях [265]. В работах [266] изучались спектры ЭПР и ЯМР алкогольдегидроге-назы, меченной аналогом никотинамидадениндинуклеотида. Оказалось, что метка конкурирует с НАД-Н в месте связывания ферментом, сильно иммобилизуется белком, резко изменяет время релаксации протонов воды, причем величина Т сильно зависит от концентрации спирта. Установлено место связывания спирта этим ферментом и оценены кинетические и геометрические характеристики системы. [c.346]

ПО фрагменту N—0, при которец воздействие окружения на величину сводится к перераспределению спиновой плотности между атомами N и О и к изменению расщепления между п-и 1с -уровнями (АЕ ) радикала, а воздействие окружения на величину А, — только к смещению спиновой плотности между атомами N и О. Наличие в спектрах ЭПР некоторых растворов второй компоненты указывает на существование комплексов другого типа. Наиболее интересным является тот факт, что пары для спин-меченого САЧ попадают на общую линейную зависимость. МРП лиофилизованного образца (точка 7 на рис. 7) лежит вблизи соответствующих МРП раствора НО-15 в этаноле, а для водного раствора спин-меченого САЧ (точка 8) — вблизи соответствующих МРП раствора НО-15 в водно-глицериновой смеси. Выполнение линейной корреляции для величин и в САЧ свидетельствует, по-видимому, о том, что структуры микроокружения спиновой метки в лиофилизованном САЧ и замороженных растворах радикалов НО-15 и НО-34 в этиловом спирте идентичны. Это может значить, например, что взаимодействия N—О-фрагмента радикала с ОН-групнами лиофилизованного САЧ в месте локализации спиновой меткими с ОН-групнами этилового спирта близки по характеру. При растворении белка в воде радикальный фрагмент спиновой метки сольватируется молекулами аналогично тому, как он сольватируется в водном растворе. Это указывает на относительную свободу спиновой метки НО-15 в САЧ. [c.191]

Влияние лигандов, в том числе органических веществ, на структуру и свойства белков очень разнообразно. Известно, что низшие спирты, амины, амиды и другие вещества вызывают развертывание белковых глобул [128, 130], понижают температуру термического перехода глобула — клубок [131, 132] (в случае рибонуклеазы) и перехода тройная спираль — клубок (для коллагена) [133]. Существуют многочисленные наблюдения, показывающие, что образование комплексов белка с большим числом ПАВ [134—137] может сопровождаться частичной дезорганизацией молекулы белка, проявляющейся в изменении растворимости, вязкости, УФ-спектров, оптического вращения [138—146], Полная дезорганизация белка (денатурация) наблюдается при взаимодействии с большими количествами додецил- и тетрадецилсульфата натрия [142—145]. С другой стороны, известно и стабилизирующее действие органических соединений на структуру белка. Например, в работах [146—149] установлено, что низкие концентрации ПАВ стабилизуют белки против денатурации мочевиной в кислых и щелочных областях pH. Авторы [150] наблюдали стабилизирующее действие стероидов. В работе [151] также отмечалось стабилизирующее действие малых концентраций ПАВ на структуру белка и разрушающее больших. [c.28]

Прочность межфазных слоев иоливинилового спирта и желатины уменьшается с повышением температуры и при добавлении салицилата натрия. Это означает, что основными типами связей, скрепляющих пространственную структуру, оказываются водородные связи. В случае глобулярных белков (вторая группа полимеров), у которых прочность межфазных адсорбционных слоев обусловлена в основном гидрофобными взаимодействиями, повышение температуры упрочняет возникающую структуру. Подобное влияние температуры и денатурирующих агентов наблюдалось и ири исследовании объемного структурообразования в водных растворах рассмотренных полимеров. Таким образом, наблюдается полная аналогия механизмов образования прочных межфазных адсорбционных слоев и трехмерных (объемных) структур этих же высокомолекулярных ПАВ. [c.217]

Хроматография на бумаге. — Этот метод, введенный Мартином и Синджем в 1944 г., используемый теперь iBo всех областях химии, применим, в частности, для идентификации компонентов смеси аминокислот с ди- и трипептидами, получаемой при частичном гидролизе белков и полипептидов. Компоненты гидролизата распределяются между одой, адсорбированной на целлюлозе и являющейся неподвижной фазой, и органическим растворителем, подвижной фазой (например, водный этиловый спирт, бутиловый спирт, фенол), которая движется вдоль листа вверх или вниз, — восходящий или нисходящий способы. Более липофильные аминокислоты сильнее увлекаются органическим растворителем, более гидрофильные —проявляют большую тенденцию связываться с неподвижной водной фазой. Гомологичные соединения, отличающиеся даже на одно метиленовое звено, движутся с различной скоростью и легко могут быть разделены. По окончании хроматографии бумагу высушивают н опрыскивают нин-гидрином для проявления аминокислот в виде окрашенных пятен. Нингидрин (2-гидрат индантриона-1,2,3) окисляет аминокислоты до R HO, NHa и СОг. Образующееся дигидросоединение при взаимодействии с аммиаком образует соответствующий пигмент [c.636]

От растворимости Э. в той или иной фазе зависит тип образующейся эмульсии в частности, та фаза, в к-рой Э. преимущественно растворяется, становится дисперсионной средой. В соответствии с этим для получения устойчивых эмульсий типа масло в воде необходимы гидрофильные Э., хорошо растворимые в воде. Это — мыла одновалентных металлов и жирных к-т, синтетич. ПАВ — алкилсульфонаты, алкил-арил сульфонаты и алкилсульфаты этих металлов, а также неионогенные соединения, напр, иолиоксиэтиле-новые эфиры спиртов или алкилфенолов с достаточно больпшм числом полярных оксиэтиленовых групп в молекуле и др. Сюда же относятся и гораздо менее поверхностно-активные, но образующие особенно прочные адсорбционные оболочки на каплях эмульсий гидрофильные коллоиды большого мол. веса — белки (казеин, альбумин, желатина), углеводы (декстрин), сапонины, танниды, соли желчных кислот и др. Особенно эффективно действие мылоподобных Э., если их образовать непосредственно в нроцессе эмульгирования иа поверхности капля — среда, вводя жирную к-ту в масляную фазу, а щелочь — в воду. В этих условиях химич. взаимодействие вызывает сильную турбулизацию поверхности раздела и особенно резкое снижение межфазного натяжения, что в целом облегчает эмульгирование и повышает устойчивость и дисперсность эмульсии. Эмульсии типа вода в масле образуют олеофильные (гидрофобные) Э., растворимые в неводных (углеводородных) средах — мыла многовалентных металлов (Са, Mg, А1 и др.) и жирных или нафтеновых к-т, липоиды (лецитин), ланолин, смолы и воска. [c.501]

Увеличение числа карбоксильных групп можно обнаружить титрованием щелочью в присутствии формальдегида или этилового спирта. Формолтитрование было впервые предложено Зёрен-сеном [12], причем первоначально предполагалось, что в результате этой реакции образуются N-метиленовые соединения следующей формулы RN = СНг. Хотя это предположение оказалось ошибочным (см. гл. VH), тем не менее следует считать, что формальдегид конденсируется с аминогруппами аминокислот, в результате чего аминогруппы теряют свои основные свойства. При взаимодействии аминокислот с формальдегидом, вероятнее всего, образуются моно- или диметильные соединения, соответствующие форм ж R-NH- HzOH или R Ы(СН20Н)г [13, 14]. Число карбоксильных групп в аминокислотах или белках можно определить также титрованием в этиловом спирте [15]. Спиртовое титрование оказывается возможным благодаря сдвигу величины рК для фенолфталеина, применяемого в качестве индикатора в то время как изменение окраски фенолфталеина в водном растворе происходит вблизи pH 9, в спиртовом растворе это изменение имеет место при pH около 12 [16]. При этих высоких значениях pH аминокислоты проявляют кислые свойства, так как положительно [c.25]

Мвркаптозамецевные спирты и тиолы - наиболее эффективные радиопротекторы, действие которых основано на легкости окисления сульфгидрильной группы с образованием дисульфидной связи. Они могут служить модельными соединениями для изучения специфических функциональных свойств ферментов. Известно более 100 ферментов, активность которых определяется наличием в их структуре сульфгид-рильных групп, принимающих участие в создании белка путем взаимодействия с другими функциональными группами полилептидной цепи. [c.223]

В некоторых работах показано влияние начального содержания бактерий на скорость и успешность винного брожения. Низкое начальное их содержание обычно приводит к нежизнестойкости бактерий, а его увеличение в 10 раз способствует успешному ходу брожения. Из этого следует, что в готовых винах присутствует ряд компонентов (отличных от этилового спирта), ингибирующих брожение, и их действие можно ослабить путем добавления специальной закваски (и увеличения затрат). Изучение взаимодействия между дрожжами и яблочно-молочнокислыми бактериями ведется уже довольно давно [24,29,82], но до сих пор не выявлено веществ, с помощью которых осуществляется это взаимодействие. В этом отношении очень важно недавнее выделение белков, продуцируемых сахаромицетными дрожжами и подавляющих яблочно-молочнокислые бактерии [17]. Содержание таких соединений в винах и условия, в которых они продуцируются, нуждаются в дальнейшем изучении. [c.173]

Вначале я не придавал большого значения тому, что после взаимодействия с формальдегидом белок теряет способность коагулировать при нагревании, так как эта способность не является неизменным свойством яичного белка. Это свойство может исчезать и вновь появляться, без того чтобы можно было связать это с каким бы то ни было изменением химического состава белка. Так, например, белок, высушенный в тонком слое на солнце, дает осадок, полностью растворимый в воде и не коагулирующий при нагревании. Но если прибавить I раствору несколько капель уксусной кислоты, он вновь приобретает способность коагулировать. Белок, высушенный при низкой температуре, теряет способность коагулировать при нагревании и вновь приобретает ее после пропускания углекислоты Во всех этих опытах меня главным образом интересовало выяснить, не обусловил ли белок полимеризацию формальдегида. Поэтому я обработал раствор избытком уксуснокислого фенилгидразина, но не получил, кроме фенилгидразинового производного формальдегида, никаких кристаллизующихся озазонов. Впоследствии я вновь занялся изучением действия формальдегида на белок, надеясь изолировать соединение, получающееся в результате этой реакции. Я не пытался удалять избыток формальдегида кипячением жидкости, как это делал позже Блюм. Продолжительное кипячение неизбежно должно вызвать некоторое разложение продукта реакции кроме того, мне казалось невозможным полностью удалить формальдегид из раствора таким путем. Когда выпаривается водный раствор формальдегида, вода удаляется, но формальдегид в значительной части остается в виде триоксиметилена. Для того чтобы выделить избыток формальдегида и очистить продукты реакции, я использовал его свойство довольно хорошо растворяться в разбавленном спирте и выпадать в присутствии избытка спирта. [c.176]

При взаимодействии нингидрина с пролином и оксипролином возникает желтоватая окраска Пирролидонкарбоновая кислота и дикето-пиперазин не дают никакой окраски. Реакция с нингидрином удается только, если раствор аминокислоты нейтрален. Положительную реакцию с нингидрином дают все белковые соединения и продукты расщепления белков, амины (вероятно, в соединениях с слабыми кислотами), аминоальдегиды, производные мочевины, аммониевые соединения органических кислот, некоторые неорганические соединения (сероводород, тиосульфат в присутствии ионов аммония), а также альдегиды и сахара, обладающие свойствами восстановителей. Последние образуют весьма характерные красноватые окраски, пригодные для отличия их по этому признаку. Для проведения реакции с окрашенными жидкостями (коричневыми гидролизатами) в качестве экстрагента применяют амиловый спирт. Исследуемый раствор смешивают с раствором нингидрина как указано выше, смесь слабо кипятят 1—2 мин, охлаждают и встряхивают с 2 мл амилового спирта. В присутствии аминокислот слой амилового спирта приобретает сине-фиолетовую окраску. В присутствии альдегидов или соединений с кетостроением амиловый спирт приобретает желтую окраску или остается бесцветным. [c.705]