Водородные связи при денатурации

Физико-химические свойства ДНК. Различные факторы, нарушающие водородные связи (повышение температуры выше 80 °С, изменение pH и ионной силы, действие мочевины и др.), вызывают денатурацию ДНК, т. е. изменение пространственного расположения цепей ДНК без разрыва ковалентных связей. Двойная спираль ДНК при денатурации полностью или частично разделяется на составляющие-ее цепи. Денатурация ДНК сопровождается усилением оптического поглощения в УФ-области пуриновых и пиримидиновых оснований. Это явление называют гиперхромным эффектом. При денатурации [c.183]

Однако, зная только порядок расположения аминокислот, нельзя еще представить себе совершенно отчетливо все уровни организации белковой молекулы. Даже прн осторожном нагревании белки нередко необратимо утрачивают свойства, присущие им в природном состоянии, иными словами, происходит денатурация белков. Причем обычно денатурация не сопровождается расщеплением полипептидной цепи чтобы расщепить цепь, нужны более жесткие условия. Следовательно, цепи образуют какую-то определенную структуру под действием слабых вторичных связей . В образовании таких вторичных связей обычно участвует атом водорода, находящийся между атомами азота и кислорода. Такая водородная связь в двадцать раз слабее обычной валентной связи. [c.130]

При нагревании водородные связи разрываются — вторичная структура белка при 60—70° С разрушается, происходит его денатурация. Нуклеиновые кислоты выдерживают нагревание до 100° С и действие разбавленных щелочей и кислоты. Отсюда видно, что их строение более прочное, что характерно для структур, играющих роль матриц. [c.41]

Обе стадии невозможно отделить одну от другой. Сущность тепловой денатурации можно рассмотреть на примере глобулярных белков. Основная молекула глобулярного белка, как известно, состоит из одной или нескольких полипептидных цепей, сложенных складками и образующих клубки. Такая структура стабилизируется непрочными связями, среди которых большую роль играют водородные связи, образующие поперечные мостики между параллельными пептидными цепями или их складками. При нагревании белков происходит усиленное движение полипептидных цепей или их складок, что вызывает разрыв непрочных связей между ними. В результате этого наблюдается развертывание и перегруппировка складок, сопровождаемые перераспределением полярных и неполярных радикалов, причем неполярные радикалы концентрируются на поверхности глобул, понижая их гидрофильность, а следовательно, и растворимость. [c.370]

Денатурирующими агентами могут быть различные химические факторы кислоты и щелочи, изменяющие реакцию среды белковых растворов, выходящую за пределы значения pH от 3 до 10, т. е. лежащего вне зоны устойчивости белковых молекул разные легко гидратирующиеся соли, которые могут не только высаливать белки, по и денатурировать их в этом отношении остается справедливым лиотропный ряд для анионов Гофмейстера, в котором роданид и близлежащие к нему анионы вызывают денатурацию, в противоположность сульфатному концу ряда органические растворители, например ацетон, этиловый и метиловый спирты и др., снимающие водную оболочку у белков соответствующие окислители, производящие разрыв дисульфидных мостиков в белковой молекуле гуанидин и карбамид (мочевина), изменяющие количество водородных связей и, следовательно, конфигурацию белка (как бы производят плавление его комплексной спиральной структуры) и др. [c.209]

Молекула мочевины как бы имитирует пептидную связь и способна выступать и как донор и как акцептор водородных связей, конкурируя с пептидными и функциональными группами белка, образующими в нативной структуре внутримолекулярные водородные связи. Денатурация белка при увеличении содержания мочевины в растворе происходит скачкообразно. Действие высоких концентраций мочевины, кроме того, может быть связано и с нарушением структуры воды (за счет образования водородных связей с молекулами мочевины). [c.44]

Пространственное строение исследованных белков известно, н можно подсчитать энтальпию денатурации, приходящуюся на моль водородных связей. Для всех трех белков эта величина составляет 1,4—1,5 ккал/моль связей. Отсюда Привалов делает вывод об определяющем значении водородных связей в процессе [c.243]

Белки представляют собой биологические молекулы с длинными цепями, построенными из аминокислот. Белковая цепь имеет специфическое расположение, которое удерж1[вается водородными связями между группами N—Н и С=0, расположенными вдоль цепи (см. разд. 11.5, ч. Г). При денатурации белка, например при варке яйца, повышение тепловой энергии вызывает разрыв водородных связей, и регулярное расположение групп вдоль белковой цепи нарушается. Какие знаки имеют величины ДЯ и Д5 в процессе денатурации белка [c.197]

Денатурация может происходить а) при повышении температуры б) при изменении pH среды в) в присутствии окислителей или восстановителей, которые разрушают дисульфидные связи г) при внесении детергентов, нарушающих гидрофобные взаимодействия между молекулами воды и белка д) при добавлении сильных акцепторов водородных связей, например, мочевины, и е) при физических воздействиях (например, под действием ультразвука). [c.412]

Крайний случай конформационно о изменения — денатурация белков, которая может быть вызвана нагреванием или обработкой различными реагентами, например сильными кислотами и основаниями, мочевиной, гуанидингидрохлоридом и додецилсульфатом натрия. Денатурация приводит к развертыванию молекулы белка, и он переходит в более или менее разупорядоченное состояние (здесь уже почти нет ни спиралей, ни (3-слоев, ни любых других типов регулярной укладки цепи). В денатурированном состоянии амидные группы пептидной цепи образуют водородные связи с окружающими их молекулами воды таких водородных связей значительно больше, чем внутримолекулярных. Специфическая биологическая активность белка при денатурации теряется, изменяются и физические свойства, например меняется константа седиментации, вязкость и поглощение света. Легкость, с которой происходит денатурация белка, и тот факт, что денатурация в принципе обратима, свидетельствуют о том, что различия в энергии между свернутыми конформациями и открытой конформацией статистического клубка невелики. [c.105]

Физически денатурация может быть вызвана механическими (сильное перемешивание, встряхивание) нли физическими воздействиями (нагревание. ультрафиолетовое, рентгеновское и радиоактивное облучение, обработка ультразвуком и абсорбция иа границе раздела). Химическая денатурация достигается прежде всего с помощью соединений, разрывающих" водородные связи (6 — 8 М раствор мочевины, 4 М раствор гидрохлорида гуанидина), обработкой кислотами и щелочами (3 > pH > 9), а также воздействием поверхностно-активных веществ, например, 1%-ным раствором додецилсульфата иатрия. Чувствительность отдельных белков к денатурирующим средствам различна. [c.359]

В специализированной области хроматографического разделения биохимических веществ накопление получаемых данных, без сомнения, будет постоянно продолжаться, что должно привести к более детальной картине адсорбции на кремнеземе веществ с высокими молекулярными массами. Серьезную проблему, однако, представляет собой денатурация белков, когда скрученные в спирали и связанные водородными связями белковые конфигурации разрываются под действием сил, стремящихся распрямить молекулы вдоль поверхности. С целью определения молекулярных размеров полимерных молекул методом эксклюзивной хроматографии кремнезем следует сформировать в виде совершенных структур с регулируемым размером пор [443]. Однако при таком использовании адсорбции полимеров на поверхности кремнезема необходимо избегать некоторых нежелательных моментов, и, кроме того, еще нет полностью удовлетворительного способа, пригодного для модифицирования поверхности, чтобы сделать ее инертной по отношению ко всем адсорбционным силам. [c.981]

Внешние проявления денатурации сводятся к потере растворимости, особенно в изоэлектрической точке, повышению вязкости белковых растворов, увеличению количества свободных функциональных 8Н-групп и изменению характера рассеивания рентгеновских лучей. Наиболее характерным признаком денатурации является резкое снижение или полная потеря белком его биологической активности (каталитической, антигенной или гормональной). При денатурации белка, вызванной 8М мочевиной или другим агентом, разрушаются в основном нековалентные связи (в частности, гидрофобные взаимодействия и водородные связи). Дисульфидные связи в присутствии восстанавливающего агента меркаптоэтанола разрываются, в то время как пептидные связи самого остова полипептидной цепи не затрагиваются. В этих условиях развертываются глобулы нативных белковых молекул и образуются случайные и беспорядочные структуры (рис. 1.12). [c.47]

К — константа равновесия для взаимодействия МН- или СО-групп белка с малыми молекулами в растворе). Так, мочевина (ЫНг)2С0 образует водородные связи с белком и способствует денатурации. В этом случае с — молярная концентрация мочевины, а р—число остатков кристаллической цепи, которые после разрушения спирали могут взаимодействовать с мочевиной. Конечно, молекулы воды также взаимодействуют с белком, но это взаимодействие уже учтено в АРа, Д/ н и АР р- При малых с [c.246]

Из изложенного следует, что денатурацию можно рассматривать как процесс кооперативного перехода между двумя состояниями — нативным и денатурированным. Брандте обосновал эту концепцию [107]. Оба наблюдаемых макроскопических состояния являются результатом усреднения по совокупностям микроскопических состояний. Теория перехода между двумя состояниями исходит из того, что любое микроскопическое состояние относится к нативному или к денатурированному макроскопическому состоянию или фигурирует в распределениях и для того, и для другого состояния. С помощью статистической суммы (4,85), где д дается (4,87), Брандте вычислил изменение числа звеньев п, соединенных водородными связями, с температурой для белка с N = 200 (40% гидрофобных, 20% гидрофильных и 40% нейтральных остатков). Функция распределения микросостояний, характеризуемых числом водородных связей, оказывается отчетливо бимодальной. При изменении температуры от 20 до 50 °С резко уменьшаются вероятности состояний с п ж 200 и одновременно резко увеличиваются вероятности состояний с п ж 0. [c.248]

Естественная физическая идея состоит в предположении о способности глобулы служить неким энергетическим резервуаром. Энергия теплового движения или энергия, приобретенная глобулой при сорбции субстрата, конвертируется в энергию ФСК, в результате чего происходит эффективное понижение энергии активации. Неполная упорядоченность глобулы и малые различия в свободных энергиях упорядоченного и неупорядоченного состояний (порядка 1 ккал/моль) означают наличие конформационных флуктуаций [104, 105]. Косвенные свидетельства в пользу таких флуктуаций состоят в заметном дейтеро-обмене с водородами пептидных связей —СО—NH— при температурах, значительно меньших температуры денатурации белка, при которой водородные связи рвутся [104]. О том же говорит повышенная жесткость ФСК по сравнению со свободным ферментом— ФСК труднее расщепляется трипсином [105—107]. По-видимому, связывание субстрата уменьшает конформационную подвижность глобулы. Наличие значительных флуктуаций следует также из общей феноменологической теории полимерной глобулы, развитой Лифшицем (см. стр. 143, 236). [c.400]

При денатурации водородные связи легко разрушаются под действием некоторых реагентов, например мочевины гидрофобные связи — при внесении в раствор поверхностно-активных веществ дисульфидные связи — в присутствии восстановителей, например 2-меркаптоэтанола, [c.372]

Денатурация белков. Поскольку конформации белковых молекул чаще всего закрепляются относительно слабыми водородными связями, то под влиянием многих факторов пространственная структура способна разрушаться, что приводит к потере биологических функций белков. К таким факторам относятся повышенная температура (нагревание), изменение pH среды, УФ- и рентгеновское излучения н даже механическое воздействие (встряхивание растворов белков). [c.421]

Все основания, таким образом, спарены вдоль всей спирали. Следовательно, цепи должны быть комплементарны. Они идут в противоположных направлениях последовательность атомов основной цепи одна — в первой и противоположна — во второй. При нагревании происходит денатурация двойной спирали. Водородные связи между цепями разрушаются, и обе цепи образуют отдельные нити. При охлаждении спираль частично восстанавливается. [c.403]

К физическим факторам могут быть отнесены температурный—нагревание растворов выше 50—60° С многократное чередование замораживания и оттаивания денатурация под высоким давлением в 1000 кг/см и выше так, напрнмер, ферменты трипсин и химотрипсин при pH 5,0—5,2 под воздействием давления 7750 кг см через 5 мин инактивируются на 50% денатурация при воздействии ультразвуковых волн связана с разворачиванием молекул, а при более сильном воздействии ультразвука происходит даже paзpyшefIi e ковалентных связей при образовании мономолекулярных пленок на поверхности белковых растворов наблюдается так называемая поверхностная денатурация белка ультрафиолетовые лучи и ионизирующая радиация вызывают химические говреждеиия белковой молекулы, разрушая водородные связи, окисляя дисульфидные группировки, обусловливают исчезновение нативных третичных и вторичных структур белка. Интересными также являются наблюдения, указывающие на процессы денатурации, происходящие при старении белков. [c.209]

До некоторой степени получить представление о процессах, происходящих при денатурации, можно, придерживаясь теории Гауровитца. По этой теории, при денатурации уничтожаются водородные связи в молекуле белка. Процесс идет постепенно с образованием промежуточных соединений, а затем возникают новые связи и новая конфигурация денатурированной молекулы. Надо полагать, что обратимость денатурации обусловлена обратными превращениями тех или иных промежуточных соединений (рис. 92). [c.211]

Для фибриллярных белков характерна спиральная структура с периодом идентич- ности примерно 7а (фиброин). Белки со кскладчатой структурой (кератин) состоят, по-видимому, из вытянутых цепей, связанных друг с другом межмолекулярными водородными связями. Глобулярные белки часто содержат участки, в которых остатки аминокислот частично входят в спиральную конформацию и частично — в неспирализованные сегменты. Измерение содержания спиральных участков на основании изменения вращательной способности при денатурации было применено впервые для полиаминокислот (см. 31,35) и позднее перенесено на белки. Второй метод основан на скорости изотопного обмена вторичного амидного водорода на дейтерий. Обмен в спирализованной ча-сти. молекулы идет медленнее, чем в беспорядочно свернутых сегментах (Блу, 1953—1961 Линдерштрем-Ланг, 1955). [c.710]

Дубящий эффект фенолов и фенольных смол обусловлен способностью фенольных гидроксильных групп образовывать сильные водородные связи с иолнпептндными груинамп — такнм образом достигается сшивание коллагеновых мицелл. Полимеризация реак-ционноспособны.ч соединений непосредственно в коже приводит к денатурации коллагеновых фибрилл (после удаления воды) и, таким образом, к необратимым ее изменениям [29]. [c.270]

Так, для нативного коллагена в а-спиральной конформации характерно сильное отрицат. вращение ( [а]д ок. — 400°), оно падает при денатурации приблизительно до — 120°. Каждая из конформаций характеризуется своим специфичным асимметричным окружением оптически активного хромофора. Поэтому конформеры отличаются по величине и даже знаку О. а,, а суммарная О. а. соединения сильно зависит от т-ры, если при зтом изменяется конформац, набор молекул. Как правило, О. а. резко возрастает при закреплении одной, напр, циклнч,, конформации в случае образования внутримол. водородной связи. [c.391]

В изоэлектрической точке белковая молекула представляет собой цвиттер-иои, т. е. положительные и отрицательные заряды в молекуле взаимно уравновешиваются и суммарный заряд молекулы равен нулю растворимость и гидратация минимальны, отсутствует движение в электрическом поле. Изоэлектрическая точка может быть определена из кривой титрования, отражающей суммарное состояние ионизации молекулы. В случае глобулярных белков ионизируемые группы преимущественно локализова-, ны иа поверхности молекулы. Группы, находящиеся внутри или принимаю- щие участие в образовании водородных связей, могут быть зарегистрированы титрованием после денатурации. Кроме того, изоэлектрическая точка( может быть установлена путем определения минимума растворимости й [c.356]

Денатурация — любые вызванные физическими и химическими воздействиями изменения, которые при сохранении первичной структуры белка сопровождаются большей или меньшей потерей его биологической активности и других индивидуальных свойств белка. При денатурации ослабляются гидрофобные взаимодействия, разрываются водородные связи, а в присутствии восстановителей и дисульфидные связи. Денатурация с разрывом невалентных связей обычно обратима. Путем образования новых невалентных связей, а также благодаря взаимодействию с денатурирующим веществом новая конформация стабилизируется. Возникающее метастабильное состояние при восстановлении физиологических условий может вернуться к нативной конформации ренатурация). Принципиально возможна ренатура-ция и при восстановительном расщеплении дисульфидных связей (рис. 3-8). [c.358]

Все а-, р- и 7-глиадины состоят из единственной полипептидной цепи [64—69, 72, 73, 156]. Цистеины в молекулах а-, Р- и 7-глиадинов связаны внутримолекулярными дисульфидными мостиками. Эти дисульфидные мостики расположены так в полипептидной цепи, что их разрыв приводит к значительной фрагментации цепи [79]. В твердом состоянии после экстракции и лиофилизации глиадины имеют компактную структуру, в образовании которой, вероятно, участвуют гидрофобные остатки [163]. При высокой концентрации в растворе они стремятся к агрегированию, видимо, вследствие образования водородных связей между молекулами [8]. В денатурируюш,ей среде (8М мочевина и 0,1М муравьиная кислота) глиадины имеют рыхлую и асимметричную структуру, на что указывают коэффициенты трения. Восстановление дисульфидных мостиков еш,е сильнее увеличивает асимметрию и степень рыхлости, т. е. пространственного расширения молекулы [140]. Присущая ш-глиадинам вязкость в среде 6М гуанидинхлорида указывает на то, что в этих условиях они находятся в виде статистического клубка из-за отсутствия дисульфидных мостиков. Они обладают такой конформацией в присутствии 2М гуанидинхлорида — концентрации, которая не вызывает денатурации, следовательно, в нативном состоянии в растворе конформация ш-глиадинов — это статистический клубок. Аналогичное исследование а-, р- и 7-глиадинов показывает, что они не имеют жесткой глобулярной конформации, но, наоборот, представляют собой молекулы полужесткой структуры с низкой степенью организации [153]. Основываясь на известных N-концевых последовательностях, Перноле и Мосс [154] предложили модели вторичной структуры. Они представили а-, Р- и 7-глиадины в основном как р-структуру, прерываемую р-из-гибами и непериодическими структурами. Практически отсутствует а-спираль ш-глиадины четко различимы, поскольку наиболее выраженная их структура — это р-изгиб, прерываемый [c.196]

Как объясняет Марголис [263], действие кремнезема обусловливается адсорбцией и денатурацией глобулярного белка— фактора Хагемана. Было обнаружено, что степень денатурации возрастала с увеличением размеров частиц коллоидного кремнезема, который добавлялся в систему. Предложенный механизм заключался в том, что на достаточно больших по размеру частицах или же на плоских поверхностях кремнезема при формировании монослоев молекула белка растягивается под действием адсорбционных сил. Но в том случае, когда размер частиц кремнезема очень мал, молекулярные сегменты белка, не раскрываясь, присоединяются сразу к различным кремнеземным частицам. Для пояснения рассматриваемых эффектов приведен рис. 7.6, аналогичный рисунку в работе Марголиса. В том случае, когда молекула белка адсорбируется на большей по размеру частице кремнезема или на образованном из малень-ших частиц большом агрегате, цепь молекулы белка растягивается, при этом некоторое число внутренних водородных связей, удерживавших молекулу белка в какой-либо специфической конформации, оказываются разорванными. На одиночных частицах небольшого размера подобного растяжения молекулы не происходит [264—266]. [c.1057]

В то время как основные типы РНК, обнаруживаемые в природе, являются однонитевыми нуклеиновыми кислотами, небольшая часть вирусов, например реовирусы, содержат РНК в виде двойной спирали. Эти РНК имеют такой состав оснований, в котором А = и и О = С. Они проявляют заметную устойчивость к гидролизу рибонуклеазами, если их не подвергать предварительной тепловой денатурации. Такие РНК могут быть выделены из растворов в виде нитей или же аналогичные нити могут быть приготовлены из препаратов синтетических двухцепочечных полимеров типа [(гА)-(ги)] и использованы для исследования методом диффракции рентгеновских лучей [63]. Данные рентгеноструктурного анализа свидетельствуют о том, что двухцепочечные РНК принимают спиральную форму, имеющую очень близкое сходство с /4-формой ДНК (наклон плоскости пар оснований к основной оси спирали около 10°, и на один виток спирали приходится 11 —12 оснований). Создается впечатление, что конформация такой /4-формы РНК, подобно /4-форме ДНК, диктуется формой углеводного кольца, находящегося в С-3-з/ (Зо-конформации. Вполне очевидно, что урацил может взаимодействовать с аденином столь же эффективно, как и тимин в образовании водородных связей. [c.60]

В применении к олигопептидам взятый из обихода термин денатурация , означающий для белков разупорядочение их глобулярной конформации, употребителен меньше, чем термин разупорядочение или превращение спирали в неупорядоченные клубки . Имеющие основной или кислый характер боковые радикалы стабилизуют а-спиральные конформации в растворе при тех значениях pH, когда функциональная группа бокового радикала находится в неионизованной форме. Однако изменение pH приводит к потере упорядоченности. Изучение поведения поли ( -аминокислот) в спиралегенных растворителях позволило получить точную информацию о влиянии добавок разрушающих водородную связь растворителей (например, галогеноуксусных кислот), так как изменение упорядоченной конформации в сторону неупорядоченности может быть надежно прослежено с помощью спектроскопических [c.432]

Теоретический расчет структуры тропоколлагена исходит из минимизации конформационной энергии и учитывает стабилизующую роль молекул воды (Туманян). Этот расчет дает результаты, согласующиеся с опытом. Тропоколлаген испытывает тепловой переход — денатурацию — в растворе. В зависимости от вида позвоночного температура денатурации Т меняется от 20 до 40°С, энтальпия денатурации — от 3150 до 6300 Дж/моль, энтропия — от 10,9 до 21 Дж/(моль К) (калориметрические данные). Температура Гд, Н и Л5 возоастают.с увеличением содержания иминокислотных остатков Про, Опро, которые не образуют внутримолекулярных водородных связей С = 0 — —Н—N. По-видимому, тропоколлаген действительно стабилизуется соседними молекулами воды, образующими водородные связи с иминными атомами азота N — Н—О. Удаление воды при- [c.127]

Денатурация (Denaturation) 1. Расхождение цепей двухиепочечной молекулы ДНК или РНК. 2. Наруще-ние нативной конформации биологических макромолекул в результате разрушения нековалентных (водородных) связей. [c.548]

Однако при определенных условиях полипептиды могут образовывать определенные пространственные (трехмерные) структуры. Эти структуры образуются вследствие внутримолекулярного взаимодействия друг с другом и с растворителем различных групп мономерных звеньев полимерной молекулы. Например, в 1951 г. Лайнус Полинг и Роберт Кори теоретически предсказали, что полипептиды могут образовывать спиральную структуру вследствие наличия водородных связей между карбонильным атомом кислорода г-го фрагмента и амидным атомом водорода (г + 4) го фрагмента, что в дальнейшем нашло подтверждение на большом экспериментальном материале. Каждый белок с определенной нерегулярной последовательностью аминокислот может образовать уникальную пространственную структуру. Следует отметить, что любая тонкая биологическая функция, выполняемая белком, реализуется только при наличии такой структуры. Любое ее нарушение нагреванием или изменением pH среды (денатурация), не сопровождающееся расщеплением ковалентных связей, приводит к полной потере функциональной активности белка. Лишь небольшие белки могут легко претерпеть обратное превращение в исходное состояние. Обратное превращение денатурированного высокомолекулярного белка в исходную биологически активную структуру (ренатураци.ч) возможно, только если использовать специальную процедуру, т.е. в том случае, если ни мономерные компоненты, ни полимерные цепи не были повреждены в процессе денатурации. [c.15]

Рассмотрим теперь, какие межмолекулярные связи участвуют в образовании необратимого прочного межфазного адсорбционного слоя. Можно ожидать, что в образовании межмолекулярных связей будут участвовать те же типы связей, которые обеспечивают определенную конформацию молекул белка в растворе. Все эти типы связей электрической природы, но различно11 силы кулоновское взаимодействие, ван-дер-ваальсово взаимодействие и водородные связи. При денатурации молекул яичного альбумина разрываются внутримолекулярные водородные связи и ван-дер-ваальсовы ( гидрофобные ) связи, при этом образуются в соответствующих условиях межмолекулярные связи. [c.206]

Диэлектрическая проницаемость смесей воды с метанолом, этанолом и этиленгликолем была измерена Траверсом и Дузу [146]. Эти данные авторы использовали для нахождения точной температуры, при которой растворение не сопровождается денатурацией белков. М-Монозамещенные амиды имеют необычно высокую диэлектрическую проницаемость, вероятно, вследствие образования прочных водородных связей между цепочками. [c.25]

Монослой полипептидов взаимодействуют также с мочевиной, находящейся в подложке. В присутствии мочевины, как это видно из рис. 127, их монослой сильно расширяются и тем в большей степени, чем выше концентрация мочевины. Однако некоторое число молекул не участвует во взаимодействии с мочевиной, как это иногда имеет место при денатурации белков. В соответствии с этим молекулярный вес полипептида, определенный по измерениям хюверхностного давления на подложках, содержащих мочевину, не зависит от ее концентрации, хотя площадь, приходящаяся на молекулу, с увеличением концентрации мочевины увеличивается. Мочевина может соединяться с пептидными группами основной цепи с помощью водородных связей. Хотя, как указывалось выше, введение соли в подложку оказывает большое влияние на кривые зависимости п — А для пленок полиэлектролитов, в случае полимеров-неэлектролитов такого влияния практически не наблюдается [62]. [c.311]

Всем хорошо известный пример тепловой денатурации — свертывание яичных белков при варке яиц. В результате разрыва водородных связей (рис. 16.6) и устранения других факторов, сгабилизи- [c.421]

Денатурация ДНК сопровождается изменением конфигурации молекулы. Эти изменения связаны с разрывом водородных связей в двухцепочечной молекуле ДНК и расхождением полидезоксирибонуклеотидных цепей. [c.104]