Глутаминовая кислота хроматография

Ген, нередко встречающийся у лиц африканского происхождения, вызывает (в случае гомозиготности) тяжелое, часто летальное заболевание, получившее название серповидноклеточная анемия . В 1949 г. Полинг и Итано с сотрудниками обнаружили, что гемоглобин больных серповидноклеточной анемией имеет необычно высокую электрофоретическую подвижностьб. Позднее, в 1957 г., Ингрем разработал метод пептидных карт (гл. 2, разд. 3.2, рис. 4-20) и применил его для исследования гемоглобина. Он расщепил молекулу гемоглобина трипсином на 15 пептидов и разделил полученную смесь с помощью электрофореза и хроматографии. Ему удалось показать, что аномалия, характерная для серповидноклеточного гемоглобина (гемоглобина 5), локализована в Р-цепи (в шестом положении) (рис. 4-17). Глутаминовая кислота, находящаяся в этом положении в нормальном гемоглобине, оказалась замещенной в гемоглобине 5 на валин. Это [c.314]

Газовая хроматография летучих производных аминокислот. П. Лейцин, цистеин, нро-лин, оксипролин, метионин, фенилаланин аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота. ( -Амиловые эфиры ТФА-производных АК НФ силикон М-710 т-ра 190°.) [c.81]

Для более полного разделения дансилированных производных треонина и серина, а также производных аспарагиновой и глутаминовой кислот проводят хроматографию в растворителе 3, в том же направлении, в котором проводили хроматографию в растворителе 2. [c.153]

Аминокислоты кислого характера и их амиды. В старых работах, по-видимому, имелись противоречии по вопросу о пептидах аспарагиновой и глутаминовой кислот. Более современные технические приемы бумажной хроматографии и противо-точного распределения показали, что в тех .-iyiiaHx, когда [c.189]

В связи с быстрым развитием хроматографии аминокислот на сульфокатионитах использование других ионитов носит ограниченный характер. На начальных этапах ионообменной хроматографии для разделения аминокислот пытались использовать амберлит IR -50 [23, 24]. К недостаткам этого катионита относятся трудности уравновешивания колонки, и необходимость соблюдения точных значений pH образца. Сильноосновный анионит дауэкс 2-Х10 находит применение для разделения аспарагиновой и глутаминовой кислот, а также их производных [25]. На анионитах сильнее других аминокислот удерживаются ци-стеиновая кислота, фосфосерин и подобные им вещества, которые, следовательно, можно отделять и получать в чистом виде. Как и в случае сульфокатионитов, степень разделения на анионитах зависит от диаметра частиц, их однородности, степени. сшитости и других факторов. [c.334]

Эти соединения обнаружены в растениях лишь в последнее время в связи с использованием методов хроматографии на бумаге. Изучение гидролизатов белков показало, что эти три аминокислоты в состав белковых молекул не входят, но довольно часто встречаются в растениях в свободном состоянии. Процессы превращения этих аминокислот тесно связаны с обменом ряда аминокислот, входящих в состав белков. Гомосерин и а-аминомасляная кислота могут переходить в метионин и треонин. у-амнномасляная кислота легко образуется при декарбоксилировании глутаминовой кислоты [c.195]

Кретович В. Л. и Бундель А. А. Определение аспарагиновой и глутаминовой кислот методом хроматографической адсорбции. Рефераты докладов на Совещании по хроматографии 21—24 ноября 1950 г. М., Изд-во АН СССР, 1950, с. 78—80. 7513 [c.285]

Кретович В. Л. и Бундель А. А. Определение аспарагиновой и глутаминовой кислот методом хроматографической адсорбции. Исследования в области хроматографии. Тр. Всес. Совещания по хроматографии 21— 24 ноября 1950 г. М., Изд-во АН СССР, 1952, с. 192—199. Библ. 3 назв. 7514 Кретович В. Л., Дроздова Т. В. и Петрова И. С. Количественное хроматографическое определение летучих жирных кислот. ДАН СССР, 1951, 80, № 3, с. 409—412. Библ. 5 назв. 7515 [c.285]

Число микромолей образовавшейся глутаминовой кислоты по данным хроматографии на бумаге с визуальным сопоставлением исследуемых и стандартных пятен конфигурации аминокислот не указаны. [c.216]

Других аминокислот в этом случае обнаружено не было. Напротив, изучение кислотных гидролизатов бацитрацина с помощью хроматографии на крахмале позволило выделить и несколько иных аминокислот. Здесь были обнаружены следующие продукты гидролиза бацитрацина фенилаланин (274), лейцин (273), изолейцин (512), глутаминовая кислота (289), аспарагиновая кислота (288), лизин (513), гистидин (514), цистин (515) и аммиак. [c.371]

Укажем только на следующее для точного определения аминокислотного состава белка его нужно подвергнуть гидролизу (в вакуумированной запаянной ампуле с 6н. НС1 при температуре 110°) в течение 22 и 70 час [26]. При этом для глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, метионина (с внесением поправки на 10%-е расщепление при хроматографии), фенилаланина, гистидина и лизина нужно использовать полученное при анализе содержание аминокислоты (в 22- или 70-часовом опыте). В то время как для аспарагиновой и глутаминовой кислоты, серина, треонина, пролина, тирозина и аргинина, которые частично разрушаются при гидролизе (по реакции 1-го порядка), их содержание рассчитывается путем экстраполяции на нулевое время по формуле [c.149]

Система 1 является двухфазной. Верхняя фаза этой системы применяется непосредственно для хроматографии. Нижнюю фазу используют для предварительного насыщения слоя силикагеля на пластине. Для этого пластину со слоем силикагеля оставляют в течение ночи в закрытом сосуде, в который налита нижняя фаза системы 1. Основным приемом для идентификации эфирорастворимых ДНФ-аминокислот является двумерная хроматография в системах 1 и 2 (рис. 13), 1 и 4 (рис. 14), 1 и 5 (рис.15). Валц, Фами и др. [25] улучшили разделение эфирорастворимых ДНФ-аминокислот, заменив систему 1 однофазной системой 1-а толуол—пиридин—этиленхлоргидрин—25 %-й водный аммиак (50 15 35 7), пропуская ее два раза через пластинку. Для разделения ДНФ-производных аспарагина, глутамина, аспарагиновой и глутаминовой кислот использовали двумерную хроматографию в системах 1-а (трехкратно) и 5-а хлороформ—метанол—уксусная [c.310]

Изучение водорастворенных органических веществ почв и подстилок проводилось как в лабораторных, так и в природных условиях. В. Р. Вильямсом [57] были получены дренажные воды лизиметров, в которых определены креновая, ульминовая и гумино-вая кислоты. Тем самым была доказана специфическая природа перегнойных веществ, не искаженных химическими методами их выделения. Впоследствии Н. Г. Моор [123] и А. С. Фатьянов [194] подтвердили положение о преобладании в почвенных растворах фульвокислот. А. С. Фатьянов в природных водных растворах почв определил фульвокислоты (2,8 г/л) и гуминовые кислоты (1,8 г/л). Преобладание фульвокислот в растворах объясняется значительно более трудным закреплением их в почве по сравнению с гуминовы-ми кислотами. Исследованиями В. В. Пономаревой [145] показано, что фульвокислоты осаждаются гидроокисями оснований (бария и кальция) только в щелочной среде при pH = 8. При более низком pH соли этих кислот будут переходить из почвы в водный раствор. Е. И. Александрова [2] в природных растворах, выделенных из торфяных и подзолистых почв путем отжимания прессом, при помощи распределительной хроматографии на бумаге установила присутствие разнообразных органических соединений индивидуальной природы. Это низкомолекулярные органические кислоты (щавелевая, винная, лимонная, яблочная, молочная, янтарная, глутаровая, адипиновая) аминокислоты (аспарагиновая, глутаминовая кислоты, лизин, глицин, аланин, фенилаланин, треонин, пролин, валин) вещества ароматической природы типа полифенолов (пирогаллол, пирокатехин, салициловая и протокатеховая кислоты). [c.28]

Диэтиловый эфир а-нитроглутаровой кислоты гидрировали на NI Ренея в метаноле при нормальных условиях, а затем продукт гидрирования без выделения подвергали гидролизу разбавленной (1 1) соляной кислотой [1]. При этом была выделена Z), -глутаминовая кислота, идентифицированная методом тонкослойной хроматографии на закрепленном слое силикагеля (Silufol UV 254) в системе хлороформ — метанол (1 3) Rf 0,,27. [c.50]

Методом газовой хроматографии удалось также разделить триметилси-лиловые производные аминокислот [43]. Эти производные готовят, обрабатывая соли аминокислот триметилхлорсиланом или воздействуя Ы-триметил-силилдиалкиламинами на свободные аминокислоты. При этом карбоксильные и аминогруппы взаимодействуют, и в результате получаются триметилсили-ловые эфиры Ы-замещенных аминокислот. Производные глицина, аланина, лейцина, изолейцина, валина, глутаминовой кислоты и фенилаланина можно разделить при 165° на колонке (280 см), заполненной силиконовым маслом на стерхамоле (30 70). Производные фенилаланина элюируются через 28—30 мин. Результаты воспроизводятся с точностью до 0,5% при использовании метода измерения площадей под пиками и применении ТК-ячейки в качестве детектора. Авторы указывают, что эту реакцию можно провести почти количественно со всеми доступными аминокислотами, но не приводят данных по хроматографическому анализу высокомолекулярных соединений, таких, как производные триптофана и гистидина. [c.535]

Применение динитрофенильных производных, введенных в практику Зангером [25] с целью идентификации и количественного определения концевых аминогрупп, позволяет получить ценные сведения о количестве открытых цепей в белке. Кроме того, такие меченые аминокислоты служат в качестве реперных точек при исследовании неполного гидролиза (1346). В этом отношении полезными являются также е -аминогруппы лизина. Путем неполного гидролиза, осуществляемого с помощью кислоты и различных типов ферментов, оказалось возможным разрывать длинные полипептидные цепи в различных точках и путем анализа установить единственно возможную конфигурацию. Этим способом Зангер и Таппи[99]и Зангер и Томпсон [100] определили порядок чередования аминокислот в двух типах цепей, входящих в состав инсулина (табл. 27). Такой подход к проблеме структуры белка был облегчен широким применением новейших микрометодов хроматографии на бумаге и силикагеле и ионофореза. Таким образом, оказывается, что одна из крупнейших проблем химии белка поддается изучению с помощью весьма простых и экономичных методов. Цепи в инсулине имеют различную длину, причем цепь с N-концевым фенилаланином (цепь В) состоит из 30 остатков, а соответствующая глициновая цепь (цепь А) — из 21 остатка. Порядок чередования аминокислот и их содержание даны в табл. 27. Можно отметить следующее. Цепь А не содержит лизина, гистидина, аргинина, треонина, фенилаланина и пролина все эти компоненты входят в состав цепи В, в которой, в свою очередь, совсем нет изолейцина. Не наблюдается ни регулярного чередования аминокислот, ни тенденции к чередованию полярных и неполярных групп. Три ароматические аминокислоты (фен.фен.тир.) расположены последовательно, и два остатка глутаминовой кислоты связаны с двумя остатками ци-стеина (глу.глу.цис.цис.). В обеих цепях содержится шесть цистеиновых остатков, четыре из которых расположены врозь, а только что упомянутые два — рядом друг с другом в молекуле нативного белка все они существуют в форме цистина, но какие из них расположены между пептидными цепями, а какие в самих пептидных цепях — неизвестно. Часть дикарбоновых кислот присутствует в виде амидов — четыре в цепи А и две в цепи В. [c.255]

В ходе анализа методом круговой хроматографии не удалось разделить следующие аминокислоты лизин — гистидин, серии — глицинаспарагиновая кислота, треонин — глутаминовая кислота, метионин — валин, но было установлено их общее количество. [c.562]

Сравнительно недавно предложен удобный метод отделения пептидов от полимерного носителя, заключающийся в переэтерификации спиртом в присутствии триэтиламина 56] или сильной анионообменной смолы (Б. Гальперн, личное сообщение) . Любым из этих методов можно легко и с хорошим выходом получить метиловые эфиры пептидов. Никакой рацемизации при использовании этих методов переэтерификации не происходит это было показано Гальперном на примере дипептидил-полимеров с помощью газожидкостной хроматографии. Для переэтерификации можно также использовать и более высокомолекуляр-, ные спирты. В то же время следует иметь в виду, что в случае применения метода переэтерификации подобный процесс происходит также с обычными сложными эфирами, образованными ш-карбоксильными группами аспарагиновой и глутаминовой кислот по этому при переэтерификации, как и в случае аммо нолиза, необходимо принимать соответствующие пре дупредительные меры. Применение нитрованного по [c.37]

Феволд [2] в своей работе суммировал большую часть из ранее полученных данных по аминокислотному составу яичного альбумина, а Тристрам [14], см. также [15]) составил таблицы наиболее вероятных результатов из сообщений ряда исследователей, использовавших микробиологические или различные хроматографические методы для анализа белковых гидролизатов. В основном гидролиз проводили в одинаковых условиях. Хабиб [16] анализировал гидролизат яичного альбумина (полученный в 6 н. соляной кислоте при 105° в течение 24 час) методом хроматографии по Муру и Стейну и получил величины, в общем близкие к данным, приведенным в табл. 1, хотя в отличие от них он обнаружил 49 остатков глутаминовой кислоты и 32 остатка валина на 45 ООО г белка. Значения для серина и треонина были ниже, чем в табл. 1 (27 и 13 остатков соответственно), но в работе Хабиба г з была введена поправка на потери при гидролизе. Очевидно, этот белок необходимо анализировать методом Мура и Стейна после гидролиза в течение различного времени [15]. [c.10]

Образование аминокислот наблюдалось также при облучении ультрафиолетом (от кварцевой ла.мны РКК-2) водного раствора формальдегида и иона аммония [12]. В этом эксперименте аминокислоты разделяли и анализировали при помощи хроматографии на бумаге и иа колонках. Были обнаружены глицин, серин, аланин, глутаминовая кислота, валии, изолейцин, фенилаланин и многочисленные основные а.минокислоты, оставшиеся иеиденти-фицированными. Источником иона аммония в среде служил азотнокислый или хлористый аммоний. Облучение (приблизительно 2,7-10 эрг-см" -мин проводили в кварцевых кюветах в течение 20 ч. Концентрация формальдегида составляла 2,5%, а иоиа аммония — от 1 до 1,5%. Объем реакционной смеси был равен 20 мл, температура составляла 40—45 °С. В некоторых случаях поддерживалась низкая температура, 1—2 °С. Исходные значения pH составляли от 1,5 до 5. В некоторых опытах в реакционную среду добавляли мел (СаСОз) в этом случае исходное значение pH равнялось 5—6,2, хотя наибольший выход аминокислот отмечался [c.172]

Смотреть страницы где упоминается термин Глутаминовая кислота хроматография: [c.657] [c.27] [c.284] [c.346] [c.245] [c.213] [c.106] [c.342] [c.95] [c.225] [c.312] [c.96] [c.549] [c.21] [c.63] [c.312] [c.192] [c.163] [c.312] [c.406] [c.401] [c.59] [c.114] [c.265] [c.201]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология