Глюкозо фосфатаза

Гидролиз глюкозо-6-фосфата до глюкозы и ортофосфата, катализируемый глюкозо-6-фосфатазой, описывается следующей кинетической схемой [20] [c.297]

Магний. Магний активирует действие многих фосфатаз и эно-лазы. Ионы магния влияют на сохранение активности ферментов ири нагревании. Магний и марганец ускоряют потребление дрожжами глюкозы. Влияние магния тем сильнее, чем ниже концентрация глюкозы в среде. Питательные среды должны содержать 0,02— 0,05% магния в виде сульфата. Процессы брожения регулируются изменением концентрации ионов магния в результате присоединения его к органическим веществам. [c.198]

О фосфатазном расщеплении глюкозо-6-фосфата судят по нарастанию неорганического фосфата и убыли глюкозо-6-фосфата в процессе инкубации. Предлагается определить значение водородного показателя, при котором скорость расщепления глюкозо-6-фосфата максимальна (pH оптимум кислой фосфатазы из печени крысы). [c.65]

Определяют зависимость скорости фосфатазного расщепления при pH 5,0 от времени инкубации. Исследуют скорость фосфатазного расщепления глюкозо-6-фосфата при разных значениях водородного показателя и находят оптимум pH для неспецифической кислой фосфатазы, инкубируя пробы в течение 10 мин. [c.65]

Исследование полифункциональной природы глюкозо-6-фосфатазы из микросом печени крысы. [c.503]

Образование свободной глюкозы из глюкозо-6-фосфата в печени происходит под влиянием глюкозо-6-фосфатазы. Данный фермент катализирует гидролитическое отщепление фосфата [c.326]

Как отмечалось, в отличие от печени в мышечной ткани глюкозо-6-фосфатаза отсутствует. Пути распада и синтеза гликогена в печени в целом подобны таковым в мышце, однако имеются существенные различия в структуре печеночных и мышечных ферментов метаболизма, а также в механизмах регуляции их активности. [c.327]

Дефицит глюкозо-6-фосфатазы [c.361]

Инвертаза дрожжей, которая переносит -фруктофуранозильный остаток от сахарозы к воде, сильно ингибируется фруктозой, но не глюкозой. Фосфатазы многих организмов ингибируются фосфатом. (Фосфаты также вызывают репрессию синтеза щелочной фосфатазы у Е. oli.) Можно привести много подобных примеров ингибирования ферментов продуктом реакции. Значение этого механизма регуляции in vivo еще в значительной мере находится в области предположений. [c.17]

В солоде содержится третий фермент, условно называемый дек-стриназой, катализирующей разрыв а-1,6-глюкозидных связей в предельных декстринах. Предполагается, что декстриназа относится к типу фосфатаз. Основанием для этого послужил известный факт, что в амилопектине картофельного крахмала фосфорная кислота присоединена к остаткам глюкозы сложноэфирной связью и при а-, р-амилолизе полностью остается в предельных декстринах. [c.119]

Глюкозо-6-фосфатаза (0-глюкозо-6-фосфогидролаза, КФ 3.1.3.9) является терминальным ферментом глюконеогенеза. Фермент мульти-функционален, поскольку способен не только катализировать гидролиз глюкозо-6-фосфата и других фосфорсодержащих соединений, но и осуществлять синтез глюкозо-6-фосфата из глюкозы, используя в качестве донора фосфатной группы целый ряд метаболитов, физиологически важными из которых являются пирофосфат и карбамоилфосфат [c.370]

Глюкозо-6-фосфатаза — интегральный белок микросомальных мембран, Активный центр фермента обращен внутрь везикул, поэтому для полного выявления его активности и изучения кинетических свойств необходима обработка мембранного препарата поверхностноактивными веществами — детергентами. Детергенты представляют собой специальную группу липидов, относящихся к классу растворимых амфифиль-ных соединений, т. е. соединений, имеющих в своей структуре как гидрофильные, так и гидрофобные участки. В зависимости от пространственной структуры, соотношения гидрофильной и гидрофобной зон, наличия заряженных групп детергенты обладают различным характером действия на биологические мембраны от мягкого, вызывающего лишь дезориентацию структурных компонентов мембран, до значительно выраженной их солюбилизации и растворения мембран. [c.370]

В задачу работы входит знакомство с особенностями ферментных препаратов, являющихся интегральными компонентами мембран, а также изучение гидролазной и трансферазной активности глюкозо-6-фосфатазы микросомальных мембран печени крысы с целью оценить реальность их участия в механизме регуляции уровня сахара крови. [c.370]

Исследуют влияние детергентов — тритона Х-100 и дезоксихолата натрия —на гидролазную активность глюкозо-6-фосфатазы. Для активации фермента используют детергенты в концентрациях 0,01— [c.373]

Определяют трансферазную активность глюкозо-6-фосфатазы по схеме, представленной в пп. 2 и 3. [c.373]

В нерастворимый фосфопротеид мозга крысы во время сна включается больше радиоактивного Pi, чем во время бодрствования. Этот фосфопротеид был выделен и оказался глюкозо-6-фосфатазой (An hors М., Karnovsky М. L., JB , 250, 6408—6416, 1976). Как объяснить это явление Попытайтесь объяснить состояние сна с химической точки зрения. [c.369]

Большое число Ф. п] ставлены неспецифич. ферментами, способными расщеплять разнообразные соед. (моноэфиры фосфорной и тиофосфорной к-т, сфамиды и полифосфаты). Нек-рые Ф., напр., глюкозо-6-фосфатаза и фруктозо-бис-фосфатаза проявляют избират. специфичность к субстрату. [c.125]

D-Глюкозо-]-фосфат I/II26, 1131, 1132, 1135, 1156 3/613, 615 4/1242 5/308 D-Глюкозо-б-фосфат 1/484, 1000, 1132, 1135, 1156 2/364, 1211 3/614-616, 625, 918-920 4/1242 5/284, 308, 347 Глюкозо-6-фосфатаза 1/1098 5/242 Глюкозо-б-фосфатдегидрогеназа 1/1153 3/469, 471, 918, 921 Глюкозо-6-фосфатизомераза 2/364 Глюкозоизомераза 1/554 3/157 Глюкозо-фруктовые сиропы 2/464, 539 [c.584]

Пентозофосфатный цикл часто рассматривают как процесс полного окисления гексоз в СОг. Чтобы осуществить такое окисление, Сз-моле-кулы, рассматриваемые на рис. 9-8, Л как продукты, должны быть превращены обратно в глюкозо-6-фосфат (под действием альдолазы, фосфатазы и гексофосфат-изомеразы), который снова вступает в цикл. Однако имеются и другие пути расщепления Сз-продукта — фосфоглн-церинового альдегида. Например, под действием ферментов гликолиза он может быть окислен до пирувата, а далее в цикле трикарбоновых кислот до СОг. [c.343]

Несмотря на большое число исследований, чисто химический аспект действия инсулина остается неясным - . Обычно считается, что гормон действует на плазматические мембраны всех тканей, вызывая заметные изменения проницаемости, что поиводит к возрастанию поглощения глюкозы, различных ионов и других веществ. Такого рода изменения проницаемости могут обусловить сильное влияние инсулина на важнейшие процессы биосинтеза имеет место, в частности, повышение синтеза гликогена, липидов и белков. В то же время процессы катаболизма подавляются и активность катаболических ферментов, например глюкозо-6-фосфатазы, снижается. Ключом к пониманию действия инсулина может явиться выяснение вопроса о природе его вторичного посредника , аналогичного по своему действию сАМР. Высказывались предположения, что вторичным посредником для инсулина является сАМР, однако более вероятно, что эту роль выполняет какой-то ион, возможно К+ . [c.505]

Ряд других, довольно редко встречающихся наследственных заболеваний также вызван накоплением гликогена, которое обусловлено по существу той же причиной, а именно сильным ингибированием процесса расщепления гликогена в гликолитическом метаболизме, что в свою очередь связано с недостаточной активностью какого-нибудь из ферментов фос-фофруктокиназы, киназы фосфорилазы печени, фосфорилазы печени или глюкозо-6-фосфатазы печени. В последнем случае накопление гликогена объясняется тем, что его запасы не поступают из печени в кровь в виде свободной глюкозы. При одном из таких заболеваний имеет место нехватка ветвящего фермента, участвующего в синтезе гликогена, в результате чего образующийся гликоген содержит необычно длинные неразветвленные ветви. Другая же форма заболевания связана с недостатком фермента, ответственного за расщепление гликогена в точках ветвления, в результате чего легко из печени может удаляться лишь ограниченное количество глюкозы, образующейся в результате расщепления только наружных неразветвленных ветвей гликогена. [c.510]

Действие глюкокортикоидов приводит в конечном счете к увеличению количества глюкозы, извлекаемой из печени (из-за повышения активности глюкозо-6-фосфатазы), к повышению содержания глюкозы в крови и гликогена в печени, а также к уменьшению количества синтезируемых мукополисахаридов. Процессы включения аминокислот, образующихся в результате распада белков, замедляются, а синтезы ферментов, катализирующих процессы распада белков, усиливаются. Среди этих ферментов тирозин- и аланинаминотрансферазы — ферменты, инициирующие процессы распада аминокислот и обеспечивающие в конечном счете образование фумарата и пирувата — предшественников глюкозы при глюконеогенезе. [c.515]

Ферментное ингибирование в присутствии олигомеров кремневой кислоты может быть следствием либо направленности активных центров фермента в сторону кремнеземной поверхности, либо денатурации молекулы фермента по механизму Марголиса. Глюкоза-6-фосфатаза из микросом клеток печени крыс ингибируется олигокремневыми кислотами при их содержании 0,01—0,025 % S1O2 в отличие от некоторых других фос-фатаз, например дегидрогеназы и оксидазы [279]. Кинг и др. [c.1061]

Многие белки в противоположность приведенным выше примерам связывают ионы металлов либо временно, либо в течение всего времени их существования в организме. Ранее уже упоминался пример временного связывания Са + в связи с протеолитической активацией протромбина и других компонентов системы свертывания крови (см. разд. 24.2.1.2). Иной случай представляют щелочные фосфатазы и фосфокиназы, где, по-видимому, для экранирования отрицательных зарядов фосфатной группы для облегчения атаки атома фосфора нуклеофилом требуется ион двухвалентного металла типа Mg + или Zn +. Более постоянное связывание ионов металлов белками может служить для выполнения одной из указанных ниже целей. Ионы Са + предохраняют трипсин от автолиза. Конкавалин А (см. ниже) не связывает производных глюкозы до тех пор, пока не свяжет предварительно один ион Са + и один ион Мг 2+ на субъединицу. В данном случае катионы, по-видимому, осуществляют подгонку конформации молекулы, образуя центр связывания глюкозы. Ионы металлов принимают также участие в формировании активных центров ферментов. По- [c.561]

Активная форма последней образуется при участии цАМФ, которая в свою очередь образуется из АТФ под действием фермента аденилатциклазы, стимулируемой, в частности, адреналином и глюкагоном. Увеличение содержания адреналина в крови приводит в этой сложной цепи реакций к превращению фосфорилазы Ь в фосфорилазу а и, следовательно, к освобождению глюкозы в виде глюкозо-1-фосфата из запасного полисахарида гликогена. Обратное превращение фосфорилазы а в фосфорилазу Ь катализируется ферментом фосфатазой (эта реакция практически необратима). [c.326]

Жирными стрелками указан путь распада, тонкими - путь синтеза. Цифрами обозначены ферменты 1 - фосфорилаза 2 - фосфоглюкомутаза 3 - глюкозо-6-фосфатаза 4-гексокиназа (глюкокиназа) 5-глюко-30-1-фосфат-уридилтрансфераза 6- гликогенсинтаза. [c.327]

Заметим, что фосфорилированная глюкоза в иротивоиоложность неэте-рифицированной глюкозе не может легко диффундировать из клеток. Печень содержит гидролитический фермент глюкозо-6-фосфатазу, который и обеспечивает возможность быстрого выхода глюкозы из этого органа. В мышечной ткани глюкозо-6-фосфатаза практически отсутствует. [c.327]

Гликогеноз I типа (болезнь Гирке) встречается наиболее часто, обусловлен наследственным дефектом синтеза фермента глюкозо-6-фосфатазы в печени и почках. Болезнь наследуется по аутосомно-рецессивному типу. Патологические симптомы появляются уже на первом году жизни ребенка увеличена печень, нередко увеличены почки. В результате гипогликемии появляются судороги, задержка роста, возможен ацидоз. В крови—повышенное количество лактата и пирувата. Введение адреналина или глюкагона вызывает значительную гиперлактатацидемию, но не гипергликемию, так как глюкозо-6-фосфатаза в печени отсутствует и образования свободной глюкозы не происходит. [c.362]

Центральную роль в превращениях глюкозы и саморегуляции углеводного обмена в печени играет глюкозо-6-фосфат. Он резко тормозит фосфоролитическое расщепление гликогена, активирует ферментативный перенос глюкозы с уридиндифосфоглюкозы на молекулу синтезирующегося гликогена, является субстратом для дальнейших гликолитических превращений, а также окисления глюкозы, в том числе по пентозофосфатному пути. Наконец, расщепление глюкозо-6-фосфата фосфатазой обеспечивает поступление в кровь свободной глюкозы, доставляемой током крови во все органы и ткани (рис. 16.1). [c.553]

Образование фруктозо-6-фосфата из фруктозо-1,6-дифосфата осуществляется при действии фруктозодифосфатазы, образование глюкозы из глюкозо-б-фосфата катализируется глюкозо-6-фосфатазой. Остальные стадии синтеза протекают как обращенные реакции гликолиза за счет смещения равновесия (см. рис. 3.8.1). [c.701]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.326 , c.327 , c.341 ]

Биохимия (2004) -- [ c.275 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.44 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.240 , c.464 , c.605 , c.611 , c.616 , c.753 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.226 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.61 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.136 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.280 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.103 , c.140 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.62 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.3 , c.3 , c.9 , c.90 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.30 , c.31 , c.71 , c.190 , c.191 , c.197 , c.198 , c.209 , c.214 , c.215 , c.216 , c.217 , c.218 , c.219 , c.220 , c.221 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.10 , c.39 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.30 , c.31 , c.71 , c.190 , c.191 , c.197 , c.198 , c.209 , c.214 , c.215 , c.216 , c.217 , c.218 , c.219 , c.220 , c.221 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.222 ]

Основы гистохимии (1980) -- [ c.186 , c.187 ]

Структура и функции мембран (1988) -- [ c.15 , c.236 , c.244 , c.245 ]

Регуляция цветения высших растений (1988) -- [ c.334 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.253 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.119 , c.129 , c.130 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология