Аминокислоты Кетокислоты производные

Катаболизм аминокислот с разветвленной цепью лейцина, изолейцина и валина—преимущественно осуществляется не в печени (место распада большинства остальных аминокислот), а в мышечной и жировой тканях, в почках и ткани мозга. Сначала все три аминокислоты подвергаются трансаминированию с а-кетоглутаратом под действием одного общего и специфического фермента—аминотрансферазы аминокислот с разветвленной цепью (КФ 2.6.1.42) (не содержится в печени) с образованием соответствующих а-кетокислот. Последующее окислительное декарбоксилирование а-кетокислот приводит к образованию ацил-КоА-производных. [c.459]

Различия в полярности веществ, достаточные для того, чтобы их можно было разделить методом перегонки с паром, обычно обусловлены наличием в молекуле дополнительных функциональных групп. Например, таким способом одноатомные спирты могут быть отделены от двухатомных и многоатомных спиртов. Сходным образом монофункциональные органические кислоты, амины и многие другие летучие соединения могут быть отделены от соответствующих ди- и полифункциональных производных. Более того, дополнительная функциональная группа не обязательно должна иметь тот же характер, что и присутствовавшая первоначально. Поэтому аминокислоты, оксикислоты, нитрокислоты, кетокислоты, кетоспирты и цианкетоны лишь в редких случаях удается перегнать с паром. Фактически общим является правило, согласно которому наличие в молекуле двух или более полярных функциональных групп делает соединение нелетучим. В табл. 7.1 приведены данные, какие группы соединений перегоняются, а какие— не перегоняются с водяным паром. Это правило хорошо иллюстрирует примеры следующих смесей уксусная и щавелевая кислоты, этанол и этиленгликоль, бензойная и фталевая кислоты. В каждой из этих пар первое вещество может быть удалено перегонкой с паром, а второе остается в кубе. [c.425]

Подобно тритию, широкое применение находит долгоживущий радиоактивный изотоп углерода-14. Основным источником этого радиоактивного изотопа является СОг и для коротких химических синтезов С-меченных аминокислот генерируют производные путем изотопного замещения либо в функциональных группах, либо в близких к ним положениях. На схеме (34) представлены пути синтеза большинства щироко используемых аминокислот через [1- С] и [2- С] меченные алкилгалогениды, а-кетокислоты и альдегиды (подчеркнуты интермедиаты синтеза аминокислоты). Пути [c.250]

Пиридоксин и его производные пиридоксаль и пиридоксалин принадлежат к группе витаминов Ве. Пиридоксаль-5-фосфат принимает участие в ферментативных реакциях переаминирования между амино- и а-кетокислотами, декарбоксилирования и рацемизации а-аминокислот, в реакциях расщепления и конденсации Р- и у-заме-щенных а-аминокислот. Реакция переаминирования была открыта советскими биохимиками Браунштейном и Крицман. Шемякин и Браунштейн, а затем Метцлер, Икава и Снел показали, что в процессах переаминирования участвуют шиффовы основания, которые образуются при реакции пиридоксальфосфата и аминокислоты. [c.307]

Енолизация и другие таутомерные процессы встречаются во многих биологических реакциях. Например, перенос аминогруппы с аминокислоты на а-кетокислоту, рассмотренный в предыдущей главе (разд. 17.5), сопровождается таутомерией производного пиридоксамина. Сейчас мы расскажем вам об участии енолизации в спиртовом брожении — биохимическом процессе, посредством которого сахар глюкоза превращается в конечном итоге в этанол этот процесс лежит в основе спиртовой промышленности. Для полноты картины мы опишем спиртовое брожение с самого начала. [c.63]

Синтезы- -аминокислот. Некоторые из описанных выше методов, например метод непосредственного аминирования галоидокислот или метод восстановления азотсодержащих функциональных производных кетокислот, могут применяться для синтеза аминокислот с группами NH2 и СООН в других положениях, чем а-положение. [c.372]

Интересно отметить физиологическое отличие аминокислот О- и -рядов. При реакциях, происходящих в организме под действием ферментов, превращениям, как правило, подвергаются -аминокислоты и их производные (гидролиз ацилированных аминокислот, эфиров, пептидов). Обратные примеры встречаются значительно реже (одним из примеров может служить избирательное окисление О-аминокислот в кетокислоты под влиянием фермента, содержащегося в почках млекопитающих). [c.779]

Фенилаланин и тирозин играют главную роль в образовании растительных фенолов. Они способствуют увеличению количества производных коричной кислоты, кумаринов, лигнинов, флавоноидов и некоторых алкалоидов. Кроме того, они способны распадаться до соединений g( s- 2) и 7( 6- i). В последние годы с помощью исследований на ферментативном уровне достигнут некоторый прогресс в установлении функций этих аминокислот в биосинтетической схеме, ведущей к фенолам. Однако, прежде чем перейти к обсуждению этих работ, следует рассмотреть ферменты, обусловливающие образование фенилаланина и тирозина из соответствующих кетокислот. Образование последних было описано выше в разделе ПА. [c.320]

Методы синтеза а-аминокислот действие аммиака на галогензамещенные жирные кислоты, циангидринный метод (модификация Н. Д. Зелинского), через ацето-уксусный эфир (В. В. Феофилактов), через малоновый эфир, иза-кетокислот. Синтез Р- и (о-аминокислот. Отношение а-аминокислот к нагреванию. Физико-химические свойства а-аминокислот. а-Аминокислоты как внутренние соли изоэлектрическая точка. Оптическая активность природных а-аминокислот (L-ряд), их изображение с помощью проекций Фишера. Химические свойства а-аминокислот. Реакции, свойственные карбоновым кислотам образование солей, эфиров, галогенангидридов. Реакции, свойственные аминам образование солей с кислотами, действие азотистой кислоты, образование N-ацильных и N-алкильных производных, взаимодействие с альдегидами. Реакции переаминирования, окислительного дезаминирования и де- [c.188]

Гидрирование хиральных аминов 21), образующихся из а-кетокислот и оптически активных аминов, также приводит к производным оптически активных а-аминокислот 22). Можно использовать любой оптически активный амин, включая аминокислоту или пептид, желательно только, чтобы К была группой, которая может быть затем количественно удалена из продукта 22) без затрагивания конфигурации нового асимметричного центра. [c.357]

Величины Б скобках вычислены на основании данных, полученных для 2,4-ди-нитрофенильных производных, и, вероятно, являются более точной величиной степени асимметрического синтеза. В других случаях были выделены аминокислоты. Если это не оговорено особо, осуществлялись последовательно гидрирование и гидрогенолиз на катализаторах Р(1 — С и Р(3(ОН)2 соответственно молярное соотношение кетокислоты и амина составляло 1 2. Эти данные взяты пз табл. 7-2, где приведены ссылки на литературные источники. [c.363]

Данное взаимопревращение нуждается в пиридоксальфосфате — производном витамина группы Ве. Альдегидная группа пиридоксальфосфата требуется, чтобы а) образовать имин с аминокислотой I б) сохранять NHг-группу при превращении аминокислоты I в соответствующую кетокис-лоту I в) дать имин с а-кетокислотой II. Интересно, что по завершении всей сложной последовательности реакций пиридоксальфосфат регенерируется и способен принять участие в следующих взаимопревращениях аминокислот и а-кетокислот, известных под названием переаминирования. Эти процессы катализируются комплексом пиридоксальфосфата с ферментом, хотя в реакциях, представленных ниже, показан только пиридоксальфосфат. [c.30]

Эта р-ция - один из путей получения нз производных Т. соед. разл. классов, напр, карбоновых к-т, высших спиртов, простых эфиров, аминоспиртов и аминокислот, а также лактамов макроциклич. кетонов, кетокислот и кеголактонов. [c.583]

Аминокислоты с разветвленной боковой цепью, валин, лейцин и изо лейцин, часто распадаются в организме следующим образом. Пере аминирование приводит к образованию а-кетокислоты, которая под вергается окислительному декарбоксилированию с 06pa30BaHnei ацил-СоА-производного. Последнее затем подвергается р-окисле нию. Какие продукты в этом случае образуются из изолейцина Каким образом они затем превращаются в СО2 Какие затрудненш могут встретиться при катаболизме валина и лейцина Попытай тесь предложить рациональную схему соответствующих ката боли ческих путей. Сравните свои предложения с реально установленны ми путями, приведенными на рис. 14-11. [c.357]

Рис. 8.2. Образование оптически активной аминокислоты путем трансаминирования оптически неактивной а-кетокислоты под действием хирального производного пиридоксамина. Из работы ТасЫЪапа У., Ando М., Kuzuhara Н

Некоторым витаминам принадлежит особо важная роль в азотистом обмене. Подвергаясь в организме фосфорилированию, а в некоторых случаях более сложным превращениям, они дают начало образованию небелковых компонентов ферментов, катализирующих реакции превращения аминокислот. Витамин Ва (флавин) является составной частью кофермента оксидазы О- и .-аминокислот и аминооксидаз. Пантотеновая кислота входит в состав кофермента ацилирования, играющего важную роль в обмене безазотистых соединений, образующихся из аминокислот (а-кетокислот и др.) и ряда азотистых веществ. Фолиевая кислота и ее производные участвуют в процессах, приводящих к использованию метильных групп метионина, формильных, оксиметильных групп (остатков муравьиной кислоты и формальдегида), возникающих при превращении ряда аминокислот (серина, глицина, гистидина, триптофана). Особо важное место в азотистом обмене занимает витамин В( (пиридоксаль). В виде своего фосфорного эфира Вд служит коферментом ряда ферментов, участвующих в превращениях аминокислот. В частности, ферменты, катализирующие переаминирование аминокислот, содержат в виде кофермента пиридоксальфосфат. Авитаминоз В сопровождается, особенно у микроорганизмов, ослаблением и даже прекращением реакций переаминирования. Пиридоксальфосфат является также коферментом декарбоксилаз аминокислот. Вместе с этим тшридоксальфосфат входит (в виде кофермента) в состав ряда других ферментов, участвующих в превращениях определенных аминокислот (триптофана, серина, серусодержащих аминокислот). [c.433]

Декарбоксилазы аминокислот в большинстве своем являются пиридоксалевы-ми ферментами. Выделение СО2 происходит через такое же промежуточное образование основания Шиффа между пиридоксальфосфатом и аминокислотой, как в случае реакций переаминирования (см. 4.2). Направление химического превращения — отщепление СО2 либо изомеризация с образованием основания Шиффа — производного пиридоксамина и а-кетокислоты — определяется природой белка, т. е, апофермента. На этом примере можно еще раз убедиться в том, что белковый компонент комплекса организует и направляет работу кофермента. Здесь уместно добавить, что и серингидроксиметилтрансфераза, рассмотренная в 4.2, также являете пи )идоксалевым ферментом, но структура апофермента предопределяет течение процесса в направлении разрыва связи С —С . [c.146]

Неароматические производные азолонов. Таутомерия этих соединений рассматривалась на стр. 243. У большинства этих соединений размыкание кольца происходит легко. 4Н-Оксазолоны-5 (356) реагируют в мягких условиях с нуклеофильными агентами (например водой, спиртами, аминами) подобно ангидридам кислот (ср. 357). Азлактоны, т. е. 4Н-оксазолоны-5, содержащие экзоциклическую С = С-связь в положении 4 (358), гидролизуются в более жестких условиях [пример (358) (359), NaOH—Н2О)] дальнейший гидролиз дает а-кетокислоты (например 364). Восстановление и последующий гидролиз образующихся в реакции азлактонов применяются в синтезе а-аминокислот (пример 358 363). [c.247]

Реакция а-аминокислот с а-оксокислотами в отсутствие катализатора являются другим случаем, когда азот захватывается карбонильной компонентой после окислительного декарбоксилирования. Например, при простом кипячении водного раствора а-фенилглицина и пировиноградной кислоты появляется запах бензальдегида и образуется аланин. При катализе производными пиридоксаля и ионов металла или ферментативными системами, перенос аминогруппы от аминокислоты на кетокислоту протекает обратимо и без декарбоксилирования. Этот процесс (трансамини-рование) делает а-кето- и а-аминокислоты метаболически взаимо-превращаемыми. [c.244]

Известен ряд других типов биологических окислительных и воостановительных реакций, например обратимое энзиматическое дегидрирование -аминокислот и /(- -)-глутаминовой кислоты до соответствующих иминокислот, подвергающихся затем гидролизу с образованием кетокислот [5], Окисление в животных организмах производных бензола [6] и пиридина [7] до соответствующих гидроксильных соединений [8] , восстановление нитро- и нитрозосоединений и производных гидроксиламвна до амин0 В [9] и наконец, гидрирование тиоальдегидов [10] и дисульфидов [И] до меркаптанов также осуществляются с помощью дрожжей. [c.273]

Количественное определение а-кетокислот можно производить путем декарбоксилирования сульфатом церия [568, 569] или перекисью водорода [570]. К числу других методов, полезных для идентификации кетокислот, относятся получение бисуль-фитных производных, исследование инфракрасных и ультрафиолетовых спектров поглощения, неферментативное переами-нирование с образованием соответствующих а-аминокислот. Некоторые а-кетокислоты, например а-кето- [-метилтиомасляная кислота, дают те же характерные цветные реакции, что и аналогичные им аминокислоты. Ряд методов определения а-кетокислот основан на реакциях карбонильной группы. [c.104]

Синтез белка подробно рассматривается в гл. XVII, но некоторые моменты уместно отметить и здесь. Существует три семейства аминокислот, представители которых являются производными трех а-кетокислот (пирувата, оксалоацетата и а-кетоглутарата) и соответственно трех а-аминокислот (аланина, аспарагиновой кислоты и глутаминовой кислоты). Группа, связанная с а-кетоглутаратом и глутаминовой кислотой, синтезируется вселги живыми организмами из числа аминокислот, происходящих от пирувата, высщие организмы способны синтезировать только часть, и наконец, аминокислоты, углеродный скелет которых образуется из ОА и Асп, совсем не синтезируются в организме млекопитающих, а быть может, и вообще у животных. [c.364]

Кроме того, было показано [29, 30], что выделение и очистка промежуточного производного аминокислоты 22 из а-кетокислоты и хирального амина приводит к большей энантиомерной чистоте аминокислоты, чем получается по стандартной методике, по которой соединение 22 подвергается гидрогенолизу без выделения. Это было неожиданным, так как соединение 22 представляет собой смесь двух диастереомеров, легко различимых в ряде случаев. Вывод, который может быть сделан на основании данных, приведенных в табл. 7-2, состоит в том, что применение катализатора 10% Р(1 — С для гидрирования иминогруппы приводит к более высокой степени асимметрического синтеза, чем применение катализаторов Р10г или Р(1(0Н)2. Более высокая стереоселективность гидрирования при применении Р(1-катализаторов отмечена и другими авторами [8]. [c.362]

Дегидроаминокислоты широко используют в синтезе устойчивых к ферментативному расщеплению пептидов [137]. Их асимметрическое гидрирование — один из наиболее перспективных способов синтеза естественных и модифицированных аминокислот. Предложено также использование дегидроаминокислот в твердофазном синтезе пептидамидов, основанное на применении дегидро-аланина для непосредственного связывания с полимером (с кислотным гидролизом полученного продукта в соответствующий пептидамид и кетокислоту на последней стадии синтеза). Поэтому исследователи большое внимание уделяют разработке удобных методов синтеза дегидроаминокислот и их производных. [c.66]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология