ацилирование гидролиз

Следствием такого электронного строения является низкая ацили-рующая способность амидов они практически не вступают в реакции ацилирования, гидролизуются намного труднее, чем другие функциональные производные. Гидролиз амидов проводится в присутствии кислот или оснований. [c.271]

В биологических системах это большое количество энергии не освобождается сразу, а расходуется небольшими порциями (обычно менее 10 ккал) в сложном ряду химических превращений, включающих фосфорилирование, ацилирование, гидролиз и дегидрирование. При таком механизме использование освобождающейся энергии оказывается более эффективным. [c.30]

На стадии ацилирования происходит нуклеофильная атака карбонильного углерода субстрата обобщенным нуклеофилом активного центра 8ег-195... Н1з-57... Азр-102. В результате ацилирования активного центра происходит поворот остатка 8ег-195 вокруг С —Ср-связей, что сопровождается перемещением атома кислорода на- 2,5А. При этом имидазольная группа Н1з-57 перемещается в сторону растворителя [18]. В результате имидазольная группа Н13-57, будучи включенной в свободном ферменте (и, по-видимому, в комплексе Михаэлиса) в водородную связь с 8ег-195 (рис. 31), в ацилферменте предоставляет свой М атом для образования водородной связи с водой (рис. 32). В итоге активированная молекула воды приобретает способность эффективно атаковать карбонильный- углерод субстрата на стадии деацилирования. При этом образуется кислотный продукт гидролиза и регенерируется свободный фермент. Таков в общих чертах химический механизм гидролитического действия химотрипсина. [c.131]

В реакциях, катализируемых а-химотрипсином, изменение ионной силы раствора также оказывает влияние лишь на эффективную константу скорости ацилирования фермента (/гг ) [14]. Это было использовано для раздельного определения индивидуальных констант в реакциях гидролиза ряда сложноэфирных субстратов с помощью соотношений (6.123)—(6.125) [15], как это показано на рис. 96. [c.245]

В реакциях гидролиза сложноэфирных субстратов, катализируемых а-химотрипсином, изменение ионной силы раствора оказывает влияние лишь на константу скорости ацилирования фермента (йа), в то время как значения констант кз ц Ks (схема 7.1) остаются неизменными [6]. Исходя из данных табл. 4, найти отношение констант скоростей k jk и значение истинной константы Михаэлиса Ks для гидролиза метилового эфира Ы-ацетил-Ь-вали-на, катализируемого а-химотрипсином, при концентрациях КС1, равных 0,1М и 2,7М. [c.149]

Рис. 75. Определение истинной константы Михаэлиса в реакции гидролиза метилового эфира Ы-ацетил-Ь-валина, катализируемого а-химотрипсином, при селективном влиянии ионной силы раствора на константу скорости ацилирования фермента. Концентрации КС1 а — 0,1 М 6 — 0,3 М а — 0,5 М г — 0,8 М ( —1,0 М е—1,5 М ж — 2,0 М 3 — 2,7 М

Полная обработка данной схемы приводит к довольно сложным выражениям для кинетических параметров кат и /Ст(каж) ферментативной реакции. Однако на практике рН-зависимость ферментативных реакций, протекающих по трехстадийному механизму, имеет более простой вид. Как правило, ряд протонированных или депротонированных состояний фермента или не обладают способностью связывать субстрат, или не вступают в реакции ацилирования или деацилирования, что приводит к упрощениям соответствующих схем рН-зависимости. Например, в реакциях гидролиза специфических субстратов, катализируемых а-химотрипсином и трипсином, схема (10.11) упрощается [c.222]

И ГИДРОЛИЗ СЛОЖНЫХ ЭФИРОВ (О-ацилирование) [c.139]

Напишите схемы синтеза ацетофенона а) окислением соответствующего углеводорода б) окислением спирта в) гидролизом дигалогенопроизводного г) ацилированием по Фриделю — Крафтсу д) реакцией Гриньяра. [c.179]

В этих соединениях ацильная группа, соединенная с С(1), очень легко гидролизуется, являясь ацилпроизводным полуацеталя, в то время как остальные ацилированные группы проявляют обычную реакционную способность сложных эфиров. [c.269]

Объектами исследования являлись микроорганизмы, полученные на предыдущем этапе работы [2,3], клетки которых в стандартных условиях осуществляли стереоселективный гидролиз рацемических смесей втор-бутилацетата (штамм 79-54), этил-3-оксибутирата (штамм 78-5), а также парциальное ацилирование гептанола-2 винилацетатом (штаммы 77-47 и 77-33) с образованием энантиомерных соединений высокой оптической чистоты и выходом, близким к теоретическому. [c.82]

На данном этапе исследования осуществлена идентификация указанных штаммов, а также был найден еще один микроорганизм (штамм 76-3), отличающийся способностью осуществлять все три указанных процесса кинетического разделения рацемических смесей (гидролиз втор-бутилацетата, гидролиз этил-З-оксибутирата, ацилирование гептанола-2 винилацетатом). [c.82]

Рис. 43. Свободные энергии образования фермент-субстратного комплекса AGs и ацилфермента Д Gg н свободные энергии активации каталитических стадий ацилирования гидролиза ацилфермента от свободной энергии переноса Д (Зэкстр субстратной группы R из воды в органический растворитель ( -октанол), если в субстрате НСН(ННС0СНз)С(0)0СНз заместитель R

Основные побочные реакции при ацилировании — гидролиз активированного производного карбоновой кислоты. Образование амидной связи в результате сшивания приводит к потере положительного заряда на атоме азота. [c.196]

Кислые эфиры серной кислоты и аминоантрагидрохинонов могут быть приготовлены обработкой ацилированных соединений пиридинсульфотриоксидом в присутствии порошка меди с последующим отщеплением ацильной группы путем гидролиза [328]. [c.60]

После ацилирования аминогруппа становится химически неактивной, или ненуклеофильной. Тем не менее введение ацильной группы часто приходится осуществлять в две стадии полное ацилирование нуклеозида с последующим деаци-лироваиием сахара. Вдобавок гликозидная связь М-ацильных производных обычно менее устойчива к гидролизу. К типичным ацильным группам относятся аце-/ О / О / [c.155]

Рентгеноструктурные исследования показали, что помимо серина-195 в активный центр входят также остатки гистидина (Н1з-57) и аспарагиновой кислоты (А5р-102). Другой остаток гистидина (Н1з-40) не участвует в катализе. Фермент обладает специфичностью к ароматическим аминокислотам. Эфиры ароматических аминокислот — хорошие субстраты этого фермента, и для большинства кинетических исследований в качестве субстратов использовались такие эфиры. Фермент расщепляет пептиды, освобождая карбоксильную группу ароматических аминокислот. После образования комплекса Михаэлиса единственный реакционноспособный 5ег-195 вначале ацилируется, образуя ацилферментное промежуточное соединение с субстратом. Превращение комплекса Михаэлиса в ацилфермент происходит сначала путем образования тетраэдрического интермедиата (разд. 4.4.1), и наконец происходит гидролиз ацилфермента при атаке молекулой воды, так что ацилированный продукт обычно не накапливается. [c.220]

Ацилированные амины нейтральны и не растворяготся ни в водных растворах щелочей, ни в кислотах, но При длительном нагревании с кислотами или щелочами гидролизуются, т. е. сНойа расщепляются на амин и кислоту. Как правило, гидролиз в кислой среде протекает легче, чем в щелочной. [c.583]

В реакции полимерных или олигомерных субстратов, где наблюдается несколько разных по своей природе сорбционных эффектов, ускорение реакции за счет стабилизации (концентрирования) переходного состояния может быть огромным, как, например, при гидролизе сложноэфирной связи в пептидных п-нитрофенилкарбоксилатах, катализируемом папаином. Ферментативный процесс идет через промежуточное образование ацилфермента, образующегося при ацилировании субстратом остатка Суз-25 (см. схему на стр. 19, где X — это п-нитро- [c.47]

Последующее химическое превращение сорбированной молекулы субстрата Идет через промежуточное образование ковалентного соединения, представляющего собой фермент, ацилированный по активному центру. Некоторые промежуточные ацилферменты были выделены в чистом виде [2, 7], и их образование в процессе гидролиза сложноэфирных субстратов получило подтверждение также спектрофотометриче- [c.128]

Те же закономерности характеризуют также и кинетику гидролиза химотрипсином специфических аминокислотных субстратов как на стадии ацилирования, так деацилирования [21, 113]. Пространственное взаимоотношение сорбционной и каталитической областей в активном центре нашло отражение также и в эффективности комплексообразования с химотрипсином бифункциональных ингибиторов, алкил- и фенилалкилборных кислот [114, 115]. [c.150]

Механизм ъ инётической специфичности химотрипсина. Размер химически инертного фрагмента К в субстратной молекуле оказывает влияние не только на связывание субстрата ферментом, но, что более удивительно, иа кинетику химических стадий. Скорость как стадии ацилирования (Аг), так и гидролиза промежуточного ацилфермента [см. уравнение (4.28)] возрастает при увеличении гидрофобности фрагмента Н- Количественное описание кинетической специфичности дает уравнение [c.154]

Рис. 96. Определение индивидуальных констант реакции (6.117) при гидролизе метилового эфира N-аце-тил-L-вaлинa, катализируемом а-химотрипсином, используя селективное влияние ионной силы раствора на константу скорости ацилирования фермента [ 5], если концентрация КС1, М

Реакция гидролиза амида глутаровой кислоты, катализи руемого (о-амидазой, проходит по трехстадийному механизму [8]. Исходя из данных табл. 12, определить, какая из двух стадий — ацилирование или деацилирование — лимитирует скорость ферментативной реакции, если кинетика гидролиза глутарамата регистри ровалась по выделению аммиака (продукт Р1 на схеме 7.12). [c.152]

Гидролиз метилового эфира N-бeнзoил-L-aлaнинa, катализируемый трипсином, протекает по трехстадийному механизму, причем для этой реакции скорость-лимитирующей стадией является ацилирование. На основании данных рН-зависимости реакции гидролиза (табл. 19) вычислить значения рК ионогенных групп свободного фермента и кинетически существенны промежуточных соединений фермента и предложить схему рН-завиоимости ре-акций [c.235]

Обрабатывая экспериментальные данные (табл. 19) обычным способом, находим, что величина ккяг зависит от состояния двух ионогенных групп фермент-субстратного промежуточного соединения с р/С а = 6,7 и рК ь — , и ккат/Кт(нат) зависит от состояния одной ионогенной группы свободного фермента с рКа=7,. Для данной ферментативной реакции стадией, лимитирующей скорость гидролиза, является ацилирование (йг С з), поэтому фор- [c.241]

Ацилирование 1,3-дитианов с последующим гидролизом [c.425]

Ацилирование енаминов с последующим гидролизом (реакция Сторка) [c.426]

Различие в реакционной способности экваториально и аксиально ориентированных функциональных групп можно иллюстрировать также тем фактом, что, например, аксиальная гидроксильная группа в ряду производных циклогексана ацилируется медленнее, чем экваториальная, а полученный аксиальный сложный эфир также медленнее и гидролизуется. Считают, что при ацилировании или гидролизе реакция протекает в конформации с экваториальной гидроксильной группой если она в исходном веществе аксиальна, то предварительно должна осуществиться конверсия в экваториальную форму. Относительные скорости ацилирования изомерных ментолов должны, согласно этим представлениям, падать в ряду ментол — изоментол — неоизоментол — неоментол, что и подтверждается экспериментом. [c.364]

Однако можно защитить аминогруппу, проведя ацилирование первичных и вторичных ароматических аминов. Образовавшиеся при этом амиды спокойно вступают в реакции электрофильного замещения, давая орто- и иара-монопроизводные. Последующий гидролиз амидной функции восстанавливает аминогруппу в ароматическом кольце. [c.110]

Для ацилирования фенолов чаще всего используют хлорангидриды и ангидриды кислот, обычно в щелочном растворе. Так как гидроксид-анионы катализируют гидролиз сложных эфиров, реакцию ведут на холоду, постепенно до.бавляя ацилирующий агент (реакция Шоттен— Баумана) [c.264]

Ранее нами были найдены микроорганизмы, клетки (или обезвоженные ацетоном клетки) которых способны эффективно осуществлять сгереоселесгивный гидролиз рацемических смесей вторичного бутилацетата, этил-З-оксибутирата и/или парциальное ацилирование (К,8)-гептанола-2 винилацетатом с образованием энантиомерньпс соединений высокой оптической чистоты и выходом близким к теоретически возможному. На данном этапе проведено исследование дополнительных каталитических возможностей найденных биокатализаторов с целью разработки новых методов стереоселективного разделения рацемических смесей аминов и спиртов с помощью клеток микроорганизмов. [c.41]

Новый путь получения оз,ш-дикарбоновых кислот, описанный Х 10-нигом (1959), заключается в конденсации циклогексанона с вторичным амином, например морфолином, и ацилировании образующегося енамина при помощи хлорангидрида себациновой кислоты. После кислотного гидролиза (применяемого для удаления енаминной группы), расщепления кольца и восстановления гидразином и щелочью в три-этаноламине получают м.со-докозандикарбоновую кислоту [c.67]

Реакция Фриса. — Ф ис установил (1908), что ацилированные производные фенола при нагревании с хлористым алюминием превращаются в изомерные о- или ге-оксикетоны, чаще—в смесь обоих изомеров. Эти кетоны находятся в реакционной смеси в виде хлоралюминиевых солей. Для ваделения свободных оксикетонов соли подвергают гидролизу льдом с сопяной кислотой [c.304]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология