Специфичность действия уреазы

Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Любые изменения (модификации) в структуре субстрата делают его недоступным для действия фермента. Примерами таких ферментов могут служить аргиназа, расщепляющая в естественных условиях (в организме) аргинин, уреаза, катализирующая распад мочевины, и др. [c.142]

Изучите свойства фермента уреазы, выполнив лабораторные работы Специфичность действия уреазы и Термолабильность уреазы . [c.344]

Гомогенные катализаторы отличает большая, чем у гетерогенных, селективность или специфичность действия. (Все каталитические центры одинаковы и химически, и энергетически.) Наивысшая селективность присуща биологическим катализаторам. Среди них немало ферментов с абсолютной специфичностью. Так, например, фермент уреаза ускоряет гидролиз мочевины O(NH2)2, и только мочевины. Основной технологический недостаток гомогенных катализаторов — необходимость их вьщеления из конечной смеси продуктов и реагентов с неизбежными потерями катализатора. Поэтому ограниченный промышленный масштаб имеют лишь процессы гомогенного катализа кислотами и основаниями, стоимость которых невелика. [c.176]

Работа 42. Специфичность действия уреазы [c.76]

Необходимо подчеркнуть, что специфичность действия выражена у различных ферментов в неодинаковой степени. Принято говорить о существовании ферментов, обладающих относительной и абсолютной специфичностью действия. В первом случае речь идет о ферментах, под влиянием которых изменяется ряд близких по химическому строению веществ, во втором — о ферментах с очень узким диапазоном действия. К числу первых относятся, например, многие протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта (пепсин, трипсин, химотрипсин и др.). Представителем вторых является, например, уреаза (см. стр. 137) — фермент, расщепляющий мочевину на СОа И ННз. [c.124]

Абсолютная специфичность — это действие каждого фермента на вещество строго определенного химического состава. Например, фермент уреаза катализирует только гидролиз мочевины, фермент пепсин — только расцепление белков, каталаза действует лишь на пероксид водорода. [c.167]

В последние годы благодаря использованию ферментов функции ионселективных электродов удалось существенно расширить и сделать их применимыми для быстрого клинического анализа на глюкозу, мочевину, аминокислоты и другие метаболиты. Такие электроды называются ферментными электродами или электрохимическими сенсорами. Создание электродов с указанными свойствами оказывается возможным благодаря тому, что ряд ферментов обладает высокой специфичностью, т. е. способностью катализировать превращения одного единственного вещества из многих сотен и даже тысяч веществ близкой химической природы. Если, например, фермент катализирует реакцию, в ходе которой изменяется pH среды, то рН-чувствительный электрод, покрытый пленкой геля или полимера, содержащей этот фермент, позволит провести количественное определение только того вещества, которое превращается под действием данного фермента. Из мочевины в присутствии фермента уреазы образуются ионы МН+. Если ионселективный электрод, чувствительный к ионам ЫН , покрыть пленкой, содержащей уреазу, то при помощи его можно количественно определять мочевину. Ферментные электроды — один из примеров возрастающего практического использования ферментов в науке и технике. [c.138]

Самнер (1926) впервые выделил чистый кристаллический фермент и назвал его уреазой вследствие специфичности его к мочевине как субстрату. Уреаза катализирует гидролиз мочевины до двуокиси углерода и аммиака. В настоящее время в чистом или почти чистом виде известны сотни ферментов. Все они — белки, некоторые содержат также небелковые простетические группы, необходимые для действия ферментов. [c.713]

Энзимы являются биологическими катализаторами, и значительное число их идентифицировано. Катализ энзимами гораздо более специфичен, чем катализ кислотами и основаниями каждый энзим катализирует только небольшое число различных реакций. Некоторые энзимы обладают абсолютно специфичным действием например, уреаза катализирует только расщепление мочевины [c.283]

Другие гидролитические ферменты могут проявлять большую, чем химотрип-сии, специфичность при катализе и большую селективность в отношении геометрических изомеров, с которыми они реагируют. Так, действие уреазы полностью специфично, и ее действие распространяется только на реакции гидролиза мочевины до двуокиси углерода и аммиака большинство гидролитических ферментов можно использовать для разделения производных о и ь-аминокислот, проводя с их помощью селективный гидролиз производного одного только ь-изомера. [c.131]

Действие ферментов избирательно. Некоторые ферменты абсолютно специфичны. Например, уреаза катализирует только гидролиз мочевины. Другие ферменты активны по отношению к определенным химическим связям. Так, липаза катализирует гидролиз сложных эфиров всех жирных кислот. [c.301]

Одним из наиболее удивительных свойств ферментов является их высокая специфичность. В некоторых случаях специфичность по отношению к субстрату практически абсолютна. В течение многих лет полагали, что единственным субстратом для фермента уреазы является мочевина, а единственным субстратом для сукцинатдегидрогеназы — сук-цинат. Даже после долгих поисков удалось найти лишь одно или два соединения с очень близкой структурой, на которые действовали указанные ферменты [c.40]

Одним из наиболее характерных свойств большинства энзимов является высокая специфичность их действия. Так, например, уреаза гидролизует только мочевину, фосфатаза — только эфиры фосфорной кислоты. Некоторые энзимы обладают и стереоспецифическим действием. Так, например, мальта-за гидролизует только а-гликозиды (стр. 313), а эмульсин —только р-гли-козиды. [c.306]

Сведения о составе активных центров и их групп более полны по отношению к тем ферментам, у которых эти группы имеют небелковую природу. В тех случаях, когда сам белок образует активный участок на поверхности молекулы, исследование затрудняется из-за сложной топографии этой поверхности и данные о составе активных центров менее надежны. Фермент, как правило, ускоряет однотипные реакции, т. е. это катализатор, который проявляет свойство избирательности или специфичности. Отношения между ферментом и его субстратом сравнивали с отношением ключа к замку. На самом деле специфичность ферментов изменяется в широких пределах. Так, фермент уреаза катализирует одну-единственную реакцию разложения мочевины и ни на какие другие субстраты не действует. Этот фермент обладает абсолютной специфичностью. Но, например, ферменты, катализирующие гидролиз сложных эфиров, гораздо менее специфичны в выборе субстрата и действуют ня эфирные связи различно. [c.96]

Пределы специфичности у разных ферментов неодинаковые. Одни ферменты обладают абсолютной специфичностью, ускоряют одну единственную реакцию. Например, уреаза катализирует гидролиз мочевины, но уже не действует на метилмочевину. Другие ферменты осуществляют катализ реакций определенного типа независимо от того, какие конкретные вещества в них взаимодействуют или распадаются. Ведущий признак для этих ферментов — характер разрушаемой или созда- [c.9]

Детальное изучение специфичности ферментов показало, что пределы ее у разных ферментов различны. Одни ферменты обладают абсолютной специфичностью, т. е. каталитически ускоряют одну-единственную реакцию. Примером такого фермента может служить уреаза. Другие ферменты осуществляют катализ реакций определенного типа независимо от того, какие конкретные вещества в них взаимодействуют или распадаются. Основным признаком для ферментов этого типа является характер разрушаемой или создаваемой связи. Такие ферменты характеризуются, следовательно, групповой специфичностью. Некоторые ферменты отличаются стереохимической специфичностью, т. е. действуют толысо на один из пространственных изомеров Примером могут служи >ь уже упоминавшиеся выше ферменты, расщепляющие а- и Р-метилглюкозиды. [c.111]

По сравнению с другими катализаторами ферменты в большинстве случаев обнаруживают высокую специфичность 3.3.9]. С одной стороны, каталитическая активность может быть направлена исключительно на определенное соедин ние (субстратная специфичность). Так, уреаза катализирует только одну единственную реакцию — гидролиз мочевины (абсолютная субстратная специфичность). Многие дегидрогеназы, эстеразы и гликозидазы действуют не только на свои природные субстраты, но также и на аналогичные по строению соединения относительная субстратная специфичность), С другой стороны, многие ферменты катализируют только один определенный тип реакции реакционная специфичность). Так, эстеразы расщепляют самые разнообразные сложные эфиры, дегидро- [c.658]

Изомеразы — ферменты, катализирующие реакции изомеризации. К ним, в частности, относятся такие ферменты, как мутаротаза, катализирующая реакцию мутарота-ции — превращения а-глюкозы в р-глюкозу акоиитаза, катализирующая изомеризацию лимонной кислоты в изолимонную кислоту, и ряд других. Однако наряду с групповой специфичностью есть ферменты, обладающие абсолютной специфичностью. Уреаза способна разрушать только мочевину и больше ничего мальтаза из проростков ячменя действует только на мальтозу и неактивна к другим а-глюкозидам аргиназа действует на [c.252]

Специфичность действия составляет одну из характернейших особенностей ферментов, побудившую ферментологов к частому сопоставлению ферментно-субстративного комплекса с замком и ключом. Действительно, известно много примеров, когда незначительные изменения структуры субстрата приводят к тому, что он теряет способность взаимодействовать с данным ферментом. Так, например, субстратом фермента уреазы является мочевина, но если метилировать одну из аминогрупп этого вещества, то уреаза уже не будет взаимодействовать с ним. Таким образом, единственным субстратом уреазы является мочевина, разлагаемая каталитически на аммиак и углекислоту. [c.55]

Специфичность ферментов можно подразделить на следующие 1) абсолютную специфичность, например, уреаза, ускоряющая гидролиз мочевины, не оказывает никакого действия на ее производные 2) абсолютную групповую специфичность, когда фермент катализирует превращение определенных категорий соединений, например, алкогольдегидро-геназа катализирует окисление в присутствии специфического [c.501]

Специфичность ферментов можно подразделить на следующие 1) абсолютную специфичность, например, уреаза, ускоряющая гидролиз мочевины, не оказывает никакого действия на ее производные 2) абсолютную групповую специфичность, когда фермент катализирует превращение определенных категорий соединений, например, алкогольдегидрогеназа катализирует окисление в присутствии специфического субстрата (см, ниже) этилового спирта в альдегид, но она способствует, хотя и в меньшей степени, и окислению неразветвленных спиртов нормального строения 3) относительную групповую специфичность, которой обладает трипсин, способный гидролизовать пептидную связь и действовать как экстраза при условии, что карбонильная группа пептидной или эфирной связи принадлежит лизииу или аргииину----аминокислоте, боковая цепь которой имеет положительный заряд 4) стереохимическую специфичность (ферменты способны отличать свой субстрат от его оптического изомера, например, оксидаза -аминокислот нэ действует на -аминокислоты). Стереоспецифичность указывает, что во взаимодействии субстрата с ферментом должно участвовать по крайней мере три из четырех заместителей у оптически активного атома углерода. [c.507]

Строение диалкил- и алкилалкоксифенилмочевин наводит на мысль, что расщепление этих соединений может происходить по реакции типа классической реакции разложения мочевины под действием уреазы и приводить к образованию соответствующих анилинов. Уреаза щироко распространена в микроорганизмах и растениях, но, по-видимому, абсолютно специфична и действует только на саму мочевину. Самнер и Сомерс [92] испытали много потенциальных субстратов, включая замещенные мочевины и родственные им соединения, и сообщили, что уреаза не гидролизует ни одно из этих соединений. [c.110]

Специфичность действия. Наи-больпгим различием между неорганическими катализаторами (такими, как платина и никель) и ферментами, возможно, является специфичность действия последних. Например, платина может служить катализатором для ряда реакций. Действие ферментов специфично липаза катализирует расщепление эфирной связи между глицерином и жирными кислотами в жирах, но она не действует на белки и углеводы уреаза отличается высокой сиецифич-ностью — она катализирует расщепление только одного соединения — мочевины. Другие ферменты обладают стереохимической специфичностью оксидаза / -аминокислот сие- [c.332]

Так как в процессе гидролиза аргинина отщепляется мочевина, то систематическое название аргиназы—Ь-аргинин-уреогидролаза. Эта реакция широко представлена в природе, являясь заключительной ста дией биосинтеза мочевины— одного из конечных продуктов распада азотсодержащих веществ. Для аргиназы, как и для уреазы, характерна абсолютная специфичность действия. [c.132]

Ферменты природного происхождения, являясь катализаторами биохимических реакций, отличаются от обычных химических катализаторов высокой специфичностью, в силу которой действуют строго на одно вещество (субстрат) или очень небольшое число близких по химической структуре веществ. Данная особенность обеспечивается уникальной структурой активных центров ферментов, определяющих эффективность связывания только со своим субстратом и исключающих связывание других веществ. Классическим постулатом энзимологии является стерическое соответствие структуры молекулы субстрата структуре активного центра фермента, то есть каждый фермент подходит к субстрату, как ключ к отпираемому замку. В то же время степень специфичности ферментов варьирует. Принято различать абсолютную, абсолютную групповую, относительную групповую и оптическую виды специфичности. Абсолютная предусматривает только сродство к одному субстрату, не взаимодействуя даже с родственными по структуре субстратами. Примером может служить фермент уреаза (карбамидаминогидролаза), катализирующая гидролиз мочевины. Этот фермент был выделен в ГНЦЛС из семян столовых арбузов доказана его специфичность, изучены основные биохимические свойства [18, 19]. [c.163]

Механизм действия ферментов до конца не раскрыт. Наиболее общим представлением является система замок — ключ (фермент — субстрат), выдвинутая Э. Фишером в 1894 г. и развитая Дж. Холдейном в 1930 г. Согласно этой теории, молекула субстрата точно соответствует по своей форме некоторому участку на молекуле фермента. Причем при связывании субстрата с ферментом его связи, подлежащие изменению, несколько растягиваются, что облегчает их последующий разрыв. Многие ферменты строго специфичны уреаза — катализирует только гидролиз мочевины аргиназа — гидролизует только Ь-аргинин до L-opнитинa и мочевины. [c.567]

Характерной особенностью ферментов является специфичность их действия. Каждый фермент действует на строго определенный субстрат. Специфичность бывает абсолютная, когда фермент действует на один субстрат (уреаза), групповая— когда фермент действует на ряд соединений с определенными атомными группировками (липаза), а также стереохими-ческая — когда фермент действует на определенные стереоизомеры (р-глюкозооксидаза). Активность ферментов в клетке строго регулируется. Процесс биосинтеза ферментов находится под генетическим контролем. Активность ферментов регулируется концентрацией конечных и промежуточных продуктов превращения субстрата, а также условиями окружающей среды. [c.82]

По сравнению с простейшими катализаторами для ферментов характерна высокая специфичность их действия, которая не всегда одинаково выражена у различных ферментов. Наряду с ферментами высокоспецифичными, такими как гликозидазы, ускоряющими гидролиз только определенных дисахаридов, или таким, как уреаза, расщепляющая только мочевину, имеются и ферменты, не обладающие строгой специфичностью, как, например, пептидгидролазы, ускоряющие гидролиз целого ряда соединений, построенных по общему типу, начиная от некоторых простейщих дипептидов и кончая высокомолекулярными белковыми веществами. [c.38]

В начале XX в. Эмиль Фишер провел первые систематические исследования по изучению специфичности ферментов. Тогда же начали появляться работы, посвященные кинетике ферментативных реакций, и бьии сформулированы теории действия ферментов. Но лишь в 1926 г. впервые был получен очищенный фермент в кристаллическом виде. Это была уреаза, которую выделил из семян кана- [c.227]

А И В, рис. 12.16). Считают, что в этой полости располагается лктивный центр фермента, и действие фермента часто сравнивают с положением ключа в замке. Такая аналогия облегчает понимание высокой субстратной специфичности, проявляемой многими ферментами. Например, уреаза катализирует гидролиз мочевины HaN ONHz, но не действует на биурет NH2 ONH ONH2. [c.274]

Ферменты, подобно белковым веществам, термолабильны, т. е. неустойчивы при высокой температуре. Каждый отдельный фермент проявляет способность ускорять реакцию только при определенном значении pH. Характерное свойство ферментов — их специфичность, т. е. способность ускорять реакцию превращения только одного вещества или близких ему по природе веществ. Различают три вида специфичности ферментов абсолютную, когда фермент действует только на одно определенное вещество, например, фермент уреаза разрушает только мочевину, фермент инвер-таза расщепляет только дисахарид сахарозу, не затрагивая мальтозу, лактозу и другие дисахариды относительную, когда фермент обладает более широким диапазоном действия, как, например, фермент пепсин, действуя на пептидные связи, способен расщеплять разнообразные белковые вещества, а фермент трипсин гидролизует не только пептидные, но и эфирные связи оптическую, или стереохимическую, когда действие фермента проявляется только на одном стереоизомере, например, а-глюкозидаза действует только на а-глюкознды, но не на р-глюкозиды. [c.61]

Различают несколько типов специ(]щчности абсолютная, абсолютная групповая, относительная групповая и стереохимическая, или оптическая. Абсолютной специфичностью обладают ферменты по отношению только к данному субстрату и не взаимодействуют даже с близкородственными молекулами. Такая специфичность хара р-на, например, для уреазы, асцартазы, аргиназы. Абсолютная групповая специфичность выражается в том, что фермент может действовать на ряд близких субстратов, имеющих о ий тип строения, причем имеет значение не только определенный тнп связи, но и структура прилегающего к ней радикала или радикалов. Примером могут служить глюкозидазы, карбоксипептидаза. [c.128]

Уреаза действует совершенно специфично. Она расщепляет только мочевину. При этом сначала образуются Og и NHg, которые затем соединяются, в зависимости от наличия или отсутствия буфера, в углекислый или карбаминовокислый аммоний (NH4), 03 или O(NH2)ONH4. Встречается в бактериях, грибках, во многих высших растениях, а также у некоторых беспозвоночных животных. У позвоночных, повидимому, совсем ее нет. [c.343]

Для действия ферментов характерна специфичность а) абсолютная — фермент катализирует превращение строго определенного вещества (уреаза расщепляет только мочевину на С02 и ЫНз) б) относительная — фермент катализирует превращения одного типа связей в ряду близких по химическому строению веществ (например, липаза катализирует разрыв сложноэфирных связей независимо от типа радикала) в) групповая относительная — то же, но для разрыва связи важны образующие ее атомные группировки. Все протеолити- [c.62]

Абсолютная специфичность. Абсолютной специфичностью обладают ферменты, катализирующие только одну реакцию и действующие на один определенный субстрат. Классическим примером абсолютной специфичности может служить действие фермента карбамид—амидогидро-лазы (уреазы), катализирующей гидролиз мочевины и не оказывающей заметного действия ни на одно из ее [c.221]

Каким образом ферменты осуш,ествляют свою каталитическую функцию В XIX в. было установлено, что расщепление белков, крахмала и жиров на их составные части происходит в пищеварительном тракте под действием ферментов. То, что брожение также является результатом ферментативного катализа, было позже показано братьями Бухнер. Двадцатью годами раньше Кюне ввел термин энзим (от греч. еп гуте в дрожжах ) для обозначения неорганизованных ферментов , чтобы отличать их от бактерий, которых также называли ферментами. Вслед за работами Фишера по специфичности ферментов, Михаэлис и другие исследователи сформулировали элементарные закономерности ферментативного катализа, а Самнер выделил в 1926 г. фермент уреазу в кристаллическом виде. С тех пор выделены сотни ферментов, каждый из-которых является более или менее специфичным в отношении определенной химической реакции многие получены в кристаллическом состоянии. Доказано, что каждый фермент представляет собой уникальный, индивидуальный белок. [c.14]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология