Гормоны белковые молекулярный вес

Белки - природные высокомолекулярные соединения, являющиеся структурной основой всех живых организмов. К ним относятся ферменты - катализаторы многочисленных реакций в живых организмах, дыхательные пигменты, многие гормоны. Число встречающихся в природе белков крайне велико, их частью являются а-аминокислоты НзЫ - СН(К) - СООН, где Е - углеводородный радикал алифатического или ароматического ряда, либо гетероциклический радикал, содержащий серу и азот. Различие в химическом строении белков обусловлено количеством и порядком чередования аминокислот в молекуле. Белковые молекулярные цепочки располагаются в пространстве в виде спирали или волокон. Главная особенность белков - способность самопроизвольно формировать пространственную структуру, свойственную только данному виду растения, т.е. они обладают памятью макромолекулы белков могут записать , запомнить и передать наследству информацию. В этом состоит химический механизм самовоспроизведения. [c.56]

Наряду с гормонами белкового строения известны и гормоны, представляющие индивидуальные химические вещества с относительно низким молекулярным весом. [c.396]

Молекулярные механизмы действия фитогормонов. Практическое использование фитогормонов основано на глубоком знании молекулярных механизмов их действия, изучению которых в связи с этим придается большое значение. В настоящее время выявлена общая принципиальная схема образования фитогормонов, реализации их регуляторного действия, включающая биосинтез предшественников, связывание со специфичным к данному гормону белковым рецептором с образованием активированного гормон-рецепторного комплекса, воздействие этого комплекса на геном растения и (или) на активность определенных ферментативных систем. [c.332]

Если еще сравнительно недавно среди ученых шли споры об общих принципах строения белков (о типе связи аминокислот друг с другом), то теперь органическая химия перешла к углубленному изучению отдельных конкретных белков, к выяснению их химического строения. Объектами этого изучения служат главным образом белковые гормоны, ферменты, сравнительная простота которых (невысокая молекулярная масса) облегчает задачу исследователя. В то же время изучение именно этих объектов позволяет подойти к решению огромной важности проблемы — связи физиологической активности и химического строения белка. [c.342]

Влияние, которое оказали результаты рентгеноструктурного анализа белков на изучение их фракций, детально рассматривается в следующем томе настоящего издания. Здесь хотелось бы обратить внимание на то, что наличие уже в течение нескольких десятилетий уникальной структурной информации все еще не привело к концептуальному развитию или переосмыслению представлений о природе и принципах функционирования белков, сложившихся до становления кристаллографии макромолекул. Ставшие доступными данные рентгеноструктурного анализа о пространственном строении белковых молекул не вызвали качественных изменений в понимании биокатализа, гормон-рецепторных взаимодействий и многих других явлений. Функционирование биосистем молекулярного уровня не обрело строгой трактовки в рамках сформулированных ранее концепций ферментативных и иных реакций, равно как и последние не получили на основе структурных данных своей объективной оценки. По-прежнему, фундаментальные различия между обычными химическими реакциями в растворе и реакциями, осуществляемыми ферментами, продолжают видеться в напряжении и деформации субстрата при его сорбции в активном центре в сторону переходного состояния, в индуцированном соответствии и принудительных конформационных изменениях фермента, в его изна- [c.75]

К типичным гликопротеинам относят большинство белковых гормонов, секретируемые в жидкие среды организма вещества, мембранные сложные белки, все антитела (иммуноглобулины), белки плазмы крови, молока, овальбумин, интерфероны, факторы комплемента, группы крови, рецепторные белки и др. Из этого далеко не полного перечня гликопротеинов видно, что все они выполняют специфические функции обеспечивают клеточную адгезию, молекулярное и клеточное узнавание, антигенную активность опухолевых клеток, оказывают защитное и гормональное, а также антивирусное действие. [c.91]

При объединении аминокислот в белковую цепь образуются пептидные связи —ЫН—СО—. На одном конце цепи находится —СОО -группа (С-конец), на другом — группа —Ы Нз (Ы-конец). Молекулярные веса белков варьируют в широких пределах — от нескольких десятков тысяч (рибонуклеазы) до нескольких миллионов (гемоцианины). Характерные молекулярные веса отдельных полипептидных цепей, входящих в состав молекулы белка, порядка 20 000, что соответствует примерно 150—180 аминокислотным остаткам (средний молекулярный вес аминокислотного остатка равен 117). По установившейся терминологии молекулы, содержащие менее 100 аминокислотных остатков, называют не белками, а полипептидами. Таковы некоторые гормоны, например инсулин, адренокортикотропин (см. стр. 74). Полипептидами часто называют также синтетические полиаминокислоты и их производные. [c.68]

Белки — высокомолекулярные соединения, молекулярная масса которых лежит в широком диапазоне и может доходить до нескольких миллионов. Белковые соединения с меньшей молекулярной массой называются пептидами. Многие белки и пептиды применяются как лекарственные препараты, это — ферменты, гормоны, антибиотики, сыворотки. [c.407]

Это отнюдь не новая область. Выпекать хлеб и сбраживать сусло люди научились тысячи лет назад. Процессы ферментации, разделения и очистки давно и хорошо известны. Но с появлением сведений о молекулярной структуре и основных аспектах химии генетического материала в биотехнологии началась новая эра. (см. разд. Ш-Е). Она ознаменовалась разработкой процедур сращивания генов, позволяющих химикам использовать бактерии для производства сложных биологически активных молекул. Были найдены ферменты, способные разрывать цепи ДНК в нужных местах и вводить в них чужеродную ДНК с новыми химическими связями. Модифицированная ДНК вырабатывает белки в соответствии с заложенным в нее измененным кодом. Этими белковыми продуктами могут быть гормоны, антитела или другие нужные нам сложные химические соединения со специфическими свойствами и функциями. Вырабатываемый бактериями с внедренным геном человека интерферон, по-видимому, окажется ценным средством лечения целого ряда болезней. Уже появился на рынке инсулин человека, производимый методом сращивания генов. Активность в этой области высока, и коммерческие предприятия возникают быстро. [c.130]

Исключительное значение имеет производство медицинских белковых препаратов гормонов, антисывороток, анатоксинов, белков крови, кровезаменителей и иных средств, применяемых как для лечебных, так и профилактических целей. Белки играют важную роль в нормальных и патологических процессах организма исследования их свойств (в частности гемоглобина) позволили расшифровать молекулярные основы некоторых заболеваний, в связи с чем возник термин молекулярные болезни. Говоря о них, имеют в виду определенные изменения в структуре молекул функционально важных белков, которые являются причиной тех или иных нарушений в организме. Все расширяющееся изучение белковых веществ открывает пути глубокого познания процессов жизнедеятельности и их сознательного регулирования. По-видимому, наиболее важным и характерным свойством белков является их способность быть катализаторами, осуществлять ферментативные функции. [c.39]

Из приведенного выше краткого описания белковых гормонов видно, что большинство из них представляет собой белки с низким молекулярным весом. Многие из гормонов устойчивы к действию кислот, органических растворителей и к нагреванию. Это указывает на то, что их молекулы обладают жесткой внутренней структурой. Малая величина молекул белковых гормонов позволяет им проходить через клеточные мембраны. Благодаря этому свойству гормоны могут покидать места, где они образуются, и проникать в клетки, на которые они действуют. Очевидно, однако, что высказанные здесь соображения требуют экспериментального подтверждения и что мы еше весьма далеки от понимания механизма гормонального действия. [c.325]

В последние десятилетия органическая химия подошла к углубленному изучению отдельных конкретных белков, к выяснению их химического строения. Объектами этого изучения служат главным образом белковые гормоны, которые обладают сравнительно простым строением (невысокой молекулярной массой), благодаря чему облегчается задача исследователя. В то же время, изучая именно эти объекты, можно подойти [c.588]

Молекулярная масса белков колеблется от 6000 до нескольких миллионов дальтон. Так, молекулярная масса гормона инсулина составляет 5733, рибонуклеазы (фермента, расщепляющего РНК) — 12 640, миоглобина (белка мышц) — 17 ООО, гемоглобина — 64 500, глобулина сыворотки крови — 176 ООО, миозина (белка мышц) — 493 ООО. Масса белковых молекул влияет на скорость их передвижения в биологических жидкостях. [c.239]

Структура рибонуклеазы. После того как Сэнгер разработал методы определения последовательности расположения аминокислот в белковой молекуле, другие исследователи также приступили к изучению более крупных молекул белка. Мур и Штейн и их сотрудники в 1960 году определили строение фермента рибонуклеазы. Этот белок с молекулярным весом 13 700 содержит 124 аминокислотных остатка в одной цепочке. Свернутая кольцом цепочка соединена в четырех местах дисульфидными группами цистина так, как эт показано на рис. 218. Последовательность аминокислот была определена и для некоторых полипептидов, обладающих свойствами гормонов был изучен также белок вируса табачной мозаики, содержащий 158 аминокислотных остатков. [c.319]

Гормонами называют вещества, образуюпщеся в органах внутренней секреции, постунаюпще в кровь и участвующие в регулировании функций организма. Некоторые гормоны — белковые вещества, например инсулин — гормон поджелудочной железы или гормоны гипофиза. Инсулин уже выделен в чистом виде, изучены аминокислоты, из которых построена его молекула. Известны гормоны со сравнительно небольшим молекулярным весом. Помимо инсулина, хорошо изучены адреналин — гормон надпочечников, тироксин — гормон щитовидной железы, половые гормоны. [c.390]

Настоящий справочник отличается от имеющихся тем, что в нем не только описана химическая структура и биологическая роль основных биохимических компонентов живой клетки, но и охарактеризованы пути метаболизма данных компонентов в живом организме. Он состоит из семи разделов, в каждом из которых в алфавитном порядке дана соответствующая тepминoлorиЯi В разделах Белки , Нуклеиновые кислоты , Углеводы , Липиды приведены структурные формулы и показана биологическая роль биохимических компонентов клетки, описаны и проиллюстрированы схемами основные пути распада и синтеза важнейших биологически активных молекул. В разделе Ферменты содержатся сведения о типах ферментативного катализа, скорости ферментативных реакций, единицах измерения ферментативных реакций, о принципах классификации ферментов, регуляции биосинтеза и активности ферментов. Раздел Витамины включает характеристику отдельных представителей водо- и жирорастворимых витаминов. Особое внимание уделено ферментным реакциям, в которых участвуют витамины, приведены данные о содержании витаминов в продуктах питания, о суточной потребности человека в витаминах, о применении витаминов и витаминных препаратов в медицинской практике, сельском хозяйстве и т. д. В разделе Гормоны -освещены достижения по биохимии пептидных, белковых и стероидных гормонов. Рассмотрены вопросы биосинтеза, механизм действия гормонов на молекулярном уровне, взаимодействие гормонов с [c.3]

Кортизон используют в медицине как мощное противовоспалительное и противоаллергическое средство, однако при длительном приеме он оказывает сильное побочное действие. В медицине применяются и многие другие, родственные ему соединения (кортикостероиды). Адренокор-тикотропный гормон (АКТГ) — белковый гормон, стимулирующий выработку кортикостероидов корой надпочечников. Молекулярная масса этого гормона 3500 АКТГ крупного рогатого скота содержит 39 аминокислотных остатков. И этот гормон используют в медицине. [c.421]

Молекулярная организация мембран. Структурная основа М. 6-липидный бислой. В продольной плоскости м.б. представляет собой СЛ0ЖН5ГЮ мозаику из разнообразных липидов и белков, причем их распределение по пов-сти М. б. неоднородно. В нек-рых М. б. имеются обширные участки липидного бислоя, практически свободные от белков (напр., в эритроцитах белки занимают только 35% площади пов-сти всей М.б., в микросомах-23%). При высоком содержании белка в М. б. липиды не образ5тот сплошной бислой, а располагаются в виде отдельных вкраплений между белковыми молекулами. Сам липидный бислой в мембране может иметь доменную структуру в результате, напр., сосуществования несмешиваемых липидных фаз, находящихся в двух разл. физ. состояниях - гелевом и жидкокристаллическом. Часть липидов в М. 6. может находиться также в составе т. наз. небислойных фаз (мицеллярная фаза, гексагон. фаза и др.). Ассоциации липидов в М.б. способствует также их взаимод. с многозарядными катионами (Са " , Mg и др.), периферич. белками, нек-рыми мембраноактивными в-вами (напр., гормонами). [c.30]

В последующих главах рассматриваются результаты конформацион-1 0го анализа большой серии природных олигопептидов. Их пространст- енное строение практически полностью определяется взаимодействиями ежду близко расположенными в цепи остатками, и поэтому они представляют собой естественные объекты исследования средних взаимодействий. Здесь нельзя было ограничиться анализом единичных примеров в силу по крайней мере двух обстоятельств. Во-первых, изучение конформационных возможностей природных олигопептидов является, как станет ярно позднее, самым ответственным и сложным, но в то же время 1 иболее интересным этапом на пути к априорному расчету трехмерных структур белков. Очевидно, понимание пространственного строения и механизма спонтанной, быстрой и безошибочной укладки белковой последовательности в нативную конформацию невозможно без установления инципов пространственной организации эволюционно отобранных низко- лекулярных пептидов. Между природными олиго- и полипептидами нет четко очерченных границ, и количественная конформационная теория лее простых молекул является естественной составной частью конформационной теории более сложных соединений той же природы. Во-вторых, Й1ание пространственной организации и динамических конформационных свойств природных олигопептидов - гормонов, антибиотиков, токсинов и т.д. - необходимо -вакже для изучения молекулярных механизмов узнавания, действия и регуляции биосистем, выявления структурно-функциональных особенностей пептидов и белков. [c.233]

Таким образом впервые была определена структура фермента, имеющего молекулярный вес более 10 ООО. Это было достигнуто в той области белковой химии, где окончательное подтверждение структуры при помопщ синтеза, как это было в случаях некоторых антибиотиков и гормонов, кажется на данном уровне развития науки невыполнимой задачей. Проблема определения структуры [c.416]

Химическая природа. Инсулин является белком (молекулярный вес 6000) Это первый белковый гормон, химическая природа которого расшифрована. Молекула инсулина построена из 2 полипептидных цепей — мономеров, из которых цепь А содержит 21 аминонислотный остаток, а цепь Б—30 аминокислотных остатков. Полипептидные цепи связаны между собой дисульфидными мостиками за счет сульфгид-рильных групп молекул цистеина. Расположение аминокислот в полипептидных цепях А и Б полностью расшифровано Сэнджером, а в 1963 г. другими авторами осуществлен синтез инсулина. [c.95]

Описанные явления относятся к так называемым молекулярным болезням и намечают новый подход к лечению различных заболеваний, заключаюш,ийся в восстановлении нормального строения уродливых молекул. Показано также, что незначительные изменения строения белковой молекулы приводят к изменению выполняемых ею биохимических функций. Так, например, гормон гипофиза (синтезирован в 1954 г.), вызывающий сокращение мышц матки, и вазопрессин, изменяющий кровяное давление, различаются строением лишь двух аминокислот изолейцин и лейцин оксито-цина заменены в вазопрессине соответственно фенилаланином и аргинином. [c.282]

Интересные результаты получены в области синтеза биополимеров. В 1955 г. был синтезирован циклический декапептид—антибиотик грамицидин, выделенный ранее из Ba illus brevis. В 1961 г. синтезирован синтетический пептид, воспроизводящий и по свойствам и по строению фрагмент белкового гормона. Разработаны методы синтеза полинуклеотидов — простейших моделей нуклеиновых кислот. Все эти достижения в области исследования строения, функций и синтеза биополимеров позволили на другом, новом — молекулярном уровне подойти к изучению жизненных процессов. Есть все основания предполагать, что в ближайшее время нас ждут большие и интересные открытия в мире познания самых сложных и тонких областей жизнедеятельности организма (передачи наследственности, деятельности нервной системы, явлений иммунитета и т. д.). [c.58]

Гормоны, образующиеся в эндокринных железах, поступают из этих желез непосредственно в кровоток, который доставляет их к месту действия. В течение последних нескольких лет выяснено химическое строение тех гормонов, которые являются производными стеринов, формула же адреналина — гормона мозгового вещества надпочечников — известна умге давно. Указанные гормоны представляют собой соединения со сравнительно небольшим молекулярным весом, гормоны же щитовидной, пара-щитовидной и поджелудочной желез, а также гормоны гипофиза представляют собой белки или производные белков с высоким молекулярным весом. Они отличаются от гормонов с низким молекулярным весом не только величиной своих молекул, но также своей термолабильностью и самим механизмом действия. Изучение строения этих гормонов, выделенных при помощи обычных методов химии белка, показало, что они построены из хорошо известных аминокислот. До сих пор, однако, не удалось установить, какие именно молекулярные группы определяют высокую физиологическую активность этих гормонов. В этой области дело обстоит так же, как и в области изучения гидролитических ферментов, относительно строения функциональных групп которых мы также знаем очень мало, несмотря на многочисленные теории, выдвинутые в последнее время для объяснения механизма ферментативного действия. В химии гормонов положение еще менее удовлетворительно, так как мы не имеем даже возможности выдвинуть какую-либо более или менее обоснованную теорию механизма их действия и должны ограничиваться простым описанием их свойств. При дальнейшем изложении особое внимание будет уделено описанию тех свойств, которые отличают один гормон от другого и всю группу белковых гормонов от других белков. [c.312]

Гонадотропный гормон мочи осаждается при насыщении сернокислым аммонием, но не осаждается сульфосалициловой кислотой [115]. Он инактивируется пепсином и трипси-1ЮМ, но не пепт1 дазами, что подтверждает представление о его белковой природе [116]. Очищенный гормон содержит 8,4% азота и 18% углеводов [117] и не содержит примесей фосфора и серы [117, 118]. Молекулярный вес этого гормона 100 000 из углеводов он содержит главным образом гексозамин-дигалактозу [119]. [c.323]

Секретин представляет собой вещество белковой природы, выделяемое слизистой двенадцатиперстной кишки его принято рассматривать как активатор секреции панкреатического сока. Секретин расщепляется трипсином он осаждается при полуна-сыщении сернокислым аммонием и содержит 13,8% азота [132]. Молекулярный вес секретина меньше 1 800, и его молекулы ие содержат свободных аминогрупп [133]. Поскольку секретин образуется не в эндокринной железе, некоторые исследователи полагают, что его не следует причислять к гормонам. Те же сомнения высказывались и по отношению к так называемым гормонам желез желудка, кишечника и некоторых других органов. Присутствие этих гормонов постулируется на основании их физиологического действия, однако до сих пор ни один из них не был обнаружен химическими методами [134]. [c.324]

Адренокортикотропные гормоны. Точно так же, как образование стероидных гормонов половых желез контролируется белковыми гормонами передней доли гипофиза, образование и выделение стероидных гормонов коры надпочечников контролируется одним из гормонов передней доли гипофиза — адренокортикотропиым гормоном (АСТН) или кортико-тропином Уже давно было сделано наблюдение, что удаление гипофиза вызывает атрофию коркового слоя надпочечников, а такл(е, что сырые экстракты передней доли гипофиза оказывают действие, до некоторой степени сходное с де11ствием коры надпочечников, и могут поддерживать или восстанавливать функцию коры надпочечников после удаления гипофиза. На основании этого наблюдения было сделано предположение, что между деятельностью обеих желез существует взаимная связь. В настоящее время чистый гормон выделен путем фракционированного высаливания и изоэлектрического осаждения . Этот гормон представляет собой протеин с изоэлектрической точкой около 4,6—4,8 его молекулярный вес равен приблизительно 20 000. Введение этого гормона нормальным крысам оказывает такое же влияние на углеводный обмен, как и введение 17-оксикортикостерона До сих пор еще не вполне ясно, влияет ли этот белковый гормон также и на минеральный обмен. После введения его нормальной женщине было отмечена увеличенное выделение стероидов мочи. [c.451]

Лютенизирующий гормон действует совместно с фолликулостимулирующим гормоном на половые железы. Этот гормон называют также гормоном, стимулирующим интерстициальные клетки. Лютенизирующий гормон, также белковой природы, у овец имеет молекулярный вес 40 000, у свиней — 100 000. У разных видов животных этот гормон различается по составу аминокислот и серологически. [c.196]

Фолликулостимулирующий гормон (ФСГ). Фолликулостимулирующий гормон получен в весьма очищенном виде из гипофизов овец. При введении в организм гипофизэктомированных крыс он вызывает у них развитие фолликулов в яичниках, но не устраняет иные явления, наблюдающиеся в результате гипофизэктомии. По своей химической природе ФСГ оказался сложным белком — глюкопротеидом с молекулярным весом 67 ООО. При переваривании трипсином он расщепляется с потерей активности. При воздействии пепсином при рН=4,0 ФСГ расщепляется, образуя полипептиды, сохраняющие еще в значительной мере гормональную активность. Из гипофизов свиней был получен фолликулостимулирующий гормон, также оказавшийся белковым веществом, но все же несколько отличавшийся по своим физичес1 им свойствам от того же гормона, выделенного из гипофиза овец. [c.159]

Цитозольный механизм действия характерен для гормонов, имеющих липофильную природу и способных проникать внутрь клеток через липидный слой мембраны (стероидные гормоны, тироксин). Эти гормоны, проникая внутрь клетки, образуют молекулярные комплексы с белковыми цитоплазматическими рецепторами. Затем в составе комплексов со специальными транспортными белками гормон транспортируется в клеточное ядро, где вызывает изменение активности генов, регулируя процессы транскрипции или трансляции (см. главы 11 и 12). Таким образом, в то время как пептидные гормоны влияют на постсин-тетические события, стероидные гормоны оказывают воздействие на геном клетки. [c.294]

Изучение ковалентной первичной структуры белка следует начать прежде всего с определения числа и типов полипептидных цепей, из которых он состоит, а также с установления размеров каждой из них. Во многих случаях отдельная изолированная белковая субъединица состоит из одной цепи, однако в природе распространены и многоцепочечные белки. Их возникновение может быть связано с расщеплекием одной исходной цепи. В гл. 11 и 12 описаны методы, с помощью которых обычно можно разделить цепи в соответствии с их зарядом или молекулярной массой. Теми же способами можно приближенно определить их размеры. Иногда более точные размеры получают путем анализа химическим методом отношения числа концевых остатков к их общему числу или из данных об аминокислотном составе с учетом того, что количества наименее распространенных аминокислот в цепи должны выражаться целыми числами. Среди всех известных белков самые короткие цепи встречаются в некоторых полипептидных гормонах, например в секретине или глюкагоне, и в ряде карликовых белков, таких, как ферредоксин, содержащих от 25 до 100 аминокислот. Более типичны пептидные цепи, включающие от 100 до 500 аминокислот. Наибольшая из известных цепей состоит более чем из 3000 остатков, однако такие длинные цепи встречаются редко, если не считать фибриллярных белков. [c.65]

Мы не можем с уверенностью сказать, в чем причина более высокой эффективности уабаинсодержащего сорбента по сравнению с дигоксинсодержащим. Теоретически можно было бы ожидать более высокой эффективности от аффинной колонки, полученной на базе самого антигена (или гаптена), а не его-аналога, особенно такого, для которого константа связывания с антителами более чем в 10000 раз ниже, чем константа связывания антигена. Такое представление основано на предположении, что на колонке будет сорбироваться только избыток свободных меченых антител, не связавшихся с молекулами свободного антигена в тестируемом образце. При скорости потока через колонку 34 мкл/с время пребывания комплекса [анти-г,ен — антитело] в контакте с сорбентом составляет лишь 17 с. По сравнению с константой первого порядка скорости диссоциации такого комплекса, составляющей -- 2 10 с , это время сравнительно мало. (Константа связывания антител с дигоксином, определенная методом равновесного связывания, составляет 5 10 л-МОЛЬ . ) В настоящее время мы исследуем возможности применения аналогичного подхода для определения других антигенов. Это могло бы оказаться весьма удобным для создания систем диагностического тестирования антигенов, которые доступны лишь в очень ограниченных количествах или с трудом поддаются очистке, таких, как малодоступные белковые антигены типа полипептидных гормонов или раковых опухолевых маркеров. В подобных случаях для иммобилизации вместо чистого (или частично очищенного) антигена можно было бы использовать синтетический пептидный фрагмент, полученный с помощью автоматического пептидного синтеза или методов молекулярного клонирования. Такие фрагменты могли бы выступать в роли относительно недорогих аналогов антигена для получения аффинного сорбента. [c.253]

Исследование этих вопросов стимулировалось в последние десятилетия успехами в изучении химического состава, молекулярной организации и функции биологических мембран, а также примембранных слоев. Внешние примембран-ные слои плазматических мембран содержат белковые гли-копротеидные, мукополисахаридные и гликолипидные компоненты, ионы двухвалентных металлов — Са + и М +, ряд ферментов фосфатазы, р-амилазы, мальтазы, рецепторы, гормоны и другие биологически активные вещества. [c.66]