Ферментная единица

Скорость ферментативной реакции, которая определяется количеством субстрата, прореагировавшего в единицу времени, находится в зависимости от количества субстрата, количества фермента и ряда других факторов (температуры, [Н+], присутствия продуктов ферментативной реакции, активаторов и ингибиторов, степени чистоты ферментного препарата). При малых количествах субстрата скорость ферментативной реакции возрастает пропорционально количеству субстрата при избыточных количествах субстрата — постепенно падает. При оптимальных или избыточных количествах субстрата скорость ферментативной реакции обычно прямо пропорциональна количеству фермента, таким образом скорость реакции возрастает вдвое при увеличе- [c.39]

Молекулярной активностью фермента называют величину, показывающую число молей субстрата, превращаемых за одну минуту одной молекулой фермента в условиях субстратного насыщения. Она равна числу ферментных единиц в одном микромоле фермента. Молекулярную активность можно определить только для достаточно чистых ферментов. Когда субстрат является полимером или веществом со многими превращаемыми связями, вместо числа молекул субстрата учитывают число связей, превращаемых ферментом. [c.514]

Концентрацию фермента рекомендуется выражать в величинах Е на I мл раствора, а удельную активность — в ферментных единицах Е на I мг белка. Последняя величина зависит от чистоты препарата, и поэтому при определении удельных каталитических активностей недостаточно очищенных препаратов фактически указывают лишь нижний предел активности, а для двух произвольных ферментов с различным молекулярным весом сравнение удельных активностей в общем случае не отражает их истинные каталитические свойства. В отличие от этого молекулярная активность фермента, равная эффективной константе скорости распада фермент-субстратного комплекса, является более точной физико-химической характеристикой. Эту величину определяют как число молекул субстрата, превращаемого за 1 мин одной молекулой фермента в условиях субстратного насыщения. Она равна числу ферментных единиц Е в одном микромоле фермента, поскольку сама единица количества фермента Е выражена в микромолях субстрата, превращаемого за 1 мин. Естественно, что молекулярную активность можно определить лишь для достаточно чистых ферментных препаратов. Связь между удельной и молекулярной активностью выражается соотношением [c.59]

Международного биохимического союза рекомендован единый условный способ выражения абсолютных количеств фермента. За единицу количества фермента (Е) принимается такое его количество, которое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата в 1 мин в стандартных условиях действия фермента (температура 25°, оптимальная концентрация субстрата и оптимальное значение pH). Производными единицами являются кило-Е (1000 Е) и милли-Е (0,001 Е). Содержание фермента в биологическом материале и в выделяемых ферментных препаратах может быть выражено числом единиц фермента на 1 мг веса или 1 мг белкового азота. Эта величина носит название удельной активности фермента. Сам по себе этот термин нельзя признать вполне удачным, поскольку здесь идет речь о содержании фермента в материале. Термин активность правильнее относить к свойствам фермента (см. ниже раздел Активность ферментов ). [c.10]

За единицу активности принимается начальная скорость гидролиза КМЦ (концентрация 10 г/л), равная 1 мкмоль образующихся ВС в минуту в рН-оптимуме активности фермента при 40° С. Лля характеристики препарата используют удельную активность, т.е. активность, расчитанную на 1 г ферментного препарата. [c.147]

В фармации контроль качества ферментных препаратов осуществляется путем определения единиц каталитической активности, содержащихся в единице массы ферментного препарата. Об активности фермента судят по количеству превращенного субстрата или образовавшегося продукта реакции за определенный промежуток времени. Во избежание ошибок при определении каталитической активности ферментных препаратов следует помнить, что [c.323]

Величина Аз характеризует активность фермента как катализатора. За условную единицу количества фермента Е ферментную единицу) принимают такое количество, которое необходимо для превращения одного микромоля субстрата в 1 мин при стандартных условиях температуре 25 °С, оптимуме pH и при субстратном насыщении. Согласно этому определению количество Е находят по предельной начальной скорости превращения субстрата. Концентрацию фермента выражают в числе ферментных единиц на 1 мл раствора, а удельную активность — в числе ферментных единиц на 1 мл белка. Удельная активность для недостаточно очищенных препаратов дает нижний предел активности. [c.513]

Лля приближенных расчетов может быть использована более простая формула определения активности (в международных единицах — мкмоль/мин на 1 г ферментного препарата или 1 мл раствора фермента) [c.147]

Совокупность экспериментальных данных, теоретический анализ, аналогии с гемоглобином привели к построению модели, объясняющей механизм регуляции активности ферментов следующим образом. Молекула фермента состоит из нескольких одинаковых субъединиц, в каждой содержится один специфический центр для связывания различных типов молекул (частиц субстрата или химических регуляторов). Молекула белка, состоящая из определенного ограниченного числа единиц, всегда имеет ось симметрии. Полагают, что молекула фермента может быть в двух состояниях, сохраняя при каждом из них свою симметрию. Эти два состояния различаются по энергии связей между субъединицами в менее напряженном состоянии молекула фермента избирательно присоединяет активатор и субстрат, в более напряженном — ингибитор. Соединяясь с ферментом, данная разновидность молекул — субстрат, активатор или ингибитор — будет усиливать дальнейшее связывание молекул своей категории. При изменении относительных концентраций молекул субстрата или регуляторов равновесие может сдвигаться в ту или другую сторону. Так осуществляется взаимодействие (противоположно направленное или кооперативное) центров связывания в ферментной частице фермент реализует действие различных сигналов, переходя в одно из двух возможных равновесных состояний. [c.92]

Высокая активность ферментных систем микробов на единицу биомассы. Она значительно выше, чем у растений или животных. При использовании сырья с большей удельной актив- [c.100]

При переработке крахмалсодержащего сырья норма расхода глубинных культур микроорганизмов или концентрированных ферментных препаратов исчисляется в единицах АС (активности а-амилазы) и ГлА (глюкоамилазной активности), затрачиваемых на осахаривание 1 т перерабатываемого крахмала, включая крахмал осахаривающих материалов. Норма расхода ОМ устанавливается в зависимости от выбранной продолжительности брожения (табл. 48— 50), при этом даже в случае ее сокращения (48 ч и менее) сохраняются все технико-экономические показатели процесса, включая надбавку на выход спирта (0,8 дал из 1 т крахмала при трехсуточном брожении), и величина остаточных несброженных углеводов бражки. [c.155]

Ход выделения и очистки ферментных белков контролируется чаще всего по двум основным показателям определению активности и определению количества белка в системе. Иными словами, за ходом очистки следят по возрастанию удельной активности материала, которое выражается числом единиц фермента в 1 мг белка. Кроме того, на каждом этапе определяют общую (сум- [c.138]

Анализ кофермента А производится по методу, описанному Капланом и Липманом [1], которые привели также хороший обзор (со ссылками на литературу) ранних работ, посвященных этому коферменту. Экстракты из печени голубя после автолиза (частичное разрушение) прекращали ацетилировать сульфаниламид. Способность ацетилировать восстанавливалась при добавлении кофермента А. При концентрировании среды эта способность увеличивалась пропорционально увеличению содержания кофермента А. Ход ацетилирования контролировался по уменьшению концентрации сульфаниламида, которая определялась колориметрически. Единица кофермента А возвращала ферментной системе половину ее максимальной активности. [c.250]

Все ферменты — белки, и в первом приближении все белки — ферменты. Получены данные, что так называемые структурные белки рибосом, митохондрий, хлоропластов и мембран обладают ферментативной активностью. Рибосома составлена из немногочисленных типов белковых единиц. По-видимому, точно так же обстоит дело с митохондриями и хлоропластами. Число видов неферментных белков в клетке сравнительно очень невелико — около 100, тогда как число видов различных ферментных белков достигает от 1000 до 10 ООО. Одна- [c.15]

Удельная активность ферментного препарата выражается в единицах фермента на один миллиграмм белка. [c.99]

Активность неочищенных или малоочищенных ферментных препаратов при биохимическом изучении растений выражается до сих пор в произвольно выбранных ферментных единицах, как правило, рассчитываемых на единицу веса анализируемого вещества. [c.135]

Молекулярная активность — число молекул субстрата (или эквивалентов затронутых групп), превращаемых за 1 мин одной молекулой фермента при оптимальной концентрации сугбсграта иди число ферментных единиц в I микромоле фермента. Это понятие соответствует црежнему число оборотов. фермента, [c.115]

Механизм действия металла как активатора биохимических реакций в первую очередь определяется формой связи между компонентами, составляющими отдельную ферментную единицу, т. е. металлом, специфическим белком и простетической группой (в ферментах, содержащих ее). Природа связи отдельных микроэлементов в каталитической единице в свою очередь зависит от физико-химических свойств самого металла и тех соединений, с которыми он тем или иным способом связан в своей деятельности, будь он необходимой конституционной частью энзима или только металлом-активатором. Скорость и направление реакции, катализируемой тем или иным ферментом, определяется природой взаимодействия между отдельными компонентами энзиматической цепи — ферментом и субстратом, которые во многом зависят от свойств металла. [c.22]

Ферменты этой группы в основном представляют либо очень прочный комплекс специфического белка и металла, как это имеет место во многих медьсодержащих белках, либо столь же прочное комплексное соединение белка, металла и простетической группы. Такую сложную ферментную единицу мы имеем в случае порфириновых и некоторых других железо- и медьсодержащих катализаторов. Оба металла могут и не являться конституционными составляющими ферментов, а быть неспецифическими активаторами биохимических процессов, находясь в активном центре комплекса металл—фермент (белок) в последнем случае они выполняют ту же роль, что и марганец, кобальт, магний, цинк — металлы-катализаторы реакций, осуществляющихся с участием разнообразных групп ферментов. [c.146]

Величину к наз. эффективной каталитич. константой скорости процесса, параметр - константой Михаэлиса. Значение к определяется величинами Л,- наиб, медленных стадий каталитич. р-ций и иногда наз. числом оборотов фермента (ферментной системы) характеризует число каггалитич. циклов, совершаемых ферментной системой в единицу времени. Наиб, распространены ферменты, имеющие значение для специфич. субстратов в диапазоне 10 -10 с . Типичные значения константы Михаэлиса лежат в интервале 10" -10- М. [c.81]

Мальтазиая активность характеризует способность ферментного епарата катализировать расщепление дисахарида мальтозы до юкозы и выражается числом единиц мальтозы в 1 г препарата. [c.293]

В отличие от нуклеиновых кислот нуклеотидные коферменты не являются веществами полимерного характера и, несмотря на свое порою весьма сложное строение, должны быть отнесены к обычным органическим соединениям, м10лекулярный вес которых не превышает нескольких сотен водородных единиц. Как видно из самого названия, биологическая роль нуклеотидных коферментов состоит в том, что они, будучи связаны со спе-цифически.ми белковыми образованиями — апофер.ментами, играют роль простетических групп ферментных систем. Нуклеотидные коферменты [c.174]

Глюкоамилазная активность характеризует способность ферментного препарата катализировать расщепление растворимого крахмала до глюкозы и -выражается числом единиц активности в 1 г препарата. [c.287]

Под экзоглюкозидазной активностью подразумевается активность всех компонентов целлюлазного комплекса, продуцирующих глюкозу при гидролизе КМД, за исключением целлобиазы. За единицу экзоглюкозидазной активности ферментного препарата принимается начальная скорость образования глюкозы из КМЦ (10 г/л), выраженная в мкмоль/мин в pH оптимуме действия комплекса при 40° С. Для характеристики препарата или культуральной жидкости используют удельную активность, расчитанную на [c.148]

Активность ферментного препарата определяют по начальной скорости накопления окраски с учетом разведения раствора фермента в реакционной смеси. Удельную активность выражают в условных единицах — ЛА490 в минуту. [c.150]

Зная, как тот или иной фактор влияет на эффективность гидролиза целлюлозы, с помощью математического моделирования можно найти оптимальные условия проведения процесса и прогнозировать его результаты. Например, компьютерный расчет, проведенный в рамках рассматриваемой модели, показал [57, 59], что в случае реакционной системы делигнифицированная целлюлоза - целлюлазы из ТАопдгЬгаскгаЫт теоретически возможны следующие результаты по продуктивности. При активности ферментного препарата 60-70 единиц по фильтровальной бумаге на 1 грамм целлюлозы, несмотря на достаточно высокую степень кристалличности субстрата (80%), продуктивность реактора периодического действия с перемешиванием по сахарам может составить 1,5-1,6 г/(л ч), а реактора колонного типа (при дос- [c.180]

Сами по себе эти катализаторы обычно вялы и не могут идти в сравнение с активными гетерогенными катализаторами. Но зато они обладают ясно выраженной способностью ферментных простетических групп активироваться молекулярными аддендами и носителями. В ряде случаев эта активация достигает десятков или сотен относительных единиц, хотя ни в одном случае еще не был достигнут уровень ферментной активности. Весьма замечательной чертой такой активации является частое отсутствие строгой избирательности между активным элементом, с одной стороны, и активирующим балластом и носителем — с другой. Например, каталазная, оксидаз-ная и пероксидазная функции ионов железа в десятки и сотни раз усиливаются при взаимодействии с самыми различными веществами с порфирином (гемин), окси- и кетокислотами, сульфамидозолом, с поверхностью углей (особенно азотсодержащих) и другими адсорбентами. [c.48]

Ферменты-это функциональные единицы клеточного метаболизма. Действуя в строго определенной последовательности, они катализируют сотни многостадийных реакций, в ходе которых расщепляются молекулы питательных веществ, запасается и преобразуется химическая энергия и из простых молекул-предше-ственников строятся макромолекулы, входящие в состав клетки. Из большого числа ферментов, принимающих участие в метаболизме, можно вьщелить особый класс регуляторных ферментов, которые могут воспринимать различные метаболические сигналы и в соответствии с ними изменять свою каталитическую активность. Благодаря действию таких ферментов все ферментные системы в клетке функционируют координированно, что обеспечивает гармоническое рав- [c.226]

Количество фермента, обычно выражаемое в принятых единицах, определяется по скорости ферментной реакции при заданных условиях регистрации активности. В 1961 г. комиссия по ферментам Международного биохимического союза сформулировала правила, которые позволили унифицировать величины, выражающие количество ферментов. За единицу предложено принимать то количество любого фермента, которое катализирует при оптимальных условиях превращение в минуту одного микромоля субстрата. Когда молекула субстрата сложна (например, это частицы белков, полисахаридов) и фермент в ней может превращать несколько разных связей, то принято вместо одного микромоля субстрата говорить о числе микроэквивалентов группы (числе связей), затрагиваемых в реакции. Активность рекомендуется определять при 30° С. Концентрации субстратов, pH среды и другие условия должны быть оптимальными для данного фермента. Активность его узнают по начальной скорости реакции. [c.45]

Кофермент извлекают из культуральной среды, оставшейся после промышленной ферментации, при помощи адсорбции на угле [9], затем элюируют щелочным раствором ацетона и адсорбируют из кислого раствора. Получают образец, имеющий активность 64 единиц/мг. Выход составляет 40%. Полученное таким образом вещество содержит значительные количества дисульфидной формы R—S—S—R, а также примеси. После восстановления цинком в 0,5 н. соляной кислоте его осаждают ацетатом окиси ртути в виде —S—Hg—S—производного. Последнее промывают водой, суспендируют в воде и разрушают сероводородом. Жидкость сливают с осадка и пропускают через колонку со смолой Duolite S-ЮО (Н+-форма). При промывании 0,2 н. соляной кислотой удаляется большинство примесей. После этого кофермент элюируют водой и подвергают лиофильной сушке. Выход препарата составляет 20%, а активность — 384 единиц/мг. Чтобы избежать разложения, его высушивают в вакууме при 34°. Если считать, что из ферментного препарата, полученного по этой методике, удалена вся вода, то содержание в нем чистого кофермента будет составлять [c.249]

В фотосинтетической единице за счет стока энергии на одну или несколько молекул пигмента с приданной ей ферментной системой работа осуществляется очень эффективно даже при слабых освещенностях. Считается, что насыщение фотосинтеза соответствует таким освещенностям, при которых реакционный центр фотосинтетической единицы поглощает. (перерабатывает) около 50 квантов в секунду (А. Б. Рубин, 1968). Всего в одном хлоропласте содержится в среднем около 2405 фотосинтетически активных центров. [c.149]

АДФ ИЛИ УДФ — играет преимущественную роль в процессе расщепления сахарозы по второму механизму. Показано лишь, что при использовании сопряженной ферментной системы риса, в которую входят зерна крахмала (крахмалсинтетаза) и растворимый фермент (са-харозосинтетаза), гликозильные единицы сахарозы для образования крахмала используются значительно эффективнее в присутствии АДФ, чем в присутствии УДФ [125, 126] (фиг. 69). Отсюда следует, что в развивающемся семени риса путь АДФГ, по-видимому, доминирует в превращении сахароза — крахмал. [c.152]