Аланин в белках

Аминокислоты и белки. Большое биологическое значение имеют аминокислоты — соединения со смешанными фунК циями, в которых, как в аминах, содержатся аминогруппы — N11 и одновременно, как в кислотах,— карбоксильные группы —СООН. В качестве примера можно привести простейшие аминоуксусную кислоту, или глицин, и аминопропионовую кислоту, или аланин. Строение других природных аминокислот этого типа можно выра-зить приведенной ниже общей формулой (где R — углеводородный радикал, который может содержать и различные функциональные группы) [c.497]

Отсюда ясно, что для успешного синтеза белков необходимо последовательное присоединение аминокислот с малой степенью образования побочных продуктов. Этого можно добиться, используя защитные группировки для аминогрупп, карбоксильных групп и боковых цепей, потенциально способных участвовать в реакции. В качестве примера вернемся к синтезу Gly-Ala если аминогруппа глицина защищена (превращена в химически неактивную), то взаимодействие молекул глицина между собой невозможно. Далее, если карбоксильная группа аланина также защищена, то единственная возможная реакция — взаимодействие карбоксильной (активированной) группы глицина и аминогруппы аланина с образованием искомого дипептида. [c.68]

Макромолекулы простейшего белка—фиброина шелка—состоят из отдельных звеньев, образованных сочетанием глицина МН,СИ,СООН и аланина МН,СН(СН,)СООН [c.10]

Мы уже указывали, что для белков характерна амидная, или пептидная, связь. Эта связь образуется в результате конденсации (см. разд. 24.4 и 24.5) двух аминокислотных молекул. В качестве примера укажем, что аланин и глицин образуют [c.447]

Все аминокислоты природных белков являются -аминокислотами и, кроме глицина, не имеющего асимметрического атома, содержат такую же асимметрическую группировку, как -аланин [c.279]

Поэтому аминокислоты природных белков можно рассматривать как производные Ь (+)-аланина, у которого водородные атомы при р-углероде замещены различными группами. На этом основании все а-аминокислоты белков с асимметрическим углеродом являются соединениями -ряда (стр. 204), независимо от того, в каком направлении они вращают плоскость поляризации. О-Изомеры а-амино-кислот в природных белках не встречаются и животными организмами не усваиваются. [c.280]

В 1951 г. Полинг выдвинул в качестве модели пространственного строения белковых молекул так называемую а-спи-раль, в которой полипептидную цепь надо представлять себе в виде нити, обвивающей поверхность цилиндра. Соседние витки располагаются таким образом, что между группами ЫН и СО каждого третьего звена устанавливаются водородные связи (рис. 65). Один виток спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка. Степень развития спирали зависит от природы белка и внешних условий. Так, например, поли-1-аланин начинает приобретать в чистой воде конформацию а-спирали, если в полипептидной цепи содержатся более 10 звеньев. В присутствии неорганических солей спираль лучше стабилизируется за счет гидрофобных взаимодействий. [c.636]

Первое исходное вещество — глицин — образуется при гидролизе клея, полученного из субпродуктов животных, второе — аланин — можно получить почти из всех белков. [c.19]

Названия аминокислот производятся от названий соответствующих кислот с добавлением приставки амино-. Однако аминокислоты, входящие в состав белков, имеют также исторически сложившиеся практические названия, например аминоуксусная кислота иначе называется гликоколом или глицином, аминопропионовая — аланином и т. д. [c.345]

Белки свеклы имеют кислотные свойства (точка коагуляции при pH 3,5), содержат больше кислых аминокислот — глутаминовую, аспарагиновую и др. Они гидролизуют с образованием низкомолекулярных пептидов и аминокислот аланин- валин, гликокол, лейцин, изолейцин, фенилаланин, -аминомасляная, тирозин, серии, треонин, цистин, метионин, пролин, триптофан, аспарагиновая, глутаминовая, гистидин. [c.6]

В тканях растений Ц. довольно быстро распадаются с отщеплением боковой цепи и далее с разрывом пуринового кольца более устойчивы (но менее активны) их транспортные формы, а также запасные формы - конъюгаты, к-рые Ц. образуют с глюкозой, аланином и нек-рыми белками, присоединяя их к атомам N кольца или атомам О боковой цепи. [c.389]

Остальные алифатические аминокислоты, входящие в состав белков,— аланин, валин, лейцин и изолейцин не дают специфических реакций. [c.470]

Точно такая последовательность обнаружена и в щелочных фосфатазах млекопитающих (причем для этих ферментов характерна такая же потребность в ионах металла) [50]. Эта последовательность аналогична последовательности аминокислот в активных центрах сериновых протеиназ с той лишь разницей, что у щелочных фосфатаз вместо остатка глицина стоит аланин. Возможно, эти две группы ферментов эволюционировали от общего белка-предшественника [51]. [c.119]

По данным работ [161. 196]. Горизонтальной пунктирной линией вверху обозначена собственная удельная сжимаемость глобулы (средняя по всем глобулярным белкам). —эксперимент. О — аддитивный расчет. Стрелки, направленные вниз, означают величину гидратационного вклада в К 1М для глобулярных белков она отсчитывается от значения сжимаемости глобулы, для полностью развернутых цепей — от нуля, поскольку в этом случае собственная сжимаемость молекулы отражает ничтожно малую сжимаемость вандер-ваальсовых объемов аминокислотных остатков. / — рибонуклеаза 2 — лизоцим 3 — миоглобин — полиглутаминовая кислота 5 — поли-0,1-аланин — коллаген нативный [161, 202] 7 — коллаген деструктурированный (желатина) [200] [c.59]

Глицин и аланин — простейшие из аминокислот, входящих в состав белков. Из природных белковых веществ выделено свыше 20 различных аминокислот. Среди них имеются и другие одноосновные моноаминокислоты, подобные глицину и аланину, а также двухосновные и диаминокислоты. Многие из аминокислот белков содержат, кроме карбоксильных и аминогрупп, и другие группировки гидроксильные, серусодержащие, радикалы ароматических (стр. 330) и гетероциклических (стр. 411, 424) соединений и др. [c.279]

Аланин (а-аминопропионовая кислота) СНз—СНЫНа—СООН (стр. 279). Бесцветное кристаллическое вещество с темп, плавл. 295° С (с разложением). Ь (+)-Аланин входит в состав всех белков особенно много его в белке шелка. Является первойа-аминокислотой, полученной путем синтеза (1851). [c.287]

Цистеин и цистин. Особое значение имеют входящие в состав белков аминокислоты, содержащие серу. На стр. 271 уже упомянут цистеин — а-аштокнслота, представляющая собой производное аланина, в котором при Р-углеродном атоме имеется остаток сероводорода—сульфгидрильная группа, или меркаптогруппа, —ЗН (стр. 132). За счет этой группы цистеин легко окисляется две его молекулы соединяются — возникает дисульфидная связь —3—3— (стр. 132) и образуется аткгинокислота — цистин [c.287]

При гидролизе белка был получен аланин массой 222,5 г. Вычислите массу взятого белка, считая, что он представлял собой полимер глицилаланина. [c.655]

Оптическая активность. — Работами школы Э. Фишера, Каррера и Левина (1907—1930) путем соответствующих превращений, яе затрагивающих асимметрический центр, было показано, что все аминокислоты в белках имеют одинаковую конфигурацию -при а-углеродном атоме. Интересно отметить, что один из двух подходов к установлению стереохимического соотношения между аминокислотами и соответствующими сахарами включает умышленное проведение реакции по асимметрическому центру. Хьюз и Инголд (1937) показали, что реакция 5лг2 неизбежно сопровождается вальденовским обращением и что взаимодействие галоидпроизводных с азидом натрия может быть проведено так, чтобы исключить бимолекулярное замещение. Этим методом авторы превратили О-молочную кислоту в вещество, оказавшееся неприродным аланином отсюда природному аланину была приписала -конфигурация [c.651]

ОТ 2900 до 76 ООО. С их помощью строили градуировочную кривую (график селективности) для колонки биогеля А-5т (1,5 х 85 см) при скорости элюции 3 мл/см -ч. Объем препарата — 0,15 мл (0,1% Vt). В одно разделение пускали 4-5 белков, по 10 мг каждого. Для определения Vg ж Vt к белкам добавляли голубой декстран до 0,6% и ДНФ-аланин до 0,1% (или С-глпцин). На рис. 78 показана полученная авторами зависимость. В диапазоне 7000—40 ООО Дальтон она оказалась практически линейной. [c.153]

На следующей стадии (стадия г) пептидная цепь переносится к. аминогруппе аминоацил-тРНК, занимающей А-участок, путем простой реакции замещения. Однако на. деле эта реакция протекает сложнее, чем это показано на рисунке. Она сопровождается расщеплением связанного GTP и освобождением Pi и комплекса Ти—GTP. Последний, как показано на рисунке, взаимодействует с Ts при этом вновь образуется димер Tu-Ts и освобождается GDP. Таким образом, суммарная реакция состоит в расщеплении GTP, сопряженном с синтезом пептидной связи. Химия реакции не требует гидролиза GTP. Мы, однако, ле знаем, насколько близко друг к другу располагаются концы двух соседних молекул тРНК. Расстояние между ними может быть достаточно большим. Белки L7 и L12 содержат необычайно много аланина и характеризуются высоким относительным содержанием а-спи-ральных участков. В этом отношении они напоминают мышечный белок миозин. В связи с этим было высказано предположение, что эти белки служат частью мини-мышцы , которая, используя энергию, освобождающуюся при гидролизе GTP, перемещает определенные участки рнбосомного комплекса, сближая между собой аминогруппу и пептидильную группу в пептидилтрансферазной реакции. [c.235]

Структурная формула. Иространственное изображение молекулы, показывающее все ковалентные связн. Ниже приведена структурная формула а-аланина — важной аминокислоты, nxoflHOi ii в состав белков. [c.117]

Триптофан — р-индолил-аланин — относится к числу незаменимых аминокислот. Хотя содержание этого вещества в белках невелико, но отсутствие его в пище приводит к гибели животного. [c.474]

Белки. 1. Инсул ин. Молекулярный вес 6000. Строение установлено в 1952 г. Зангером и Таппи. Состоит из двух цепей А и В, соединенных двумя дисульфидными мостиками. Цепь А состоит из 21 аминокислотного остатка, с Ы-концевой и С-концевой аминокислотами—-глицином и аспарагином. Цепь В содержит 30 аминокислотных остатков с фенилаланином на Ы-конце и аланином на С-конце цепи. Это первый белок, строение которого расшифровано полностью. В процессе этого исследования Зангером был разработан (комплекс методов, который послужил основой для всех последующих исследований строения белков. [c.527]

Также как синтетические полипептиды, а-белки могут быть переведены в р-форму. Это достигается растяжением, иногда в специальных условиях. Рентгенограммы р-белков показывают, что их молекулярные цепи принимают при растяжении вытянутую конфигурацию. Водородные связи -в р-белках также, как в синтетических/полипептидах, направлены перпендикулярно оси волокна. р-Форма белков нестабильна и после удаления растягивающего усилия, как правило, вновь восстанавливается а-спиральная конфигурация цепей. Только один белок,— фиброин шелка в естественном состоянии существует в виде р-формы. Образование Р- Конфигурации цепей в фиброине шелка происходит в тот момент, когда шелковичный червь прядет шелковую нить. Образующиеся при этом большие силы давления развертывают молекулярные цепи белка. Стабильность образовавшейся р-конфигурации в нити фиброина шелка объясняется тем, что на отдельных фрагментах молекул этого белка скапливаются остатки с короткими боиовыми цепями — глицин, аланин, серин. Отталкивание боковых групп этих остатков во много раз меньше отталкивания больших боковых цепей других аминокислот. Поэтому Р-структуры, возникающие на отдельных фрагментах цепей фиброина шелка (в местах скоплений остатков с короткими боковым и дшями), оказываются относительно стабильными. Это подтверждается изучением р-структур синтетических полипептидов с короткими боковыми цепями, таких, как поли-(глицил- аланин). [c.543]

Хар актеризуя в целом особенности вторичной структуры фибриллярных белков, следует подчеркнуть, что для больш инства этих белков характерна а-1Конфигурация полипептидных цепей. Отступление от этой структуры наблюдается у тех белков, у которых обнаруживаются резкие отклонения от закона статистичности в расположении аминокислотных остатков —скопление некоторых видов остатков на отдельных фрагментах молекулярных цепей. В фиброине щелка — скопления остатков глицина, аланина и серина, в коллагене — скопления остатков пролина, оксипролина и глицина. [c.543]

Преобладание в белках какой-то одной аминокислоты — довольно редкое событие. Коллаген же содерн<ит 337о глицина, 21% приходится на пролин + оксипролии и 11% составляет аланин. Все дело в том, что крупные по размеру боковые группы не могут уместиться внутри тройной спирали. То н<е самое относится и к фиброину шелка, который состоит в основном из периодически повторяющейся последовательности [c.92]

Смотреть страницы где упоминается термин Аланин в белках: [c.439] [c.508] [c.31] [c.58] [c.948] [c.264] [c.189] [c.643] [c.645] [c.648] [c.669] [c.121] [c.122] [c.21] [c.210] [c.103] [c.240] [c.315] [c.215] [c.59] [c.54] [c.390]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология