Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Магний в ферментах

    Правильная ориентация активированных аминокислот на матричной РНК—м-РНК достигается в частицах с молекулярной массой около 3-10 —так называемых рибосомах. На поверхности рибосомы определенные участки фиксируют в оптимальном расположении активированные аминокислоты (включающие и т-РНК, и м-РНК) и продукт реакции, т. е. белковую цепочку. Для синтеза кроме особых ферментов требуется еще присутствие ионов магния. Рибосома — двойная частица рибосома кишечной палочки имеет общий размер около 20,0 нм, причем одна из составляющих рибосому частиц примерно в два раза больше другой свойства этих частиц (константы седиментации) не вполне одинаковы. Оба типа частиц содержат РНК и белки в основном структурного типа. Матричную функцию выполняют лишь м-РНК, доля которой от общего содержания РНК в рибосомах довольно мала (несколько процентов). [c.392]


    Следует отметить, что некоторые ферменты могут выполнять свои функции только в присутствии активаторов, роль которых могут играть, в частности, некоторые металлы магний, железо, медь, цинк и марганец. Этим в основном определяется большое значение металлов в процесса.х жизнедеятельности. [c.446]

    Магний важен для всех живых существ. Главная его природная функция связана с процессом фотосинтеза в растениях и микроорганизмах. Ионы Mg принимают также участие в регулировании действия некоторых ферментов и клеточных систем. Соединения Мд нетоксичны. [c.201]

    В пивоваренной промышленности начал находить применение способ повторной замочки ячменя, заключающийся в том, что сначала зерно замачивают, как обычно, до содержания влаги 35—40%, затем его проращивают 3 сут и снова замачивают до влажности 50%. После этого зерно оставляют без воды на 2—3 сут при сильной аэрации холодным воздухом. Во время повторной замочки ростки отмирают, дыхание подавляется, что благоприятно отражается на гидролитических процессах. И. Я. Веселов с сотрудниками при повторной замочке для ингибирования окислительных ферментов добавлял хлорид кальция, нитрат магния, бромиды н др. [c.135]

    Магний. Магний активирует действие многих фосфатаз и эно-лазы. Ионы магния влияют на сохранение активности ферментов ири нагревании. Магний и марганец ускоряют потребление дрожжами глюкозы. Влияние магния тем сильнее, чем ниже концентрация глюкозы в среде. Питательные среды должны содержать 0,02— 0,05% магния в виде сульфата. Процессы брожения регулируются изменением концентрации ионов магния в результате присоединения его к органическим веществам. [c.198]

    Очищенные таким образом глюкозные растворы перед изомеризацией сгущают на многокорпусных выпарках до 45—50 % СВ. При этом удаляется ингибитор ферментов — кислород [38]. В сироп дозируются необходимые для изомеризации компоненты соли магния, щелочь и бисульфит натрия для создания буферности и подавления процесса инфицирования. Для более полного удаления воздуха сироп перекачивают в сборник, находящийся под вакуумом. Изомеризацию осуществляют при соблюдении условий, указанных в табл. 29. [c.139]

    Хлорофиллы неустойчивы к действию кислорода (особенно на свету), разбавленных растворов кислот и щелочей. При действии фермента хлорофиллазы отщепляется фитол. Аналогичным образом действуют щелочи. При действии кислот магний замещается на водород, а при более длительном воздействии кислот, кроме того, гидролизуется сложноэфирная связь с освобождением фитола. Эти свойства хлорофиллов имеют значение для химической переработки древесной зелени. [c.533]


    Этот тетрапиррольный цикл фигурирует в уже упомянутых кобамидных ферментах и в кобаламине, в простетических группах ряда важнейших белков и в хлорофилле. Структура хлорофилла, ответственного за поглощение света — первичный процесс фотосинтеза, показана на рис. 2,14. Хлорофилл — координационное соединение магния, атом которого занимает центральное положение в плоском порфириновом цикле. [c.98]

    Под действием панкреатической дезоксирибонуклеазы (ДНКазы I) ДНК распадается на олигонуклеотиды со средней длино цепи в 4 единицы, со свободной гидроксильной группой в поло-л ении 3 и фосфатной группой в поло/кении 5 (фиг. 38). Для проявления ее активности необходимо присутствие ионов магния. Фермент характеризуется щелочным оптимумом pH в области 6,8-8,2. [c.90]

    Фотосинтез требуст наличия хлорофилла и сложной системы ферментов, других белков и нуклеиновых кислот. Эти компоненты образуются в основном из питательных веществ почвы. Минеральные питательные вещества, такие, как нитраты (NO3 ), фосфаты (РОц ), магний (Mg +) и калий (К+), извлекаются из почвы корнями. Фосфаты становятся частью молекул АТФ (аденозинтрифосфат см. гл, VII, разд. А.7), запасающих энергию, ДНК и РНК (см. гл. VII, А.6) и других фосфорсодержащих молекул. Ион магния -ключевой компонент хлорофилла, который необходим для фотосинтеза. [c.513]

    На рис. 6.10 приведены принципиальные схемы биофильтра и аэротенка. В процессе очистки сточных вод микроорганизмы активного ила и биопленки, контактируя с органическими веществами, разрушают их при помощи большого количества ферментов, состав которых еще недостаточно изучен. Для создания протоплазмы клетке нужны биогенные элементы — углерод, водород, кислород, азот, фосфор, калий, железо, сера, магний и различные микроэлементы. Многие из этих элементов бактериальная клетка может почерпнуть из загрязнений сточных вод. Недостающие элементы — чаще всего азот, фосфор, калий — приходится добавлять в очищаемую жидкость. [c.349]

    В качестве активаторов — кофакторов — в ферментах встречаются ионы железа, меди, цинка, магния, марганца, калия, натрия, молибдена. Роль коферментов в важнейших процессах, катализируемых ферментами, — именно в переносах водорода и электронов — играют сложные вещества, молекулы которых представляют сочетание нескольких звеньев. Из них особенно часто встречаются никотинамиддинуклеотид (НАД+), молекула которого состоит из аденина (органическое основание), d-рибозы фосфатной группы и никотинамида, и флавиновых нуклеотидов (ФМН и ФАД)  [c.356]

    Кроме того, катионы кальция выступают как акпва-торы ряда внеклеточных ферментов, ослабляют действие на организм токсинов. Магний необходим для деятельности нервно-мышечного аппарата, при его недостатке наблюдается мышечное подергивание, остановка роста конечностей. [c.292]

    Среда должна содержать соединения, в состав которых входят сера, фосфор, калий, магний и микроэлементы. Большинство плесневых грибов усваивают серу из сульфатов, а фосфор — из солей фосфорной кислоты. Аспергиллы не нуждаются в готовых витаминах и факторах роста, так как способны сами синтезировать их из более простых химических соединений, содержащихся в среде. Препараты ферментов из плесневых грибов содержат, как правило, широкий набор ферментов, поэтому во многих случаях могут полностью заменять зерновой солод. [c.148]

    Многие ферменты содержат в качестве важной части своей структуры один или несколько ионов металла. В состав различных металло-ферментов входят ионы магния, кальция, марганца, железа, кобальта, меди, цинка и молибдена. Так, молекула алкогольдегидрогеназы (молекулярная масса 87 000), катализирующая окисление этилового спирта до уксусной кислоты в печени человека, содержит два атома цинка, а амилаза слюны содержит один атом кальция (в виде Са2+). Некоторые ферменты содержат по несколько атомов металла в молекуле, при этом металлы могут быть разными. Например, в молекуле цистеаминоксида-зы, катализирующей окисление цистеамина НЗСНгСНгННг, содержится по одному атому железа, меди и цинка. [c.418]

    В кювету спектрофотометра помещ,ают 2,0 мл глицил-глицинового буфера, 0,75 мл хлористого магния, 0,1 мл НАДФ и 0,1 мл исследуемого раствора. Перемешивают и измеряют оптическую плотность при 340 нм относительно контрольной кюветы, содержащей вместо исследуемого раствора 0,1 мл бидистиллированной воды. Затем в обе кюветы добавляют по 0,05 мл раствора фермента. Пробы быстро перемешивают и определяют увеличение оптической плотности до полного прекращения реакции. Количественное содержание глюкозо-6-фосфата рассчитывают по формуле (с. 7). [c.41]

    Возможность активирующего действия цитрата магния на активность фермента в условиях частичного проявления активирующего влияния Mg + проверяют в эксперименте, где постоянно поддерживается концентрация Mg +, при которой активность фермента проявляется не более чем на 40%- На фоне этой концентрации Mg + вoб путем внесения в среду соответствующих количеств цитрата натрия и Mg2+, а также Mg l2 создаются условия для образования Mg-цитpaтнoгo комплекса в диапазоне концентраций 0,1 — 1 мМ. [c.357]


    Первая стадия. На первой стадии реакции фосфодиэстераза гидролизует 3, 5 -цАМФ до АМФ (6). Реакцию проводят в инкубационной среде, состоящей из 50 мМ трис-НС1 (pH 7,0), 10 мМ ацетата магния, цАМФ как субстрата реакции (концентрацию цАМФ выбирают в зависимости от целей эксперимента) и 0,3—0,4 мкКи ( Н)-цАМФ для определения скорости реакции по изменению концентрации радиоактивного изотопа в пробе. Дополнительно в соответствии с поставленной задачей инкубационная среда может содержать ЭГТА для определения активности фосфодиэстеразы свободной от кальмодулина или Са + и кальмодулина для активации фермента, различные комбинации концентрации Са +, кальмодулина и его антагонистов для определения действия последних на комплексе Са +—КМ—ФДЭ. [c.381]

    Очистка препарата тяжелого меромиозина осаждением сернокислым аммонием. Наиболее простым способом очистки служит высаливание фермента сернокислым аммонием. При этом собирают фракцию, выпадающую между 40—60% насыщения Следует, однако, соблюдать два условия во-первых, использовать сернокислый аммоний, перекристаллизованный с ЭДТА, так как даже следовые количества ионов магния, прочно связываясь с ТММ, ингибируют активность, и, во-вторых, перед добавлением к раствору фермента раствора насыщенного сернокислого аммония необходимо проконтролировать pH последнего и в случае необходимости довести его до нейтрального или слабощелочного. Выпавший в осадок тяжелый меромиозин отделяют центрифугированием, растворяют в небольшом объеме (3—6 мл) бидистиллята и диализуют при О—4 °С в течение ночи против 1 л бидистиллированной воды, чтобы освободиться от сернокислого аммония. Внешний раствор несколько раз меняют и проводят контроль на присутствие в нем ионов 5042- с помощью насыщенного раствора хлористого бария. В диализном мешочке может вновь выпасть осадок, который следует отцентрифугировать и отбросить. В надосадочной жидкости одним из общепринятых методов определяют содержание белка, которое обычно составляет 1—10 мг/мл. [c.395]

    В кислоторастворимых и поддающихся биохимическому разложению системах в качестве закупоривающего материала обычно используют измельченный карбонат кальция. Он полностью растворяется в кислоте и поставляется в виде широкой гаммы порошков различного гранулометрического состава (от нескольких миллиметров до десятых долей миллиметра). Его можно использовать при любой температуре в нефтяных скважинах. Таттл и Баркмэн установили, что при правильном подборе гранулометрического состава с помощью суспензий одного карбоната кальция можно проводить краткосрочный ремонт скважин, в которых для установления сообщаемости с пластом осуществлялась пулевая перфорация. Однако в большинстве случаев в эти суспензии необходимо добавлять полимеры для регулирования фильтрации и несущей способности. К широко используемым полимерам относятся КМЦ и полиакрилонитрил, которые нерастворимы в кислоте ксантановая смола (растворима в кислоте на 50%) и гуаровая смола, которые, как уже отмечалось, можно разложить с помощью ферментов производные крахмала и ГЭЦ, которые почти полностью растворяются в кислоте. Следует обратить внимание на то, что для обеспечения высокой термостабильности к ГЭЦ необходимо добавлять оксид магния. При необходимости, в качестве дополнительных материалов для регулирования фильтрации используются лигносульфонаты кальция. Как гуаровая смола, так и ГЭЦ имеют низкие значения отношения предельного динамического напряжения сдвига к пластической вязкости, к тому же они нетиксо-тропны, что является их преимуществом, так как существует возможность эффективно удалять из раствора газ и посторонние твердые примеси. В тех случаях, когда требуются высокая несущая способность и взвешивающие свойства, по-видимому, целесообразнее использовать ксантановую смолу. [c.433]

    Биоактивность отдельных химических элементов. Экспериментально установлено, что в организме человека металлы составляют около 3 % (по массе). Это очень много. Если принять массу человека за 70 кг, то на долю металлов приходится 2,1 кг. По отдельным металлам масса распределяется следующим образом кальций (1700 г), калий (250 г), натрий (70 г), магний (42 г), железо (5 г), цинк (3 г). Остальное приходится на микроэлементы. Если концентрация элемента в организме превышает 10 %, то его считают макроэлементом. Микроэлементы находятся в организме в концентрациях 10 —10 %. Если концентрация элемента ниже 10 %, то его считают ультрамикроэлементом. Неорганические вещества в живом организме находятся в различных формах. Большинство ионов металлов образуют соединения с биологическими объектами. Уже сегодня установлено, что многие ферменты (биологические катализаторы)- содержат ионы металлов. Например, марганец входит в состав 12 различных ферментов, железо — в 70, медь — в 30, а цинк — более чем в 100. Естественно, что недостаток этих элементов должен сказаться на содержании соответствующих ферментов, а значит, и на нормальном функционировании организма. Таким образом, соли металлов совершенно необходимы для нормального функционирования живых организмов. Это подтвердили и опыты по бессолевой диете, которая применялась для кормления подопытных животных. Для этой цели многократным промыванием водой из пищи удаляли соли. Оказа ]ось, что питание такой пищей приводило к гибели животных. [c.168]

    Как положения равновесия, так и скорости реакций аденилатной системы зависят от концентраций ионов металлов. Особенно велика роль ионов магния, причем для многих ферментов, катализирующих реакции с участием АТР, истн шы-ми субстратами считаются комплексы MgATP . [c.223]

    Функционирование многих фермеитов связано с участием Mg +, причем самую обширную самостоятельную группу представляют фосфотрансферазы (гл. 3, разд. Б,5), для которых Mg АТР может рассматриваться как субстрат. К числу Mg +-зависимых ферментов принадлежат фосфатазы и другие ферменты, катализирующие перенос фосфатных групп. Особая функция магния связана с его участием в фотосинтезе в качестве компонента хлорофилла. [c.130]

    Гидролизный ил является ценным органическим удобрением. Он содержит более 77 % органического вещества, до 3,8 % азота, в том числе 1,6% в легкогидролизуемых формах, до 1,1% подвижного фосфора и до 0,3 % калия. Кроме этих основных элементов питания растений гидролизный ил содержит 10—18 % кальция, серу, железо, магний, ряд микроэлементов, необходимых растениям, физиологически активные вещества (витамины, ферменты). При внесении его в почву активизируется ее микробиологическая и ферментативная деятельность, улучшается азотно-фосфорный режим. [c.292]

    МОЖНО воспользоваться кинетическими данными. Константы стабильности М -нуклеотидных и Са-нуклеотидных комплексов почти идентичны, но распад Са +-комплексов происходит в 1000 раз быстрее, чем соответствующих М +-комплексов [762]. Не кальций, а магний, полураспад АТР- и АОР-комплексов которого имеет порядок миллисекунд, был избран для подавления АТРазной активности миозина в состоянии расслабления мышцы и для проведения относительно медленных конформационных изменений (/1/2 > 1 мсек), которые происходят на стадиях каталитического действия АТРазы актин-активированного миозина, равно как и некоторых других ферментов [758]. [c.288]

    НЫХ, так и из дрожжей. Оба фермента нуждаются в ионах магния, как в кофакторе, и если (З-фосфорильная группа АТР координирована с ионом магния, как продемонстрировано методом Р-ЯМР, тогда нуклеофильная атака будет приводить к переносу пирофос-форильной группы. Однако необходимы дальнейшие исследования для того, чтобы выяснить истинный механизм действия этих ферментов. [c.150]

    Недавно была описана реакция восстановления этилбензо-илформиата Ы-бензилдигидроникотинамидом, протекающая в ацетонитриле в присутствии перхлората магния в роли катализатора. За 17 ч при комнатной температуре выход этой реакции составил 86%, т, е. ее скорость значительно ниже скорости соответствующих ферментативных реакций. Тем не менее эта система заслуживает особого внимания, поскольку ион металла здесь не связан в комплекс с молекулой субстрата, как в первом примере, а находится в свободном состоянии в растворе. Аналогичные реакции восстановления с использованием оптически активных дигидроникотина МИДОВ обладают частичной стереоспецифичностью. Ион металла образует хелатный комплекс не с субстратом, а с восстановителем. Во всех этих примерах скорость реакции невелика предстоит провести еще много исследований, прежде чем удастся достичь ускорений, наблюдаемых при катализе ферментами [4]. [c.191]

    Происходит при каталитическом участии пируватдекарбоксилазы (карбо-ксилазы). Являясь простетической группой, дифосфорный эфир тиамина совместно с белком и магнием входит в состав карбоксилазы [370, 371]— фермента с молекулярной массой около 75 000 [372—373]. Реакция декарбоксилирования имеет место в гликолизе и при спиртовом брожении [374]. [c.421]

    Для фракционной очистки с применением органических растворителей используют спирты (этанол, метанол, изопропанол, ацетон,реже—диоксан, диэтилкарбинол, ароматические и гетероциклические амины. Для уменьшения денатурирующего воздействия осаждение ведут при пониженных температурах [4, 6, 49]. При фракционировании ферментов под действием солей часто используют сульфат аммония, реже применяют сульфаты и ацетатьт натрия и магния. В отличие от органических растворителей, которые сравнительно легко удаляются цен-Т15ифугированием, солевые осадители из полу генного препарата можно удалить диализом, занимающим продолжительное время. [c.169]


Смотреть страницы где упоминается термин Магний в ферментах: [c.53]    [c.260]    [c.223]    [c.167]    [c.169]    [c.205]    [c.51]    [c.281]    [c.102]    [c.601]    [c.9]    [c.43]    [c.112]    [c.251]    [c.169]    [c.169]    [c.149]    [c.661]    [c.118]    [c.232]    [c.78]   
Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.229 , c.445 , c.447 , c.488 , c.494 , c.841 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.276 , c.288 , c.305 ]




ПОИСК







© 2026 chem21.info Реклама на сайте