Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Лейцин, полимер

    Белии — важнейшие компоненты живого вешества, входящие в состав клеточной ткани и участвующие в процессах биосинтеза. Белки — это сложные полимеры, построенные индивидуальными аминокислотами. Простые белки — протеины — состоят только из аминокислот сложные белки — протеиды — помимо аминокислот содержат другие структурные элементы. Большинство белков состоят из 20 аминокислот (аланин, глицин, лейцин и др.). Все [c.100]


    Растворимая ферментная система, ответственная за синтез этого антибиотика, состоит из крупного белка с мол. весом 280 000, который активирует аминокислоты в виде аминоациладенилатов и переносит их на тиоловые группы молекул 4 -фосфопантетеина, ковалентно связанные с ферментом [26, 27]. Таким образом, обеспечивается связывание четырех аминокислот, а именно пролина, валина, орнитина (орнитин см. на рис. 14-2) и лейцина. Активацию фенилаланина обеспечивает другой фермент (мол. вес. 100 000). Формирование полимера инициируется, вероятно, активированным фенилаланином ) и осуществляется аналогично тому, как это имеет место в процессе удлинения цепи жирных кислот (разд. Г,6). Инициация происходит в то время, когда аминогруппа активированного фенилаланина (на втором ферменте) атакует ацильную группу аминоацилтиоэфира, при помощи которой удерживается активированный пролин. Затем свободная иминогруппа пролина атакует активированный валин и т. д., в результате чего образуется пентапептид. После этого две молекулы пентапептида связываются друг с другом, и процесс образования антибиотика завершается замыканием цикла. Последовательность аминокислот в антибиотике строго специфична, и замечательным является тот факт, что эта сравнительно небольшая ферментная система оказывается способной осуществлять все стадии процесса в требуемой последовательности. Аналогичным путем синтезируются также и некоторые другие пептидные антибиотики — тироциди-ны и полимиксины. [c.491]

    Все ферменты являются белками. Белки представляют собой линейные полимеры, точнее, сополимеры, построенные из связанных между собой остатков аминокислот. В состав большинства белков входят 20 важнейших аминокислот — глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, серин, треонин, лизин, аргинин, гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан, цистеин, цистин, метионин, пролин и оксипролин их химические формулы и обозначения приведены в таблице на стр. 5. Молекула каждой аминокислоты (1) достаточно проста и обязательно содержит две реакционноспособные группировки — одну, обладающую основными свойствами (аминогруппа HgN—) и другую, имеющую кислотные, свойства (карбоксильная группа — СООН), f. f.  [c.39]

    Птицын рассмотрел влияние гидрофобных взаимодействий на степень спиральности полипептидной цепи [101]. Имеется ряд данных, свидетельствующих об этом влиянии на структуру синтетических полиаминокислот. Фасман проанализировал стабильность таких полимеров по отношению к действию дихлор- и дифторук-сусной кислот и показал, что стабильность поли-Ь-метионина, поли-Ь-аланина и поли-Ь-лейцина значительно выше, чем у поли-Ь-карбобензокси-Ь-лизина (— (СНа) 4—NH—СОО—СНг— eHs) и поли- -бензил-Ь-глутамата (—(СНг) г—СОО—СНг— eHs) [115]. Включение неполярных боковых групп в водорастворимые полипептиды увеличивает стабильность их спиральных конформаций. Это подтверждается данными для ряда других синтетических полипептидов [116—120]. [c.233]


    В последнее время круг полимеров, получаемых при помощи миграционной полимеризации, все более расширяется. Так, исходя из б с-оксазолонов, полученных с глицином или лейцином, и таких соединений, как гексаметилендиамин, МШО - [c.51]

    Полимеризация N-кapбoк иaнгидpидa ВЬ-лейцина в нитробензоле, инициированная живущим олигомером (фор-полимером), в течение всего процесса описывается уравнением второго порядка, в котором /с = 5,0-10 ехр (-6900/Л Г) лх X моль - с , где размерность Я — кал моль К . Сколько времени требуется для достижения при 25 С степени конверсии 95 % Какова молекулярная масса получаемого полимера, если концентрация олигомера (средняя степень полимеризации 5) и мономера 0,9- 10 и 1,0 моль л . Обрыва цепи нет. [c.112]

    АМИНОКИСЛОТЫ. Производные карбоновых кислот, в которых один или два атома углеводородного радикала замещены аминогруппой NHj. Входят в состав белков, которые являются полимерами А. По числу карбоксильных групп (СООН) различаются moho- и дикарбоновые А., по числу аминных групп различаются MOHO- и диаминовые А. В зависимости от положения аминогрупп различают альфа-, бета- и гамма-кислоты. Получаются синтетически или выделяются из белков. А. занимают центральное место в обмене азотистых соединений в животных, растениях и микроорганизмах, так как служат источником образования белков, гормонов, ферментов и многих других соединений. В настоящее время известно более 90 природных А. В белках содержится лишь около 20 А. Растения и автотрофные микроорганизмы способны синтезировать все входящие в их состав А. Животные могут синтезировать лишь следующие А. аланин, аргинин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, гистидин, глицин, серин, тирозин, цистеин, цистин и так называемые иминокислоты — пролин и оксишролин. А., которые могут синтезироваться в организме животных, называются заменимыми. Для всех видов животных безусловно незаменимыми являются лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин. Ряд А. используется в кормлении с.-х. животных. [c.22]

    Ацетальдегид Полиэфирная смола Полимер H3PO4-P2O5-AI2O3 (1 1 4, вес.) -78° С, 48 ч. Выход 78% [ПО] Полифосфорная кислота с азотсодержащими соединениями (четвертичными аммонийными солями, мочевиной и н-лейцином) или с хинонами, различными окислами металлов и солями —78° С [111]. См. также [116, 117] [c.671]

    Полимеры с высокой оптич. активностью получены при стереоэлективной полимеризации рацемич. соединений N-(г-бyтил)пpoпилeниминa под действием D-винной к-ты, пропиленсульфида под действием системы диэтилцинк — (+)-борнеол или L-лейцин, а также -фенилпропилизоцианата в присутствии (—)-менти-лата натрия. [c.243]

    Полимер — твердое вещество, размягчающееся при 56° С он был успешно использован для проведения асимметрического синтеза бензальдегидциангидрина. Эта реакция является моделью энзиматического биологического асимметрического синтеза. Для этой же цели были использованы стирол-дивинил-бензольные сополимеры, содержащие метил-й -глюкозамин, диэтиламино-этилцеллюлозу, /-лейцин, амберлит 07. [c.114]

    С высоким сродством к электронам устраняет необходимость калибровки при детектировании и сводит к минимуму очистку образцов перед их хроматографическим определением, что особенно важно при анализе природных продуктов. Метиловые эфиры ДНФ-производных были использованы для идентификации аминокислот, образующихся при гидролизе полинептида грамицидина А [58] (рис. 10). Аланин, валин, глицин, лейцин и изолейцин определялись количественно с точностью до 2 % при хроматографическом разделении на двухметровой колонке с силиконовой жидкой фазой 8Е-30. Наиболее полное разделение некоторых нейтральных алифатических и дикарбоновых аминокислот в виде фенилтиоги-дантоинов и метиловых эфиров ДНФ-производных получено при анализе на колонке с фторированным силиконовым полимером QF-l и низким содержанием стационарной жидкой фазы [.59]. [c.268]

    Шульц [518] получил аналогичный полимер из полиакрилхло-рида и этилового эфира Ъ-лейцина [c.132]

    Исследованию указанных вопросов в настоящее время посвящено большое количество работ однако данных о физических, механических и химических свойствах волокон, полученных из этих синтетических полимеров, пока имеется очень мало. Следует отметить [108, 109, ИЗ], что сополимеры //-фенилала-нина и /-лейцина или а-аминоизомасляной кислоты образуют пленки и волокна, имеющие, согласно данным рентгеноструктурного анализа, структуру типа а-кератина. Астбери и др. [ПО] описали синтетические сополимеры пептидов, которые по своей структуре родственны волокнистым протеинам типа 3-кератина. В то же время другие исследователи [111] получили ориентированные волокна и пленки из некоторых сополимеров и показали, что они могут существовать как в а-форме, когда цепи макромолекул полимера находятся в свернутом состоянии, так и в Р-форме, характеризуемой наличием вытянутых макромолекул. Между этими двумя формами возможен взаимный переход, на который оказывает сильное влияние применяемая жидкая среда. Колеман и Фартинг [113] показали, что некоторые из полипептидов довольно устойчивы к действию гидролизующих агентов и имеют низкую остаточную влажность. Мак-Дональд [120] увеличил гидрофильность и улучшил накрашиваемость синтетических полипептидов обработкой полимеров в растворе или в твердом виде ангидридом карбоксисаркозина таким образом, что в полимер вводилось 5—25% полпсаркозина. Подобным же образом могут быть модифицированы найлоновые волокна [121]. [c.182]


    Аналогичным путем, исходя из Ь-лейцина, получен полимер с т. пл. — 56° С и [а]о ° + 66,7 или 68° (бензол) [632]. Исходный изо-бутилэтиленимин имел [а]в — 24,6°. [c.168]

    Полимер (XXVI) ([а]о +66,7°) получен по описанной выше схеме исходя из Ь-лейцина [631] с применением для полимеризации камфорсульфокислоты. [c.227]

    Описан [1679] анализ концевых групп цепей привитого полиметилметакрилата, выделенного из привитых сополимеров с шерстью. По этому методу привитые полимеры практически полностью выделяли из анализируемого материала, вываривая в соляной кислоте. В выделенном привитом полимере содержалось небольшое количество концевых аминокислотных остатков. Ззтем проводили динитрофенилирование выделенного полимера. Полученный продукт имел почти такие же спектральные характеристики, как и обычные динитрофенилированные аминокислоты типа валина, лейцина и метионина с максимумом поглощения в УФ-области при 340—345 нм. По данным колориметрического анализа было определено число динитрофени-лированных концевых аминокислотных групп, из которого, определив молекулярную массу выделенного полимера, можно рассчитать число аминокислотных концевых групп, связанных с привитым полимером, которое оказалось равным примерно [c.339]

    Недавние исследования мономолекулярных слоев полимеров способствовали получению данных о стереохимической конформации и конфигурации макромолекул. Так, Малкольм [631 уточнил вопрос о преимущественной конформации полипептидов в мономолекулярных слоях, расположенных на поверхности воды. До этого считалось, что макромолекулы имеют вытянутую форму аналогично мономолекулярным слоям на границе раздела фаз вода — воздух. Известно, что N-дейтерированные полипептиды легко вступают в реакцию обмена с водородом в том случае, если они находятся в растворе или способны к образованию водородных связей с растворителем. С другой стороны, скорость реакции обмена мала, когда полипептид свернут в спираль. Основываясь на этом положении, были исследованы мономолекулярные слои в растворе 0,01 н. НС1 дейтерированных полипептидов полимеров D-a-амино-н-масляной кислоты, 0,Ь-лейцина, у-метил-Ь-глутамата, у-этил-Ь-глутамата и у-бензил-Ь-глутамата. После выдерживания на поверхности в течение 10 мин мономолекулярные слои исследовали методом ИК-спектроскопии. Во всех случаях дейтерообмен почти не происходил н спектры были идентичны спектрам макромолекул, имеющих форму а-спиралей. Дейтерообмен возрастал при повышении температуры и pH среды. Одновременно наблюдался переход макромолекул в -спирали. В дополнение к сказанному необходимо отметить, что площади удельных поверхностей (области экстраполяции), полученные для полимера в растворе 0,01 н. НС1, находятся в хорошем согласии с минимальными величинами, рассчитанными по данным рентгенографии для отдельных полимеров, имеющих конформацию а-спиралей. [c.548]

    И показал, что сополимер этой кислоты и /-лейцина может образовывать пленки и волокна, способные к холодной вытяжке. Пленки из этого полимера размягчаются при 220—225° прочность их равна 1,8 кг/мм при разрывном удлинении 22,5%. Волокна из других сополимеров подобного строения могут также гюдвергаться холодной вытяжке. [c.183]

Рис. 74. Оптическая активность сополипептидов Ь- и В-лейцина в бензоле (1) я в трифторуксусной кислоте 2). Экстраполяция данных для бензольного раствора по штриховой линии соответствует оптической активности, которую следовало бы ошидать для рацемического полимера, если бы он мог сохранять спиральную конформацию. Рис. 74. <a href="/info/6159">Оптическая активность</a> сополипептидов Ь- и В-лейцина в бензоле (1) я в <a href="/info/27892">трифторуксусной кислоте</a> 2). Экстраполяция данных для <a href="/info/276930">бензольного раствора</a> по штриховой <a href="/info/1451474">линии соответствует</a> <a href="/info/6159">оптической активности</a>, <a href="/info/1466924">которую следовало</a> бы ошидать для рацемического полимера, если бы он мог сохранять спиральную конформацию.
    В-третьих, в присутствии полипептидов, таких, как поли-глицин, возрастает скорость димеризации аминокислот [781. На основании того факта, что О, Ь-лейцин примерно в два раза менее растворим, чем Ь-лейцин, было сделано предположение, согласно которому между боковыми цепями полимеров и мономерами могут возникать взаимодействия, обеспечивающие перенос информации от полимеров по типу обратной связи [971. По-видимому, в кристаллическом рацемате Ь-лейцнн ассоциирован с В-лейцином в соотношении 1 1 за счет гидрофобного взаимодействия между группами боковых цепей. Было показано, ЧТО при димеризации лейцина с помощью дицианамида в присутствии поли-Ь-лейцина выход динептидов О-лейцина был ниже выхода дипептидов Ь-лейцина [50]. В отсутствие поли-Ь-лейцина уменьшался выход обоих продуктов. Эти факты подтверждают высказанное выше предположение о внутренних ограничениях, накладываемых на взаимодействие полимера с мономером (т. е. полипептида с пептидсинтезирующей системой). [c.248]


Смотреть страницы где упоминается термин Лейцин, полимер: [c.77]    [c.194]    [c.247]    [c.69]    [c.69]    [c.142]    [c.314]    [c.360]    [c.358]    [c.217]    [c.84]    [c.231]    [c.160]    [c.158]    [c.425]    [c.124]    [c.383]    [c.182]    [c.183]    [c.439]    [c.78]    [c.30]   
Успехи стереохимии (1961) -- [ c.306 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Лейцин



© 2024 chem21.info Реклама на сайте