Кетокислоты, переаминирование

Примерно таким же путем осуществляется распад многих других аминокислот. В большинстве случаев имеет место переаминирование в соответствующую а-кетокислоту. Далее следует р-окисление и расщепление до таких соединений, как пируват и ацетил-СоА. [c.101]

Общие сведения. Транса минирование играет важную роль в процессах биологического распада и синтеза аминокислот. Реакция переаминирования, открытая советскими учеными Л. Е, Браунштейном и М, Г. Крицман,. заключается п переносе аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту, которая таким образом преобразуется в аминокислоту, Аминокислота - донатор аминогруппы, кетокислота—ее акцептор. Реакция катализируется [c.153]

Трансаминирование — это реакция межмолекулярного переноса аминогруппы от аминокислоты на а-кетокислоту, протекающая без промежуточного образования свободного аммиака. Реакция трансаминирования (прежнее наименование переаминирования) была открыта в 1937 г отечественными учеными А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман. [c.374]

Для синтеза аминокислот в больших количествах, может быть, следует использовать переаминирование (стр. 33). Следует рассмотреть возможность получения необходимых для этого а-кетокислот из альдегидов реакцией, обратной декарбо-ксилированию (стр. 27), при повышенном давлении двуокиси углерода . Этим способом стало бы возможным легко получать также и а-оксикислоты. [c.151]

Переаминирование представляет собой процесс переноса аминогруппы от аминокислоты к кетокислоте [c.400]

Процесс переаминирования удобно наблюдать на мышечной кашице, используя в качестве аминокислоты глутаминовую, а в качестве кетокислоты — пировиноградную кислоту. В этом случае реакция идет по схеме [c.181]

Реакция переаминирования впервые была открыта советскими исследователями А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман в 1938 г. Они наблюдали перенос аминогрупп от аминокислот на кетокислоты. Позднее было показано, что в растениях наиболее легко подвергаются переаминированию глутаминовая и аспарагиновая кислоты, что подтверждало представление об их центральной роли в процессах обмена веществ. Д. Н. Прянишников писал в 1945 г. благодаря легкости образования ас- [c.244]

Что еще более существенно, пиридоксаль и пиридоксамин (в виде фосфатов) представляют рабочие формы этого витамина. Эти соединения выполняют разнообразные важные функции в процессе метаболизма, многие из которых связаны непосредственно с превращениями аминокислот. В частности, они участвуют в реакции переаминирования. Это обратимая реакция между а-амино-и а-кетокислотами. Примером такой реакции может служить взаимопревращение аланина и пировиноградной кислоты [c.184]

Коферментом аминофераз является фосфопиридоксаль (стр. 163), который является промежуточным переносчиком аминогруппы от аминокислоты на кетокислоту. Переаминированию подвергаются не только L-a-аминокислоты и а-кетокислоты. В реакцию вступают также NHa- и СО-группы, расположенные в ином положении (например, NHa-rpynna ор-нитина, аминогруппа р-аланина и т. д.). В настоящее время установлено, что все природные аминокислоты подвергаются ферментативному переаминированию, хотя и с различной скоростью. [c.333]

Метионин включается в белки и как таковой, и в виде N-формилме-тионина в качестве N-концевого остатка бактериальных белков (рис. 14-9, стадии а и б). Как в клетках животных, так и в клетках растений Метионин может лодвергаться переаминированию в соответствую-Щую-кетокислоту (стадия в), но в количественном отношении эта реакция едва ли имеет важное значение. Главный путь превращения метионина связан с его превращением в S-аденозилметионин (SAM, рис. 14-9, стадия г). Эта реакция уже обсуждалась (гл. 11, разд. Б,2) была рассмотрена (гл. 7, разд. В, 2) и функция SAM в процессе трансметилирования (стадия д). Продукт трансмет1у1ирования S-аденозилгомоцис--теин превращается в гомоцистеин путем необычной гидролитической реакции отщепления аденозина (стадия е) >. Гомоцистеин может быть снова превращен в метионин, как показано штриховой линией на рис. 14-9, а также в уравнении (8-85). Другой важный путь метаболизма гомоцистеина связан с превращением в цистеин (рис. 14-9, стадии ж и з). Эта последовательность реакций обсуждается в разд. Ж- ДрУ гим продуктом на этом пути является а-кетобутират, который доступен окислительному декарбоксилированию с образованием пропионил-СоЛ и его дальнейшим метаболизмом или может превращаться в изолейцин (рис. 14-10). [c.111]

Описано свыше 50 случаев редкого аутосомно-рецессив-ного нарушения (открытого в 1954 г.), при котором моча больного и выдыхаемый им воздух имеют запах кленового сиропа . В моче обнаруживаются высокие концентрации а-кетокислот с разветвленной цепью, образующихся при переаминировании валина, лейцина и изолейцина. Характерный запах бывает обусловлен продуктами распада этих кислот. Биохимический дефект кроется в ферменте, катализирующем окислительное декарбоксилирование кетокислот, как указано на рис. 14-11. [c.116]

Данное взаимопревращение нуждается в пиридоксальфосфате — производном витамина группы Ве. Альдегидная группа пиридоксальфосфата требуется, чтобы а) образовать имин с аминокислотой I б) сохранять NHг-группу при превращении аминокислоты I в соответствующую кетокис-лоту I в) дать имин с а-кетокислотой II. Интересно, что по завершении всей сложной последовательности реакций пиридоксальфосфат регенерируется и способен принять участие в следующих взаимопревращениях аминокислот и а-кетокислот, известных под названием переаминирования. Эти процессы катализируются комплексом пиридоксальфосфата с ферментом, хотя в реакциях, представленных ниже, показан только пиридоксальфосфат. [c.30]

Реакция переаминирования представляет собой основной процесс новообразования аминокислот в природе. Этот процесс был открыт в 1937 г. А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман. При взаимодействии аминокислоты с кето кислотой (обычно с дикарбоновой) образуются новые амино- и кетокислоты. [c.469]

Так как в процессе этой реакции не наблюдается промежуточного образования аммиака, то, очевидно, она осуществляется путем переноса аминогруппы на кетокислоту, почему и называется реакцией переаминирования. По современным представлениям, в организме она катализируется ферментами—аминоферазами. В этой реакции участвует пири-доксальфосфат, который своей альдегидной группой принимает на себя аминную группу и передает ее кетокислоте. [c.469]

РМР-кетимином, Последний способен легко гидролизоваться до пири-доксаминфосфата (РМР) и а-кетокислоты. Этот ряд превращений представляет собой одну из двух полуреакций [уравнения (8-17) и (8-18)], необходимых для ферментативного переаминирования [c.217]

Третьим типом единицы с разветвленной углеродной цепью (рис. 11-8) является а-кетоизовалериановая кислота, предшественник валина, который образуется в результате переаминирования. Исходными единицами служат две молекулы пирувата, которые соединяются друг с другом в реакции а-конденсации (протекающей в присутствии тиаминпирофосфата) с последующим декарбоксилированием. Образующийся а-ацетолактат содержит разветвленную цепь, однако он не способен к образованию а-аминокислоты. Для этого должна произойти перегруппировка, в процессе которой метильная группа переходит в р-положение (гл. 7, разд. Л). Элиминирование молекулы воды от дио-ла дает енол требуемой а-кетокислоты (рис. 11-8). Предшественник изолейцина образуется аналогичным путем. В этом случае одна молекула пирувата конденсируется (с декарбоксилированием) с молекулой а-кетобутирата. С другой стороны, кетокислота, являющаяся предшественником лейцина, образуется в результате удлинения цепи пятиуглеродного разветвленного предшественника валина (рис. 11-7). [c.490]

Свободные аминокислоты нужны в живом организме и для выполнения специфических задач. Так, глутаминовая кислота выполняет особую функцию переноса при переаминировании, метионин — при переметилировании. Главными продуктами разложения аминокислот являются аммиак, мочевина и мочевая кислота. Восполнение потерь аминокислот происходит в основном в результате расщепления белков, а также переаминирования а-кетокислот и взаимных превращений аминокислот. [c.10]

Для стереоспецифического синтеза аминокислот с помощью хиральных реагентов имеются многочисленные возможности. Из них следует упомянуть асимметрическое гидрирование ненасыщенных соединений с хиральными катализаторами — фосфинами родия и рутения [71] или фосфиновыми лигандами, фиксированными на полимере [72], асимметрическое декарбокси-лирование спещ1фических комплексов малоната кобальта (III) при малоновом синтезе, переаминирование а-кетокислот с L-пролином в качестве хирального реагента и асимметрическое алкилирование шиффовых оснований [73, 74]. Практическое значение асимметрический синтез имеет в том случае, если он приводит к получению ценных, редких аминокислот, если хи-ральные реагенты не очень дороги или если их можно регенерировать. Проблематичны асимметрические синтезы, протекающие через циангидри-ны или гидантоины, так как при гидролизе приходится считаться с рацемизацией. Об асимметричном синтезе по методу Штрекера сообщается в работе [75]. Ниже приводится пример асимметрического алкилирования шиффова основания /ире/и-бутилового эфира глицина и гидроксипииаиоиа [76]. [c.47]

Переамннированием называют также переход аминогруппы из одного соедннення в другое. Примером можег служить реакция ХЕРБСТА—ЭНГЕЛЯ — переаминирование с превращением а-кетокислоты в а-аминокислоту при нагревании с другой а-аминокислотой в водном растворе [c.298]

Переаминированнем называют также ферментативную реакцию обратимого переноса аминогрупп между амино- и кетокислотами. Эта реакция играет важную роль в процессе обмена веществ. [c.298]

Подобным путем многие другие аминокислоты, например глицин, цистеин, лейцин, кинуренин, при участии а-кетоглутаровои кислоты и соответствующих пиридоксальфосфатпротеидов обратимо переаминируются в -глутаминовую кислоту. Переаминирование аминокислот происходит также с другими а-кетокислотами. [c.363]

Таким образом, в реакции переаминирования одна коферментная форма — пирндоксаль-5а-фосфат переходит в другую форму — пиридоксамин-5а-фосфат. Эта другая коферментная форма вступает в конденсацию с новой а-кетокислотой, на которую и переносит аминогруппу, проходя последовательно в обратном порядке все фазы реакции (через шиф вы основания II и I). Реакция оканчивается образованием новой а-аминокислоты и пиридо-ксаль-5а-фосфата в первоначальном неизмененном состоянии. [c.364]

Декарбоксилазы аминокислот в большинстве своем являются пиридоксалевы-ми ферментами. Выделение СО2 происходит через такое же промежуточное образование основания Шиффа между пиридоксальфосфатом и аминокислотой, как в случае реакций переаминирования (см. 4.2). Направление химического превращения — отщепление СО2 либо изомеризация с образованием основания Шиффа — производного пиридоксамина и а-кетокислоты — определяется природой белка, т. е, апофермента. На этом примере можно еще раз убедиться в том, что белковый компонент комплекса организует и направляет работу кофермента. Здесь уместно добавить, что и серингидроксиметилтрансфераза, рассмотренная в 4.2, также являете пи )идоксалевым ферментом, но структура апофермента предопределяет течение процесса в направлении разрыва связи С —С . [c.146]

Переаминирование. а. Давно известно, что некоторые а-кето-кислоты превращаются в а-аминокислоты под действием ферментов, содержащихся в тканях. При соприкосновении смеси глутаминовой и пировиноградной кислот с измельченными печенью или мышцами аминогруппа аминокислоты переходит к кетокислоте, причем получается смесь а-кетоглутаровой кислоты и аланина до установления равновесия (Браунштейн и Крицман, 1937 г.) [c.388]

Карбамилфосфат в растениях, как и в животном организме, вовлекается в биосинтез аргинина и пиримидинов. В тканях растений и микроорганизмах, подобно животным тканям, широко распространены ферменты, называемые ами-яотрансферазами или трансаминазами, осуществляющие переаминирование, т. е. перенос аминогруппы от глютамата и аланина на другие а-кетокислоты, или наоборот.. (см. стр. 191). [c.282]

Особое место глутаминовой и аспарагиновой кислот, а также аланина в обмене аминокислот обусловлено тем, что они подвергаются в различных тканях при участии специфических аминотрансфераз быстрому переаминированию с соответствующими а-кетокислотами [c.194]

Переаминированием называется процесс ферментативного переноса аминогрупп аминокислот на кето-кислоты, открытый и подробно исследованный А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман. Обязательным компонентом системы переаминирования является дикарбоновая амино- или кетокислота. [c.181]

Среди ферментов, переносящих азотистые группы, наибольшее значение имеют а м и н о тр а н с ф е р а з ы, которые катализируют межмолекулярный перенос аминогруппы между аминокислотами и кетокислотами в процессе реакции переами- нирования. Общая схема реакций переаминирования следующая [c.63]

Валин, лейцин и изолейцин — три незаменимых для животных аминокислоты, имеющих разветвленную цепь углеродных атомов. Они синтезируются из соответствующих кетокислот в результате реакции переаминирования (чаще всего с глутаминовой кислотой). [c.254]

Необходимость их для животных и человека объясняется тем, что в животных организмах не могут синтезироваться соответствующие кетокислоты с разветвленной цепью. У растений же эти кетокислоты образуются довольно легко. Если при кормлении животных вместо валина, лейцина и изолейцина в рацион вводить соответственно а-кетоизовалериановую, а-кето-изокапроновую и а-кето-р-метилвалериановую кислоты, то организм полностью или почти полностью удовлетворяет свою потребность в незаменимых аминокислотах. Схемы реакций переаминирования, приводящие к образованию валина, лейцина и изолейцина, показаны ниже. Они являются общими как для растений, так и для животных [c.254]

Глутаминовая кислота и глутамин. Еще большее значение в обмене веществ принадлежит глутаминовой кислоте и глутамину. Глутаминовая кислота играет наиболее важную роль в реакциях переаминирования, ее аминогруппа может быть перенесена не только на кетокислоты, но и на другие соединения, и, таким образом, с ее участием синтезируется очень большое [c.255]

Пипеколиновая кислота. Исходным соединением для образования пипеколиновой кислоты в растениях служит лизин. В результате переаминирования он теряет аминогруппу и превра-ш,ается в соответствуюшую кетокислоту. Затем при отщеплении воды происходит замыкание кольца с образованием ненасыщенной циклической А -дегидропиперидин-2-карбоновой кислоты. Последняя, восстанавливаясь, дает пипеколиновую кислоту. [c.263]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология