Лейцин образование

Напишите схемы образования двух возможных дипептидов а ) из молекулы глицина и молекулы аланина б) из молекулы глицина и молекулы лейцина (а-аминоизокапроновой кислоты). Назовите дипептиды. [c.81]

Результаты многочисленных исследований свидетельствуют о том что генетический код, установленный для Е. соИ, является универсальным. Так, например, в лабораториях Уитмана и Френкель-Конрата препарат РНК, экстрагированный из вируса табачной мозаики, обработали азотистой кислотой известно, что при этом происходит дезаминирование многих остатков цитозина с образованием урациловых остатков, в результате чего кодоны U U (серин) превращаются в UUU (фенилаланин). Аналогичным путем из кодона ССС (пролин) может образоваться СиС (лейцин). Оказалось, что при заражении растений табака препаратом РНК, обработанной азотистой кислотой, аминокислотная последовательность вирусного белка оболочки, выделенного из мутантных штаммов, действительно меняется [22]. Причем многие из происшедших изменений можно было точно предсказать исходя из данных, приведенных в табл. 15-3. Сходным образом, замены аминокислот в дефектных молекулах гемоглобина (рис. 4-17) в большинстве случаев могут быть обусловлены изменением только одного основания. Так, гемоглобин S может образовываться в результате одного из следующих изменений в седьмом кодоне GAA(Glu) GUA(Val) или GAG(Glu)- ->GUG(Val). Еще один аргумент в пользу универсальности генетического кода состоит в способности рибосом и молекул тРНК из Е.соН осуществлять трансляцию цепи мРНК, кодирующей синтез гемоглобина, и синтезировать при этом полноценный гемоглобин [23]. [c.195]

Белки свеклы имеют кислотные свойства (точка коагуляции при pH 3,5), содержат больше кислых аминокислот — глутаминовую, аспарагиновую и др. Они гидролизуют с образованием низкомолекулярных пептидов и аминокислот аланин- валин, гликокол, лейцин, изолейцин, фенилаланин, -аминомасляная, тирозин, серии, треонин, цистин, метионин, пролин, триптофан, аспарагиновая, глутаминовая, гистидин. [c.6]

Растворимая ферментная система, ответственная за синтез этого антибиотика, состоит из крупного белка с мол. весом 280 000, который активирует аминокислоты в виде аминоациладенилатов и переносит их на тиоловые группы молекул 4 -фосфопантетеина, ковалентно связанные с ферментом [26, 27]. Таким образом, обеспечивается связывание четырех аминокислот, а именно пролина, валина, орнитина (орнитин см. на рис. 14-2) и лейцина. Активацию фенилаланина обеспечивает другой фермент (мол. вес. 100 000). Формирование полимера инициируется, вероятно, активированным фенилаланином ) и осуществляется аналогично тому, как это имеет место в процессе удлинения цепи жирных кислот (разд. Г,6). Инициация происходит в то время, когда аминогруппа активированного фенилаланина (на втором ферменте) атакует ацильную группу аминоацилтиоэфира, при помощи которой удерживается активированный пролин. Затем свободная иминогруппа пролина атакует активированный валин и т. д., в результате чего образуется пентапептид. После этого две молекулы пентапептида связываются друг с другом, и процесс образования антибиотика завершается замыканием цикла. Последовательность аминокислот в антибиотике строго специфична, и замечательным является тот факт, что эта сравнительно небольшая ферментная система оказывается способной осуществлять все стадии процесса в требуемой последовательности. Аналогичным путем синтезируются также и некоторые другие пептидные антибиотики — тироциди-ны и полимиксины. [c.491]

При распаде изолейцина р-окисление идет до конца обычным образом с образованием ацетил-СоА и пропионил-СоА. Однако в ходе катаболизма лейцина после дегидрирования, которым начинается р-окис-ление, происходит присоединение двуокиси углерода, осуществляемое биотинилферментом (гл. 8, разд. В). Двойная связь, сопряженная с карбонилом тиоэфира, придает этому карбоксилированию сходство со стандартной реакцией р-карбоксилирования. Зачем понадобился этот лишний СОг Метильная группа в Р-положении блокирует полное р-окисление, но при этом остается возможным альдольное расщепление, приводящее к образованию ацетил-СоА и ацетона. Дальнейший метаболизм ацетона сопряжен с определенными трудностями. В случае присоединения СОг продуктом оказывается ацетоацетат, катаболизм которого легко доводится до конца через его превращения в ацетил-СоА. [c.116]

Из указанных амиловых спиртов четвертый и седьмой, оптически активный и оптически неактивный амиловые спирты брожения, всегда содержатся в образующихся при спиртовом брожении сивушных маслах и являются их главной составной частью особенно много в сивушных маслах оптически неактивного амилового спирта брожения. Источником образования этих спиртов являются не сахара, а аминокислоты белков, расщепляющиеся в результате, особого рода брожения (Эрлих). Неактивный амиловый спирт брожения получается из лейцина, а активный — из изолейцина (о механизме этих процессов брожения аминокислот см, в главе об аминокислотах) [c.128]

Напомним, что превращение глиоксилата в пируват (см. рис. 11-6) осуществляется в последовательности реакций, напоминающей превращение оксалоацетата в -кетоглутарат в цикле трикарбоновых кислот (рис. 9-2). Обе эти последовательности могут служить примером общего принципа удлинения цепи -кетокислот, который очень часто реализуется в биосинтезе. Например, этот принцип используется при образовании лейцина и лизина. Последовательность реакций, приведенная в [c.485]

Химотрипсин преимущественно расщепляет те пептидные связи, карбоксильная функция которых относится к ароматическим аминокислотам. В длинных полипептидных цепях гидролизуются также связи, образованные лейцииом, валином, аспарагином и метионином. Пепсин обладает слабо выраженной специфичностью. Расщепляются связи, образованные триптофаном, фенилаланином, тирозином, метионином и лейцином. [c.365]

Химотрипсин преимущественно расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы ароматических аминокислот. Кроме того, гидролизу химотрипсином могут быть подвергнуты связи, образованные лейцином, валином, метионином и аспарагином. [c.140]

Исследование синтетических полипептидов, а также анализ известных белковых структур, полученных с помощью рентгеновской кристаллографии, показали, что некоторые аминокислоты, например глутаминовая кислота, аланин и лейцин, способствуют образованию а-спирали. Другие аминокислоты, в частности метионин, валин и изолейцин, чаще [c.97]

На основе небольшого числа изменений исходной поликетоновой структуры возможен биосинтез многих необычных соединений [74]. Так, в некоторых случаях путем гидроксилирования происходит введение дополнительных атомов кислорода возможен перенос метильных групп от S-аденозилметионина с образованием метоксильных групп в отдельных случаях метильная группа присоединяется непосредственно к углеродной цепи. Помимо ацетил-СоА в качестве исходных структур синтеза поликетидов могут выступать как жирные кислоты с разветвленной цепью, образованные из валина, лейцина и изолейцина, так и никотиновая и бензойная кислоты. Исходной структурой биосинтеза антибиотика тетрациклина служит, по-видимому, амид малоновой кислоты в виде СоА-производного (рис. 12-10). На рис. 12-10 показано образование из поликетидов других важных антибиотиков. [c.563]

При получении аминокислот белки прежде всего расщепляют с помощью основного, кислотного или ферментативного гидролиза [54]. В классическом методе кислотного гидролиза [55, 56] используют 6 н. НС1 ( 110 °С) или 8 н. H2SO4. Время реакции от 12 до 72 ч в зависимости от строения белка. Очень устойчивы к гидролизу пептидные связи, образованные лейцином, изолейцином и валином. При этом триптофан разрушается полностью, серин и треонин до 10%. [c.38]

Третьим типом единицы с разветвленной углеродной цепью (рис. 11-8) является а-кетоизовалериановая кислота, предшественник валина, который образуется в результате переаминирования. Исходными единицами служат две молекулы пирувата, которые соединяются друг с другом в реакции а-конденсации (протекающей в присутствии тиаминпирофосфата) с последующим декарбоксилированием. Образующийся а-ацетолактат содержит разветвленную цепь, однако он не способен к образованию а-аминокислоты. Для этого должна произойти перегруппировка, в процессе которой метильная группа переходит в р-положение (гл. 7, разд. Л). Элиминирование молекулы воды от дио-ла дает енол требуемой а-кетокислоты (рис. 11-8). Предшественник изолейцина образуется аналогичным путем. В этом случае одна молекула пирувата конденсируется (с декарбоксилированием) с молекулой а-кетобутирата. С другой стороны, кетокислота, являющаяся предшественником лейцина, образуется в результате удлинения цепи пятиуглеродного разветвленного предшественника валина (рис. 11-7). [c.490]

ТЕРМОЛИЗИН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных гл. обр. остатками гидрофобных аминокислот (изолейцином, лейцином, валииом, фенилаланином, метионином, аланином). Со значительно меньшими скоростями катализирует гидролиз связей, образованных остатками тирозина, глицина, треонина и серина. Не способен расщеплять пептидные связи, образованные с участием остатка пролина. Т. также катализирует р-цию транспептидирования (образование поперечных сшивок путем взаимод. концевой группы NHj пентаглицинового остатка молекулы с пептидной связью между концевыми остатками D-аланина др. фрагмента молекулы-гл. обр. в протеогликанах), не катализирует гидролиз амидов и эфиров карбоновых к-т. [c.542]

Вряд ли имеет смысл делать какие-либо обобщения, касающиеся специфичности этого фермента. В случае инсулина наблюдается избирательное действие на связи, образованные карбоксильной группой лейцина, тогда как в отношении глюкагона это не ясно [ 287]. Поэтому создается впечатление, что в образовании гидролизуемых субтилизином связей могут принимать участие все аминокислотные остатки, "за исключением, по-видимому, пролина. [c.213]

Аминокислоты с разветвленной боковой цепью, валин, лейцин и изо лейцин, часто распадаются в организме следующим образом. Пере аминирование приводит к образованию а-кетокислоты, которая под вергается окислительному декарбоксилированию с 06pa30BaHnei ацил-СоА-производного. Последнее затем подвергается р-окисле нию. Какие продукты в этом случае образуются из изолейцина Каким образом они затем превращаются в СО2 Какие затрудненш могут встретиться при катаболизме валина и лейцина Попытай тесь предложить рациональную схему соответствующих ката боли ческих путей. Сравните свои предложения с реально установленны ми путями, приведенными на рис. 14-11. [c.357]

Сорбция субстрата в активном центре а-Х, обеспечивается гвдрофобной полостью. Ее размеры 1,0x0, 5x0,4 нм оптимальны для связывания боковых цепей остатков гвдрофобных аминокислот (триптофан, фенилаланин, лейцин, тирозин), а конфигурация допускает лишь определенную ориентацию субстрата. Механизм каталитич. гвдролиза включает стадию сорбции субстрата, расщепления пептвдной связи с образованием ацилфермента и послед, переноса ацильной фуппы на нуклеоф. акцептор. [c.263]

Для определения Ы-концевой аминокислоты пользуются лейцинами-нопептидазой, выделяемой из слизистой оболочки кишечника. Лейцин-аминопептидаза расщепляет экзопептидную связь, образованную аминокислотным остатком, содержащим свободную аминогруппу. При этом происходит ступенчатая деградация пептида. [c.512]

Реакцию можно проводить в водной среде без катализаторов. Бергману и Штерну [18] удалось ацетилировать кетеном многие аминокислоты в водной среде. Такие кислоты можно ацетилировать в виде их натриевых солей в водном растворе с высокими выходами. Аминоуксусная кислота и лейцин легко ацетилируются даже в отсутствие щелочи /-тирозин в этих условиях превращается в О, Ы-диацетильное производное. Аминоспирты [205] и аминофенолы [19] ацетилируются кетеном с образованием только Ы-ацетильных производных. Так, серии и глюкозамин [19] при действии кетена превращаются в Ы-ацетильные производные. Инсулин [236] и другие белки, содержащие амино- и оксигруппы, можно ацетилировать ступенчато, причем при действии кетена обычно происходит только Ы-ацетилирование. Впрочей, некоторые сомнения вызывает [171] то, что Ы-ацетилирование не сопровождается атакой оксигруппы в тирозине. [c.208]

Скорость расщепления в безводных средах определялась по содержанию аминного азота, а не по выходу ФТГ-производного. Хроматографирование на бумаге показало, что соединение, быстро образующееся из ФТК-лейцилглицина, представляет собой не лейцин-ФТГ, а 2-анилино-4-изобутил-тиазолинон-5 с максимумом поглощения при 252 ммк (см. схему на стр. 239). Нагревание (например, при перекристаллизации) оказывается достаточным, чтобы это соединение превратилось в лейцин-ФТГ. С другой стороны, в безводной кислой среде ФТК-лейцилглицин непосредственно превращается в лейцин-ФТГ, в то время как в водной среде это превращение проходит через стадию образования ФТК-лей-цина и с гораздо меньшей скоростью. Таким образом, различие в скоростях расщепления в водных и безводных средах невелико, но скорости циклизации в ФТГ-производные в этих двух системах заметно отличаются. [c.243]

С , который можно выделить с помощью эфирной экстракции из подкпсленного раствора. Кислый гидролиз или каталитическое гидрирование [2] выделенного препарата в растворе метилового спирта приводит к образованию почти с количественным выходом солянокислого (/-лейцина-1-С . (/-Лейцин-1-С можно подвергнуть рацемизации [5], нагревая его с гидроокисью бария при температуре 160—170° в запаянной ампуле. Из полученного рацемата можно вновь выделить дополнительное количество /-лейцина-]-С . [c.227]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология