Гуанидиновые иониты

НЫХ пар. В воде даже эта слабая тенденция к ассоциации полностью перекрывается образованием стабилизирующих связей между водой и свободными ионами (гидратация), так что такие электролиты, как КС1, в водных растворах диссоциированы, по существу, на 100%. Даже гуанидиновые и ацетатные ионы, взаимному связыванию которых способствует стабилизация за счет сопряжения и водородных связей [c.156]

Молекулы белков, в частности желатин, содержат значительное число активных функциональных групп (карбоксильные, -амино-, гуанидиновые, имидазольные, гидроксильные, пептидные). Эти группы в боковых цепях аминокислот обусловливают реакционную способность желатина вследствие комплексообразования с различными видами ионов металлов. Имеются данные о взаимодействии белков с ионами других многовалентных металлов [ ]. [c.167]

Молекулы веществ ТТХ и STX содержат гуанидиновые части, ионы гуанидина проникают в клетку через Na-каналы. Возможно, что рецептор находится в селективном фильтре и содержит одну или две отрицательно заряженных групп (СОО ), заряды которых изменяются при разных pH. [c.137]

Гуанидин fNH,i, NH соединяется с i а.чоидоводородны.мм ки-с.ютами ИХ с образованием солей (NH,)2X, изученных. методами рентгеновского структурно1 0 анализа. Эти соли содержат гуанидиновые ионы С (НН,)з, в которых существует резонанс точно такого же рода, как в ионе С0 ир . водящин к образованию симметрично, лоско Ч) иона. [c.499]

На этом примере видны некоторые важнейшие черты, свойственные большому числу ферментов. Во-первых, катализатор имеет как бы два центра—связывающий (контактный) и собственно каталитический. Один из них, представленный в рассмотренном случае протонированной гуанидиновой группой и тремя гидрофобными радикалами, обеспечивает образование комплекса фермент — субстрат (связывание субстрата ферментом), в результате чего расщепляемая связь направляется на каталитический центр. Собственно каталитический центр представлен в рассмотренном случае ионом цинка и оксигруппой тирозина. [c.326]

Изложенные выше соображения были подтверждены данными, полученными при изучении другой молекулярной аномалии. Если остаток гистидина в дюложении 58 а-цепи или в положении 63 -цепи замещается остатком аргинина, то развивается другая, менее опасная по своим проявлениям болезнь. Аномалия в этом случае не приводит к ферри-гемоглобинемии — атомы железа остаются двухзарядными. Причина здесь в том, что боковая цепь аргинина содержит гуанидиновую группу, которая при pH 7 захватывает протон и превращается в ион гуани-диния, несущий положительный заряд. Электростатическое поле, создаваемое им, удерживает атом железа в состоянии железа(II). [c.469]

РИС. 4-5. А. Часть полипептидной цепи кальций-связывающего белка мышцы карпа, содержаш,ей 108 аминокислотных остатков. Показаны две петли, связывающие ионы кальция, и водородная связь между ними. Б. Система водородных связей, связывающих два сегмента полипептидной цепи внутри молекулы. Обратите внимание на связь между гуанидиновой группой остатка аргинина (75) и карбоксилатом остатка глутаминовой кислоты (81), а также карбонильной группой пептидной связи 18-го остатка. Обратите внимание и на то, что карбоксилат взаимодействует также с двумя пептидными NH-группами [32, 32а]. [c.269]

В глобальной конформации ВПП9 стержневым элементом, цементирующим эту компактную структуру, является боковая цепь Arg . Ее алифатическая часть осуществляет эффективные стабилизирующие взаимодействия с боковыми и основными цепями остатков Тгр Рго , Pro, Pro и Пе , а полярная гуанидиновая группа образует ионную пару с карбоксильной группой Pro . Общая энергия внутримолекулярных взаимодействий Arg" составляет около -25 ккал/моль. При столь эффективных и многочисленных контактах в глобальной конформации имеет место полная согласованность всех ближних и средних взаимодействий. Ее форма цепи удовлетворяет в максимальной степени взаимодействиям внутри каждого остатка и на каждом отдельном участке и в то же время оказывается предрасположенной к образованию выгодных контактов между всеми [c.263]

Боковая цепь Arg в глобальной конформации оказывается одновременно сближенной с обоими концами пептидной цепи. Она образует своей гуанидиновой группой эффективную ионную пару с группой СОО остатка Pro (-5,1 ккал/моль). Энергия стабилизирующих взаимодействий гидрофобной части боковой цепи Arg с предшествующими остатками равна -2,4 ккал/моль, а с последующими--8,4 ккал/моль. Элементом, стабилизирующим фрагмент стабилизирующий эффект которого весьма значителен (-10,2 ккал/моль). Малоэффективны взаимодействия остатков Gln и Не, их боковые цепи обращены в сторону растворителя. Фрагменты, как видно из рис. III.3, входят в глобальную конформацию в оптимальных формах, попадающих в интервал 0- [c.267]

Этот простейший из возможных методов защиты аминогрупп находит лишь ограниченное применение. Как было установлено,. Р-аминоспирты могут быть окислены в а-аминокислоты, если аминогруппу сначала превратить в замещенный аммониевый ион. Например, 2-аминопропанол-1 был превращен в замещенный аммонйй--сульфат и затем окислен перманганатом калия [62] в соответствии со схемой 15. Гуанидиновая группа аргинина была защищена лутем образования соли во время синтеза аргин ил пептидов [63]. [c.202]

Подобные рассуждения приложимы и к электростатическим взаимодействиям. Ионные пары между моновалентными ионами существенны в неполярных растворителях, однако их стабильность в воде мала. Значительные эффекты наблюдаются в том случае, когда один из ионов является полиэлектролитом 85], в этом случае могут образовываться стабильные комплексы с полиэлектролитами противоположного заряда. Полилизин, например (поликатион при нейтральном pH), образует нерастворимый комплекс с ДНК (полианионом) 86]. Во многих внутрибелковых и фермент-субстратных взаимодействиях электростатические силы усиливают водородные связи, как в солевом мостике СО НзМ описанном выще для химотрипсина, а также в случае бифункциональных взаимодействий (52) между карбоксилат- или фосфат-анионом и гуанидиновой группой аргинина, наблюдаемых, например, в активном центре креатинкиназы [87]. [c.504]

Карбоксипептидаза — это металлофермент, содержащий один атом цинка на молекулу белка. Карбоксипептидаза катализирует гидролиз С-концевой пептидной связи в белках и олигопептидах и сложных эфиров а-оксикислот. Кинетический изотопный эффект растворителя равен 2 при гидролизе сложноэфирного субстрата О-(гранс-циннамоил)-ь-р-фениллактата и всего лишь 1,33+0,15 при гидролизе пептида Ы-(N-бeнзoилглицил)-L-фенилаланината [11]. По данным рентгеноструктурного анализа карбоксипептидаза представляет собой глобулярный белок, в котором содержится один атом цинка, координированный двумя остатками гистидина. Кроме того, в состав активного центра входят карбоксильная (01и-270), фенольная (Туг-248) и гуанидиновая (Aгg-145) группы. Последняя образует ионную [c.149]

Ионные связи являются результатом электростатического взаимодействия и появляются в тех случаях, когда в боковой цепи имеются заряженные группы - катионы (протониро-ванные е-аминогруппы лизина, гуанидиновые группировки аргинина, основные атомы азота имидазольного кольца гистидина) и анионы (р- и у-карбоксилат-анионы аспарагиновой и глутаминовой кислот). Возможно и электростатическое взаимодействие Н- и С-концов полипептидной цепи. [c.69]

Пространственное строение брадикинина исследовалось с помощью комплекса физико-химических и теоретических методов. Согласно этим данным (В. Т. Иванов и Г. И. Чипенс) для брадикинина возможно образование свернутых структур, стабилизированных ионными взаимодействиями С-концевого карбоксила и гуанидиновой группы N-кoнцeвoгo аргинина. Вероятность таких взаимодействий повышается при переходе к органическим растворителям и в комплексе с рецептором. Действительно, циклические аналоги брадикинина обладают высокой биологической, активностью. [c.273]

А, действует лишь в присутствии свободных гуанидиновой и карбоксильной групп. Наибольшая активность фермента при pH 10,2 в нейтральной среде активность сохраняется, а при 6 pH 9 — утрачивается. Активность А. повышается в присутствии ионов Мп +, Со +, N1 +, (1 + иорш Н и Ag t , а так-7ке нек-рые монокарбоновые Ь-аминокислоты алифатич. [c.139]

В области 2<рН<11,5 кривая титрования яичного альбумина обратима. Результаты расчетов, аналогичных тем, которые были приведены выше для р-лактоглобулина (и при тех же ограничениях), согласуются с аналитическими данными в частности, из них следует, что молекула яичного альбумина содержит 14 гуанидиновых групп. Если предположить, что количество связываемых (независимо от значения pH) солей мало, то полную кривую титрования этого белка можно представить себе как результат наложения трех описываемых уравнением (V. 4) кривых— для 51 карбоксильной группы (р/гш1=4,29), 5 амидазоль-ных групп (р 1п1 = 6,75) и 23 групп NHI (р 1п1= 10,07). Для всех трех типов групп характерно одно и то же значение, причем вплоть до ионной силы, равной единице, это значение составляет 80% от значения, вычисляемого из молекулярного веса и парциального удельного объема (в предположении отсутствия гидратации). [c.117]

Показана возможность [245] разделения примерно равных количеств хлорид-, бромид- и иодид-ионов на анионите МГ-36 (мочевино-гуанидиновый препарат). Кривые разделения ионов СГ, Вг и J растворами различного состава приведены на рис. 9. При содержании этих ионов по 0,20 мг-экв хлорид-ион может быть избирательно вымыт раствором 0,01 H3 00Na при pH 5,45, бромид-ион извлекают 0,025 Ж раствором Hg OONa, а иодид-ион — раствором 0,1 N NaOH. [c.133]

Из данных титрования от изоионной точки до точки максимального связывания протонов вблизи pH 1,5 можно определить содержание основных групп (имидазольных, аминных и гуанидиновых) независимо оттого, какие группы действительно играют роль в процессах ионного равновесия. На первый взгляд, кажется непонятным, что общее число основных групп определяется титрованием в кислой области pH. Для пояснения этого необходимо вернуться к определению изоионной точки белка. Как уже говорилось выше, изоионная точка белка соответствует тому значению pH, при котором число протонов, освобождаемых кислотными группами белковой молекулы, равно числу протонов, связываемых ее основными группами. Это означает, что в изоионной точке число протонов, освобождаемых молекулой белка, равно максимальному заряду, который может получить белок за счет максимального связывания протонов. Поскольку же при pH максимального поглощения кислоты (pH максимального связывания протонов) все азотсодержащие группы несут положительный заряд, тогда как все другие группы являются незаряженными, постольку заряд белковой молекулы максимален и число азотсодержащих групп может быть определено по количеству связанной кислоты. Иными словами, общее число основных групп равно числу эквивалентов кислоты, необходимых для титрования от изоионной точки до pH 1,5. [c.162]

Ионообменная способность гуанидиновых анионитов обычно меньше теоретически рассчитанного значения и составляет 5— 6 мг-экв/г для гуанидинокарбамидных анионитов. Одной из причин пониженной обменной емкости может быть слишком большая степень сшивания макромолекул полимера. В результате слишком большой плотности пространственной сетки диффузия гидратированных ионов внутрь ионита затруднена и часть активных групп, присутствующих в макромолекуле, не принимает участия в реакции обмена. Другой причиной снижения обменной емкости может быть потеря основных свойств ионоактивных грущ 1 после их конденсации. [c.305]

Белки обладают, по существу, теми же ионными группами, что и аминокислоты. Однако в белке большинство сс-аминогрупп и с -карбоксильных групп связаны друг с другом пептидными связями. Кислые группы белков представлены главным образом свободными карбоксильными группами аспарагиновой и глутаминовой кислот, ионизация которых соответствует рК 3,87 и 4,28 (табл. 7). К основным группам белков относятся гуанидиновые группы аргинина (рК 12,48) и е-аминогруппы лизина (рК 10,53). Гидроксильные группы тирозина и сульфгидрильные группы цистеина отдают свои протоны в одной и той же области pH (рК около 10), в то время как имидазольные группы гистидина титруются вблизи pH 6 (табл. 7). [c.81]

Если входящие в состав пептида аминокислоты содержат по одной амипной и карбоксильной группе, молекула пептида имеет ионизируемые группы только на своих концах. В цепях природных пептидов, белков, часто встречаются аминокислоты, исходно обладающие более чем двумя ионизируемыми группами. К таким аминокислотам относятся гистидин (см. выше), глутаминовая и аспарагиновая кислоты (более одной карбоксильной группы), лизин (две аминогруппы), аргинин (гуанидиновая группа) и т. д. Высокомолекулярные соединения, содержащие много ионных (или способных к ионизации) групп, называются полиэлектролитами. Наряду с другими соединениями к полиэлектролитам относятся нуклеиновые кислоты. В нейтральном растворе каждая субъединица нуклеиновой кислоты несет отрицательный заряд, обусловленный диссоциацией фосфатной группы (рис. 20). В кислых растворах в ионизационное равновесие нуклеиновых кислот значительный вклад вносят пуриновые и пиримидиновые основания. В табл. 6 приведены также примеры некоторых синтетических полиэлектролитов [24]. [c.65]

Советскими исследователями [2], а также К). Ю. Лурье и Н. Л. Филипповой [86] показана возмоншость полного извлечения хромат и биохро-мат-ионов в широком интервале pH (1—12) при л[)именении мочевинно-гуанидинового апиопита МГ-36, синтезированного ВОДГЕО. При последующей десорбции 2%-пым раствором щелочи мо кет быть извлечено до 99% сорбированных хромат- и биохроматиопов. [c.277]

Реакция начинается со взаимодействия Ксо с гидрофобным карманом и образования ионной связи карбоксильной группы субстрата с гуанидиновой группой Argl45. При этом пептидная цепь в области Argl45 подтягивается в сторону карбоксильной группы субстрата (примерно на 0,2 нм). Это ведет к конформационным [c.89]

Тетродотоксин (выделен из рыб семейства Те1гао(1оп11(1ае) и сакситоксин (из морского фитопланктона ряда Сопуаи1ах) — полициклические соединения, содержащие гуанидиновую группу. Оба они могут присоединяться к белкам натриевого канала в области его наружного входа, блокируя прохождение ионов натрия, а следовательно, и развитие потенциала действия. Если тетродотоксин и сакситоксин вводить внутрь аксона, то они не ингибируют проведение импульса. Оба вещества отличаются очень высоким сродством к своим рецепторам на аксоне и поэтому относятся к наиболее сильным токсинам 1 мг сакситоксина вызывает паралич с летальным исходом. [c.536]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология