Эдсалл

Особое значение имеют глобулины плазмы крови. Первоначально Тизелиус разделил их электрофоретически на три фракции 3- и /-глобулины, которые, однако, ие являются однородными, а представляют собой смеси белков одинаковой подвижности. Позднее Кон и Эдсалл нашли, что фракционированное осаждение спиртом ири низкой температуре более удобно для разделения глобулнновых фракций. Этим способом теперь в больших масштабах получают т-глобулин, В нем содержатся многочисленные антитела, обусловливающие иммунитет по отношению к патогенным микробам, и поэтому -(-глобулин используют для пассивной иммунизации против различных инфекционных заболеваний. [c.399]

Эбергард 1057 Эванс 900, 936 Эве 1113 Эдер 726 Эдман 384 Эдсалл 399 [c.1155]

По мнению Эдсалла, этот метод не следует применять при установлении размеров молекул с длиной меньше [c.66]

Обычный способ получения белков из растворов, очищенных диализом, состоит в осаждении нейтральными солями — сернокислым аммонием или натрием в твердом состоянии или в насыщенном растворе (после предварительного установления pH раствора, соответствующего изоэлектрической точке белка). Согласно более новому способу, белок осаждается этанолом (Кон Эдсалл). [c.417]

Известен также ряд реагентов, способных окислять SH-группы белка с образованием дисульфидных мостиков, к ним относятся феррицианид калия, иод, натриевая соль иодбензойной кислоты и перекись водорода. Для образования межмолекуляр-ных дисульфидных мостиков Эдсалл [254] использовал производные диоксана типа [c.374]

При уже определенных тем или иным способом макроконстантах расчеты можно вести как было указано выше [уравнение (6.57)]. При неизвестных Кщ и Ка обычно применяют метод, подробно описанный Эдсаллом и сотр. [116]. [c.181]

Нибергалл и др. [119] рассмотрели возможность упрощения подхода Эдсалла при уже известной (например, из данных потенциометрического титрования) величине рКа,. Если в уравнении [c.182]

При непродолжительной (10—20-минутной) обработке предварительно отмытых водой или слабыми солевыми растворами измельченных поперечнополосатых мышц 0,5—0,6 М раствором КС1 (или Na l) в экстракт переходит большое количество белка, называемого миозином. Этот белок входит в состав мышечных фибрилл — сократительных элементов мышечного волокна. В мышечной плазме миозина нет. Физико-химические свойства этого белка, несколько напоминающего глобулины (миозин вьшадает из солевого раствора в осадок при диализе или разведении чистой водой), были впервые изучены Кюне, А. Я. Данилевским и его учениками, а затем подробно описаны Вебером, Эдсаллом, В. А. Энгельгардтом и М. Н. Любимовой, А. Сент-Дьердьи и другими исследователями. [c.440]

Кроуфорд и Эдсалл [20] рассчитали энтропию, энтальпию и свободную энергию из спектроскопических данных, а сведения по давлению паров использовали для получения термодинамических величин для жидкости. Эти же величины были использованы для составления уравнения теплоемкости газообразного боразина. Теплота сгорания боразина была рассчитана при сжигании жидкого боразина в кислороде в калориметрической бомбе. [c.139]

Предлагаемая вниманию читателей книга Р. Мартина Введение в биофизическую химию посвящена изложению основ физической химии биологически важных соединений — белков, нуклеиновых кислот и родственных им веществ. Успехи, достигнутые за последнее время в исследованиях структуры и свойств этих соединений, настолько велики, что вышедшие несколько лет назад под тем же названием монографии Эдсалла и Уимена в США и А. Г. Пасынского в Советском Союзе уже не могут полностью удовлетворить запросы читателей. В то же время круг проблем, затронутых в этой книге, несколько отличается от того, который рассмотрен в указанных выше монографиях, и, пожалуй, вернее отражает тенденции развития этой области исследований в наши дни. [c.5]

Переход между колебательными уровнями можно вызвать и другим путем, а именно, с помощью видимого света. Фотоны видимого света рассеиваются молекулами в основном без потери энергии, т. е. рассеянное излучение имеет ту же частоту, что и падающее. (Об этом упоминалось в разделе 3 и детально этот вопрос рассматривается в гл. 5.) Однако небольшая часть рассеянных фотонов может взаимодействовать с молекулами, отдавая некоторое количество своей энергии, достаточное для того, чтобы вызвать колебательный переход, и тогда рассеянное излучение будет иметь меньшую частоту, чем падающее. Разность частот, даваемая уравнением (5-1), соответствует разности энергий колебательных уровней. Это явление известно под названием эффекта Рамана (по имени Ч. В. Рамана, открывшего это явление). Эффект Рамана играет важную роль в изучении малых молекул, особенно потому, что правила отбора для рамановского поглощения отличаются от правил отбора для поглощения инфракрасного излучения таким образом, колебательные переходы, наблюдаемые с помощью одного метода, дополняют переходы, наблюдаемые с помощью другого метода. Однако данный метод до сих пор не нашел применения для исследования макромолекул вследствие относительно более интенсивного обычного (рэлеевского) рассеяния света этими молекулами, и поэтому он не будет здесь обсуждаться. (Гарфинкель и Эдсалл сообщили о предварительных опытах с синтетическими полипептидами и белками.) [c.92]

Растворимости белков было посвящено много работ, так как растворимость различных белков является основой для их разделения и последующей очистки. Подробный обзор фундаментальных исследований в этой области дан Коном и Эдсаллом в учебнике . [c.281]

На основании измерения двойного лучепреломления при течении были определены линейные размеры молекул многих высокополимерных веществ (В. Н. Цветков, Садрон), белков (Эдсалл), нуклеиновых кислот (Жоли), вирусов (Бенуа) и др. (табл. 6). [c.61]

По мнению Эдсалла, этот метод не следует применять при установлении размеров молекул с длиной меньше 200 А, но в случае сильно вытянутых молекул он весьма удобен как для определения линейных размеров молекул, так и для изучения изменения их состояния при денатурации, деструкции (в частности, этим методом был показан распад нитей актомиозина при действии аденозин-трифосфорной кислоты) и др. [c.61]

Кроуфорд и Эдсалл [20( Прайс (211 Ватанабе (23 [c.138]

Одним из самых старых методов получения кристаллических белков является осторожное добавление этилового спирта или ацетона к холодному белковому раствору. Этим способом в конце прошлого столетия Гонпе-Зейлер и Гюфнер получили из крови многих животных кристаллический оксигемоглобин. В руках прежних авторов этот метод был, однако, чисто эмпирическим, и результаты его применения более или менее случайными. Значительного улучшения этого метода достигли Кон, Эдсалл, Онклей и их сотрудники [17]. Применение этилового спирта и других органических растворителей для осаждения белков основано на том, что органические растворители уменьшают диэлектрическую постоянную водных растворов белка. Противоположный эффект — увеличение диэлектрической постоянной — достигается добавлением глицина. Ввиду того что растворимость белков в большой степени зависит от диэлектрической постоянной растворителя, эти методы можно использовать для ступенчатого уменьшения растворимости белков и для их выделения в кристаллической форме. Само собой разумеется, что при подобной процедуре нужно контролировать и другие физикохимические факторы температуру, pH, ионную силу. Варьируя эти факторы, можно достичь разделения некоторых белковых фракций. Результаты, полученные при помощи этих методов, более подробно описаны в гл. УП1. [c.13]

Метод высаливания белков нейтральными солями благодаря своей простоте и доступности нашел широкое применение в лабораторной практике. Для получения больших количеств белковых фракций плазмы он, однако, непригоден, так как на удаление солей путем диализа требуется слишком много времени и труда [14]. Поэтому Кон и его сотрудники разработали новый метод разделения белков плазмы, используя в качестве осадителя этиловый спирт [15]. Во избежание денатурирования белков спиртом, осаждение белков по этому методу проводится при низких температурах. Спирт легко удаляется при высушивании белков в замороженном состоянии под вакуумом или путем диализа. Осаждающее действие спирта обусловлено главным образом низкой диэлектрической постоянной смеси спирт—вода по сравнению с диэлектрической постоянной воды. Известно, что силы электростатического притяжения и отталкивания обратно пропорциональны диэлектрической постоянной среды, поэтому понижение этой постоянной способствует взаимодействию белковых молекул и образованию агрегатов. Противоположный эффект — увеличение растворимости белков — наблюдается при добавлении глицина, повышающего диэлектрическую постоянную воды (см. гл. УП). Растворимость белков в воде или в водно-спиртовых смесях зависит также от температуры, от концентрации водородных ионов и от ионной силы раствора. Варьируя все эти факторы, Кон, Эдсалл и Онклей получили из плазмы крови большое количество отдельных белковых фракций, а также выделили ряд [c.173]

Потенциальная энергия притяжения между ионом и постоянным диполем обратно пропорциональна квадрату расстояния между ними для иона и индуцированного диполя она обратно пропорциональна четвертой степени расстояния и поэтому с увеличением расстояния уменьшается гораздо быстрее. Ион-диполь-ные взаимодействия играют важную роль во многих биологических системах. Например, в растворе при pH 7 аминокислоты существуют в виде биполярных ионов, взаимодействующих с ионами буфера и неорганических солей. Электростатика этих взаимодействий достаточно подробно рассматривается в монографии Эдсалла и Ваймана, которая указана в приводимом в конце главы списке рекомендуемой литературы. Наличие ион-дипольных взаимодействий приводит также к высаливанию белков или к их солевому растворению, о чем будет идти речь в гл. 4. [c.20]

Согласно данным Эдсалла и Ваймана [20], это отношение равно 2,23-105. [c.251]

Химическая модификация белков производилась в трех направлениях 1) изменения активности или физических свойств белков, с тем чтобы сделать их более пригодными для использования в медицине или в промышленности 2) установления структуры групп, обусловливающих биологическое действие белков 3) получения специфических производных белков для сравнительного исследования физических или биологических свойств неизмененного белка, в частности для иммунологических исследований. Первая из этих трех задач — практическая — имеет большое историческое значение и продолжает играть важную роль при приготовлении биологических препаратов и в технологии получения белков. Некоторые вопросы, касающиеся приготовления и свойств токсинов и вакцин, будут рассмотрены в отдельных статьях следующих томов настоящего сборника. Данные о применении для указанной цели формальдегида суммированы в обзоре Френча и Эдсалла [1]. Образование поперечных связей в белковых веществах в промышленных условиях рассмотрено Бьоркстеном [2]. В обзоре Густавсона [3] изложены результаты исследования связи между характером белков и химическими процессами при дублении. Процессы, используемые для видоизменения белков с целью их промышленного применения, в принципе сходны с описываемыми ниже реакциями белков. Различие заключается лишь в том, что в промышленности используются более жесткие условия обработки и в меньшей степени заботятся о специфичности протекания реакции. Несмотря на практическое значение этих вопросов, они в дальнейшем изложении рассматриваться больше не будут. [c.269]

Формальдегид представляет собой, вероятно, самый простой и наиболее часто применяемый реагент, но механизм его реакции с белками, повидимому, наименее ясен. Обширная литература по этому вопросу собрана в обзоре Френча и Эдсалла [1]. Влияние, оказываемое формальдегидом на кривые титрования аминокислот и белков, хорошо известно и изложено в статье IV т. II. Этот способ является самым старым и наиболее обычным методом титрования в смешанных растворителях, однако для его интерпретации потребовались многолетние исследования. Леви [НО — 113] впервые систематически проанализировал быстрое из- менение кривых диссоциации белков ли аминокислот, вызываемое добавлением формалина при комнатной температуре. В своем исчерпывающем обзоре Френч и Эдсалл [1] следующим образом резюмируют выводы Леви 1) С формальдегидом реагируют только незаряженные амида- или иминогруппы 2) продукты присоединения формальдегида являются настолько слабыми основа- [c.310]

Влияние введения электролитов на растворимость белков подробно рассмотрено в монографии Коуна и Эдсалля [136]. Его можно объяснить на основе теории, разработанной Кирквудом [182] для дипольных ионов. Даже несмотря на то что эти компоненты не несут какого-либо суммарного заряда, они притягиваются друг к другу вследствие тенденции их диполей к такой взаимной ориентации, при которой потенциальная энергия системы минимальна. Обнаружено, что другой причиной взаимного притяжения амфотерных компонентов в изоэлектрическом растворе является то, что состояние ионизации отдельных молекул подвержено флуктуациям, которые не зависят друг от друга, но стремятся в любое данное время создать на соседних молекулах амфолита суммарный заряд противоположного знака [183]. Согласно дипольному (или мультипольному взаимодействию и теории флуктуации зарядов, логарифм растворимости должен возрастать линейно с квадратным корнем ионной силы. Следует заметить, что по предположениям величина этого эффекта будет довольно не чувствительна к распределению ионогенных групп на поверхности молекулы белка. Некоторые белки, по традиции известные под названием глобулинов, в отсутствие обычных электролитов имеют чрезвычайно [c.79]

Качественный стереохимический анализ молекулярных моделей привел Лима к следующему заключению образование а-спирали происходит на участках последовательности, в которых все массивные гидрофобные боковые цепи входят в состав пар и троек, занимающих сближенные позиции (п, п+1), (п, п+3), (п, п+4), (п, п+1, п+4) и (п, п+3, п+4). На такое благоприятствующее а-спирали расположение остатков в парах ранее указывали Лоу и Эдсалл [67], Шиффер и Эдмундсон [66]. Правила, найденные для троек, не имеют самостоятельного значения они очевидны, так как каждое из них представляет комбинацию соответствующих правил для пар остатков. В а-спирали и -структуре нежелательно присутствие Gly и Ser в сближенных с гидрофобными остатками позициях в то же время вхождение остатков с массивными боковыми цепями (Lys, His, Gin, Glu, Arg) стабилизирует структуры. Образование -структуры происходит в случае полностью гидрофобного участка, участка с чередующимися гидрофобными и гидрофильными остатками, или участка с остатками Gly и Ala. [c.257]

Метод наблюдения кинематики течения структурированных золей и суспензий [25,27,31,33]. Реологические кривые неньютоновских жидкостей не указывают на природу сил сопротивления течению этих жидкостей и обычно позволяют судить о существовании предела текучести только путем экстраполяции. Такие измерения необходимо дополнить исследованиями кинематики течения, в частности распределения скоростей и локальной зависимости градиента скорости от касательных напряжений. Работы по визуализации кинематической структуры потока методами реперных точек (М. П. Воларович, Д. М. Толстой, П. Роллер и Ж. Стодард), двойного лучепреломления (Г. В. Виноградов, В. Хаузер, Дж. Эдсалл, А. Нетерлин) и др. позволили выяснить ряд интересных особенностей исследованных систем. Пред- [c.282]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология