Аминокислоты переаминирование

Другие коферменты, содержащие фосфатные остатки а) Тиаминдифосфат — осуществляет коферментные функции прп простом и окислительном декарбоксилировании а-кетокислот, а также при реакциях расщепления и синтеза углеродной цепи ряда кетоз. б) Пиридоксальфосфат — простетич. группа ферментов, катализирующих разнообразные превращения аминокислот (переаминирование, декарбоксилирование, расщепление, реакции замещения и конденсации). [c.372]

В ЦТК сжигаются не только углеводы, но и жирные кислоты (после предварительной деградации до ацетил-КоА), а также многие аминокислоты (после удаления аминогруппы в реакциях дезаминирования или переаминирования). [c.207]

Д. аминокислот и нек-рых др. азотсодержащих орг. соед. играет важную роль в жизнедеятельности животных, растений и микроорганизмов. См. также Переаминирование. [c.148]

Примерно таким же путем осуществляется распад многих других аминокислот. В большинстве случаев имеет место переаминирование в соответствующую а-кетокислоту. Далее следует р-окисление и расщепление до таких соединений, как пируват и ацетил-СоА. [c.101]

Третьим источником глицина служит реакция переаминирования аминокислот с глиоксилатом (стадия е, рис. 14-12). Вне зависимости от природы донора аминогруппы константа равновесия в реакции переаминирования в этом случае всегда в сильной степени благоприятствует образованию глицина. [c.120]

Если образование глицина из глиоксилата происходит путем переаминирования, то обратное превращение избытка глицина в глиоксилат, может осуществляться с помощью оксидазы аминокислот (табл. 8-4). [c.120]

Пиридоксальфосфат является коферментной формой витамина В ,, входит в состав ферментов, катализирую-ш,их превраш,ения а-аминокислот, основным из которых можно считать реакцию переаминирования. [c.278]

По хим. св-вам А,-типичная алифатич. о.-аминокислота. L-A.-кодируемая аминокислота, встречается во всех организмах в своб. виде и в составе белков. D-A. обнаружен только в бактериях и в опиоидных пептидах, выделенных из кожи южноамериканских лягушек. Биосинтез L-A. происходит в результате аминирования и переаминирования пировиноградной к-ты или -декарбоксилирования аспарагиновой к-ты. [c.81]

L-r. к.-предшественник в биосинтезе орнитина и пролина, участвует в переаминировании при биосинтезе аминокислот, а также в транспорте ионов в центр, нервной системе. [c.588]

Общие сведения. Транса минирование играет важную роль в процессах биологического распада и синтеза аминокислот. Реакция переаминирования, открытая советскими учеными Л. Е, Браунштейном и М, Г. Крицман,. заключается п переносе аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту, которая таким образом преобразуется в аминокислоту, Аминокислота - донатор аминогруппы, кетокислота—ее акцептор. Реакция катализируется [c.153]

Как пиридоксаль, так и PLP при полном отсутствии ферментов способны не только вступать в реакции переаминирования с аминокислотами, но могут и катализировать многие реакции превращений аминокислот, идентичные реакциям, катализируемым PLP-зависимыми ферментами. Таким образом, сам кофермент можно рассматривать как активный центр ферментов и исследовать его в модельных неферментативных реакциях. Ранние модельные исследования позволили сделать следующие выводы о PLP [34] [c.212]

В результате аэробного и анаэробного распада углеводов дрожжами доставляется энергия и обеспечиваются процессы синтеза биомассы различными предшественниками. Из щавелево-уксусной и а-кетоглутаровой кислот в результате восстановительного аминирования и переаминирования образуются соответственно аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Синтез этих двух аминокислот занимает главное место в синтезе белков из углеводов. [c.1051]

Пиридоксаль способен вступать в реакции конденсации с различными аминокислотами, образуя многочисленные производные. Реакции конденсации пиридоксаля с аминокислотами лежат в основе неферментативного переаминирования, причем в качестве промежуточного акцептора аминогруппы выступает пиридоксамин. [c.334]

Аминокислоты, переаминирование — рментативный процесс переноса аминогруппы с а-аминокислот на а-кетокислоты. Процесв переаминирования аминокислот был открыт в 1937 г. советскими биохимиками А. Е. Браунштейном и М. Г. Криц-ман, установившими, что в мышечной ткани из пировиноградной и глутаминовой кислот бет выделения аммиака в ходе обратимой реакции образуется а-кетоглутаровая кислота и аланин [c.9]

Во-вторых, различные аминокислоты в акте дыхания могут использоваться косвенно, через окисление глутаминовой кислоты с последующим перенесением на а-кетоглутаровую кислоту аминогруппы от другой аминокислоты (переаминирование). Вполне вероятно, что окисление аминокислот в живом организме осуществляется, главным образом, именно этим путем. Основанием для такого предположения служит обнаруженная у растений способность активно окислять глутаминовую кислоту. [c.276]

Наиболее важная проблема в процессах переаминирования — выяснение стереохимии. В зависимости от типа реакции и фермента фермент-коферментный комплекс может удалять из аминокислоты-субстрата К-грунпу, карбоксильную группу или водород при -углероде. От каких именно структурных особенностей зависит место разрыва связи Это, так же как и скорость реакции, определяется ферментом. Рещающий фактор при этом заключается в выборе наименее энергоемкого пути образования переходного состояния, ковалентного промежуточного соединения, т. е. наибольшее влияние должна оказывать правильная конформация в ферменте связанного с коферментом субстрата [301]. [c.439]

До 1940 г. аминокислоты обычно рассматривались как относительно стойкие строительные блоки, поступающие в организм с пищей. От этих представлений быстро отказались после начатых Шёнкеймером исследований метаболизма ННз и аминокислот, меченных изотопом Сразу же обнаружилось, что азот часто быстро переходит из одного углеродного остова в другой. Эти результаты подтвердили предположения, выдвинутые ранее Браунштейном (гл. 8, разд. Д). Браунштейн указывал, что С4- и С5-аминокислоты, аспартат и глутамат, тесно связанные с циклом трикарбоновых кислот, способны быстро обменивать свои аминогруппы на аминогруппы других аминокислот путем переаминирования [уравнение (14-12), стадии бив]. Поскольку при этом аммиак легко включается в глутамат [уравнение (14-12), стадия а ом. следующий раздел], нетрудно представить себе существование общего пути синтеза аминокислот. [c.88]

Глутамат, глутамин и аспартат играют центральную роль и в удалении азота из органических соединений [17]. Будучи реакцией обратимой, переаминирование обычно служит начальным этапом катаболизма избыточных аминокислот. В результате присоединения азота к кето-глутарату образуется избыточный глутамат, который дезаминируется с образованием аммиака и далее — глутамина. Глутамин может также отдавать свой азот на образование аспартата. В организме животного и аспартат, и глутамин (через карбамоилфосфат) являются предшественниками мочевины, главного экскреторного азотистого соединения. Все эти взаимосвязи суммированы в уравнении (14-12), а дальнейшие подробности будут даны в последующих разделах. [c.89]

В 1932 г. Кребс и Хензелайт [33с] предположили, что в срезах печени мочевина образуется в ходе циклического процесса, в котором орнитин превращается сперва в цитруллин и далее в аргинин. Гидролитическое расщепление аргинина приводит к образованию мочевины и регенерации орнитина (рис. 14-4, внизу). Последующие эксперименты полностью подтвердили это предположение. Попытаемся проследить весь путь удаляемого в печени азота избыточных аминокислот. Транс-аминазы (стадия а, рис. 14-4, в центре справа) переносят азот на а-кетоглутарат, превращая последний в глутамат. Поскольку мочевина содержит два атома азота, должны быть использованы аминогруппы двух молекул глутамата. Одна из этих молекул прямо дезаминируется глутаматдегидрогеназой с образованием аммиака (стадия б). Этот аммиак присоединяется к бикарбонату (стадия в), образуя карбамоилфосфат, карбамоильная группа которого переносится далее на орнитин с образованием цитруллина (стадия г). Азот второй молекулы глутамата путем переаминирования переносится на оксалоацетат (реакция й) с превращением его в аспартат. Молекула аспартата в результате реакции с цитруллином целиком включается в состав аргининосукцината (реакция е). В результате простой реакции элиминирования 4-углеродная цепь аргининосукцината превращается в фумарат (стадия ж) в качестве продукта элиминирования образуется аргинин. Наконец, гидролиз аргинина (стадия з) дает мочевину и регенерирует орнитин. [c.96]

Существует и другой путь распада глутамата а-аминобутиратный шунт, рассматриваемый в гл. 9 (рис. 9-4). а-Аминобутиратный шунт начинается не с дезаминирования или переаминирования, а с зависимого от пиридоксальфосфата декарбоксилирования. Поскольку декарбоксилазы известны для большинства аминокислот, обычно существует несколько путей, по которым может пойти начинающееся таким образом расщепление. В ткани мозга -у-аминобутират, как полагают, функционирует как важный нейромедиатор (гл. 16, разд. Б, 4, б). [c.101]

Данное взаимопревращение нуждается в пиридоксальфосфате — производном витамина группы Ве. Альдегидная группа пиридоксальфосфата требуется, чтобы а) образовать имин с аминокислотой I б) сохранять NHг-группу при превращении аминокислоты I в соответствующую кетокис-лоту I в) дать имин с а-кетокислотой II. Интересно, что по завершении всей сложной последовательности реакций пиридоксальфосфат регенерируется и способен принять участие в следующих взаимопревращениях аминокислот и а-кетокислот, известных под названием переаминирования. Эти процессы катализируются комплексом пиридоксальфосфата с ферментом, хотя в реакциях, представленных ниже, показан только пиридоксальфосфат. [c.30]

Лереамннировапие. Перенос аминогруппы от одно11 молекулы к другой. Реакции переаминирования широко распространены в живых системах и представляют собой синтез одной аминокислоты [B H(NH2) 02H1 из другой. Ниже дай пример такой фер- [c.43]

Переаминирование сводится к взаимопревращению аминогрупп и карбонильных групп под действием ферментов трансаминаз, называемых также аминотрансферазами. Эта реакция служит не только для разрушения аминокислот, но и для их биосинтеза. Так, например, аспартат-а-кетоглутарат-трансаминаза катализирует взаимопревращение аспарагиновой и а-кето-глутаровой кислот в щавелевоуксусную и глутамиЕювую кислоты. Механизм реакции этого типа был описан в гл. 17. [c.397]

Обмен азотсодержащих соединений. Первичный источншс азота в О.в.-атмосфера. Непосредственно использовать своб. азот могут мн. виды бактерий. Однако большая часгь микроорганизмов и все животные и растения усваивают лишь связанный азот в виде солей аммония, нитритов, нитратов или продуггов расщепления белков. Основу внутр. азотистого обмена составляют биосинтез и расщепление белков, нуклеиновых к-т и порфиринов. Аминокислоты в организме образуются в р-цнях восстановит, аминирования или переаминирования а-оксокислот. Белки включают лишь [c.315]

Образующийся в мышцах КН (в результате расщепления аминокислот, дезаминирования аденозинмонофосфата и др.) вступает в р-цию с 1-оксоглутаровой к-той с образованием глутаминовой к-ты, в результате переаминирования к-рой (с участием пирувата) образуется аланин. Последний поступает в печень, где в результате трансаминирования с участием 1-оксоглутаровой к-ты образуется глутаминовая к-та. [c.409]

Реакция переаминирования представляет собой основной процесс новообразования аминокислот в природе. Этот процесс был открыт в 1937 г. А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман. При взаимодействии аминокислоты с кето кислотой (обычно с дикарбоновой) образуются новые амино- и кетокислоты. [c.469]

Третьим типом единицы с разветвленной углеродной цепью (рис. 11-8) является а-кетоизовалериановая кислота, предшественник валина, который образуется в результате переаминирования. Исходными единицами служат две молекулы пирувата, которые соединяются друг с другом в реакции а-конденсации (протекающей в присутствии тиаминпирофосфата) с последующим декарбоксилированием. Образующийся а-ацетолактат содержит разветвленную цепь, однако он не способен к образованию а-аминокислоты. Для этого должна произойти перегруппировка, в процессе которой метильная группа переходит в р-положение (гл. 7, разд. Л). Элиминирование молекулы воды от дио-ла дает енол требуемой а-кетокислоты (рис. 11-8). Предшественник изолейцина образуется аналогичным путем. В этом случае одна молекула пирувата конденсируется (с декарбоксилированием) с молекулой а-кетобутирата. С другой стороны, кетокислота, являющаяся предшественником лейцина, образуется в результате удлинения цепи пятиуглеродного разветвленного предшественника валина (рис. 11-7). [c.490]

Свободные аминокислоты нужны в живом организме и для выполнения специфических задач. Так, глутаминовая кислота выполняет особую функцию переноса при переаминировании, метионин — при переметилировании. Главными продуктами разложения аминокислот являются аммиак, мочевина и мочевая кислота. Восполнение потерь аминокислот происходит в основном в результате расщепления белков, а также переаминирования а-кетокислот и взаимных превращений аминокислот. [c.10]

Для стереоспецифического синтеза аминокислот с помощью хиральных реагентов имеются многочисленные возможности. Из них следует упомянуть асимметрическое гидрирование ненасыщенных соединений с хиральными катализаторами — фосфинами родия и рутения [71] или фосфиновыми лигандами, фиксированными на полимере [72], асимметрическое декарбокси-лирование спещ1фических комплексов малоната кобальта (III) при малоновом синтезе, переаминирование а-кетокислот с L-пролином в качестве хирального реагента и асимметрическое алкилирование шиффовых оснований [73, 74]. Практическое значение асимметрический синтез имеет в том случае, если он приводит к получению ценных, редких аминокислот, если хи-ральные реагенты не очень дороги или если их можно регенерировать. Проблематичны асимметрические синтезы, протекающие через циангидри-ны или гидантоины, так как при гидролизе приходится считаться с рацемизацией. Об асимметричном синтезе по методу Штрекера сообщается в работе [75]. Ниже приводится пример асимметрического алкилирования шиффова основания /ире/и-бутилового эфира глицина и гидроксипииаиоиа [76]. [c.47]

Центральное положение занимает здесь глутаминовая кислота, которая образуется при реакции а-кетоглутарсвой кислоты с аммиаком, а затем благодаря переаминированию передает аминогруппу другим аминокислотам. [c.51]

Аромат копчения в значительной степени определяется коптильными компонентами, обладающими пряными оттенками запаха, такими, как фенолы (типа метил-гваякола, гваякола, эвгенола, анизола, тимола, диметоксифенола и др.), соединениями типа метилциклопентенолона, отдельными веществами, входящими во фракции фенолов, но не сочетающимися с диазотированной сульфаниловой кислотой и флуоресцирующими в УФЛ, карбонильными соединениями (например, фурфурол, диацетил, бензойный альдегид). Некоторую роль в образовании аромата копченых продуктов имеют также компоненты дыма типа метилглиоксаля, пирокатехина и т.п., вступающие с компонентами продукта, в частности с аминокислотами, в реакции окислительного взаимодействия, декарбоксилирования и переаминирования с образованием новых веществ (альдегидов и кетонов) [c.1142]

Переамннированием называют также переход аминогруппы из одного соедннення в другое. Примером можег служить реакция ХЕРБСТА—ЭНГЕЛЯ — переаминирование с превращением а-кетокислоты в а-аминокислоту при нагревании с другой а-аминокислотой в водном растворе [c.298]

Успех модельных экспериментов с участием пиридоксаля и ионов металлов в дублировании многих ферментативных реакций а-аминокислот позволил предположить, что ионы металлов могут играть важную роль и в соответствующих ферментативных реакциях. Однако в действительности это, по-видимому, не так получены высокоочищенные препараты ферментов, требующие пирн-доксальфосфат, но не нуждающиеся для проявления полной активности в ионах металла [124]. Функция иона металла в модельной системе состоит, вероятно, в поддержании правильной геометрии промежуточного имина и тем самым в облегчении делокализацни заряда. В ферментативной реакции эту функцию выполняет сам фермент. За исключением этой особенности, складывается впечатление, что роль пиридоксальфосфата очень близка к роли пиридоксаля в модельной системе. Поскольку реакция образования холофермента из кофермента и апофермента заключается в образовании имина пиридоксальфосфата с е-аминогруппой лизина, образование имина (153), участвующего в ферментативной реакции, должно происходить в результате переаминирования, имеющего место в присутствии аминокислотного субстрата схема (98) . [c.641]

Интересным подтверждением этих идей явилось наблюдение, что смена конфигурации аминокислоты [L- на D-) приводит к тому, что конформация (156), благоприятствующая уходу R, заменяется конформацией (157), способствующей потере Н и трансаминированию схема (100) . Перекрестную реакционную способность можно продемонстрировать на примере -серингидроксиметилазы последняя катализирует реакцию переаминирования D-аланина [125]. [c.642]

Большинство витаминов в составе ферментных систем катализируют реакции превращения аминокислот и белков, жиров, стероидов, углеводов и нуклеиновых кислот в животном организме к таким химическим процессам относятся реакции окисления и восстановления, переноса электрона, переаминирования, трансметилнрования, изомеризации, карбоксилирования, декарбоксилирования, переноса ацильных и одноуглеродных групп, реакции, в частности, связанные с кроветворением, с кальцификацией костей и др. При участии витаминов обеспечивается нор1мальное функционирование всех животных тканей, органов и желез внутренней секреции, нормальные процессы обмена веществ [И, 12, 14—21]. [c.12]

Обратимые реакции неферментативного переаминирования между пирндоксалем и многими аминокислотами, протекающие при 100° С, катализируются солями меди, же аеза и алюминия. Скорость реакции в зависимости от применяемой аминокислоты уменьшается в такой последовательности [c.334]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология