Парализаторы ферментов

Активаторами и парализаторами часто пользуются в биохимических исследованиях для изучения действия отдельных ферментов, имеющихся в тканях. Прибавлением различных ядов удается блокировать активные центры одних ферментов, не изменяя при этом действия других. Если к отдельным порциям переваривающей смеси, содержащей крахмал и амилазу, прибавить к одной раствор хлористого натрия, к другой — воду и к третьей — раствор сернокислой меди, то через некоторое время при добавлении йода жидкость в пробе с Na l окрасится в желтый цвет, в контрольной пробе с Н2О —в красный, а в пробе с uSOi — в синий. Различная окраска жидкости обусловлена неодинаковой степенью гидролиза крахмала и свидетельствует об активирующем влиянии хлористого натрия и парализующем влиянии медного купороса на действие амилазы. [c.111]

Активаторами и парализаторами называются вещества, которые способны ускорять или тормозить действие ферментов. Механизм действия активаторов и парализаторов не [c.110]

Какие вещества называются активаторами и парализаторами ферментов Приведите пример. [c.113]

Активаторы и парализаторы ферментов. Действие многих ферментов зависит от активаторов и парализаторов. Многие ферменты, содержащие тиоловые группы, активируются незначительными количествами сульфгидрильных соединений, к которым относятся цистеин, глютатион и др. Инактивирование ферментов происходит под влиянием белковых осадителей. [c.63]

Известны химические соединения, которые задерживают действие ферментов, снижают их активность. Такие соединения получили название парализаторов. В больших количествах они останавливают действие ферментов, в небольших — действуют угнетающим образом. Если действие парализатора продолжительно, то активность фермента не восстанавливается. Известны следующие парализаторы ферментов соли тяжелых металлов — меди, свинца, ртути кислоты и соли синильной и пирофосфорной кислот, а также сернистый водород, фтористый натрий сильные окислители—хлор, бром, йод органические основания—анилин алкалоидные соединения продукты ферментативной реакции. Последние являются сильными парализаторами ферментов. Если удалить их из сферы реакции, то ферменты возобновляют свою деятельность. Но механизм действия парализаторов [c.521]

АКТИВАТОРЫ И ПАРАЛИЗАТОРЫ ФЕРМЕНТОВ. ПРОФЕРМЕНТЫ [c.118]

Активаторы и парализаторы ферментов. В четыре пробирки берут по 2 мл 1 %-ного раствора крахмала. В одну пробирку добавляют [c.55]

Освещаются свойства и особенности ферментов, их промышленное производство и применение в различных областях народного хозяйства. Детально рассматриваются выделение, кинетика действия, специфичность ферментов, их строение, механизм каталитического акта, роль коферментов, влияние активаторов и парализаторов, функции ферментных систем. Рассматривается применение важнейших групп ферментов (карбо-гидраз, протеаз, пектиназ, целлюлаз и гемицеллюлаз, липазы, ряда оксидаз), их использование в разнообразных областях пищевой и легкой промышленности, сельского хозяйства, медицины и общественного питания. Приводятся данные об экономической эффективности внедрения ферментных препаратов, о перспективах ферментного катализа. Предназначена для научных и инженерно-технических работников пищевой, легкой, медицинской и химической промышленности, работников общественного питания, сельского хозяйства, врачей ряда специальностей, а также может быть использована преподавателями и студентами соответствующих вузов, химических и биологических факультетов университетов. [c.2]

Активность ферментов зависит от реакции среды, температуры, физико-химического состояния субстрата, некоторых специфически действующих на ферменты веществ (активаторов и парализаторов) и от. других факторов. Каждый фермент имеет свой температурный и рН-оптимум, при котором он проявляет максимальную активность. Химический состав ферментов, так же как и белков, еще не изучен полностью, а поэтому определить их количественно очень трудно. Об активности ферментов судят по силе их действия на определенные вещества — субстраты. Количество продуктов распада или синтеза, образующихся при действии фермента на субстрат, служит критерием для определения степени его активности. [c.62]

Активаторы, парализаторы и коферменты. Было замечено, что для активной деятельности ряда ферментов необходимо присутствие некоторых веществ. Такие вещества получили название активаторов. Например, животная амилаза может расщеплять крахмал до декстринов и мальтозы только в присутствии хлористого натрия, так как для своего действия она нуждается в ионах хлора. Активаторами ферментов являются и некоторые органические соединения, выделенные из живых организмов. Они получили название киназ. Современные исследователи показали, что в состав некоторых ферментных систем обязательно входят также ионы кальция, магния, калия, хлора, фосфорной кислоты и др. В ряде случаев для действия фермента необходимо присутствие специальных химических соединений, которые были названы коферментами. Таким образом, активный фермент представляет комплекс, состоящий из собственно фермента и кофермента. Последние имеют свойства, отличные от свойств ферментов. [c.521]

Работа № 57. Специфичность ферментов. ... Работа № 58. Влияние pH среды на активность амилазы Работа № 59. Влияние активаторов и парализаторов на [c.338]

Помимо температуры и pH, большое влияние на активность ферментов оказывает присутствие в растворе ряда химических соединений. Одни из. них повышают активность ферментов, другие, напротив, действуют на них резко угнетающим образом. Первые обычно рассматриваются как активаторы, вторые — как пар ализаторы (ингибиторы) ферментов. Действие этих веществ нередко очень специфично. Соединение, действующее как парализатор на один фермент, иногда не оказывает никакого влияния 124 [c.124]

Скорость ферментативной реакции измеряется количеством субстрата, расщепившегося в единицу времени. На скорость фер1ментативной реакции оказывает влияние ряд факторов, как, например, концентрация фермента, концентрация субстрата, накопление продуктов расщепления, pH среды, присутствие активаторов и парализаторов, температура. [c.145]

Механизм действия парализаторов не всегда ясен. Установлено, что парализаторы могут связывать активные центры на поверхности молекулы фермента или вступать в химическое соединение с их простетическими группами. [c.125]

Существуют ингибиторы смешанного действия, осуществляющие оба типа торможения — конкурентное и неконкурентное. В зависимости от структурных и физико-химических особенностей парализатора (и фермента) в разных условиях может осуществляться то один, то другой тип ингибирования. Смешанный тип может возникать и тогда, когда ингибитор соединяется не с исходным фермент-субстратным комплексом, а с какими-либо промежуточными продуктами, которые образуются позднее. [c.63]

Некоторые вещества, взаимодействуя с молекулой фермента, делают ее неспособной к реакции с субстратом — это ингибиторы ферментов. Низкомолекулярные ионы, ингибирующие фермент, называются иногда парализаторами. [c.109]

На активность ферментов влияет присутствие в растворах ряда химических веи.еств. Одни из них повышают активность ферментов и называются активатор 1Ми, другие понижают активность ферментов и называются ингибиторами (парализаторами). Активаторами в ряде случаев являются двухвалентные катионы (Са ", Мп ", Mg ", Со- и др.) Иногда активаторами выступают анионы. Например, амилаза слюны и амилаза поджелудочной железы активируются анионами НС1. [c.174]

И. П. Павлов впервые обнаружил, что из пищеварительных желез некоторые ферменты выделяются в неактивном или же в малоактивном виде. В таком же виде находятся многие ферменты в тканях. Ферменты, находящиеся в неактивном виде, получили название проферментов или зимогенов. Каким путем проферменты переходят в состояние активных ферментов — известно далеко не во всех случаях. Для пепсина и трипсина это может произойти в результате отделения от них парализаторов. Проферменты могут перейти в состояние ферментов при воздействии на них веществ, содержащих 5Н-группы и являющихся восстановителями. Отсюда можно заключить, что некоторые ферменты проявляют свою активность при их восстановлении. [c.175]

Действительно, вся цепь приведенных выше реакций должна приостанавливаться и, следовательно, тканевое дыхание — падать до нуля в присутствии малоновой кислоты — парализатора фермента сукциндегидрогеназы, катализирующего превращение янтарной кислоты в фумаровую. [c.282]

Интересно действие парализаторов фермента — антигиалуро-нидазы. Один из таких препаратов, а они бывают различных типов, представляет собой комплекс, состоящий из полисахаридов и эфиров полисульфатов. Препарат быстро подавляет активность гиалуронидазы и ферментов фруктолиза у сперматозоидов, ли-щая их подвижности. Он убивает их в течение 60—100 сек, в связи с чем используется как местное противозачаточное средство. [c.322]

Об интенсивности протеолиза можно судить по количеству исчезнувшего субстрата или по количеству продуктов гидролиза. Для определения протеолитической активности ферментов в качестве белкового субстрата используют препараты эдестина, яичного альбумина, желатина, казеина и др. Вытяжку готовят, настаивая исследуемый материал на воде, водном растворе глицерина, а также на слабокислом или слабош,елочном буферных растворах. Иногда настаивание бывает довольно продолжительным. В отдельных случаях при настаивании материала с водой применяют активаторы, например цистеин, HaS, цианид и др. Такое же активирование применяют и в опытах по автолизу. При определении активности протеаз учитывают, что в вытяжках могут быть активаторы и парализаторы. [c.69]

К числу активаторов и парализаторов относятся различные окислители и восстановители. Эти вещества могут или необратимо разрушать фермент, или своим присутствием создавать определенное окислительно-восстановительное состояние среды, выражаемое величиной окислительно-восстановительного потенциала ЕЬ, которое отражается на активности фермента. Так, например, активность уреазы является функцией ЕЬ, причем оптимальная активность наблюдается при ЕЬ=-Ь150 V и постепенно падает при более низких и более высоких значениях ЕЬ. [c.40]

Помимо температуры и pH, большое влияние на активность ферментов оказывает присутствие в растворе ряда химических соединений. Одни из них повышают активность ферментов, другие, напротив, действуют на них резко угнетающим образом. Первые обычно рассматриваются как активаторы, вторые — как парал и заторы (ингибиторы) ферментов. Действие этих веществ нередко очень специфично. Соединение, действующее как парализатор на один фермент, иногда не оказывает никакого влияния на активность другого фермента или даже, наоборот, может повышать его активность. Так, например, цианиды (соли синильной кислоты) почти полностью блокируют дыхательный фермент, но заметно повышают активность папаина (растительной протеазы), катепсинаи некоторых других ферментов. [c.118]

Как было показагю впервые И. П. Павловым и его школой, ряд ферментов пищеварительных соков выделяется также в неактивной или малоактивной форме. На основании этих работ возникло представление о неактивной форме ферментов. Неактивная форма ферментов носит название профермента, или 3 и м о г е н а. Механизм превращения проферментов в активные ферменты может быть различным. Во многих случаях он сводится к разрушению присутствующего в проферменте парализатора, препятствующего проявлению действия фермента. По-видимому, именно таков механизм активирования профермента поджелудочной железы — трипсиногена - ферментом кишечного сока — энтерокиназой (стр. 314). К чему сводится активирующее действие ряда простых химических соединений — сказать часто трудно. Как бы то ни было, с этим действием необходимо считаться. Активность слюнной амилазы (фермента, осахаривающего крахмал) сильно повышается, например, в присутствии хлористого натрия. Соляная кислота активирует действие пепсина (фермента желудочного сока) и тем стимулирует автокаталитическое превращение профермента пепсиногена в пепсин. Липаза (фермент, расщепляющий жиры) активируется желчными кислотами, входящими в состав желчи, и т. д. Тканевые протеазы катепсины, растительная протеаза папаин, фермент аргиназа и некоторые другие сильно активируются так называемыми сульфгидрильными соединениями, содержащими SH-rpynny (цистеин, глютатион, сероводород), а также аскорбиновой кислотой. Все эти соединения обладают выраженными восстанавливающими свойствами. Таким образом, можно думать, что некоторые ферменты обнаруживают максимальную активность в восстановленной форме. [c.119]

Угнетающее действие многих веществ на активность ферментов хорошо изучено. Для выяснения механизма действия ряда ферментных систем, находящихся в экстрактах из органов и тканей, нередко в опытах in vitro стараются подавить активность одних ферментов, полностью сохранив действие других. В этих случаях прибавляют специфические ферментные яды, или парализаторы. Среди последних известны соли синильной кислоты (цианиды), угнетающие цитохромоксидазу, каталазу, пероксидазу и ряд других геминовых ферментов, соли монобром-и монойодуксусной кислоты, приостанавливающие молочнокислое и спиртовое брожение, фторид (NaF), блокирующий один из компонентов дрожжевой зимазы, фосфорорганические соединения (например, диизопропнлфторфосфат), необратимо инактивирующие холииэстеразу ингибиторы сульфгидрильных групп ряда тиоловых ферментов конкурентные ингибиторы холинэстеразы типа эзерина и ряд Других. [c.125]

Обратимое торможение, равновесие между парализатором и ферментом характеризуется константой равновесия К1 оторая служит мерою их сродства (обратная зависимость). Здесь степень торможения зависит от концентрации ингибитора равновесие [c.61]

У всех перечисленных ферментов гидроксильная группа серинового остатка является местом связывания ацильной группы. При изучении характера взаимодействия специфического парализатора ДФФ и химотрипсина были получены сведения о механизме действия активного центра последнего было найдено, что ацилфермент образуется как необходимый промежуточный продукт при взаимодействии фермента с субстратом. При действии химотрипсина, например на п-нитрофенилацетат, образуется ацильное производное фермента — ацетил-химотрипсин, а п-нит-рофенол освобождается. Поскольку он, в отличие от своего ацетата, интенсивно окрашен, то эту реакцию можно было детально исследовать фотометрически. [c.83]

Ингибиторами холин- и ацетилхолинэстераз являются алкалоиды физостигмин и простигмин. Они действуют конкурентно по отнощению к ацетилхолину и чрезвычайно опасны для организма. Существует целый ряд ингибирующих ферменты веществ — производных фторфосфорной кислоты или эфиров фосфорной. Они представляют собой сильные яды, так как делают невозможным разложение ацетил-холина. Больщое количество боевых отравляющих веществ относится к парализаторам холинэстеразы. Естественно, что от подобных ингибиторов необходимо иметь защиту отравления ингибиторами холинэстеразы лечат, например, атропином. [c.322]

Активаторы и кнгибиторы ерментов. Активность многп ч ферментов зависит также и от присутствия в растворе химических соединений. Одни из них повышают активность ферментов и называются активаторами, другие, угнетающие их действие, называются парализаторами (ингибиторами). [c.133]

Однако деление веществ на активаторы и парализаторы пока можно считать условным. Нередко одно и то же вещество при одной концентрации ведет себя как активатор, а при другой — как парализатор, или, активируя один фермент, одновременно угнетает другой. Так, например, цианиды (соли синильной кислоты) блокируют отдельные компоненты дыхательных ферментов и в то же время активируют деятельность некоторых ферментов, в частности папаина (растительной протеазы) и катепсина, расщепляющих белки. Антагонистическое действие различных ионов также весьма разнообразно. Например, мышечная миозиновая адено-зинтрифосфатаза активируется нонами Са + и тормозится ионами Mg2+. И наоборот, растворимая адеиозинтрифосфатаза (АТФ-за) активируется ионами и угнетается ионами Са +. [c.133]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология