Белки связывающиеся с нуклеиновыми

Сильноосновные белки связываются с сильнокислыми нуклеиновыми кислотами (молекула нуклеиновой кислоты по сложности строения аналогична белку и является чем-то вроде апопротеина). Неизвестно, связаны ли эти два типа веществ 1в основном солевой связью или также и ковалентной. Белковая часть может быть отделена от нуклеиновой действием трипсина или в ряде случаев обработкой раствором хлористого натрия соответствующей концентрации. Остающаяся нуклеиновая кислота представляет собой цепь из повторяющихся единиц, каждая из которых состоит из остатков углевода, фосфорной кислоты и пуринового или пиримидинового основания. Углевод представлен Д-рибозой или 2-дезокси- -рибозой. Известные в настоящее время нуклеиновые кислоты содержат каждая только один вид сахара, но не оба вместе. Из дрожжей была впервые выделена нуклеиновая кислота, содержа- [c.717]

Важнейшими полисахаридами являются крахмал, гликоген и целлюлоза. Крахмал служит для накопления энергии в растениях такую же роль играет второй полисахарид — гликоген — в организме животных. Из целлюлозы построены опорные элементы растений. Во всех полисахаридах повторяющейся единицей цепей является D-глюкоза. Но для каждого из них характерна своя собственная сложная стереохимия, обусловленная характером связи между цепями. У полимеров с разветвленной цепью, например у гликогена и у амилопектина (структурного элемента крахмала), вязкость ниже, чем, скажем, у амилозы, имеющей тот же молекулярный вес, но неразветвленную цепь. Полисахариды обладают свойством связывать воду за счет водородных связей, образуемых их многочисленными ОН-груп-пами, и, кроме того, часто бывают связаны с липидами, белками и нуклеиновыми кислотами. [c.19]

В работе А. Н. Белозерского (1944) имеется очень интересное предположение о том, что рибонуклеиновая кислота в процессах синтеза ад-сорбционно и химически связывает белковые молекулы и таким образом выводит их из реакции в момент образования. Весьма вероятно, что эта связь белков и нуклеиновых кислот взаимно их стабилизирует к гидролитическому действию ферментов, так как известно, что в нуклеопротеидах оба компонента более устойчивы к распаду, чем каждый в отдельности. По истечении определенного срока, разного в разных случаях, комплекс распадается и его компоненты подвергаются диссимиляции. [c.69]

Точно такого же рода рассмотрение приложимо к тем белкам и нуклеиновым кислотам, которые не участвуют в катализе. Их функции также регулируются на различных уровнях. Прекрасным примером является гемоглобин. Мы отметили выше, что дифосфо-глицерат изменяет свойства гемоглобина связываясь с дезокси-формой гемоглобина (рис. 1.5), он стабилизирует ее относительно окси-формы, в результате чего при заданной концентрации кислорода его связывание уменьшается. Влияние изменения содержания дифосфоглицерата на связывание гемоглобином кислорода показано на рис. 1.13. Гемоглобин доставляет кислород из легких в капиллярную сеть всех тканей. Количество кислорода, которое гемоглобин связывает в легких, определяется парциальным давлением кислорода в воздухе. На уровне моря оно равно примерно 1(Ю торр. В капиллярах гемоглобин освобождает кислород, и устанавливается новое равновесие, определяющееся уровнем кислорода в тканях, приблизительно соответствующим давлению 30 торр. Разность двух уровней связывания — это количество кислорода, которое каждая молекула гемоглобина может доставить в ткани. [c.36]

Когда малые молекулы связываются на асимметричных центрах полимера, в индуцированный КД вносят свой вклад несколько факторов. Влияние окружения учитывается членами одноэлектронного типа. Кроме того, если энергетические уровни хромофоров белка или нуклеиновой кислоты близки к уровням малой молекулы, существенный вклад в индуцированный КД будут вносить экситонные эффекты. Например, оптическая активность групп гема в гемоглобине обусловлена в основном взаимодействием с соседними тирозиновыми остатками белка. [c.83]

К сожалению, поведение реальных растворов нельзя описать этой простой формулой. Белки и нуклеиновые кислоты в значительной степени взаимодействуют с молекулами воды, и поэтому их растворы нельзя назвать идеальными. Полярные молекулы достаточно прочно связывают заметное количество молекул воды. Сухие пленки белков прочно ад- [c.188]

Нередко функцию углеводов в обмене веществ сводят только к энергетическому обеспечению химических реакций. Это далеко не так. Бесспорно, что при распаде (окислении) углеводов в организме идет высвобождение энергии, которая запасается далее в макроэргических связях АТФ, и что АТФ, синтезированная сопряженно с окислением углеводов, поставляет энергию для осуществления химических процессов и для других нужд организма. Однако углеводы выполняют еще одну важнейшую функцию в процессе обмена веществ—они являются источником большого числа органических соединений, которые служат исходными продуктами для биосинтеза липидов, белков и нуклеиновых кислот. В углеводах, образующихся в процессе первичного биосинтеза органического вещества, связывается углерод и запасается энергия. [c.328]

В ЖИВЫХ системах пуриновые и пиримидиновые основания взаимодействуют не только между собой, но и с белками. Они связываются с ферментами, участвующими в метаболизме нуклеиновых кислот и нуклеотидов, и выполняют роль своеобразных держателей , с помощью которых к белкам прикрепляются многие промежуточные продукты метаболизма, а также коферменты (гл. 8). [c.136]

Весьма важное место принадлежит аффинной хроматографии [116, 117]. Она основана на использовании особых адсорбентов, специфически взаимодействующих с макромолекулами и избирательно удерживающих данный вид макромолекул (отсюда и название метода). Примером, о котором уже говорилось в разд. Г.10, служит адсорбция комплементарных фрагментов молекулы нуклеиновой кислоты на иммобилизованной ДНК. Аффинная хроматография используется также для очистки ферментов, антител и других белков, способных прочно связываться со специфическими малыми молекулами. [c.161]

Ионы переходных металлов (Ма, Ре, Со, 2п, Мо и др.). Поскольку ионы переходных металлов представляют собой слабые кислоты, они прочно связываются с лигандами молекул ферментов, нуклеиновых кислот или белка, имеющих доноры N или 5 и являющихся слабыми основаниями. Они могут участвовать в клеточном метаболизме либо непосредственно как активные центры ферментов, либо косвенно, влияя на структуру биополимеров. [c.270]

Химический синтез полипептидов и белков имеет большое теоретическое и практическое применение. Пептидные модели широко используются для изучения белок-белковых и белково-нуклеиновых взаимодействий. Некоторые гормоны являются пептидами и необходимы в больших количествах для медицинских целей. Некоторые из них, а именно инсулин и вазопрессин, были описаны в 2.1. Огромный интерес к синтетическим пептидам возник, когда открыли большую группу пептидов мозга. Первыми были открыты метионин-энкефалин Tyi—Gly Gly ihe—Met и лейцин-энкефалин Tyi—Gly Gly he—Leu. Эти два пептида связываются с теми же мозговыми рецепторами, что и опиаты, например морфин. Таким образом, их можно использовать вместо морфина в качестве анальгетика. Основное достоинство этих пептидов заключается в том, что опасность привыкания к ним существенно ниже, чем к морфину. [c.283]

Биохимические функции. Глюкокортикоиды стимулируют катаболические процессы в организме, преимущественно в мышечной и жировой тканях. Новосинтезированные гормоны быстро секретируются в кровь и связываются со специфическим белком — транскортином. Образованный макромолеку-лярный комплекс переносится к клеткам-мишеням, где происходит его диссоциация и реализация действия гормонов. Глюкокортикоиды усиливают распад белков, повышают содержание аминокислот в крови и аминного азота в моче. Данные гормоны ингибируют синтез нуклеиновых кислот во всех тканях, кроме печени. Их действие на углеводный обмен проявляется прежде всего в увеличении глюкозы в крови за счет активации глюконеогенеза в печени. В липидном обмене глюкокортикоиды стимулируют интенсификацию липолиза, а также ингибируют синтез жирных кислот в печени. [c.159]

Большая часть полярных атомных групп на поверхности белков и нуклеиновых кислот расположена близко друг к другу, так что молекула воды в гидратной оболочке может связываться с поверхностью двумя водородными связями [138— 140]. Поэтому хорошей моделью для изучения свойств воды полярной поверхности биополимеров могут служить полифунк-циональные низкомолекулярные соединения со сближенными полярными группами, такие, например, как сахара, аминокислоты и др. [c.54]

В качестве более сложного примера можно привести кинетику процесса так называемой афйнной модификации, нашедшей широкое применение в исследовании биологических высокомолекулярных соединений — белков и нуклеиновых кислот Библогическай активность этих полимеров часто обусловлена их способностью связывать системой нековалентных связей определенное низкомолекулярное соединение, которое в этом случае называют специфичным лигандом. Область биополимера, с которой связывается лиганд, называется активным центром. Конкретный пример структуры активного центра приведен в гл. VI при рассмотрении катализа ферментами (см. рис. 87). [c.287]

S—S и S—Hg, так что выделение ковалентной хроматографии в отдельную главу не оправдано. Во-вторых, необходимым условием для возникновения таких связей, очевидно, является наличие на лиганде и веществе свободных тиогрупп (—SH), способных образовать мостик S—S, или SH-группы и атома двухвалентной ртути, например в составе радикала —Hg l. В этом смысле можно говорить о необходимости определенного рода сродства между лигандом и веществом, которое, разумеется, не является строгим один и тот же несущий 8Н-группу лиганд может связывать самые разнообразные белки, модифицированные нуклеиновые кислоты и низкомолекулярные соединения, если в них есть необходимый радикал. Так что речь мо- [c.394]

Молекулы воды образуют водородные связи не только друг с другом, но н с полярными группами растворенных соединений. В го же время любая группа, способная образовывать водородные связи с другой группой, может образовать водородные связи примерно такой же прочности и с молекулами воды. Именно поэтому водородные свяэи далеко не всегда способствуют ассоциации малых молекул в водных растворах. Если в неполярном растворителе какие-либо полярные молекулы прочно связываются друг с другом за счет водородных связей, это отнюдь не означает, что они будут ассоциировать и в воде. Что же в таком случае позволяет биохимикам утверждать, что водородные связи играют огромную роль в формировании структуры макромолекул и при взаимодействии биологически важных соединений Дело в том, что равновесие между состояниями, при которых пары взаимодействующих молекул в воде связаны друг с другом водородными связями или диссоциированы, легко смеш,ается в ту или другую сторону. Так, например, белки и нуклеиновые кислоты могут образовывать компактные структуры за счет внутримолекулярных водородных связей между определенными группами или же денатурировать вследствие образования водородных связей между данными группами и молекулами воды, причем разница в свободных энергиях этих двух состояний сравнительно невелика. [c.247]

Соединения данной группы повреждают прорастающие семена, но на вегетирующие сорняки действуют слабее. Они блокируют ферменты с сульфгидрильными группами, подавляя процесс окислительного фосфорилирования, нарушают азотный обмен, подавляют активность нитратредуктазы. Наиболее характерной является способность подавлять синтез белков и нуклеиновых кислот. Многие специалисты считают, что синтез белков прекращается вследствие вытеснения этими гербицидами аминокислот, связанных с тРНК. Например, они могут связываться с аминогруппой амино-ацил-тРНК и встраиваться вместо аминокислот в белковую цепь. В результате образуются белки, не обладающие ферментной активностью. Установлено, что в семенах с высоким содержанием крахмала соединения данной группы подавляют действие гибберелловой кислоты, активирующей а-амилазу, и тем самым задерживают прорастание семян. Избирательность действия зависит главным образом от способности зародыша поглощать действующее вещество. [c.28]

Недавно было показано, что нуклеопротеиды [147] и другие белки [148], разделенные с помощью гель-электрофореза, можно перенести на нитроцеллюлозные или диазобензилоксиметилцел-люлозные фильтры. Более того, белки после такой процедуры сохраняют способность связываться с ДНК [148]. С помощью этого метода, по-видимому, можно выделить и охарактеризовать белки, взаимодействующие с ДНК или РНК. В работе [149] показано, что /ас-репрессор из Е. соИ специфически удерживается на колонке с диазобензилоксиметилцеллюлозой, содержащей ковалентно связанные фрагменты /ас-оператора Е. соН. В отличие от электрофоретического разделения, которое требует соблюдения весьма специфических условий, этот тип аффинной хроматографии идеально подходит для изучения влияния ионной силы, pH и температуры на эффективность взаимодействия белков с нуклеиновыми кислотами. Такого рода аффинную хроматографию, вероятно, можно использовать для очистки белков, контролирующих экспрессию генов. [c.196]

Г оворя о молекулярном уровне организации таких систем, следует отметить участие в них ферментов, обладающих замечательными свойствами узнавать последовательности или структурные особенности ДНК. Ферменты рестрикции связываются со специфическими последовательностями ДНК, что дает нам дополнительную информацию о природе взаимодействия белков с нуклеиновыми кислотами. Некоторые рестриктазы связываются с ДНК в одном сайте, а разрезание производят в другом, достаточно удаленном это свидетельствует о способности белков перемещаться вдоль двухцепочечной ДНК. По-видимому, репарирующие ферменты узнают поврежденные сайты в ДНК из-за искажения в этом участке молекулы правильной структуры. Ферменты, участвующие в рекомбинации, могут связывать две молекулы ДНК, стимулируя спаривание между ними. [c.431]

Поскольку в силу существования квантовомеханических и тепловых возмущений вероятность ошибки в элементарном акте присоединения мономера принципиально не может быть сделана сколь угодно малой, существуют объективные факторы, ограничивающие сверху длину носителя информации, при которой возможно еще достаточно достоверное воспроизведение. Это налагает ограничения на структурные и функциональные возможности, однако природа обходит их, используя разделение труда между отдельными макромолекулами [194]. Нуклеиновые кислоты играют роль носителя информации-, вся информация записана четверичным кодом в последовательности нуклеотидов. Нуклеиновые кислоты способны к репликации посредством разделения двойной спирали и последующей достройки каждой из нитей до полной спирали, благодаря чему возможно их самовоспроизведение. Случайно возникающие ошибки далее копируются и обусловливают появление все новых и новых последовательностей, вступающих в конкурентную бсфьбу. Эйген называет такой процесс самовоспроизведения самоинструктирующимся- и делает различие между ним и простым автокаталитическим процессом, в котором ошибки не повторяются. Дефект нуклеиновых кислот заключается в их недостаточной специфичности и многообразии взаимодействий так, например, нуклеиновые кислоты почти не обладают каталитическим действием. С другой стороны, белки обладают именно этими свойствами — огромным богатством структурных и функциональных возможностей, высокой специфичностью взаимодействий [131], основанной прежде всего на их третичной структуре и возможности конформационных изменений [201]. Помимо каталитического действия, отдельные белки связывают различные функциональные и информационные носители и таким образом обеспечивают цельность всей системы. [c.215]

Большинство белков, присутствующих в нуклеопротеидных комплексах, достаточно малы их мол. масса составляет от 10 ООО до 25 ООО. Общей чертой таких комплексов является то, что входящие в их состав белки связываются с единственной молекулой нуклеиновой кислоты и, возможно, даже с одним и тем же ее участком. По преимуществу это ос-нбвные белки. В этом есть смысл, так как их положительно заряженные группы могут частично нейтрализовать полианион, каким является нуклеиновая кислота, и образовать с ней стабильный комплекс. Однако не все белки, прочно связывающиеся с нуклеиновыми кислотами, являются основными. [c.207]

Общая картина белково-нуклеиновой организации рибосом сильно отличается от таковой для вирусов. Для нее характерно наличие множества контактов между белками и нуклеиновыми кислотами, причем эти контакты, по-видимому, являются очень тесными. Например, многие рибосомные белки связываются с определенными участками рибосомных РНК (рРНК), защищая их от ферментативного расщепления. Имеют место и коопе- [c.211]

Целый ряд флуоресцирующих молекул обладает очень интересным свойством в водных растворах наблюдается практически полное тущение их флуоресценции, зато в неполярном или жестком окружении интенсивность флуоресценции существенно возрастает (в 20 и более раз). Если флуоресцентная метка связывается с жестким или неполярным участком молекулы белка или нуклеиновой кислоты, то спектр флуоресценции определяется в основном меткой, находящейся в связанном состоянии. На рис. 8.17 приведен типичный пример такого рода. В случае белков среди меток, чувствительных к окружению, чаще всего используется краситель 8-анилинонафтилсульфонат, для нуклеиновых кислот такой меткой является этидий. В водных растворах этот краситель флуоресцирует очень слабо, но при встраивании в двухцепочечные участки нуклеиновых кислот интенсивность его флуоресценции резко возрастает. При фиксированной суммарной концентрации флуоресцентной метки изменение числа центров связывания или прочности связи приводит к существенным изменениям в наблюдаемой флуоресценции, что позволяет проводить прецизионные исследования разнообразных интересных явлений. [c.96]

Выбор соли диктуется в первую очередь соотношением плотностей ее концентрированных растворов и плавучей плотности в них белков и нуклеиновых кислот. Плотности насыщенных растворов наиболее часто употребляемых солей высоки 2,01 г/см для szSOt, 1,91—для s I, 1,9 — для Nal и 1,72— для KI. Вместе с тем ионы этих солей сольватируются — связывают воду, отнимая ее у биополимеров. Плавучая плотность последних сильно увеличивается по сравнению с той, которая [c.247]

Чтобы не путать с предыдущим разделом, этот раздел, в котором описано то, что обычно понимается под названием аф- финная хроматография , озаглавлен Аффинная адсорбционная хроматография . В этом случае биоспецифический отбор происходит на стадии адсорбции, так как выделяемый белок обладает специфическим сродством к адсорбенту благодаря его способности связывать лиганд (рис. 4.32). Нет четкого разделения между действительно специфическими аффинными адсорбентами, которые кроме белков, имеющих центры связывания для иммобилизованного лиганда, связывают мало других белков, и адсорбентами общего типа, которые хотя и проявляют специфичность к определенным классам белков, связывают также и многие другие. Описание адсорбентов второго типа можно начать сокращенных адсорбентов, обладающих значительной избирательностью к ферментам, имеющим нуклеотидсвязывающие центры, а затем перейти к таким адсорбентам, как фосфоцеллюлоза, которая, будучи в основном ионообменником, часто используется в качестве псевдоаффинного носителя для белков, связывающих нуклеиновые кислоты [70], и ферментов, взаимодействующих с фосфорилированными сахарами [62, 63]. Хотя [c.146]

Минеральные соединения и обмен нуклеиновых кислот. Ряд катионов принимает непосредственное участие в поддержании вторичной и третичной структур ДНК и РНК. В частности, эта функция приписывается ионам Ре, Си, Мп, 2п, Со и N1, обнаруженным в чистейших препаратах ДНК и РНК. В присутствии некоторых из перечисленных катионов повышается температура плавления нуклеиновых кислот, что свидетельствует о более высокой стабильности их молекул. Предполагают, что указанная стабилизация достигается благодаря возникновению межмолекулярньи сшивок через ионы металлов по типу слоеного пирога . Аналогично этому ионы металлов принимают участие в строении нуклеопротеинов, связывая молекулы белков и нуклеиновых кислот. Вместе с тем обнаружено, что тяжелые металлы (медь, ртуть, кадмий и цинк) изменяют основные этапы реализации генетической информации (синтез ДНК, РНК и белка) у бактерий, водорослей и простейших. [c.437]

Полученные при изучении влияния низкотемпературного стресса на состав и характеристики белков семейства БХШ 310 данные представляют интерес в связи с тем, что бактериальные белки холодового шока ( SPs) принимают участие в регуляции и обеспечении функционирования процессов трансляции во время низкотемпературного стресса, являясь РНК-шаперонами (Jiang et al., 1998). В связи с этим можно предположить, что цитоплазматический белок с мол. массой 470 кДа, который под действием низкотемпературного стресса начинает связывать нуклеиновые кислоты, также может участвовать в регулировании процессов трансляции во время низкотемпературного стресса. В то же время тот факт, что некоторые белки семейства БХШ 310 под действием низкотемпературного стресса высвобождают связанные с ними ранее нуклеиновые кислоты, позволяет выдвинуть предположение, что эти нуклеиновые кислоты могут быть маскированными РНК, синтез белков с которых происходит во время низкотемпературного стресса. Полученные данные также свидетельствуют о существовании двух форм стрессового белка БХШ 310 - конститутивно синтезируемой , связанной с нуклеиновой кислотой и стрессовой , не связанной с нуклеиновой кислотой. Таким образом, установлен механизм регуляции разобщающей активности БХШ 310, заключающийся в том, что, кроме увеличения содержания БХШ 310 во время низкотемпературного стресса, белок, синтезирующийся у трехсуточных проростков озимой ржи конститутивно, обладает более слабой разобщающей активностью, чем форма, в которую он переходит в клетке во время низкотемпературного стресса. [c.85]

Данные, полученные при изучении влияния низкотемпературного стресса на состав и характеристики белков семейства БХШ 310, представляют интерес в связи с тем, что, как отмечалось в обзоре литературы, бактериальные белки холодового шока ( SPs) принимают участие в регуляции и обеспечении функционирования процессов трансляции во время низкотемпературного стресса, являясь РНК-шаперонами (Jiang et al., 1998). В связи с этим можно предположить, что цитоплазматический белок с мол. массой 470 кДа, который под действием низкотемпературного стресса начинает связывать нуклеиновые кислоты, также может участвовать в регулировании процессов трансляции во время низкотемпературного стресса. В то же время тот факт, что некоторые белки семейства БХШ 310 под действием низкотемпературного стресса высвобождают связанные с ними ранее нуклеиновые кислоты, позволяет выдвинуть предположение, что эти нуклеиновые кислоты могут быть маскированными РНК, синтез белков с которых происходит во время низкотемпературного стресса. Полученные данные также свидетельствуют о существовании двух форм стрессового белка БХШ 310 - конститутивно синтезируемой . [c.114]

По своему существу аффинная хроматография — это особый тип адсорбционной хроматографии. В отличие от того, что было описано в гл. 6, адсорбция здесь осуществляется за счет биоспецифп-ческого взаимодействия между молекулами, закрепленными на матрице, т. е. связанными в неподвижной фазе, и комплементарными к ним молекулами, подлежащими очистке или фракционированию, поступающими, а затем элюируемыми с подвижной фазой. Биоспеци-фическое взаимодействие отличается исключительной избирательностью, а зачастую и очень высокой степенью сродства между партнерами. Оно лежит в основе множества строго детерминированных процессов, протекающих в организме. В качестве примеров можно назвать взаимодействия между ферментами и их субстратами, кофакторами или ингибиторами, между гормонами и их рецепторами, между антигенами и специфическими для них антителами, между нуклеиновыми кислотами и специфическими белками, связывающимися с ними в процессе осуществления своих функций (полимераза.мп, нуклеазами, гистонами, регуляторными белками), а также между самими нуклеиновыми кислотами-матрицами и продуктами их транскрипции. Наконец, многие малые молекулы (витамины, жирные кнслоты и др.) специфически связываются со специальными транспортными белками. [c.339]

Кислый аминополисахарид гепарин [М> 10 ООО) известен в качестве антикоагулянта крови. Кроме того, он применяется в биохимии как ингибитор рибонуклеаз. Это его качество, по-видимому-отражает некоторое сходство полимера, содержащего две-три суль, фогруппы на каждую дисахаридную структурную единицу, с РНК-Две эти особенности определили использование гепарина в качеств, лиганда для аффинной хроматографии факторов коагуляции крове и (особенно широко) для очистки белков, взаимодействующих и нуклеиновыми кислотами (полимераз, обратной транскриптазы, рес стриктаз, факторов инициации и элонгации белкового синтеза и др.). Кроме того, иммобилизованный гепарин связывает липопротеид-липазы и некоторые липопротеиды. Гепарин-агароза выпускается всеми упомянутыми фирмами-поставщиками аффинных сорбентов, кроме Bio-Rad . [c.370]

Полиамины составляют ряд родственных соединений, частично образующихся из аргинина они присутствуют во всех клетках в относительно больших количествах (зачастую в миллимолярных концентрациях). Содержание полиаминов в клетках часто находится в стехио-метрическом соотношении с содержанием РНК. Однако у Т-четных бактериофагов н большинства бактерий содержание полиаминов ассо-ииировано с ДНК. Полиаминам приписывают множество функций. Они могут в известной мере замещать клеточный К" " и M.g + и, видимо, играют существенную регуляторную роль в процессах синтеза нуклеиновых кислот и белков [36]. Спермидин, по всей вероятности, играет специфическую роль в процессе клеточного деления [40а]. Полиамины могут взаимодействовать с двойной спиралью нуклеиновых кислот, образуя мостики между полинуклеотидными цепями в этом случае положительно заряженные аминогруппы взаимодействуют с отрицательно заряженными фосфатами остова нуклеиновых кислот [40]. В одной модели (предложенной Тсубои [40Ь]) тетраметиленовая часть молекулы полиамина укладывается в малой бороздке, связывая три пары оснований, а триметиленовые группы (одна в спермидине и две в спермине) образуют мостики между смежными фосфатными группами [c.99]

Гурский, Готтих и соавторы предложили код белково-нуклеинового узнавания, определяющий регуляцию транскрипции (1976). Предполагается, что участок регуляторного белка состоит из двух антипараллельных сегментов полипептидной цепи, образующих -структуру. Узнавание основано на комплементарности этой структуры и последовательности нуклеотидных нар ДНК. Важное свойство такой последовательности состоит в асимметричном распределении гуанинов между двумя нитями ДНК. В предлагаемом коде шесть аминокислотных остатков — Сер, Тре, Асп, Гис, Глн, Цис—и их последовательность в сте-реоспецифичном участке белка определяет последовательность пар оснований ДНК, с которой данный белок преимущественно связывается. Код, разработанный на основе стереохимии, подтвержден взаимодействием Лак-репрессора с Лак-опероном и другими примерами. [c.288]

Блокировать экспрессию гена-мишени можно не только с помощью антисмысловой терапии, но и введением в клетку олигонуклеотида, связывающегося с фактором транскрипции или трансляции, однако этот подход пока недостаточно изучен. Далее, поскольку нуклеиновые кислоты способны связываться с белками, можно синтезировать такой олигонуклеотид (так называемый аптамер), который будет присоединяться к определенному белку, в норме не связанному ни с какими нуклеиновыми кислотами, и блокировать его функцию. Так, антитромбиновый аптамер может стать недорогим средством профилактики тромбообразования при различных хирургических вмещательствах. [c.508]

Иммобилизация нуклеиновых кислот и олигонуклеотидов позволяет получить сорбенты, способные селективно связывать определенные нуклеиновые кислоты, обладающие комплементарными последовательностями, или белки, обладающие сродством к нуклеиновым кислотам — к молекуле целиком либо ее части. Например, олиго ((1Т)-сефароза широко используется для извлечения эукариотических мРНК из смеси нуклеиновых кислот, так как они имеют поли(А)хвосты на 3 -конце полинуклеотидной цепи. После образования комплементарных комплексов с иммобилизованным олиго((1Т) и отделения всех других компонентов смеси эти мРНК могут быть легко элюированы после повышения температуры %ыше точки плавления соответствующего дуплекса. [c.247]