Аммиак образование из аргинина

Образование культурами аммиака из аргинина. Стерильную синтетическую среду, содержащую пептон (0,5 г), ортофосфат калия (0,2 г), глюкозу (0,05 г), /-аргинин (0,3 г) на 100 мл дистиллированной воды (pH 6,8—7,0), разливают по 2 мл в маленькие стерильные пробирки, засевают 1 петлей исследуемой культуры и термостатируют 48 ч (мезофильные стрептококки при 30 ГС, термофильный стрептококк и болгарскую палочку при 40 ГС, ацидофильную палочку при,38 ГС). На фарфоровую пластинку наносят равные количества исследуе юй культуры (I капля) и реактива Несслера [c.186]

Кребсом было изучено влияние различных аминокислот на скорость образова- иия мочевины срезами печени в среде, содержавшей аммиак и углекислоту. Оказалось, что из всех аминокислот только 3 аминокислоты — орнитин, цитруллин и аргинин — в неско,пько раз увеличивали скорость синтеза мочевины, в то время как остальные аминокислоты, а также некоторые другие азотистые соединения существенного влияния на образование мочевины в печени не оказывали. На основании полученных данных была выдвинута теория, согласно которой орнитин играет роль катализатора в процессе синтеза мочевины. [c.358]

В печени в процессе образования мочевины принимают участие три аминокислоты орнитин, цитруллин и аргинин. Синтез протекает следующим образом. Орнитин вступает в реакцию с аммиаком и углекислым газом, в результате чего образуются цитруллин и вода [c.225]

Образование аммиака из аргинина [c.12]

Наличие в тканях млекопитающих общей, активной в физиологических условиях, ферментной системы дезаминирования L-аминокислот до сих пор не доказано в то же время многие экспериментальные факты говорят о существовании активных систем переаминирования. Превращение азота большей части аминокислот в мочевину протекает двумя путями а) путем реакций переаминирования, приводящих к образованию глутаминовой кислоты, с последующим окислительным дезаминированием последней освободившийся при этом процессе аммиак используется для синтеза карбамилфосфата б) путем реакций переаминирования, приводящих к образованию аспарагиновой кислоты. Одна из важных функций глутамат-аспартат-транс-аминазы состоит в образовании аспарагиновой кислоты, используемой для синтеза аргинина. Рассмотренные превращения можно схематически изобразить следующим образом [c.176]

Аргинин тоже подвергается обратному превращению в глутамат и а-кетоглутарат. Начальной стадией служит отщепление гуанидиниевой группы с образованием орнитина. Это может осуществляться действием аргиназы с образованием мочевины (рис. 14-4). Другой, аргиииит дигидролазиый путь инициируется особой гидролазой, расщепляющей аргинин на цитруллин и аммиак. Затем в результате фосфоролиза цитруллина образуется карбамоилфосфат. Расщепление последнего с образованием СО2 и аммиака [катализируемое карбаматкиназой урав нение (14-16)] может быть использовано для образования АТР у микроорганизмов, живущих на аргинине. [c.104]

Образование аминокислот в растительных организмах может происходить в результате ферментативного превращения одной аминокислоты в другую. Гистидин под действием ги-стидин-аммиаклиазы и других ферментов дает глютаминовую кислоту и аммиак. Аргинин под влиянием аргиназы превращается в орнитин и мочевину (см. стр. 199). Эта реакция доказана для проростков пшеницы, вики и других растений. Опыты с мечеными атомами показали возможность превращения фенилаланина в тирозин, гомоцистеина в метионин и т. п. [c.282]

М. В. Ненцкий представлял синтез мочевины непосредственно из аммиака и угольной кислоты. Однако его теория была вскоре оставлена, так как многочисленные попытки доказать образование мочевины этим путем не увенчались успехом. В то же время было известно, что при автолизе печеночной ткани в ней накапливается мочевина. Поиски фермента, катализирующего этот процесс, привели к выделению аргиназы из ткани печени. При действии аргиназы на аргинин он распадается на орнитин и мочевину. Эти наблюдения позволили считать, что аргиназа участвует в образовании по крайней мере некоторой доли мочевины из аргинина. [c.197]

Однако этот процесс не всегда идет до образования мочевины. В ряде случаев в растениях может наблюдаться накопление большого количества аргинина. Еще в 1957 г. нами было показано, что аргинин может, наряду с амидами, служить соединением, в виде которого связывается избыток аммиака, поступающего в растения и не используемого для биосинтеза белков. Позднее это наблюдение было подтверждено и в других исследованиях. [c.244]

Аргинин, орнитин и цитруллин тесно связаны между собой в обмене в виде так называемого орнитинового цикла, в результате которого синтезируется мочевина. Исходным и конечным продуктом этого цикла является орнитин. Мочевина в этом цикле синтезируется из углекислоты и аммиака, но ее образование происходит в результате ряда довольно сложных ферментативных реакций. [c.260]

Кребсом было изучено влияние различных аминокислот на скорость образования мочевины срезами печени в среде, содержавшей аммиак и углекислоту. Оказалось, что из всех аминокислот только 3 аминокислоты — орнитин, цитруллин и аргинин — в несколько раз увеличивали скорость синтеза мочевины, в то время как остальные аминокислоты, а также некоторые другие азотистые соединения, существенного влия- [c.339]

Орнитин снова вступает в этот цикл превращений и через цитруллин и аргинин вновь образует мочевину. По данным Кребса, из всех исследованных органов только печень обладает способностью синтезировать мочевину при помощи вышеуказанного механизма орнитинового цикла. Процесс этот происходит только в аэробных условиях и требует сохранения клеточной структуры печеночной ткани, так как процесс синтеза мочевины сопряжен с одновременно протекающими реакциями, поставляющими энергию для синтеза. Это понятно, так как образование мочевины из аммиака и углекислоты является эндотермической реакцией, т. е. сопровождается поглощением энергии. Энергия, необходимая для синтеза мочевины, и доставляется в аэробных условиях сохранившими структуру клетками печени, окисляющими для этих целей подходящие субстраты (например, пировиноградную или молочную кислоту). [c.341]

Как ферментативное, так и неферментативное расщепление белков приводит к образованию аминокислот наряду с ними всегда получается и аммиак. Однако при обычных методах расщепления кипяще) кислотой (обычно 25%-й и более концентрированной серной или концентрированной соляной кислотой) или щелочью аминокислоты могут претерпевать дальнейшие изменения. Так, например, явление рацемизации в легкой степени наблюдается уже при нагревании с кислотами, но под влиянием щелочей оно становится закономерностью. Кроме того, обработка щелочью, особенно при высокой температуре, приводит к отщеплению значительных количеств аммиака от самих аминокислот, а также к разложению аргинина на орнитин и мочевину. [c.314]

Наряду с орнитином и аргинином в образовании мочевины еще участвуют аминокислоты глутамин и аспарагиновая кислота. Глутамин является поставщиком аммиака, а аспарагиновая кислота его переносчиком. [c.76]

Сложилось представление, что образование мочевины происходит двумя путями синтетическим — из угольной кислоты и аммиака и гидролитическим—из аргинина. [c.414]

Образование аргинина — также не просто реакция цитруллина с аммиаком сначала происходит присоединение аспарагиновой кислоты с образованием аргининянтарной кислоты затем это соединение расщепляется на аргинин и фумаровую кислоту. [c.383]

Основным способом обезвреживания и удаления аммиака у млекопитающих является образование мочевины, протекающее в клетках печени (орнитиновый цикл). Образование цитрулина происходит в митохондриях, а образование аргинина в матриксе цитоплазмы Этот процесс требует необходимого количества энергии и соответствующих ферментов. Поэтому при повреждении паренхимы печени и уменьшении АТР наблюдается увеличение в крови аммиака, аминного азота, уменьшение в крови и моче мочевины и мочевой кислоты. Задержка в организме аммиака приводит к токсическим явления.м, особенно со стороны центральной нервной системы. [c.232]

Штаммы, характеризующиеся отсутствием способности к образованию аммиака из аргинина, днацетила, ацетойна (или дающие следы) и углекислого газа, относят к S. remoris. [c.119]

В 1932 г. Кребс и Хензелайт [33с] предположили, что в срезах печени мочевина образуется в ходе циклического процесса, в котором орнитин превращается сперва в цитруллин и далее в аргинин. Гидролитическое расщепление аргинина приводит к образованию мочевины и регенерации орнитина (рис. 14-4, внизу). Последующие эксперименты полностью подтвердили это предположение. Попытаемся проследить весь путь удаляемого в печени азота избыточных аминокислот. Транс-аминазы (стадия а, рис. 14-4, в центре справа) переносят азот на а-кетоглутарат, превращая последний в глутамат. Поскольку мочевина содержит два атома азота, должны быть использованы аминогруппы двух молекул глутамата. Одна из этих молекул прямо дезаминируется глутаматдегидрогеназой с образованием аммиака (стадия б). Этот аммиак присоединяется к бикарбонату (стадия в), образуя карбамоилфосфат, карбамоильная группа которого переносится далее на орнитин с образованием цитруллина (стадия г). Азот второй молекулы глутамата путем переаминирования переносится на оксалоацетат (реакция й) с превращением его в аспартат. Молекула аспартата в результате реакции с цитруллином целиком включается в состав аргининосукцината (реакция е). В результате простой реакции элиминирования 4-углеродная цепь аргининосукцината превращается в фумарат (стадия ж) в качестве продукта элиминирования образуется аргинин. Наконец, гидролиз аргинина (стадия з) дает мочевину и регенерирует орнитин. [c.96]

Для прямой ассимиляции аммиака, приводящей к образованию аминокислот, растения используют главным образом два пути. В нервом пути азот аммиака становится а-аминным азотом в результате восстановительного аминирования а-кетокислоты, во втором пути азот аммиака включается в амидную группу глутамина и аспарагина. Существуют и некоторые другие пути ассимиляции аммиака, например при аспартазной реакции или при образовании карбамоилфосфата, предшествующем синтезу цитруллина и аргинина. Однако с количественной точки зрения эти пути имеют меньшее значение. [c.207]

Углерод-азот Л. катализируют расщепление связи С—N. Аммиак-лиазы, напр, аспартат - аммиак-лиаза, осуществляют дезаминирование аминокислот, ведущее к образованию ненасьпц. соединений, Амидин-лиазы, наоборот, катализируют аминирование, к-рое осуществляется взаимод. ненасыщ. к-ты с аминокислотой, напр, аргинина с фумаровой (фермент - аргининосукцинат-лиаза). [c.589]

Механизм образования мочевины в организме млекопитающих был выяснен благодаря классическим работам Кребса. Этот процесс происходит в печени, что было доказано, между прочим, при помощи техники срезов печени. Последние количественно превращают аммиак в мочевину. Далее наблюдалось, что орнитин сильно катализирует образование мочевины из аммиака (или из некоторых аминокислот, одновременно подвергающихся дезаминированию). Аргинин обладает аналогичным эффектом. Наконец, было установлено, что цитрулин (аминокислота, найденная в свободном состоянии в арбузе, itrullus vulgaris) тоже облегчает этот процесс. Отсюда был сделан вывод, что орнитин взаимодействует с Oj и NHg, давая цитрулин, который при реакции с новой молекулой NHg превращается в аргинин последний подвергается гидролизу, катализируемому аргиназой, давая мочевину и [c.403]

Основы метода. В 1916 г. Янсен предложил метод определения аргинина в белковых гидролизатах, основанный на образовании мочевины при действии аргиназы на аргинин и на разложении мочевины до аммиака под действием уреазы. [c.46]

Биосинтез мочевины. Основным механизмом обезвреживания аммиака является синтез мочевины в печени. Исходя из исследований школы И.П. Павлова, мочевина синтезируется в печени, так как при выключении печени из кровотока (фистула Экка—Павлова) в крови возрастает фонд свободных аминокислот, аммиака и резко уменьшается содержание мочевины. М.В. Ненцкий и С.С. Салазкин установили, что в печени происходит образование мочевины из аммиака и углекислоты. Г. Кребс и К. Гензелейт (1932) показали, что инкубация срезов печени с различными аминокислотами дает малый выход мочевины. Однако, если добавить одну из трех аминокислот (орнитин, цитруллин или аргинин) выход мочевины резко возрастает. При этом другие аминокислоты также становятся предшественниками мочевины. На основании этих данных, Кребс создал первый в биохимии метаболический цикл мочевинообразования. Г. Коен и С. Ратнер выяснили, что начальной реакцией этого цикла является синтез карбамоилфосфата. Из мышц и других тканей аммиак достав- [c.261]

Метод, а) 1 г белка гидролизуют НС1 или H2SO1 и доводят реакцию раствора до слабо кислой по конго [386]. Аргинин осаждают добавлением концентрированного водного раствора 4 эквивалентов флавиановой кислоты. Целесообразно перемешивать раствор в течение первых нескольких часов. Для полного образования осадка реакционную смесь оставляют стоять на холоду 2—3 дня. Затем желтый осадок отфильтровывают и промывают холодным разбавленным раствором флавиановой кислоты. Осадок растворяют в горячей воде, добавляя небольшое количество разбавленного раствора аммиака, и нагревают на паровой бане в течение 2 час. общий объем составляет 100—150 мл воды, содержащей небольшое количество флавиановой кислоты. После охлаждения раствора в течение некоторого времени отфильтровывают флавианат аргинина. Оранже- [c.49]

При действии гипохлорита или гипобромита натрия а-нафтол конденсируется с метилгуанидином, агматином, гликоцнамином, аркаином и аргинином с образованием красноокрашенных пигментов. В белках аргинин — единственная аминокислота, дающая эту реакцию, и поэтому она может применяться для качественного и количественного определения аргинина в белках. Аммиак, гистидин, тирозин и триптофан могут мешать определению. [c.163]

Превращение аргинина в мочевину и орнитин контролировалось по образованию мочевины после активирования аргиназы сульфатом марганца при pH 7,8. Для активации аргиназы ( Worthington Bio hemi al ) 1 мг фермента инкубировали при 37 °С в течение 4 ч с 0,5 мл 0,1 М ацетата аммония при pH 7,8 и 0,5 мл 0,5 М MnS04. Перед употреблением раствор активированного фермента разбавляли в отношении 1 10 дистиллированной водой (pH которой доводили аммиаком до значения 9,5) и прибавляли 0,2 мл полученного раствора к 1 мкмолю хлоргидрата аргинина в 0,5 мл ацетата аммония с той же величиной pH [23]. Приведенные в табл. 2 экспериментальные данные свидетельствуют о количественном ферментативном расщеплении даже в присутствии большого избытка других аминокислот. [c.113]

После введения глутамина и других аминокислот в организм млекопитающих большая часть введенного азота выводится в виде мочевины. В ранних исследованиях Кребса и Гензелейта было показано, что образование мочевины тесно связано с циклическими превращениями аргинина, орнитина и цитруллина (стр. 338) из этих исследований вытекало, что для превращения орнитина в цитруллин и цитруллина в аргинин необходим аммиак (или донатор аммиака). В настоящее время известно, что непосредственным источником одного из атомов азота амидиновой группы аргинина служит аминогруппа аспарагиновой кислоты. Источником атома азота, необходимого для превращения орнитина в цитруллин, служит карбамилфосфат, [c.175]

Аммиак образуется при окислительном дезаминировании и аэробном декарбоксилировании аминокислот. Аммиак очень токсичен, так как он нарушает кислотно-основное равновесие. В печени происходит ряд реакций, в результате которых аммиак удаляется из организма. В цикле орнитин реагирует с двуокисью углерода и аммиаком с образованием цитруллина. Цитруллин превращается в аргининянтарную кислоту и затем в аргинин, который при гидролизе дает исходный орнитин и мочевину. Мочевина поступает с током крови в почки и уносится из организма с мочой, а орнитин возвращается в цикл. При декарбоксилировании глутаминовая кислота в печени реагирует с аммиаком и образует глутамин, который током крови переносится в почки, где он гидролизуется, давая аммиак и глутаминовую кислоту. Аммиак нейтрализует [c.341]

Все а-аминокислоты и образованные из них пептиды в большинстве случаев реагируют при комнатной температуре с азотистой кислотой количественно в течение 5 мин Вторая аминогруппа лизина (е-поло-жение) реагирует в течение 30 мин. Азот, входящий в состав пирро-лидинового, индолового и имидазолового колец, не реагирует, поэтому в результате анализа определяется только половина всего количества азота триптофана, треть количества азота гистидина и четверть количества азота аргинина. Пролин и оксипролин совсем не отщепляют азота. Гуанидиновая группировка H2N— ( = NH)—НН—, содержащаяся в гуанидине, креатине и аргинине, не реагирует с азотистой кислотой. При определении метиламина и аммиака приходится встряхивать в течеиие %—2 ч реакция с мочевиной заканчивается только через 8 ч амино- [c.711]

Теория Г. Кребса (орнитиновый цикл). Согласно этой теории в процессе образования мочевины основная каталитическая роль принадлежит аминокислоте орнитину (а-б-диаминовале-риановая кислота). В опытах с добавлением к срезам печени различных аминокислот было установлено, что орнитин, цитрул-лин и аргинин ускоряют во много раз синтез мочевины. На основании этих данных Кребс предложил теорию синтеза мочевины. Синтез мочевины начинается реакцией взаимодействия орнитина с углекислым газом и аммиаком. Продуктом этой реакции является аминокислота с уреидной группой — цитруллин. К образовавшемуся цитруллину присоединяется вторая молекула аммиака и возникает новая аминокислота — аргинин. Аргинин под действием фермента аргиназы расщепляется на мочевину и орнитин. Освободившийся орнитин, подобно катализатору, снова вступает в реакцию с углекислым газом и аммиаком, и цикл повторяется. Весь процесс происходит в печени и представляет собой как бы замкнутый крут. Поэтому его и называют орни-тиновым циклом. [c.259]

В молекуле аргинина имеется амидиновая группа (ЫНг—С=ЫН), легко отщепляющаяся при гидролизе в избытке Ва(0Н)2 при 100° С, а также под воздействием фермента аргиназы, с образованием мочевины и орнитина (а, б-диаминовалерьяновая кислота). При обработке аргинина эквимолекулярным количеством водного раствора Ва(ОН)а от амидиновой группы аргинина отщепляется аммиак с образованием цитруллина (а-амино-б-уреид-валерьяновая кислота). [c.25]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология