АТФазы состав

П. Митчелл высказал предположение, что система переноса электронов и протонов и переносящая протоны АТФаза возникли независимо друг от друга и, вероятно, неодновременно как разные способы генерации Арн+, необходимого для обеспечения энергией процесса избирательного транспорта питательных веществ в клетку. Последующая встреча обеих систем в клетке положила начало сопряжению процессов транспорта электронов и фосфорилирования в результате обращения работы АТФазы. Это сделало возможным запасание свободной энергии окисления в молекулах АТФ. Близкий состав и аналогичная структура энергопреобразующих мембран, большое сходство механизмов сопряжения у разных групп прокариот и эукариот указывают на то, что возникшая на раннем этапе эволюции система сопряжения электронного транспорта и фосфорилирования была использована всеми организмами без принципиальных изменений. [c.348]

Входит в состав хлорофилла. Содержится в костях и зубах. Кофактор для многих ферментов, например для АТФазы. [c.281]

Образование срединной пластинки (пектат кальция) между клеточными стенками у растений нормальное развитие клеточной стенки. Входит в состав костей, зубной эмали, раковин. Активирует АТФазу во время мышечного сокращения. Обеспечивает свертывание крови. [c.281]

Протеканию данных процессов способствует особый состав мембраны нейрона. Двойной липидный слой мембраны в своей внещней части образован сфинголипидами, которые (особенно сульфатиды) способны создавать кольцевое окружение функциональных белковых агрегатов (например, Ма , К -АТФазы) и облегчать избирательный транспорт ионов через мембрану. [c.460]

Удобным объектом для изучения свойств мембранных ферментов является Са-АТФаза (КФ 3.6.1.38) СР скелетных мыщц кролика, поскольку содержание этого белка в легкой фракции мембран ретикулума достигает 80—90% выделяемые препараты СР стабильны при хранении и имеют постоянный белковый и фосфолипидный состав. Цель работы — знакомство с методическими подходами к изучению взаимодействия мембранных ферментов с субстратами и регуляторами, к анализу конформационной подвижности мембранных белков, а также характера и роли белок-липидных взаимодействий в биологических мембранах. [c.358]

АДЕНОЗИНТРИФОСФАТАЗЫ (АТФ-фосфогидролазы, АТФазы), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз АТФ с отщеплением от молекулы кош1евого остатка фосфорной к-ты и образованием аденозиндифосфата (АДФ). Мол. массы, субъединичиый состав, строение активных центров и механизм действия А. из разл. источников существенно различаются. Аденозинтрифосфатазной активностью обладают мн. индивидуальные ферменты, а таюке комплексы, состоящие из неск. ферментов. В большинстве случаев А. активируются ионами и Са , в нек-рых-К и Na . К А. относят также ферменты АТФ-синтетазы, катализирующие наравне с синтезом АТФ его гидролиз. [c.33]

Современные представления о функциональной роли субъединиц Н -АТФазы, в частности субъединиц Pi, сформировались главным образом иа базе данных, полученных 51. Кагавой, который показал, что каталитический центр фермента локализован в р-субъединице, а в а — находится центр связывания ADP. которому приписывается роль аллостерического регулятора. Комплекс взаимодейстаует с Fd, блокируя его протонную проводимость. На основании этих результатов Я. Кагава предположил, что в состав молекулы Н -АТФазы входят три функциональных компонента энергетический трансформер (ail i), ворота (Y ) и протонный канал (Ро). Канальная часть непосредственно взаимодействует с воротами, переход которых из закрытого в открытое состояние управляется либо разностью электрохимического потенциала протоноа на мембране, либо гидролизом АТР в транс-формере. [c.620]

В состав молекулы фермента а- и р-субъединицы входят в экви-молярных количествах. Протомер ар ( 155 000) яв 1яется, таким образом, практически минимальной структурной единицей Ка ,К АТФазы. [c.623]

Накопление АМФ, АДФ приводит к стимуляции гликолиза, ЦТК и окислительного фосфорилирования, что обеспечивает восстановление резервов АТФ и креатинфосфата. В скелетных мышцах кроме аде-ниловых нуклеотидов (АТФ, АДФ, АМФ), креатинфосфата, креатина содержатся и другие небелковые азотистые вещества — карнозин ((3-аланил-гистидин) и ансерин (N-мeтилкapнoзин). Это имидазолсо-держащие дипептиды. Синтезируются из конечного продукта распада пиримвдиновых нуклеотидов — (3-аланина. Эти соединения активируют На , К -АТФазу, а также увеличивают амплитуду мышечного сокращения, предварительно сниженную утомлением. Скелетные мышцы содержат медленные (красные) и быстрые (белые) волокна (волокна I и II типа). Для волокон I типа характерны окислительные процессы, они содержат миоглобин и митохондрии. Волокна II типа получают энергию из анаэробного гликолиза. При определенной тренировке можно изменить состав мышц. У спринтеров работают волокна II типа (гликолитические). В первые 5 с тратится креатинфосфат как источник энергии. Затем используется глюкоза, полученная из гликогена и дающая энергию в гликолизе. Гликоген мышц быстро истощается. У марафонцев работают волокна I типа (окислительные). Основной источник энергии — АТФ, образующаяся при тканевом превращении глюкозы и жирных кислот крови. Гликоген мышц истощается медленно. [c.461]

Ионы металлов являются довольно специфичными активаторами. Часто для некоторых ферментов требуются ионы не одного, а нескольких металлов. Например, для фермента Ма , -АТФаза, который осуществляет перенос однозарядных катионов через клеточные мембраны, в качестве активаторов необходимы ионы магния, натрия и калия. Активация ионами металлов осуществляется по разным механизмам. В некоторых ферментах они входят в состав каталитического участка. В ряде случаев ионы металлов облегчают присоединение субстрата к активному центру фермента за счет образования дополнительных связей. Иногда ион металла соединяется с субстратом, образуя своеобразный металлосубстратный комплекс, который предпочтителен для действия фермента. [c.114]

Детальное рассмотрение строения фотосинтетической цепи электронного транспорта будет проведено в гл. XXVII. Здесь лишь необходимо отметить, что фотосинтетические ЭТЦ, подобно митохондриальной, построены по блочному принципу (см. рис. XXIV.2). Для всех этих цепей характерна асимметричная организация переносчиков электронов в мембране, согласованная с ориентацией АТФазы. Сходство простирается также и на АТФазы, которые, имеют практически идентичный субъединичный состав. Сравнительный анализ электрон-транспортных комплексов, участвуюш их в преобразовании энергии, приводит к выводу что они составляют структурно-функциональную основу электрон-транспортных [c.210]

Синтез АТФ из АДФ и Фн может происходить в мембранных везикулах и в отсутствие переносчиков электронов. Для этого необходимо лишь тем или иным образом создать трансмембранную разность электрохимических потенциалов Н+ на мембране, в которой находится АТФ-синтетаза. Такого рода процессы синтеза АТФ наблюдаются в липосомах из фосфолипидов, в состав которых помимо АТФ-синтетазы входит бактериородопсин (см. гл. XXIX), способный под действием света переносить Н+ через мембраны. Аналогично, синтез АТФ можно осуществить, создав разность АрН с помощью кислотно-щелочного удара или прикладывая разность электрических потенциалов. В действительности проблема состоит в том, чтобы понять, каким образом компоненты АрН+ взаимодействуют с Н+-АТФазой, не вовлекая непосредственно перенос электрона в ЭТЦ. [c.219]

Основной формой Na , К -АТФазы, встречающейся у млекопитающих, является изофермент al (31-типа. В 1986 г. G. Е. Shull et aL опубликовали данные о полной последовательности трех клонов кДНК из мозга крысы, соответствующих трем различным изоформам каталитической субъединицы белка (al, а2, аЗ) и представляющих собой продукты трех неодинаковых генов. У различных видов животных обнаружено пять изоформ (3-субъ-единицы, входящих в состав Na , К -АТФазы и Н" , К -АТФазы (р1,(32, рЗ,Н, К(Зи(ЗЬ1). [c.40]

Получены данные, свидетельствующие о том, что липиды, создающие микроокружение Ма" , К+-АТФазы в биомембранах, характеризуются сравнительно низкими энергиями взаимодействия с ферментом. Существует мнение, что Ыа , К+-АТФаза не имеет аннулюса в традиционном понимании этого термина. Вместе с тем исследования с использованием ЭПР-спектроскопии спин-меченных фосфолипидов показали, что фермент оказывает существенное влияние на фосфолипидный состав ближайшего микроокружения в мембране, преимущественно связывая отрицательно заряженные фосфолипиды. Оказалось, что сродство Ма" , К -АТФазы к отрицательно заряженным фосфолипидам в среднем в 4 раза больше, чем к положительно заряженным, и в 2,5 раза больше, чем к нейтральным. Эта избирательность фермента по отношению к заряду молекул фосфолипидов может [c.92]

ПОЛ представляет собой один из важнейших универсальных процессов повреждения мембранных систем, изменяющий химический состав, физические параметры, ультраструктзфную организацию и функциональные характеристики биомембран. ПОЛ вызывает обновление липидного состава мембран вследствие удаления легко окисляющихся липидов — фосфатидилсерина, фосфатидилэтаноламина, фосфатидилинозитола. При ПОЛ возрастает скорость процессов флип-флоп -переходов. ПОЛ приводит к увеличению вязкости мембран в результате уменьшения содержания жидких липвдов в бислойных участках, появления поперечных межмолекулярных сшивок и возрастания доли упорядоченных липидов с ограниченной подвижностью. Отрицательный заряд на поверхности мембран увеличивается, что обусловлено вторичными продуктами ПОЛ (эпоксиды, кетоны, малоновый диальдегид и др.), содержащими карбонильные и карбоксильные группы. Мембраны эритроцитов, митохондрий, саркоплазматического ретикулума, лизосом становятся проницаемыми для различных ионов, неэлектролитов, макромолекул. Изменяются свойства мембранных белков Са -АТФазы, Ка , К - АТФазы, родопсина, фосфолипазы. Эти функциональные проявления ПОЛ определяют формирование многих патологических состояний организма, возникающих при неблагоприятных условиях и повреждающих воздействиях. [c.106]

В аппарате Гольджи сомы нейрона формируются мембранные образования в виде пузырьков, не заполнеиных медиатором (фракция СПд). Эти пузырьки направляются в пресинаптическое окончание с помощью системы быстрого аксонного транспорта. В пресинаптическом окончании пузырьки заполняются медиаторами (АХ и АТФ) посредством АТФ-зависимо-го протонного насоса. Молекулы протонной АТФазы входят в состав мембраны синаптических пузырьков и поддерживают определенный уровень мембранного потенциала. Мембрана [c.213]

С цитоплазматической стороны мембраны Na,К-АТФаза через анкерин соединяется с цитоскелетом, так что структурное состояние клеточного скелета может оказать на нее непосредственное влияние. В ряде работ высказывалось предположение о включении в состав Ыа,К-АТФазной системы еще одного белка 7-субъ-единицы с мол. массой 10—12 кДа. Однако последние работы показывают, что это, вероятно, не индивидуальный полипептид, а продукт частичного протеолиза а- или р-цепей. Компоновка в мембране ар-комплекса, носящего название протомера Na,K-АТФазы, изображена на рис. 41. [c.111]

Мы уже рассматривали одну часть программы белкового синтеза, К концу дробления на поверхности зародыша появляются реснички, с их помощью личинки после вылупления двигаются в воде. Реснички морского ежа имеют строение, типичное для ресничек и жгутиков всех эукариот, — девять периферических микротрубочек, окружающих две центральные трубочки. В их состав входит ограниченное число белковых субъединиц, в том числе тубулин, динеин и несколько минорных компонентов. Динеин сам состоит из двух различных субъединиц. Одна из них, вероятно, АТФаза другая — структурный компонент, прикрепляюшдй АТФазу к трубочке. [c.278]

Мембрана саркоплазматического ретикулума состоит на две трети из белка и на одну треть из липидов. Кроме основного белка с молекулярной массой около 100 кД (Са-АТФаза) в состав саркоплазматического ретикулума входят кальсеквест- [c.53]

Цикл превращений Са-АТФазы, представленный на рис. 18, сводит вместе частные реакции, катализируемые ферментом. Однако ни в эту схему, ни в ее более усложненные варианты не укладывается одно важное наблюдение. Исходя из многочисленных данных, стационарный уровень фосфобелкового интермедиата Са-АТФазы саркоплазматического ретикулума (в некоторых препаратах более 90% белкового материала приходится на полипептид с молекулярной массой около 100 кД), образованного под действием [7- Р] АТФ, не превышает 4 нмоль/мг белка. Иными словами, фосфорилированию всегда подвергается примерно половина молекул Са-АТФазы. Одно из объяснений этому факту заключается в том, что кислотоустойчивые фосфобелковые интермедиаты "[Р и Е2Р образуются поочередно в каждом из протомеров фермента, входящих в состав димерного комплекса. [c.61]

Работа по проверке взаимного расположения функционально важных доменов АТФазы осуществляется в нескольких направлениях. Так, на основании результатов Д. МакЛеннана и сотрудников (1986) (рис. 22) функциональные центры АТФазы локализованы на различных триптических фрагментах фермента и отделены друг от друга десятками и сотнями аминокислотных остатков однако, входя в состав активного центра, они должны быть пространственно близки. Эта близость может обеспечиваться наличием петель полипептидной цепи в цитоплазматическом домене фермента. [c.67]

Все попытки продемонстрировать существование системы Na/ a-обмена или Са-АТФазы в поверхностной мембране тромбоцитов пока не увенчались успехом, и не ясно, с помощью каких механизмов Са +, периодически поступающий в эти клетки, выводится в кровоток. В то же время выделены и достаточно хорошо охарактеризованы мембраны из плотной тубулярной сети клеток, по свойствам близкие саркоплазмати-ческому ретикулуму. В частности, эти мембранные везикулы, как и саркоплазматический ретикулум, поглощают Са + в присутствии оксалата за счет энергий гидролиза АТФ и способны в определенных условиях к выбросу накопленного Са +. В их состав входит белок, близкий по молекулярной массе Са-АТФазе саркоплазматического ретикулума и способный фосфорили-роваться под действием АТФ. Наконец, антитела к АТФазе саркоплазматического ретикулума перекрестно реагируют с данным белком тромбоцитов и ингибируют поглощение Са + их микросомами. [c.95]

Вакуолярная мембрана (тонопласт) содержит систему АТФ-зависимого переноса Са2+. Так как этот перенос через мембрану активируют и ингибируют те же соединения, что и воздействующие на активность Н-АТФазы тонопластов, сделан вывод, что за этот перенос отвечает не Са-АТФаза, а Н+/Са +-обменник (К. ЗсЬитакег, Н. 5ге, 1986). Движущей силой переноса Са +, равно как и других веществ, через тонопласт в этом случае является градиент водородных ионов. Н-АТФаза тоно-пласта по ряду свойств отличается как от Т -АТФаз (митохондриального типа), так и от Р-АТФаз эндоплазматического ретикулума и плазмалеммы. АТФаза тонопласта не ингибируется ванадатом и азидом и блокируется КНОз и К5СЫ. В ее состав [c.107]

Данный период нейрологической памяти, т, е. хранение ее, не чувствителен к ингибиторам биосинтеза РНК, белка и т. д. Это дает основание предполагать, что образование энграмм — кодов долговременной памяти — завершен. В то же время синаптические яды, ингибиторы специфической К+, Ма" -АТФазы временно подавляют долговременную память на период от нескольких часовдо суток и более. Следозатель-но, для хранения памяти необходима поЙ 1шенная проводимость синапсов, входящих в состав тех ансамблей нейронов, которые образуются в период формирования долговременной памяти. При этом пространственно-функциональные структуры изменяются и перестраиваются аналогично синаптическим образованиям [c.238]

Проведенное Ф. М. Харольдом и сотрудниками исследование Н+-АТФазы факультативного анаэроба Strepto o us fae alis выявило субъединичный состав фактора F, обычный для дышащих и фотосинтезирующих бактерий. Возможно, что 5. fae alis [c.123]

Кальмодулин (КМ) - наиболее известный и наиболее распространенный СаСБ во многих эукариотических клетках. Кальмодулин в животных и растительных тканях был открыт в 1970 г. двумя независимыми группами исследователей как белок, активирующий фосфодиэстеразу циклических 3, 5 -нуклеотидов. Впоследствии была показана роль этого белка во многих других ферментативных процессах. Действуя на ряд ферментов (протеинкиназы, АТФазы, фосфодиэстеразы и т. д.), он регулирует такие важнейшие клеточные процессы, как деление, рост, секреция I ормонов, а также обусловливает форму клеток. Изучено распределение кальмодулина в субклеточных структурах он обнаружен в митохондриях (5-9 %), хлоропластах (1-2 %), микросомах (< 1 %) и даже клеточных стенках, 90 % его находится в цитозоле от общего КМ - это по-лифункциональный белок. Концентрация КМ в клетках растений состав-ляет Ю -Ю М. [c.45]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология