Другие Н-АТФазы

В гл. 5 исследование субстратной зависимости транспортных АТФаз проведено на примере Ыа, К-АТФазы. Этому есть две причины во-первых, авторы располагают большим экспериментальным материалом именно по Ыа, К-АТФазе во-вторых, N3, К-АТФаза представляет собой самую сложную систему среди транспортных АТФаз, так что кинетические методы, пригодные для ее исследования, вполне могут быть использованы и для других АТФаз. Авторы полагают, что многие особенности функционирования и регуляции На, К-АТФазы, выявленные с помощью кинетических методов анализа, будут обнаружены также и при исследовании других транспортных ферментов. [c.67]

ООО, 37 ООО, 25 000, 21 ООО и некоторые другие. Большинство этих полос соответствует различным фрагментам тяжелых цепей. Следует обратить внимание на то, что, несмотря на наличие разрывов в полипептидных цепях, активность тяжелого меромиозина как АТФазы в полной мере сохраняется. АТФазную активность определяют так же, как и для миозина (с. 393). [c.392]

Наконец, в клетках широко представлен вторично-активный транспорт, в процессе которого градиент одного вещества используется для транспорта другого. С помощью вторично-активного транспорта клетки аккумулируют сахара, аминокислоты и выводят некоторые продукты метаболизма, используя градиент Ма, создаваемый в ходе работы Ма /К -АТФазы (см. рис. 9.5). [c.305]

П. Митчелл высказал предположение, что система переноса электронов и протонов и переносящая протоны АТФаза возникли независимо друг от друга и, вероятно, неодновременно как разные способы генерации Арн+, необходимого для обеспечения энергией процесса избирательного транспорта питательных веществ в клетку. Последующая встреча обеих систем в клетке положила начало сопряжению процессов транспорта электронов и фосфорилирования в результате обращения работы АТФазы. Это сделало возможным запасание свободной энергии окисления в молекулах АТФ. Близкий состав и аналогичная структура энергопреобразующих мембран, большое сходство механизмов сопряжения у разных групп прокариот и эукариот указывают на то, что возникшая на раннем этапе эволюции система сопряжения электронного транспорта и фосфорилирования была использована всеми организмами без принципиальных изменений. [c.348]

Для использования О3 в качестве конечного акцептора электронов в процессах, связанных с получением метаболической энергии, представлялось наименее сложным превратить фотосинтетический электронный транспорт в дыхательный. С этой целью надо было добавить дегидрогеназы на низкопотенциальный конец цепи и цитохромоксидазы — на другой, взаимодействующий непосредственно с О3. Все необходимые типы переносчиков и обратимые протонные АТФазы уже были к этому времени сформированы. [c.355]

Натриевым насосом служит а+К -АТФаза. В настоящее время окончательно установлено, что за передвижением Ыа+ ответственна АТФаза, стимулируемая ионами Ма+ и К и что этот фермент векториальный, т. е. он обладает пространственно направленным действием. Наиболее убедительные данные, полученные при изучении 1 а+К -АТФаз в эритроцитах млекопитающих, можно резюмировать следующим образом. Если эритроциты поместить при контролируемых условиях в дистиллированную воду, то они набухают и их мембраны становятся легко проницаемыми. В результате клетки теряют свой гемоглобин и другие белки цитоплазмы, а также внутренние электролиты. Такие тени эритроцитов можно теперь нагружать разнообразными веществами, так как после добавления к ним изотонической среды они снова сжимаются до своих нормальных размеров и их мембраны опять становятся, как обычно, относительно непроницаемыми. Таким способом можно получить тени эритроцитов, содержащие АТФ и ноны Ка+ и К в различных [c.143]

Хотя экспериментально это не доказано, есть основания думать, что натриевый насос у всех видов по крайней мере отчасти состоит из Na K -АТФазной системы. Специфические свойства фермента — векториальный компонент, константы сродства, потребность в противоионах — могут быть у разных видов различными, но общая стехиометрия, последовательность связывания Na- и других субстратов, короче говоря, общая природа активных участков на белковой молекуле, согласно принятым представлениям, в основе своей одинакова у всех животных, у которых имеется Na+K -АТФаза. Это представление согласуется с современными данными об эволюционной консервативности активных участков белковых молекул. [c.146]

Недавние исследования Киршнера и его сотрудников на форели, адаптированной к пресной и морской воде, позволили выявить некоторые из специфических биохимических изменений, происходящих в жабрах при той и другой адаптации. В жабрах форели, приспособившейся к пресной воде, эти исследователи обнаружили два вида АТФаз, связанных с Na+. Один из них — классическая Na+K -АТФаза, сходная по своим свойствам с АТФазой млекопитающих. Она, например, полностью ингибируется уабаином, который присоединяется к участку, связывающему К , и наиболее активна при 20 мМ в присутствии 100 мМ Na+. Активность этого транспортного фермента настолько низка, что его основная функция, ио-видимому, сводится к регуляции внутриклеточного отношения Na"/K . [c.151]

Вторую, гораздо более активную АТФазу, обнаруженную в жабрах при адаптации к пресной воде, Киршнер называет На+-АТФазой. Насколько могли судить исследователи, она не нуждается ни в ни в каком-либо другом одновалентном катионе. Однако этот фермент мог использовать ионы Н+ буферной среды, так как противоионная специфичность солевых АТФаз не абсолютна (стр. 146). Во всяком случае, потеря потребности в вероятно, адаптивна, поскольку очевидно (рис. 50), что сопряжение поглощения Na+ с выделением К [c.151]

Как же отражается такое расположение центров, присоединяющих катионы, на свойствах ферментной системы В табл. 1 представлены полученные в нашей лаборатории, а также литературные данные, характеризующие. ЙГм для ионов Ка "-, К -АТФазы НС и для сравнения ряда других объектов исследования. Из табл. 1, так же как из обширной лите- [c.100]

Величина Ку для ионов N8+-, К+-АТФазы НС и некоторых других мембранных [c.101]

Важным фактором, оказывающим влияние на гидролазную активность, является АДФ — продукт АТФазной и субстрат АТФ-синтетаз-ной реакции. В определенных концентрациях АДФ ингибирует гидролиз АТФ по простому конкурентному типу торможения. Действие АДФ очень специфично. Только АДФ является ингибитором гидролиза АТФ и других НТФ. Известны активаторы АТФазы, действие которых обусловлено снятием торможения, вызванного АДФ. К таким активаторам относится, например, сульфит-ион. [c.474]

Особого рассмотрения требуют ферменты, активируемые металлами, и прежде всего АТФазы, активируемые ионами щелочных и щелочноземельных металлов. К, Ыа-активируемая АТФаза, подвергнутая также действию a+ ответственна за явления активного транспорта в биологических мембранах. Са, Mg-aктивиpyeмaя АТФаза определяет механохимические процессы в биологических сократительных системах, в частности в мышце. И в том и в другом случае расщепление АТФ, катализируемое АТФазой, служит источником необходимой энергии (дальнейшие подробности см. в [146]). Бионе-органическая химия, частью которой является химия металлсодержащих белков, становится сейчас очень актуальной областью науки. [c.416]

Н -АТФаза. Обратимая протон-траислоцирующая АТФаза, или Н -АТФаза, катализирует последний этап окислительного и фотосинтетического фосфорилирования а митохондриях, хлоропластах и бактериях. Согласно хемиосмотической гипотезе Ti. Митчелла, постулированной им в (%1 г. и получившей к настоящему времени множество экспериментальных подтверждений, дыхательная или фотосинтезирующая цепь, асимметрично расположенные в мембране, генерируют разность протонных потенциалов на сопрягающей мембране. Обратный транспорт протонов посредством Н -АТФазы обусловливает сиитез АТР из ADP и неорганического фосфата. Поэтому этот фермент иногда называют еще АТФ-синтетазой. Следует отметить, что существуют и другие теории сопряжения окисления и фосфорилирования (Ф. Липман, Э. Слейтер, П. Бойер, Р. Вильямс и др.). Одиако они не получили столь широкого распространения, как гипотеза П. Митчелла. [c.619]

Среди других ион-транспортирующих АТФаз наиболее хорошо изучена Са" " "- АТФаза мембран саркоплазматицеского ретикулума. В 1985 г. Д. Мак-Кленоном с сотр. установлена полная первичная структура этого фермента. Он состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 997 аминокислотных остатков, и весьма близок по структурной организаиии и функциональным параметрам к [c.627]

В клетках животных существует и другой тип Са -АТФазы — так называемая калмодулин-зависимая Са" -АТФаза плазматических мембран. Фермент состоит из одной полипептидной цепи (молекулярная масса 140 000) и содержится в мембранах в крайне малом количестве (П. Шацман. Э. Карафоли). [c.628]

Белки мембран представляют собой ферменты. В мембранах обнаружена АТФаза, пенициллиназа, НАДН-дегидрогеназа, лак-татдегидрогеназа и ряд цитохромов а, ау, а , аз, Ь[, Ь, с. Выявлены также транслоказы, фосфатазы и другие ферменты. Липидные компоненты мембран представлены в основном фосфолипидами— Ы-фосфатидилглицерином и фосфатидилэтаноламином. Реже встречаются другие фосфолипиды — фосфатидилинозит и фосфатидилхолин. Кроме того, в мембранах содержатся липо-аминокислоты. Особенностью бактериальных липидов по сравне-нению с липидами других организмов является отсутствие стероидов. Количество насыщенных и ненасыщенных жирных кислот в липидах разных бактерий различно. Общее содержание липидов в мембранах достигает 30%. В мембранах бактерий выявлены каротиноиды, хиноны, гликолипиды, полисахариды и даже нуклеиновые кислоты. [c.25]

Адаптация к солености путем выработки различных вариантов Na+K -АТФазы. Большая скорость эволюции Na+K -АТФазы указывает на высокую степень ее потенциальной функциональной гибкости , а также на то, что этот фермент испытывает очень сильное давление отбора. В результате обширных исследований Бонтинга и других авторов в настоящее время общепризнано, что Na+K -АТФаза, вероятно, распространена во всем животном царстве. Активность ее наиболее высока в тех тканях, главная функция которых состоит в переносе электролитов, но в меньших количествах она содержится и в большинстве других тканей тела. Хотя этот фермент обычно везде, где он имеется, специфически переносит Na+ и какой-либо противоион, например К", этот процссс обслуживает в разных тканях различные физиологические функции. В нервной ткани он участвует в реполяризации мембраны после проведения имиульса. В почке он постепенно усиливается по направлению к дистальному концу петли Генле и играет роль в реабсорбции Na+ из ультрафильтрата этот процесс создает движущую силу , необходимую для работы иротивоточного механизма концентрирования мочи. В кишечнике же фермент переносит Na+ через кишечную стенку. В улитке — органе, преобразующем звуковые сигналы в нервное возбуждение, — этот фермент ответствен за поддержание больших концентрационных различий между одной камерой, содержащей эндолимфу (внеклеточная жидкость с 12 мМ Na+), и двумя окружающими камерами, которые содержат перилимфу (внеклеточная жидкость с 150 мМ Na+). (Подробнее о функциях АТФазы в различных тканях млекопитающих см. у Бонтинга, 1970.) [c.148]

К сожалению, имеющиеся в литературе данные не позволяют пока делать дальнейшие предположения. Большая часть опубликованных работ по солевым АТФазам этих видов рыб проводилась при явно нефизиологических условиях. Конвднтра-ции Na+ и К были далеки от физиологических Н+ и другие [c.157]

Другие примеры адаптации к различной солености с помощью вариантов Na+K -ATOasbi. Аналогичная потребность в разных вариантах солевой АТФазы, вероятно, возникает и у других организмов, сталкивающихся с иными проблемами приспособления к условиям жизни. Некоторые пресноводные пруды и озера в летнее время часто высыхают в результате испарения воды. Иногда по прошествии многих лет вода в этих водоемах становился очень соленой. Филлипс и Мередит исследовали проблему ионной регуляции у личинок комаров, живущих в таких соленых озерах. В отношении переноса 1 а+ дело обстоит здесь примерно так же, как и у лососей. В обычных условиях организм личинки, очевидно, откачивает Na+ наружу против градиента концентрации. После адаптации к среде с низкой соленостью (5 мМ Na+), требующей около 2 нед., направление переноса Na+ изменяется на обратное и эти ионы весьма эффективно поглощаются, хотя наружная концентрация их в 100 раз меньше внутренней. Кажущаяся величина /См для этой индуцированной транспортной системы составляет около 2 мМ Na+, а сама система, ио-видимому, локализована в анальных папиллах. [c.158]

Из всего сказанного ясно, что биохимической основой регуляции электролитов служит активный перенос ионов. Среди различных ионов, активно транспортируемых из внешней среды в организм или в обратном направлении, особое место занимает Na установлено, что перенос этого иона при участии Na K -АТФазы является важнейшим механизмом ионной и осмотической регуляции. Натриевый насос перекачивает ионы Na+ против значительных концентрационных градиентов за счет энергии гидролиза АТФ. При отсутствии дополнительных активных механизмов (таких, как ионоспецифические изменения проницаемости или анионные насосы) вслед за переносом Na+ происходит перераспределение других неорганических ионов в соответствии с электрическими и концентрационными градиентами. [c.164]

В окружающей среде, характерным для работы данных насосов в норме (высокое сродство в пресно воде, низкое — в морской). Другие проблемы адаптации к солсг ости, связанные, например, с переходом рыб из пресной воды в соленую или обратно, требуют выработки различных функциональных вариантов солевых АТФаз в процессе акклимации. Так же как и при эволюционной адаптации, ключевыми изменяемыми параметрами являются 1) сродство к Ма , 2) специфичность в отношении противоионов и 3) полярность все эти признаки специфичны для АТФаз организмов, адаптированных соответственно к пресной или к морской воде. [c.165]

Накопление АМФ, АДФ приводит к стимуляции гликолиза, ЦТК и окислительного фосфорилирования, что обеспечивает восстановление резервов АТФ и креатинфосфата. В скелетных мышцах кроме аде-ниловых нуклеотидов (АТФ, АДФ, АМФ), креатинфосфата, креатина содержатся и другие небелковые азотистые вещества — карнозин ((3-аланил-гистидин) и ансерин (N-мeтилкapнoзин). Это имидазолсо-держащие дипептиды. Синтезируются из конечного продукта распада пиримвдиновых нуклеотидов — (3-аланина. Эти соединения активируют На , К -АТФазу, а также увеличивают амплитуду мышечного сокращения, предварительно сниженную утомлением. Скелетные мышцы содержат медленные (красные) и быстрые (белые) волокна (волокна I и II типа). Для волокон I типа характерны окислительные процессы, они содержат миоглобин и митохондрии. Волокна II типа получают энергию из анаэробного гликолиза. При определенной тренировке можно изменить состав мышц. У спринтеров работают волокна II типа (гликолитические). В первые 5 с тратится креатинфосфат как источник энергии. Затем используется глюкоза, полученная из гликогена и дающая энергию в гликолизе. Гликоген мышц быстро истощается. У марафонцев работают волокна I типа (окислительные). Основной источник энергии — АТФ, образующаяся при тканевом превращении глюкозы и жирных кислот крови. Гликоген мышц истощается медленно. [c.461]

Цитоплазматическая сеть (саркоплазматическая сеть, саркоплазматический ретикулум) состоит из трубочек, канальцев и пузырьков, образованных мембранами и соединенных друг с другом. Саркоплазматическая сеть с помощью особых трубочек, называемых Т-системой, связана с оболочкой мышечной клетки - сарколеммой. Особо следует выделить в саркоплазматической сети пузырьки, называемые цистернами и содержащие в большой концентрации ионы кальция. В цистернах содержание ионов Са примерно в тысячу раз выше, чем в цитозоле. Такой высокий градиент концентрации ионов кальция возникает вследствие функционирования фермента - кальциевой аденозинтри-фосфатазы (кальциевая АТФаза), встроенного в стенку цистерны. Этот [c.125]

Передача импульсов возбуждения с периферии в центр связана с деполяризацией постсинаптической мембраны. Медиаторная роль ацетилхолина заключается, с одной стороны, в изменении физико-химических свойств рецепторного белка, а с другой, в выключении работы ферментов, катализирующих активный транспорт. Это выражается, во-первых, в снижении диэлектрического инкремента мембран (Гоциридзе, 1963) и, во-вторых, в торможении Na , К -АТФазы — фермента, ответственного за градиент концентрации ионов (Кометиани, 1970). Как только ацетилхолин распадается, снова начинает работать натриевый насос, и мембрана поляризуется. [c.8]

Дальнейший успех исследования зависит, очевидно, от расшифровки молекулярного механизма функционирования самой Na -, К "-АТФазы в натриевом насосе , а также его сопрян енности с другими энзиматическими и гормональными системами, например системами ацетилхолина и циклического АМФ. [c.115]

Тритон Х-100 активировал фермент в микросомах и миелине в концентрации 0.025% при содержании белка в пробе 0.5 мг/мл, в то время как для синаптосом активирующая концентрация детергента была несколько ниже — 0.01%. Максимально активирующая концентрация трис-дезоксихолата для синаптосом была 0.05%, что вдвое ниже концентрации, необходимой для активации фермента микросом и миелина, для которых она составляла 0.1%. Активирующая концентрация додецилсульфата натрия для двух фракций—микросом и синаптосом—была одинакова и составляла 0.01%, а для миелина несколько выше — 0.025%. Более высокие копцентрации додецилсульфата натрия обусловливают резкое сни5кение Ка -, К -АТФазной активности во всех трех фракциях. Дигитонин эффективнее других ПАВ активировал Ка" -, К -АТФазу в микро- [c.121]

Присутствие примесей в растворе ПАВ изменяет концентрационную область перехода их из истиннорастворенного в коллоидное состояние. Было определено значение ККМ для чистых водных растворов ПАВ и в системе, содержащей микросомы. Полученные экспериментальные данные представлены в табл. 2. Для удобства сравнения в ней приведены также концентрации ПАВ, активирующие Mg +-, Na -, К " -АТФазу. Оказалось, что для каждого ПАВ величина ККМ превышает его активирующую концентрацию. Разница между этими величинами значительна для всех изученных ПАВ, за исключением дигитонина (препарат № 1), для которого эта разница наименьшая. Возможно, что величина ККМ в данном случае занижена вследствие содержания в этом препарате электролитов. Известно, что добавки электролитов к водным растворам чистых ПАВ приводят к значительному (но до определенного значения) понижению их ККМ (Демченко, 1961, 1962). Дальнейшее увеличение добавок электролитов практически не влияет на ККМ, однако понижает растворимость ПАВ. Растворимость препарата дигитонина № 1 была действительно понижена. Поэтому мы исследовали другой препарат дигитонина (препарат № 2). Значение ККМ для этого препарата значительно выше, а именно в водном растворе 4.2 г/л, а в суспензии микросом 3.4 г/л, что свидетельствует о большей его чистоте. На этом препарате в отличие от первого наблюдали явление снижения величины ККМ под влиянием добавок (суспензия микросом). Этот факт согласуется с утверждением о том, что при добавке других менее эффективных веществ к препарату ПАВ, загрязненному электролитами, изменение ККМ зарегистрировать не удается. [c.124]

Изученггые надш ПАВ — тритон Х-100, трис-дезоксихолат, додецилсульфат натрия и дигитонин — в определенных концентрациях вызывают активирование Mg -, Na -, К -АТФазы. Степень активирования максимальна в микросомной фракции и миелине и минимальна в синаптосомах. Концентрация ПАВ, необходимая для максимальной активации Mg " -, Na+-, К -АТФазы, в синаптосомах ниже концентрации, обусловливающей активацию фермента в других мембранных структурах. Активирующее действие ПАВ проявляется тогда, когда они находятся в молекулярно-диснерсном состоянии. Полученные данные показывают, что существует определенная специфика внутримембранной организации Mg +-, Na+-, К+-АТФазного комплекса в различных клеточных структурах, обладающих этой активностью. [c.125]

Принимая во внимание данные о влиянии К , ГАМК и других веществ на мембранную активность и на метаболические сдвиги в нервных клетках, можно предположить, что именно эти вещества выполняют роль информатора в мембранно-метаболическом взаимоотношении нейрона и нейроглии. Интенсивность и направленность действия окислительных ферментов в нейроне и нейроглии должна быть обусловлена в первую очередь различием физико-химических свойств мембран. Можно предположить, что сдвиги в функциональном состоянии нейронов транслируются на нейроглию специальными информаторами (К , ГАМК, ацетилхолин). При этом во всех случаях мембрана глии деполяризуется. Возрастает активность экто-АТФазы глии (Hyden, 1962), облегчается выход метаболитов из глии, и в нейронах создаются условия для нормального функционирования. По всей вероятности, в этом и должен выражаться механизм обратной связи в системе нейрон—нейроглия. [c.136]

Поверхностно-активные вещества — тритон Х-100, трис-дезоксихолат, додецилсульфат натрия и дигитонин — в определенных условиях (концентрация, время воздействия) обусловливали активирование Mg +-, Na+-, К+- АТФазы фракции микросом, миелина и синаптосом, выделенных из мозга кролика. Степень активирования ферментативной активности была значительно более выражена на микросомной фракции и миелине, чем на синаптосомах. Концентрация детергентов, необходимая для максимальной активации Mg +-, Na+-, К+-АТФазы в синаптосомах, была меньше концентрации, оСусловливаюшей активацию фермента в других мембранных структурах. Путем исследования критической концентрации мицеллообразования разных детергентов и сравнения этой величины с активирующими ферментативную систему концентрациями, сделано заключение, что активирующее действие детергентов проявляется при их молекулярно-дисперсном состоянии. Полученные данные свидетельствуют о наличии определенной специфики внутримембранной организации Na+-, [c.212]

I-IV — электрон-транснортные комплексы, Fo,F —сопрягающий комплекс (П+-АТФаза) Электроны между комплексами переносятся с помощью мобильных переносчиков — убихинона (не показан) и цитохрома (цит) с. Двигаясь диффузно через липидный слой мембраны, убихинон связывает между собой комплексы I и III, а также комплексы II и III. Цитохром с также выполняет аналогичную челночную функцию на участке между комплексами III и IV, диффундируя вдоль поверхности мембраны. Пе исключена возможность непосредственного переноса электронов от одного комплекса к другому [c.210]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология