Матричная сборка

Матричным синтезом было положено начало конструированию и сборке молекул любой сложности. Однако, чтобы перейти к синтезу твердого тела, необходимо использовать матрицу не для роста на ней синтезируемой цепи, а для сборки структурных единиц в монослои — двухмерные структуры, а затем и для сборки системы монослоев — трехмерной структуры. Если первая операция была подготовлена теорией и практикой сорбции, то последняя может исходить из результатов изучения эпитаксии. [c.193]

Стратегия сборки тройного узла, основанная на промежуточном образовании двойной спирали из молекулярных нитей, обусловленном матричным эффектом двух ионов переходных металлов (обозначены черными кружками). [c.429]

Репликация, транскрипция и трансляция ядерного генома. У эукариот генетическая информация, содержащаяся в ядре, распределена между хромосомами. Каждая хромосома — это нитевидная структура, содержащая ДНК, основные белки особого типа, называемые гистонами и группу негистоновых белков, которые, вероятно, играют какую-то роль в регулировании функции генов. В неделящемся, или интерфазном, ядре каждая хромосома сильно выгнута и имеет толщину всего 20-30 нм поэтому ее нельзя увидеть с помощью светового микроскопа. Интерфазное ядро содержит ядрышко — органеллу, богатую РНК и связанную со специфическим участком хромосомы — ядрышковым организатором. Ядрышковый организатор содержит множество копий генов, определяющих структуру рибосомальных РНК ядрышко служит местом синтеза высокомолекулярного РНК-предшественника, из которого затем путем расщепления образуются основные типы молекул РНК, входящих в состав цитоплазматических рибосом. Эти РНК, а также матричные РНК, синтезируемые в других участках хромосом, выходят через ядерные поры в цитоплазму, где происходит сборка рибосом и синтезируется основная масса клеточного белка. [c.48]

Исходя из этих фактов (а также из характера генетической регуляции синтеза ферментов, о чем пойдет речь в гл. XX), Жакоб и Моно в 1961 i. высказали предположение, что гипотеза один ген — одна рибосома — один белок неверна и что рибосомы отнюдь не наделены от природы способностью к синтезу определенных полипептидных цепей. Они считали, что рибосомная РНК не может служить непосредственной матрицей для упорядоченной сборки аминокислот, и высказали предположение, что нуклеотидная последовательность каждого гена транскрибируется в соответствующую информационную (матричную) РНК. [c.391]

Репликация протекает только в присутствии уже готовой ДНК, которая выполняет роль матрицы — матричная ДНК, или ]ЩК-матрица. Поэтому процессы сборки новых цепей биополимеров на матрицах — молекулах нуклеиновых кислот — называют матричными биосинтезами. Первичная структура всех вновь синтезируемых молекул ДНК абсолютно идентична структуре ДНК-матрицы. [c.349]

Таким образом, в конструкции герметичного аккумулятора должно быть предусмотрено следующее плотная сборка электродов с сепаратором, легко проницаемым для кислорода матричный электролит, допускающий от- [c.221]

В матричном механизме отдельная длинная молекула служит матрицей для связывания и упорядочивания белков. Ее длина, таким образом, совпадает с длиной конечной структуры. Этот механизм хорошо объясняет образование многих палочкообразных вирусов типа вируса табачной мозаики. В этом случае каждый из трех нуклеотидов одноцепочечной молекулы РНК вируса служит для связывания одной субъединицы белка оболочки. Если сборка белковой оболочки вируса происходит в отсутствие РНК, то образуются палочкообразные структуры различной длины, во всем остальном очень похожие на оболочки обычных вирусов. В зависимости от концентрации белка и условий, характеризующих окружение вируса, средние значения длин могут быть как больше, так и меньше, чем у обычного вируса, хотя в каждом случае в отсутствие РНК наблюдается широкое распределение по длинам. [c.145]

Матричный механизм сборки полипептидной цепи. Биосинтез белков во всех структурных элементах клетки (ядро, митохондрии, хлоропласты, эндоплазматический ретикулум и др.) идет на рибосомах. Поэтому именно на пути исследования структуры и свойств рибосом, а также механизма их взаимодействия с исходными для биосинтеза белков соединениями достигнуты наиболее впечатляющие результаты в выявлении закономерностей новообразования белковых тел. [c.285]

Меррифельд в 1962 г. опубликовал метод матричного синтеза на полимерах. Он впервые осуществил химическую сборку соответствующих структурных единиц на матрице, роль которой в его опытах играла поверхность ионита — синтетической смолы. [c.191]

Вместе с тем атомные соединения любой сложности с совершенной точностью воспроизводятся в организмах. Заметим также, что существуют способы выделения сложных атомных соединений, в частности индивидуальных белков. Мало того, осуществлен матричный синтез полипептидов. Как мы видели выше, атомные соединения довольно просто синтезируются путем химической сборки соответствующих структурных единиц на подходящих матрицах. Следовательно, не может быть и речи о принципиальной невос-производимости твердых атомных соединений, в том числе полимеров. Каждое из йих может быть получено надлежащим способом в чистом виде, но именно надлежащим, особым способом. В чем заключается особенность синтеза атомных твердых соединений [c.241]

На ранних этапах исследований и обсуждений путей построения новых молекул ДНК и РНК по информатщи, содержащейся в последовательности нуклеотидов ДНК, а затем и построения новых полипептидных цепей по информации, содержащейся в молекулах информационной РНК, эти процессы сравнивали с получением отпечатков с типографских матриц. Поэтому запрограммированный с помощью нуклеиновых кислот процесс сборки новых цепей биополимеров называют матричным биосинтезом, а сами молекулы нуклеиновых кислот, используемые как программы в матричном биосинтезе,— матрицами. Как будет видно при рассмотрении конкретных биохимических механизмов биосинтеза белков и нуклеиновых кислот, этот термин не вполне удачен. [c.162]

На ДНК как на матрице может синтезироваться не только новая ДНК, но и РНК — процесс, направляемый ДНК-зависимой PH К-полимеразой. Репликация РНК на ДНК протекает по тем же законам, что и репликация ДНК, с той лишь разницей, что в молекуле РНК место Т занимает У. Синтез информационной РНК (мРНК, матричная РНК), последовательность оснований в которой комплементарна последовательности оснований в исходной молекуле ДНК, представляет собой первый этап в процессе биосинтеза белка. Этот этап называют транскрипцией. Процесс сборки примерно двадцати различных аминокислот в определенной последовательности при синтезе белковой молекулы называется трансляцией, так как в этом случае последовательность оснований мРНК транслируется в соответствующую последовательность аминокислот. Процесс трансляции осуществляется на рибосомах. Это рибонуклеопро-теидные частицы с молекулярной массой 2,7 млн., состоящие из двух субъединиц с молекулярной массой 0,9 и 1,8 млн. Несколько рибосом могут [c.69]

Матричная РНК служит шаблоном для сборки белковой цепи. Четырехбуквенный нуклеотидный текст переводится в двадцатибуквенный — аминокислотный. Возникает проблема генетического кода, впервые отчетливо сформулированная физиком Гамовым в 1954 году. [c.280]

В настоящее время есть исчерпывающие доказательства существования в клетке относительно низкомолекулярных информационных рибонуклеиновых кислот, синтезируемых на ДНК как на матрице, т, е. так, что матричным А, О, Т и С отвечают соответственно и (урацил, а не тимин, так как это уже не ДНК, а РНК), С, А и О. Эти и-РНК, берущие, так сказать, отпечаток с ДНК, перемещаются в рибосомы и, закрепляясь на рибосомальной РНК (р-РНК), передают туда информацию о типе белков, которые нужно синтезировать рибосомам. В сущности, сборка молекул белка идет именно на и-РНК, называемых поэтому также м-РНК— матричными РНК (о коде информации речь пойдет позднее). Доказано это было, в частности, так (Фолькин, Астрчан) бактерии заражали фагом, а затем в среду вводили радиоактивный фосфат, меченный Через [c.727]

Исходя из гипотезы адаптора, процесс сборки аминокислот можно представить следующим образом перед включением в растущую цепь каждая молекула аминокислот снабжается нуклеотидным адаптором, содержащим нуклеотидный триплет, или антикодон, комплементарный по своей нуклеотидной последовательности тому триплету, или кодону, которы-й кодирует соответствующую аминокислоту в матричной РНК. Затем комплексы аминокислот с нуклеотидами диффундируют к рибосоме, где попадают на положенные им места на матрице за счет образования водородных связей между комплементарными пуринами и пиримидинами молекул адаптора и мРНК. После того как аминокислотные остатки выстроились таким образом в правильном порядке вдоль матричной РНК, они соединяются друг с другом пептидными связями с помощью такой химической перестройки, при которой одновременно происходит освобождение аминокислоты из связи с нуклеотидным адаптором и соединение с растущей полипептидной цепью. [c.415]

Ф и г. 219. Два возможных направления трансляции нуклеотидной последовательности матричной РНК при сборке аминокислот и две альтернативные структуры полипептидной цепи, которая может образовываться Цри трансляции последовательности типа АфАф...фАфЦФ. [c.445]

Механизм трансляции. Как и другие матричные процессы, трансляция протекает в три этапа (инициация, элонгация и терминация), осуществляемые на рибосомах, состоящих из рРНК и белков. На первой стадии трансляции происходят активация аминокислот и присоединение их к соответствующим тРНК, а затем протекает сборка полипептидной цепи (что иногда называют собственно трансляцией). [c.367]

Кинетические аспекты. Трудно представить, что белки могут принимать нативную физиологически активную конформацию, сворачиваясь случайным образом по принципу "проб и ошибок". Даже в условиях in vitro самопроизвольная сборка трехмерной структуры белка, не содержащего дисульфидных мостиков, происходит настолько быстро, что дает основание допустить во много раз большую скорость этого же процесса в условиях in vivo по сравнению со скоростью рибосомального матричного синтеза аминокислотной последовательности. Создание за считанные секунды из развернутой полипептидной цепи трехмерной структуры макромолекулы возможно только при высокой степени кооперативности процесса. Естественно было ожидать, что кинетика этого процесса будет соответствовать такому механизму ренатурации белка, при котором происходящие на каждом участке последовательности события увеличивают вероятность и, следовательно, скорость последующей укладки всех отдельных участков цепи в направлении правильной нативной конформации. Данному условию удовлетворяет самый простой механизм самоорганизации белков, включающий единственный переход между двумя состояниями (N D). Согласно теории этого процесса, которая только что была рассмотрена, никакие другие состояния белковой цепи, кроме N и D, не присутствуют в экспериментально обнаруживаемых количествах в течение всего времени прямой (N -> D) и обратной (N D) реакций. Если развертывание и свертывание белковой цепи действительно следуют двухстадийному процессу, то изучение кинетики и выяснение деталей конкретного механизма денатурации и ренатурации сталкивается с особенно серьезными трудностями. Они вызваны большими скоростями реакции и малыми концентрациями промежуточных состояний, а это требует быстрореагирующей и высокочувствительной экспериментальной техники. Наиболее часто используются спектральные методы (ЯМР, КД, УФ), ферментативный гидролиз, иммунологические методы. Для быстрой остановки процесса применяются методы стоп-флоу. [c.352]

Следует сказать, что и Волькенштейн допускает мысль о непосредственном взаимодействии аминокислот с полинуклеотидной цепью на ранних стадиях эволюции. Возможно, матричный синтез белка на заре жизни осуществлялся иначе, скажем, без участия тРНК, а посредством прямой сборки белковой цепи на полинуклеотиде. Вероятность такой сборки, однако, невелика.. Скорее следует думать, что современный код является результатом селективного давления естественного отбора, минимизирующего эффект мутаций [55]. [c.54]

ДНК не может непосредственно участвовать в синтезе белков. Она является только местом, где записана информация о них, подобно жесткому диску компьютера. Синтез белков происходит в специализированных рибонуклеопротеидных частицах (то есть состоящих из рибонуклеиновой кислоты и белка), называемых рибосомами. Для того чтобы доставить информацию из жесткого диска компьютера (ядра клетки с хромосомами) к месту сборки белков, используется дискета , в качестве которой выступает информационная, или матричная, рибонуклеиновая кислота (мРНК). РНК по своей природе очень близка к ДНК. Это тоже полимер, но имеющий только одну нить, и нуклеотиды вместо сахара дезоксирибозы содержат рибозу. Нуклеотиды, составляющие молекулу РНК, аналогичны содержащимся в молекулах ДНК А, Г, Ц, а также У — урациловый нуклеотид, который близок по структуре Т — тиминовому нуклеотиду ДНК и который так же, как и Т, комплементарен А. Списывание информации с жесткого диска (ДНК) на дискету происходит путем образования молекулы мРНК, комплементарной одной из нитей ДНК. Таким образом, последовательность нуклеотидов в ней полностью идентична таковой другой нити ДНК (рис. 6). Разумеется, этой информации вполне достаточно для синтеза белка со строго определенной последовательностью аминокислот в соответствии с [c.16]

РНК рибонуклеиновая кислота. Ее молекула по строению аналогична ДНК. В отличие от последней она состоит из одной нити, в которой чередуются нуклеотиды аденин, гуанин, цитозин и урацил (вместо тимина). В качестве сахара в РНК входит рибоза. В функции мРНК (матричной, информационной РНК) входит передача генетической информации от ДНК к месту сборки - белков — рибосомам. Транспортные РНК (тРНК) распознают и доставляют к рибосомам молекулы определенных аминокислот. У некоторых вирусов генетическая информация записана не в ДНК, а в РНК. [c.114]

Мембранный (или матричный) белок (М1) — наибольший но массе белок вириона [58, 91, 123, 246, 259]. Электронная микроскопия вирионов выявила электронно-плотный слой под липидным бислоем, состоящим, по-видимому, из белка М1 [11, 13, 55]. Дополнительные доказательства того, что М1 расположен под липидным бислоем, были подтверждены наблюдениями о том, что протеоли-тическое расщепление вирионов удаляет шипы (НА и КА), но оставляет нетронутым белок М1 [58], а липидная экстракция фиксированных вирионов приводит к появлению лишенной шипов оболочки, наблюдаемой в электронном микроскопе (247]. Йодинизацин вирионов в различных условиях показала, что белок М1 расположен хотя и не на поверхности, но снаружи относительно КР [214, 267]. Это было подтверждено опытами по флюоресцентному перемещению [155]. М1 является единственным белком в вирионе, представленным в достаточном количестве для формирования оболочки под липидным бислоем [57, 247]. Кроме обеспечения структурной стабильности оболочки вириона, М1 может также узнавать вирионные гликопротеиды и образовывать домен на внутренней поверхности плазматической мембраны, который впоследствии обеспечивает сайт связывания для сегментов РНП в процессе ассамблирования вируса [57]. При повторной сборке липида и очищенного белка М1 было обнаружено, что М1 может взаимодействовать с липидом [40, 87, 88]. М1 влияет также на чувствительность вируса к антивирусному препарату — амантадину 1[93, 160]. М1 является типоспецифическим антигеном для вирусов А и не имеет перекрестов с белком М вирусов В 190, 237]. [c.52]

Рибосомы. Рибосомы осуществляют синтез белков — трансляцию матричной, или информационной, РНК (мРНК)7 На электронных фотографиях они выглядят округлыми частицами диаметром 20 — 30 нм. Каждая рибосома состоит из двух нуклеопротеиновых субъединиц. В цитоплазме растительных клеток находятся,, 80 8 рибосомы, состоящие из 40 и 60 8 субъединиц, в хлоропластах — 70 8 ибосомы, а в митохондриях — 78 — 80 8 рибосомы, отличные от цитоплазматических и хлоропластных. Субъединицы рибосом, образованные в ядрышке, поступают в цитоплазму, где происходит сборка рибосом на молекуле мРНК. [c.19]

Информационные, или матричные, РНК (мРНК) обладают молекуляр ными массами, варьирующими в ши роких пределах (от 300000 до 4-10 ). Возникая в форме высокомолекулярных предшественников в ядре клетки или на ДНК других субклеточных частиц, мРНК (в виде рибонуклеопротеинов) перемещаются к рибосомам в составе последних они вьшолняют матричную функцию в процессе сборки полипептидных цепей. [c.196]

Матричный механизм биосинтеза белков. Общая схема матричного биосинтеза белковых тел представлена на рис. 93. Она складывается из трех подготовительных процессов—переноса вещества, энергии и информации в рибосому, и главного центрального процесса—сборки полипептидных цепей в рибосоме. Один из элементов указанной схемы (правая верхняя часть рисунка)—транскрипция (переписывание) информации о порядке расположения аминокислотных остатков в молекуле синтезируемого белка—рассмотрен ранее. Известно, что информация об этом закодирована в генетическом аппарате клетки последовательностью дезоксирибонуклеотидных остатков в молекуле ДНК. Будучи преобразована (транскрибирована) в последовательность рибонуклеотидных остатков в информативной части молекулы мРНК, синтезированной на ДНК в качестве матрицы, эта информация о первичной структуре белка поступает в рибосому. Здесь она переводится (транслируется) с полинуклеотидной последовательности в аминокислотную последовательность новообразуемого в рибосомальном аппарате белка. Два других процесса—перенос вещества (18 протеиногенных аминокислот и двух амидов) и. перенос энергии, необходимой для синтеза пептидных связей (левая верхняя часть рисунка), равно как и наиболее сложный процесс—сборка полипептидной цепи в активной, транслирующей рибосоме (центральная часть рисунка), нуждаются в детальной характеристике. Она дана ниже. [c.280]

Ф. Липманом предпринята попытка связать матричную и нематричную схемы биосинтеза белков в единую концепцию. Хотя в последней выяснены не все детали, несомненно, что в эволюционном аспекте мультиэнзимный путь сборки полипептидов заданного строения предшествовал рибосомальному пути их биосинтеза, и сейчас у микробов сосуществуют оба пути. Весьма показательна аналогия в деятельности мультиэнзимных систем пептидного биосинтеза и функционирования синтетазы высших жирных кислот, что указывает на широкое использование в природе принципа мультиэнзимного биосинтеза достаточно сложных соединений. [c.296]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология