Продукты окисления цистеина и цистина

ПРОДУКТЫ ОКИСЛЕНИЯ ЦИСТЕИНА И ЦИСТИНА [c.309]

Электрохимические исследования аминокислот, нуклеиновых кислот и белков непосредственно связаны между собой, поскольку первые являются структурными элементами более сложных макромолекул. Электрохимические исследования двадцати основных 1-а-аминокислот [230—232] показали, что только шесть из них — цистеин, цистин, метионин, гистидин, тирозин и триптофан — окисляются на пирографитовом и стеклоуглеродном электродах. В области pH от 1 до 10 их окисление протекает необратимо при н.и.э.>1,0 В, причем с ростом pH потенциал полуволны или максимум тока смещается в отрицательную сторону. Процессы окисления сопровождаются пассивацией электрода продуктами реакции. По данным ЯМР- и ИК-спектроскопии, продукты реакции имеют сложную полимерную структуру, что не позволяет пока перейти к детальному анализу механизма. Тем не менее полученные результаты оказались полезными при интерпретации электрохимического поведения белков, адсорбированных на графитовых электродах [245, 246]. [c.163]

Продукты окисления серы, входящей в состав цистеина, цистина и метионина [c.387]

В 1899 г. Мёрнер [28] получил цистин из гидролизатов рога. Цистин в значительных количествах входит в состав кератинов и присутствует также во многих других белках. Существуют убедительные доказательства наличия цистеина в составе белков, но в кислотных гидролизатах белков обычно находят только цистин — продукт окисления цистеина. При наличии в белке большого количества триптофана возможно образование ци- [c.22]

Полипептидные цепи связаны в молекуле белка с помощью различного рода поперечных связей. Из них наиболее важной является связь, включающая аминокислоту цистин — продукт окисления цистеина. Эта аминокислота занимает в структуре белка особое положение. Как будет показано ниже (гл. V), боковые радикалы цистеина могут быть соединены путем окисления с образованием цистина, при этом возникающий цистиновый мостик может сшивать как две разные полипептидные цепи, так и различные участки одной цепи. Наличие таких сшивок делает невозможным разъединение цепей и последующее изучение чередования аминокислот в них. Поэтому необходимо разрушить дисульфидные мостики и разделить освобождающиеся цепи. Лучше всего это можно сделать с помощью сильного окислителя—надмуравьиной (пермуравьиной) кислоты, которая не разрывает пептидную связь и мало повреждает аминокислоты. При этом цистиновый мостик окисляется до двух молекул цистеино-вой кислоты, и на полипептидных цепях появляются сильно кислые группы 50зН [c.79]

В числе продуктов не были найдеггы цистеин, цистин, метионин, гомоцистеин и гомоцистсиновая кислота, однако, судя по наличию цистеиновой кислоты — продукта окисления цистеина, — этот последний все же образовывался в системе. Поскольку облучение проводилось без доступа воздуха, окисление могло произойти позднее, вероятно в процессе хроматографирования. [c.162]

Декарбоксилирование цистеиновой кислоты упомянуто выше [155а, б, е]. Исследованы скорость деаминирования [401] и состояние равновесия в среде двуокиси углерода [402]. Скорость абсорбции цистеиновой кислоты в кишечнике собак занимает промежуточное положение между /-метионином и /-цистином [403]. Сера выводится из организма медленнее, чем продукты окисления метионина и цистеина [404]. Окисление цистеиновой кислоты в организме кролика происходит под воздействием микрофлоры кишечника [405]. [c.170]

Поразительно высокая вращательная способность цистина ([AI]d= —662) в сравнении со слабым вращением у восстановленного продукта — цистеина ( [AI]d=—13) привлекла в свое время внимание Вант-Гоффа (1898), который приводит это сравнение в своем труде в разделе Выдающиеся случаи и комментирует его следующим образом Малая вращательная способность цистеина (([аЬ=—8°), характерная для аминокислот, сохраняется при замещении сульфгид-рильного водорода на фенил, бромфенил или ацетил [в последнем случае [а]о= —7°]. После окисления до цистина мы получаем огромное значение [а]о, равное — 214° . В 1950 г. одним из авторов настоящей кииги было выоказаео лредположение, что аномально высокое [c.653]

Так, деградация цистеина происходит через посредство промежуточного радикала тиила, признаки которого обнаружены с помощью электронного парамагнитного резонанса [94]. Далее образуются разные продукты — цистин, различные окислы цистеина и аланина и сероводород. Возникновение дисульфидных мостиков и продуктов окисления можно было наблюдать У пептидов, таких, как глютатион [29] (рис. 7.7). [c.301]

Пролин и оксипролин полностью устойчивы к действию фермента.- Цистеин в продуктах расщепления не был обнаружен. Полуцистин, если он присутствует в продуктах расщепления, мог образоваться за счет разрыва пептидной связи при этом связь с полипептидной цепью дисульфидным мостиком сохраняется. Окисление остатков цистина в цистеиновую кислоту не должно давать способную отщепляться под действием карбоксипептидазы группу, так как она содержит заряженную боковую цепь, но восстановление и алкилирование до --S H2 ONH2-rpynn приводят к образованию нейтрального остатка. Такой остаток был недавно обнаружен [198] в гидроЛизатах, полученных при действии карбоксипептидазы на восстановленный и алкилированный пролактин, что свидетельствует о присутствия С-концевого полуцисти нового остатка. [c.233]

Дисульфидные связи часто встречаются в природных продуктах. Во внеклеточных белках [81] ковалентные дисульфидные связи обеспечивают образование поперечных сшивок, значительно более прочных, чем гидрофобные взаимодействия и водородные связи, которые, как полагают, обеспечивают первоначальное скручивание молекулы белка. Дисульфидная поперечная сшивка делает относительно постоянным то расположение пептидных цепей, которое первоначально образовалось за счет более слабых связывающих сил. Дисульфидные связи не являются основным типом связей во внутриклеточных структурах. Биохимическая важность дисульфидной связи определяется уникальностью природы системы тиол — дисульфид, в которой связь 8—5 может образовываться и разрываться в условиях, приемлемых для биологических процессов, посредством дисульфидного обмена с участием глутатиона (61). Цистин (62) является составной частью аэробных систем. Он образуется посредством легкого окисления цистеина НЗСН2СН(НН2)С02Н и при переваривании дисульфидов, входящих в состав белка. Липоевая кислота (63) участвует в окислительном декарбоксилировании а-оксокислот и является общим звеном в двух основных биохимических процессах, в которых участвует тиол — дисульфидная система перенос электрона и генерирование тиоэфирных связей, обладающих большой энергией [81,82]. [c.446]

Главный, наиболее распространенный тип химических мостиков , соединяющих полипентидные цепи в пределах макромолекулы белка — это дисульфидные мостики, образуемые цисти-ном. Цистин — продукт окисления двух молекул цистеина [c.16]

С реаьицш восстановления цистина, ведущей к образованию из него щстенна, начинаются превраще 1ия цистина в организме. Превращение же цистеина, независи.мо от того, возник ли он из цистина, или же иным путем, может начаться в организме с окисления группы ЗН (тиоловой или сульф-гидрильной группы), с отщепления аминогруппы или же с декарбоксилирования. В зависилюсти от этого появляются различные продукты распада цистеина. [c.380]

Снижению потерь большинства аминокислот при кислотном гидролизе способствует проведение его в стеклянных ампулах под вакуумом с большим избытком (200—5000-кратным) тщательно очищенной и перегнанной над Sn b соляной кислоты. Распад тирозина предупреждают добавлением в ампулу фенола. Чтобы избежать превращения серусодержащих аминокислот в продукты различной степени окисления при гидролизе и последующих процессах хроматографии и электрофореза, образцы белка, содержащие цистеин и цистин, до гидролиза обрабатывают надмуравьиной кислотой. При этом образуется стойкое производное — цистеиновая кислота. Гидролиз проводят в течение 24, 48, 72 и 120 ч. Если содержание какой-либо аминокислоты с увеличением времени гидролиза постепенно уменьшается, его находят на графике зависимости содержания этой аминокислоты от длительности гидролиза путем экстраполяции к нулевому времени гидролиза. Если же содержание аминокислоты в ходе гидролиза постепенно увеличивается, истинную величину также определяют графически, ограничивая время гидролиза 96 или 120 ч ". [c.123]

Структуры всех 20 нормальных аминокислот (компонентов, выделенных из гидролизатов белков) были установлены к 1935 г. самым первым Браконно в 1820 г. был охарактеризован глицин, самым последним — треонин. Хотя цистеин входит в состав многих пептидов и белков как таковой, Однако их функционирующие формы содержат окисленный продукт — цистин, дисульфидные мостики которого могут образовываться как внутри-, так и межмолекулярно. За исключением глицина, все кодируемые аминокислоты белков оптически активны и одинаково хиральны при асимметрическом ос-углеродном атоме. По аналогии, с обычной номенклатурой для углеводов, их обычно рассматривают как соединения, обладающие -конфигурацией, при этом -серин считают родоначальным соединением. За исключением цистеина, конфигурация всех аминокислот соответствует S-конфигурацни по системе Кана-Ингольда-Прелога положение серы в цистеине таково, что -цистеин имеет / -конфигурацию. Изолепцин и треонин имеют по второму центру асимметрии при -углеродных атомах найденные в белках (2S, 35)-2-амино-3-метилвалериановая и (2S, 3/ )-2-амино-3-гидроксимасляная кислоты являются стереоизомерами. [c.227]

При хроматографировании на бумаге цистеин окисляется в цистин, декарбоксили-руется и затем претерпевает ряд более сложных превращений. Разделительная ТСХ была применена для деления цистеина и продуктов его окисления на силикагеле, закрепленном гипсом [12]. Элюэнтами служили смеси бутанол — уксусная кислота — вода (12 3 5 по объему) бутанол — пиридин — вода (1 1 1 по объему) фенол — вода (4 1- вес объем). [c.77]

Цистин обычно выделяют из продуктов гидролиза белков цистеин получают восстановлением цистина. Цистеин можно синтези->овать также из серина действием на него пятисернистого фосфора. 1ри окислении бромной водой сульфгидрильная группа цистеина окисляется в сульфогруппу и образуется циствиновая кислота HO3S—СНг— H(NH2)—СООН. При нагревании с водой в запаянных трубках она отщепляет СО2 и превращается в таурин. [c.682]

Молекулярный вес цистеина равен 121 цистин является, следовательно, продуктом димеризации, которая протекает с потерей молекулы водорода путем образования днсульфидно.г-о мостика, соединяющего две симметричные част молекулы. Этот мостик может образоваться в результате окисления. [c.403]

Синтез пептидов, содержащих остаток цистеина с незащищенной меркаптогруппой, проводили очень редко [937], поскольку отделить нужный продукт реакции от продуктов его окисления весьма трудно. Единственный способ очистки состоит в выделении цистеинсодержащего пептида в виде меркаптидов тяжелых металлов. N-Защищенные производные цистеина можно получить восстановлением соответствующих N, N -бмс-за-щищенных цистинов. Так, Дадич и сотр. [558] проводили восстановление тозильного производного, а Фойе и Вердерам [753] — карбобензоксипроизводного цинковой пылью и 2 н. серной кислотой в метаноле при 65°. Формильное производное восстанавливается цинковой пылью в 0,5 н. соляной кислоте при 0°. [c.303]

Выше указано (стр. 132), что превращение цистина или цистеина в таурин можно осуществить путем окисления и декарбоксилиро-вания [154, 455а,б]. Образующаяся в качестве промежуточного продукта цистеиновая кислота (а-амино-р-сульфопропионовая кислота) может быть получена различными путями. Цистин окисляется кислородом в присутствии соляной, но не серной кислоты [388].. Медные соли ускоряют реакцию [389]. Перекись водорода является удовлетворительным окислителем, особенно в присутствии ванадиевой, вольфрамовой или молибденовой кислот [390] или сернокислой соли двухвалентного железа [391]. Окисление иодом в кислом растворе протекает практически количественно [392] [c.169]

Фотодинамическое действие реализуется не через разрывы пептидных связей, а прежде всего через окисление остатков таких аминокислот, как гистидин, триптофан, тирозин, метионин, цистеин, причем наиболее легко окисляется гистидин и триптофан. Варьируя красители и характеристики среды, можно достичь более или менее избирательной деструкции определенных аминокислот. Например, гистидин разрушается при pH 6 (азот ими-дазола ионизирован), тирозин — при рН>10 (ионизирована гидроксильная группа фенольного кольца). Как правило, экспонированные иа поверхности белковой глобулы аминокислоты разрушаются более эффективно, чем расположенные в ее сердцевине. При измерении методом флеш-фотолиза переходных спектров поглощения тирозина и триптофана Гросвейнером было показано, что, как и УФ-облучение, видимый свет в присутствии эозина (фотодинамический эффект) приводит к образованию одних и тех же лабильных промежуточных продуктов — аланин-феноксильных и 3-индольных свободных радикалов соответственно. Конечными стабильными продуктами фотоокисления триптофана являются кинуренины и меланины, цистина — цистеиновая кислота гистидин и тирозин дают большой набор продуктов. [c.346]

Цистеин — первый стабильный продукт, в котором органическая сера находится в восстановленной форме. Он дает начало образованию большей части производных серы. Ближайшим производным цистеина является цистин, образующийся при ферментативном окислении сульфгидрильной группы в дисульфидную. Цистеин служит также предшественником метионина ( H3S H2 H2 HNH2 OOH) - важнейшей серосодержащей аминокислоты главного пути метаболизма серы у растений, который, по существу, представляет собой конечный продукт ассимиляторной редукции сульфата [c.242]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология