Коллаген и желатина

Эластин. По содержанию ароматических аминокислот этот белок в некоторой степени близок к коллагену (желатине). [c.139]

Пленка, полученная при 50 °С, отличается тем, что в ней отсутствует структура тройной спирали. Если бы переход спираль— клубок (или коллаген — желатина) был завершен, то величина поглощения не была бы больше связана с различными уровнями структуры, а вместо этого определялась бы извилистостью диффузного пути. В области низких относительных влажностей скорость абсорбции воды с увеличением количества сорбированной воды изменяется значительно медленнее. Но энергетические профили остаются сходными с теми, которые наблюдаются для образцов, приготовленных при 20 °С. Мы полагаем, что структура тройной спирали исчезает не совсем и вода имеет тенденцию сорбироваться на участках еще сохранившейся структуры. [c.250]

Фибриллярные фиброин шелка Коллаген Желатина Эластоидин Ихтиокол Кератин Миоген [c.472]

Коллаген —>- Денатурированный коллаген —>- Желатин [c.156]

Из отходов мясной и кожевенной промышленности (костей, хрящей, сухожилий, обрезков кожи) готовят различные виды животного клея. При обработке горячей водой под давлением содержащийся в этих отходах коллаген (см. стр. 297) переходит в растворимое состояние по охлаждении и высушивании получается твердая масса — столярный клей. Тщательно очищенные сорта клея, полученного из телячьих шкур, называют желатиной, последнюю широко применяют в кондитерском производстве, в кулинарном деле для приготовления светочувствительных эмульсий в фотопромышленности. [c.298]

Структурообразующие белки тела человека называют фибриллярными белками (или волокнистыми, они имеют вытянутую, нитеобразную форму). Важнейшие фибриллярные белки животных — это кератин и коллаген белок кератин входит в состав волос, ногтей, мышц, рогов, игл и перьев коллаген — структурный компонент сухожилий, кожи, костей, соединительной ткани. При кипячении коллаген гидролизуется и образует растворимый в воде белок, называемый желатиной. В теле человека имеются растворимые белки, именуемые глобулярными белками. Альбумины, такие, как сывороточный альбумин, получаемый из крови животных, овальбумин яичного белка, лактальбумин молока, растворяются в холодной воде и слабом растворе соли. Глобулины, например глобулины плазмы крови, фибриноген, глобулин яичного белка, глобулин молока, растворяются в разбавленных растворах солей, но не в холодной воде. [c.384]

Каждая полипептидная цепь коллагена имеет длину около 280 нм и состоит примерно из 980 аминокислотных остатков. Если варить кожу, кости и другие соединительные ткани, то содержащийся в них коллаген гидролизуется и распадается на более короткие полипептидные цепи, образующие вещество, называемое желатиной. Желатина — хо- [c.434]

Поскольку микроорганизмы и бактерии чз ствительны к изменениям окружающей среды, для их иммобилизации используют преимущественно мягкие методы, такие как включение в гель или физическую адсорбцию. Обычно применяют акриламидные гели, желатин, коллаген, латекс натурального каучука, эфиры целлюлозы. Проблема селективности решается подбором соответствующей питательной среды, в которой действие других ферментов подавляется, а также выбором оптимальных условий регистрации [c.505]

При кипячении с водой коллаген превращается в хорошо знакомый растворимый в воде белок желатин-, при охлаждении раствор не дает снова коллагена, а образует гель. Молекулярный вес желатина равен одной трети молекулярного веса коллагена. Очевидно, эта обработка приводит к разделению ветвей спирали, разрыву межмолекулярных водородных связей и замене их на водородные связи с молекулами воды. [c.1061]

Коллагеновые волокна нерастворимы в воде, но при длительном нагревании с водой в результате деструкции длинных белковых цепей коллаген превращается в растворимую желатину. [c.127]

Коллагеновые волокна нерастворимы в воде, но при длительном нагревании с водой коллаген превращается в растворимую желатину — в результате гидролиза части пептидных связей и. следовательно, деструкции длинных белковых цепей. [c.255]

Важным побочным продуктом скотных дворов и кожевенных заводов являются желатина и клей, получаемые при гидролизе материала костей и шкур. Кости содержат белок оссеин (или костный коллаген), который служит для связывания неорганических составных частей костей, фосфорнокислого кальция и углекислых солей. Коллаген находится в коже как главная часть эпидермиса (стр. 382). Будучи нерастворим в холодной воде, коллаген медленно растворяется при температуре 60°С или выше, образуя раствор желатины, который по охлаждении застывает, образуя студень. Длительная обработка разбавленной щелочью или кислотой при низких температурах хотя и не делает коллаген непо- [c.313]

При длительном нагревании с водой коллаген растворяется, превращаясь в желатину или клей. При этом разрывается часть пептидных связей поэтому желатина полидисперсна. Коллаген может быть превращен в желатину и на холоду в результате обработки щелочами. [c.451]

Коллаген не переваривается пепсином и трипсином однако после превращения в желатину гидролиз протекает легко. Несмотря на это, его ценность в качество пищевого продукта незначительна вследствие отсутствия некоторых незаменимых аминокислот. [c.451]

Ряд других веществ, образующих формальдегид при окислении перйодатом, как, например, некоторые углеводы и оксилизин, дают ошибочные результаты. Однако, если внести поправку на формальдегид, образовавшийся от окисления посторонних веществ, пользуясь методом ацетилирования Николе [478], то ошибка на оксилизин бывает обычно мала. Исключение составляют определения в желатине и коллагене. [c.267]

Фибриллярные, или волокнистые, белки (от латинского с гова ЬгШа — волокно) состоят из макромолекул в виде тонких вытянутых нитей, обычно соединенных между собой. В эту группу входят белки, являющиеся составными частями кожи и сухожилий (коллаген, желатин), волоса и рога (кератин), мышц (миозины) и др. В организме они выполняют в основном механические функция, хотя некоторые из фибриллярных белков обладают и биологической активностью. Так, названный выше миозип является ферментом он расщепляет аденазинтрифосфорную кислоту (АТФ), которая обладает большим количеством энергии, выделяемой при ее расщеплении. [c.338]

Ожого- и ранозаживляющие повязки на основе производных хитозана с различными белками (коллаген, желатин) и целлюлозой [114, 115] эффективны в связи с бактериостатическими свойствами хитозана. Приготовленные из этих компонентов пленки препятствуют попаданию в рану бактерий, ограничивают влаго- и воздухопроницаемость, совместимы с живыми тканями, снимают болевые ощущения, обладают адгезией к раневой поверхности. Хитин и его производные служат материалом при изготовлении пленок и мембран, например в искусственных почках, которые препятствуют прохождению в кровь токсических металлов. Хитиновые нити используются в хирургии, характеризуются высокой гемосовместимостью и биоде-градируемостью, обладают высокой прочностью, в том числе во влажном состоянии. [c.392]

Пролин был синтезирован в 1900 г. Вильштеттером [75] из эфира (X, 5-дибромпропилмалоновой кислоты. В 1901 г. Фишер [76] получил L-пролин и DL-пролин из гидролизатов казеина и показал, что второй продукт идентичен синтетическому пролину, который он приготовил из фталимидопропилмалонового эфира. Пролин содержится в коллагене, желатине и других белках. Интересным его свойством является растворир.юсть в спирте. На бумажных хроматограммах пролин дает при обработке нингидрином желтую окраску, а при действии изатина — синюю. [c.20]

Изложенная теория Мейера и Марка была распространена и на другие высокомолекулярные естественные соединения, например коллаген, желатину, каучук, крах1мал и др. Мы остановимся на рассмотрении теории Мейера применительно к указанным объектам. [c.264]

Кратко изложенная теория Майера и Марка, как мы увидим ниже, позволяет удовлетворительно объяснить многие реакции, протекающие с высокомолекулярными соединениями, как, например, с целлюлозой, коллагеном, желатиной, крахмалом и др. Надо только заметить, что, повидимому, большинство веществ, аналогичных выщеуказанным, имеют не только цепочечное строение, но и состоят из агрегатов. [c.265]

Среди результатов, полученных с помощью перйодата, имеются определения оксиаминокислот в следующих белках яично.м альбумине [411, 476], белках серума [480], белке мышц [411], гемоглобине [476], казеине [473—475, 476, 411, 479], коллагене, желатине [473, 475, 476, 481], эластине [480], лактальбумине [475, 479], лактоглобулине [474, 479, 480], шерсти, волосах [411, 474, 481], белке шелка [411, 477, 482, 483], инсулине [484], салмине [476], в различных очищенных ферментах [480], различных растительных белках [411, 474, 485, 481], миозине и фибрине [173а], в различных органах животных [385а], в белка(х плазмы крови [174а]. [c.102]

По данным работ [161. 196]. Горизонтальной пунктирной линией вверху обозначена собственная удельная сжимаемость глобулы (средняя по всем глобулярным белкам). —эксперимент. О — аддитивный расчет. Стрелки, направленные вниз, означают величину гидратационного вклада в К 1М для глобулярных белков она отсчитывается от значения сжимаемости глобулы, для полностью развернутых цепей — от нуля, поскольку в этом случае собственная сжимаемость молекулы отражает ничтожно малую сжимаемость вандер-ваальсовых объемов аминокислотных остатков. / — рибонуклеаза 2 — лизоцим 3 — миоглобин — полиглутаминовая кислота 5 — поли-0,1-аланин — коллаген нативный [161, 202] 7 — коллаген деструктурированный (желатина) [200] [c.59]

Метод включения клеток в полимеры различной природы имеет в настоадее время наибольшее применение как в лабораторном, так и в промышленном масштабе. Используют при этом природные полимеры (каррагинан, агар, желатину, хитозан, коллаген, различные пектины) и синтетические (полиакриламидный гель, фоточувствительные полимеры, полиуретаны, поливиниловый спирт и др.). В зависимости от их механических свойств и характера проводимого процесса полимеры могут использоваться в [c.166]

С к л е р о п р о т е и н ы. Склеропротеины или опорные белки характерны для животных они выполняют ту роль опорных веществ, которую в растительном мире играет целлюлоза. Нерастворимы в воде и солевых растворах. Многие из них не расщепляются пепсином и трипсином. К склеропротеинам принадлежат кератины (вещества волос, перьев, ноггей и т. д.) коллаген костей, хрящей и соединительной ткани, образующий при нагревании с водой желатину и клей эластин, опорный белок жил и других эластичных тканей фиброин шелка и др. [c.399]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

ЖЕЛАТИНА (желатин), белковый материал, полидисперс-ная смесь полипептидов (мол. м. 50—/О тыс.) и их агрегатов (мол. м. до 300 гыс.). Образуется из коллагена при длит. щел. обработке дермы, костей, хрящей, сухожилий с послед,. экстрагированием водой при 50—100 °С. Процесс сопровождается денатурацией коллагена, расщеплением его полипептидных цепей, гидролизом амидов и др. Ж. сохраняет способность к образованию трехспиральиой конформации, свойственной коллагену. Характерное для Ж. образование студней использ. при получении фотопленки и в пищ. пром-сти. [c.199]

Глютиновые клеи. Основное сырье в этих клеях — коллаген. Дословно по-гречески коллаген означает рождающий клей, так как колло — клей. Коллаген входит в состав коллагеновых волокон соединительных тканей сухожилиях, связках, хрящах, а также в коже и костях. При нагревании в воде при 80—90 °С коллаген постепенно превращается в глютин (в быту он больше известен под названием желатин). Разбавленные кислоты значительно ускоряют процесс варки. Бульон также разливают, охлаждают, разрезают на пластины и сушат. Цвет пластин глютиновых клеев колеблется от черного до светло-коричневого. Нормальным цветом является светло-коричневый. [c.91]

Среди белков практическое применение в качестве носителей нашли структурные протеины, такие, как кератин, фиброин, коллаген и продукт переработки коллагена — желатина. Эти белки широко распространены в природе, поэтому доступны в значительных количествах, дешевы и имеют большое число функциональных групп для связывания фермента. Белки способны к биодеградации, что очень важно при конструировании иммобилизованных ферментов для медицинских целей. К недостаткам белков как носителей в этом случае следует отнести их высокую иммуно-генность. [c.87]

Столь же часто в то время объектом рентгеноструктурного анализа был коллаген - самый распространенный в клетках и живых организмах структурный белок. Рентгеновскую дифракцию на коллагене в его нативном и аморфном (желатине) состояниях наблюдали П. Шеффер (1920 г.), Дж. Катц и О. Гернгросс (1925 г.), Г. Герцог и У. Янеке (1926 г.) и др. Период идентичности по оси волокна у коллагена, согласно Н. Су-зиху, равен 8,4 А, а у фиброина шелка, по данным О. Кратки, - 7,0 А. Значительное отличие этих величин свидетельствовало о разной пространственной структуре двух молекул, что, в свою очередь, указывало на различие в их химическом строении. К. Мейер впервые провел аналогию между свойствами коллагена и каучука. В нагретом, съежившемся состоянии белок по механическим свойствам напоминал аморфный каучук, получавшийся при нагревании, а в естественных условиях проявлял свойства растянутого каучука. Был сделан вывод о том, что белковые цепи могут существовать в полностью растянутой и свернутой формах, конкретный вид которых остался, однако, неизвестным. [c.68]

Одним из простейших способов пролонгирования лекарств является повьпиение вязкости парентеральных растворов. Повьпиение вязкости чаще всего достигается путем введения в состав лекарства высокомолекулярных водорастворимьге полимеров, таких как коллаген и его производные, желатин, альбумин, производные метилнеллюлозы, ПВП идр. [c.649]

Среди белковых соединений, применяемых в косметике, наибольшее распространение получили гидролиэаты кожи животных и желатин, коллаген и кератин, метионин, глутаминовая кислота. [c.149]

Эластин, эластичность которого сходна с эластичностью каучука, образует волокнистую ткань артерий и некоторых сухожилий, например выйной связки быка (связка nu hae она содержит, однако, и коллагеновое волокно). Эластин не превращается в желатину при кипячении с водой и переваривается трипсином. Подобно коллагену, волокна эластина состоят из простых аминокислот, главным образом из лейцина, гликоколя и пролина, и не содержат оксипролина, аланина, дикарбоновых аминокислот, триптофана и гистидина. [c.451]

Коллаген, белок соединительной ткани. Важнейший пример белка, не являющегося ферментом, а играющего структурную роль. Коллаген является главным компонентом костей и сухожилий. В бьпу известен под названием желатин . Из него изготовляют студни, желе, столярный клей и т. д. [c.156]

Желатина. Желатина содержит, повидимому, определенное, хотя и небольшое количество тирозина. Пользуясь специфической цветной реакцией, Гернгросс [256] устанавливает, что содержание тирозина в желатине колеблется от 0,0 до 1,0 /г. Истинное содержание его зависит от метода приготовления желатины из коллагена. Если применяются сильные белящие средства, как например, гипохлориты, то весь триптофан и значительная часть тирозина, содержащиеся в природном коллагене, разрушаются. [c.139]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология