Получение .-аспарагиновой кислоты

В качестве носителя можно использовать полистирол, частично сшитый дифениловыми мостиками. Проведя хлорметилирование такого полимера и обработав его затем -гистидином, удалось в присутствии солей двухвалентной меди получить пролин 94%-ной оптической чистоты, а аспарагиновую кислоту с оптической чистотой 35%. Наиболее эффектный результат получен на хлорметилированном сополимере стирола и дивинилбензола с закрепленным на нем -пролином пропуская через подобную колонку сначала соли меди, а затем рацемический пролин, удается расщепить его с 100%-ным выходом и 100%-ной оптической чистотой. [c.110]

Получение L-аланина. В настоящее время основной промышленный способ получения L-аланина — ферментативное декар-боксилирование L-аспарагиновой кислоты [c.97]

Смесь 5 г (0.03 моль) изатового ангидрида 1 и (3-бензилового эфира аспарагиновой кислоты перемешивают 3 ч при температуре 120°С в 50 мл диметилсульфоксида. Затем растворитель отгоняют в вакууме, остаток растворяют в 80 мл спирта, к полученному раствору при перемешивании добавляют 40 мл воды и оставляют на [c.607]

Смесь 2,5 г (31 жмоль) цианата-С калия и 4,1 г (31 жмоль) аспарагиновой кислоты растворяют в 40 жл 1 н. раствора едкого кали и переносят в колбу, промывая сосуд 2 мл растворителя. Раствор выдерживают в течение 48 час. при комнатной температуре, а затем охлаждают льдом и подкисляют до pH 2, прибавляя по каплям концентрированную соляную кислоту. Полученную смесь сначала выдерживают при комнатной температуре в течение 24 час., а затем помещают в холодильник выпавшие кристаллы отделяют. Выход 2,9 г (55% в расчете на циа-нат-С калия), т. пл. 180—181°. С помощью хроматографии в системе этилацетат — метиловый спирт — 98%-ная муравьиная кислота — вода (при объемном соотношении компонентов 6 6 3 5) показано, что в препарате присутствует только одно [c.337]

После получения отрицательной реакции на глутаминовую кислоту колонку промывают 1 н. раствором соляной кислоты. При этом вымывается аспарагиновая кислота. Прекращают вымывание после отрицательной реакции с нингидрином. [c.107]

Умножая полученное число миллиграммов азота на 9,5, получают содержание аспарагиновой кислоты, а умножая на 10,505, —содержание глютаминовой кислоты. При необходимости содержание азота выражают в процентах или миллиграмм-процентах. [c.25]

Изложенный выше способ получения /-аспарагиновой кислоты представляет собой видоизменение прописи, которую предложили Дюнн и Смарт . Другими методами получения являются следующие разложение кислой аммонийной соли яблочной кислоты при нагревании рацемизация активной аспарагиновой кислоты и активного аспарагина реакция малеиновой и фумаровой кислот с аммиаком в запаянной трубке восстановление оксима эфира [c.69]

Интересен no своей идее метод получения аспарагиновой кислоты, предложенный Уорнером и Мо. Авторы конденсировали ацетиламиномалоновый эфир с 1-бромпропеном-3, полученное соединение озонировали и разлагали обычным образом. [c.448]

Наиболее широкое распространение имеет ферментативный метод получения аспарагиновой кислоты из фумаровой и аммония благодаря активности аспартазы, катализирующей эту реакцию [c.351]

Интересно отметить, что нагревание определенных смесей а-аминокислот приводит к получению пептидоподобных молекул, называемых прогеноидами,. с молекулярным весом около 5000 и с нестатистическим распределением, причем глутаминовая и аспарагиновая кислоты, лизин и аланин входят в структуру протеноидов легче, чем другие аминокислоты [24]. [c.386]

Из конечной маточной жидкости, полученной от перекрис1ал-лизации /-аспарагиновой кислоты, может быть выделено незначительное количество (около 0,5 г) глицина. [c.69]

Осуществление реакции присоединения амина (/)1-аспара-гиновой кислоты) по двойной связи итаконовой кислоты привело к получению комплексона на основе дикарбоновой кислоты— Н-(2,3-дикарбоксипропил)аспарагиновой кислоты [43, с. 37] (схема 1.1.33). [c.32]

Получение L-аспарагиновой кислоты. Аспарагиновая кислота широко употребляется в качестве пищевой добавки (подсластитель и подкислитель). Первая в мире промышленная установка для синтеза L-аспарагиновой кислоты из получаемого химическим путем фумарата аммония была запущена в 1973 г. в Японии (фирма Танабе Сейяку ) в ней использованы иммобилизованные в полиакриламидном геле клетки кишечной палочки Е. соИ, содержащие аспартат-аммиак-лиазу [c.96]

Полиакриламвдный гель с иммобилизованными микробными клетками формуют в виде кубиков размером 2 — 3 мм, которыми заполняют колонку объемом 1 м . Через колонку пропускают раствор фумарата аммония. При подкислении выходящего из колонки элюата до pH 2,8 и охлаждении до 15 °С из него выкристаллизовывается аспарагиновая кислота в виде препарата 100 %-й чистоты. Процесс получения аспартата полностью автоматизирован и осуществляется в непрерьшном режиме. Производительность процесса — 1700 кг чистой аспарагиновой кислоты в сутки на реактор. Иммобилизованные клетки кишечной палочки сохраняют активность фермента на 80 % в течение 120 дней и на 50 % в течение 600 дней работы реактора, в то время как свободные клетки — всего на протяжении 10 дней с уровнем активности 25 % от исходной. В Армении был налажен промышленный процесс получения аспартата особой степени чистоты с использованием иммобилизованной аспартат-аммиак-лиазы на базе научных разработок химфака МГУ им. М. В. Ломоносова (1974). [c.97]

Можно проводить конденсацию между диметиламином, формальдегидом и ацетиламиномалоновым эфиром. В полученном соединении ди-метиламин легко замещается на другие группы, так, например, при реакции с цианистым натрием с последующим омылением получают аспарагиновую кислоту. [c.444]

В дальнейшем синтезу аспартама был посвящен ряд исследований [51—57]. Одной из аминокислот, входящих в молекулу аспартама, является фенилаланин, широко распространенный в природе. Поэтому наиболее удобным и дешевым способом получения аспартама является аминолиз ангидрида аспарагиновой кислоты (схема 3.16), в котором аминогруппа защищена фрагментами, используемыми в синтезе пептидов [58-63]. [c.92]

Еще один метод получения аспартама [76] базируется на реакции Ы-замещенной аспарагиновой кислоты (схема 3.17) с эфиром 2-изоцианато-3-К-пропановой кислоты (К = фенил, циклогексил). К недостаткам этого метода относятся необходимость работы с фосфогеном при высоких температурах и образование р-изомера в качестве побочного продукта. [c.93]

В работе [77] описано получение аспартама реакцией М-замещенной аспарагиновой кислоты с формальдегидом, конденсацией образующихся оксазолидинонов с ь-фенилалани-ном и выделением целевого продукта при удалении защитной группы (схема 3.18). [c.93]

Конформационный анализ трипептидного фрагмента 0-Asn-Asn- Sp-NH дает возможность рассмотреть состояние центрального остатка аспарагина при одновременном воздействии на него с обеих сторон остатков аспарагина и аспарагиновой кислоты и, имея результаты анализа соответствующих дипептидов, оценить конформационную специфику фрагмента и роль взаимодействий между непосредственно не связанными концевыми остатками. Выбор нулевых приближений трипептида, как и ранее, произведен на основе монопептидных форм A -Asn-NHMe и Дс-Asp—NHMe, т.е. независимо от результатов расчета дипептидов. Для форм основной цепи последовательности -Asn-Asn-Asp- с R- и В-формами остатков рассчитан весь набор конформаций. С L-формой рассмотрены все варианты, в которых один из остатков Asn имеет эту форму. Энергия 1224 составленных таким образом структурных вариантов была промини-иизирована при вариации 12 переменных двугранных углов основной и боковых цепей. Полученные величины t/общ распределились в интервале Ог-12,0 ккал/моль. В расчете учтена возможность образования водородных ВЯзей между звеньями Ь4 и S), bj и S3, b4 и b , s и 3. Расчет показал, что ет водородных связей не вносит заметных изменений в распределение №более выгодных конформаций по энергии. [c.217]

Пептидные связи по обеим сторонам остатка аспарагиновой кислоты в молекуле белка особенно легко гидролизуются разбавленными кислотами [233], приче степень гидролиза зависит от pH раствора, а не от концентрации используемой кислоты [32, 189]. Так, из альбумина сыворотки крови быка за 18 час при 100° и pH 2,14 выделяется 44% остатков аспарагиновой кислоты в виде аминокислоты, в то время как при pH 3,15 освобождается всего 26% остатков кислоты [189]. При экстракции эластина 0,25 М щавелевой кислотой при 100° был получен растворимый белок единственной выделенной свободной аминокислотой оказалась аспарагиновая кислота [235]. Однако присутствие в продукте реакции пептидов с короткой цепью и результаты определения концевых груМп [24, 234] указывают на значительную степень гидролиза и других пептидных связей. Исследования, проведенные на модельных соединениях [73], позволили сделать вывод о лабильности связей остатков серина и треонина. Применение описанного выше метода гидролиза для исследования цепи А окисленного [c.226]

Получение й- и /-форм, а также /-Ы-карбамоил-С -аспара-гиновой кислоты из соответствующих изомеров аспарагиновой кислоты описано Либерманом [3]. Очистка осуществлялась при помощи ионообменной хроматографии (дауэкс-1 0,055 М раствор формиата натрия, подкисленный муравьиной кислотой до pH 3,2), так как кристаллизацию оптически активных форм изомеров провести не удалось. [c.338]

Не менее важными направлениями исследований являются иммобилизация клеток и создание методами генотехники (генного инженерного конструирования) промышленных штаммов микроорганизмов —продуцентов витаминов и незаменимых аминокислот. В качестве примера медицинского применения достггжений биотехнологии можно привести иммобилизацию клеток щитовидной железы для определения тиреотропного гормона в биологических жидкостях или тканевых экстрактах. На очереди-создание биотехнологического способа получения некалорийных сластей, т.е. пищевых заменителей сахара, которые могут создавать ощущение сладости, не будучи высококалорийными. Одно из подобных перспективных веществ —аспартам, который представляет собой метиловый эфир дипептида—аспартилфенилаланина (см. ранее). Аспартам почти в 300 раз слаще сахара, безвреден и в организме расщепляется на естественно встречающиеся свободные аминокислоты аспарагиновую кислоту (аспар-тат) и фенилаланин. Аспартам, несомненно, найдет широкое применение [c.164]

В качестве группового локализующего агента применяется 0,25%-ный (масс./об.) раствор нингидрина в ацетоне. Пятна можно проявлять нагреванием при 100°С в течение 5 мин или с целью получения более светлого фона выдерживанием при комнатной температуре в течение нескольких часов. Аминокислоты дают пурпурные пятна гистидин и глицин красно-серые фенилаланин, тирозин и аспарагиновая кислота синие триптофан коричневые аспарагин грязножелтые пролин желтые. Чувствительность варьирует в диапазоне от 0,2 мкг для глицина до 2 мкг для гистидина. [c.389]

При обработке овальбумина различными протеиназами выделен ряд гликопептидов, который позволил установить последовательность аминокислот вблизи узловой гликопептидной связи С другой стороны, действием проназы получен гликопептид, содержаш,ий только аспарагиновую кислоту и неизменную олигосахаридиую цепь, полная структура которой была выяснена метилированием и периодатным окислением . На основании всех этих данных фрагмент структуры овальбумина вблизи гликопептидной связи может быть изображен следующим образом [c.576]

Интересным примером введения замещенной аминогруппы может служить реакция 6-хлорпурина с аспарагиновой кислотой при pH 9,5, приводящая к 6-сукциниламинопурину [162], являющемуся продуктом дегидратации адени-лянтарной кислоты [163]. Сообщается о получении других 6-пуриниламино-кислот взаимодействием 6-хлорпурина с различными аминокислотами [157, 164, 165]. [c.250]

Обработкой 2,6,8-трихлорпурина аспарагиновой кислотой при pH 9 получен 6-(1,2-дикарбоксиэтиламино)-2,8-дихлорпурин [166], который был восстановлен в сукциниламинопурин смесью иодистого фосфония и иодистого [c.250]

Эфиры аминокислот (111, 331, после выдержки из [161). Де Тар и сотр. [16 al описали получение хлоргидрата р-метплового эфпра I-аспарагиновой кислоты с помощью Т. х. и метанола. Этот метод оказался наиболее подходящим для этерификации этилсндиамии-тетрауксусной кислоты [1661. [c.418]

Гидролизат кератина получается кислотным, щелочным или ферментативным гидролизом кератина волос и последующей нейтрализацией (кроме полученного ферментативным расщеплением). Смесь аминокислот (цистеин, цистин, гистидин, аспарагиновую кислоту), из них 16—25% аминокислот, содержащих серу, также пентозу, кремневую кислоту и др. Употребляется при лечении волос в тех случаях, когда показано применение серы. Легко усваивается кожей. Может быть получен иж рога, копыт, щерсти, пера. [c.82]

Аминокислоты являются карбоновыми кислотами, содержащими аминную и карбоксильную группы, которые находятся у одного и того же углеродного атома. В организме человека найдено около 70 аминокислот, причем 20 из них входят в состав белков. Это так называемые протеиногенные аминокислоты. Применительно к аминокислотам используют как систематическую номенклатуру, так и тривиальные названия. Последние чаще всего связаны с источником их получения. Так, тирозин был впервые вьщелен из сыра (от греч. tyros — сыр), аспарагиновая кислота — из спаржи (от лат asparagus — спаржа) и т. д. Аминокислоты кроме карбонильной и аминной группировок содержат боковые радикалы, причем именно эти химические группировки определяют большинство свойств той или иной аминокислоты. В общем виде формула аминокислоты может быть представлена следующим образом [c.17]

Двухступенчатый способ предусматривает использование в качестве основного сырья предшественников L-лизина, полученных химическим или биологическим методом. В качестве предшественников могут бьгть использованы L- и DL-диаминопимелиновая кислота, DL-5 (4-аминобутил) гидантоин, 5-формил-2-оксивалериановая кислота, L-кетоадипиновая кислота, DL- и L- аминокапролак-там, DL-аспарагиновая кислота. [c.27]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология