Белки коагулированные

Значение коллоидной защиты для биологии и фармации чрезвычайно велико. Принцип коллоидной защиты используют при получении колларгола, золей серебра, золота и т, д. Частицы колларгола так хорошо защищены, что не коагулируют даже при высушивании, Белки крови защищают капельки жира, холестерин и другие гидрофобные вещества от коагуляции. Ослабление защитных функций белков крови приводит к отложению холестерина на стенках сосудов, образованию камней в почках, печени и т. п. [c.439]

Биохнмич. эффекты высоких Д. При Д в неск. сотен МПа происходит денатурация белков, при этом меняются их антигенные св-ва, снижается активность токсинов. Особенно чувствительны к Д. процессы образования связей белок-лиганд и белок-белок. Так, для белков характерно значив уменьшение скорости ассоциации с повышением Д. (AV положительны и могут исчисляться сотнями см /моль). Денатурирующее влияние Д. зависит от природы белка, т-ры и pH среды. Напр., овальбумин необратимо коагулирует при 800 МПа, тогда как р-ры альбумина не претерпевают изменений даже при 1,9 ГПа. Д. может препятствовать тепловой денатурации белка и даже вызывать ренатурацию белка, де- [c.621]

После отделения отрубей и зародышей процеживанием и выделения крахмала центрифугированием белки осаждают добавлением соляной кислоты, доводя pH до 5,8—6,5, и затем центрифугируют. Оставшиеся в растворе белки коагулируют под действием высокой температуры. Этот процесс, разработанный сравнительно недавно, находится еще в опытной стадии, и пока опубликовано мало информации. [c.466]

II [32]). Действительно, белки коагулируют при 60—65 °С и могут быть отделены от раствора центрифугированием и фильтрацией [153]. Белые белки цитоплазмы коагулируют при нагревании до 80 °С и отделяются центрифугированием. Ниже показана технология экстрагирования белых белков люцерны [28]. [c.478]

После частичного удаления балластных белков для последующего концентрирования ферментов используют фракционирование растворами солей, например, сульфата аммония. В этом случае надо найти такую концентрацию солей, при которой неактивные белки коагулируют, а активный фермент остается в растворе. Осадок отделяют центрифугированием и после лиофилизации надосадочной жидкости получают ферментный препарат. [c.202]

Почти все белки свертываются при нагревании. Температура свертывания различна для разных белков, и если одни белки коагулируют уже при 50—55°, то некоторые из них выдерживают даже непродолжительное кипячение. [c.28]

Температура зерна — другой фактор, от которого зависит энергия дыхания. С повышением температуры дыхание усиливается не только у зерна, но также у клубней картофеля, корней сахарной свеклы и плодов (яблок, груш и т. п.). При этом энергия дыхания сначала увеличивается, затем достигает определенного максимума и, наконец, падает, когда нормальное строение и функции цитоплазмы нарушаются, белки коагулируют, ферменты инактивируются, ткани отмирают. При длительном воздействии даже оптимальной температуры хранящееся зерно начинает отмирать. [c.402]

Белок, сохраняющий свои характерные специфические свойства, называется нативным белком гемоглобин в том виде, в каком он находится в эритроцитах или в тщательно приготовленном растворе гемоглобина, в котором он все еще продолжает сохранять свое свойство обратимо соединяться с кислородом, называется нативным гемоглобином. Многие белки очень легко теряют присущие им специфические свойства. Тогда говорят, что они денатурированы. Гемоглобин можно денатурировать просто нагреванием его раствора до 65 °С. В результате такого нагревания он коагулирует, образуя нерастворимый коагулят кирпично-красного цвета. Большинство других белков также денатурируется при нагревании приблизительно до такой же температуры. Яичный белок, например, представляет собой раствор, состоящий главным образом из белка овальбумина с молекулярной массой 43000. Овальбумин — растворимый белок. При нагревании его раствора примерно до 65 °С и выдерживании в течение некоторого времени при этой температуре овальбумин денатурируется, давая нерастворимый белый коагулят. Это явление наблюдается при варке яиц. [c.394]

Пищевые продукты, в том числе и содержащие белки, дезинфицируют длительным кипячением или, лучше, нагреванием с паром в автоклаве под давлением. При этом погибает большинство бактерий, а белки коагулируют или денатурируются. Денатурированные белки гораздо легче перевариваются. [c.293]

Вводные пояснения. При действии на растение экстремальных температур белки коагулируют. Выпадение хлопьевидного осадка белка из вытяжки растительной ткани — показатель ее повреждения. Сахароза стабилизирует нативную структуру белка, тем самым защищая ес от губительного действия отрицательных температур. [c.217]

Первичные продукты гидролитического распада белка получили название альбумоз. Они уже не коагулируют, но могут еще высаливаться подобно белкам. На следующем этапе расщепления образуются пептоны — вещества, не способные ни коагулировать, ни высаливаться. Как альбумозы, так и пептоны содержат соединения полипептидного характера. [c.398]

Объяснение. Альбумин в приготовленном растворе обладает отрицательным зарядом, поэтому он коагулирует от прибавления ионов меди (II). Двухзарядные анионы гексацианоферрата не вызывают коагуляцию белка, поскольку они имеют с ним одноименный заряд. При подкислении раствора макромолекулы белка приобретают положительный заряд. Поэтому они коагулируют от прибавления двухзарядных анионов гексацианоферрата. Положительно заряженные ионы меди (II) в этом случае не оказывают коагули- [c.232]

Раствор белка коагулирует, если к нему прибавить метафосфад в присутствии уксусной кислоты. Это единственная характерная реакция, присущая всем мета- и полиметафосфатам и отличающая их от орто-д пирофосфат в. )п [c.229]

В три пробирки, содержащие растворы различных кислот, добавить равный объем раствора альбумина (яичного белка). Какая кислота коагулирует белок или альбумин и почему [c.265]

Для фракционирования белков сыворотки крови и многих других биологических жидкостей человека и животных чаще всего используют веронал-мединало-вый буфер (барбитуровая кислота и ее натриевая соль) с pH 8,6 и ионной силой 0,05. При этом значении pH белки заряжаются отрицательно и движутся к аноду. Концентрация электролита невысока и не оказывает коагулирующего воздействия на белок и не образует слишком плотной ионной атмосферы, замедляющей его движение. В то же время она достаточно велика, чтобы создать необходимую буферную емкость. [c.190]

Важнейшим представителем группы высокомолекулярных ссединений, называемых высокомолекулярными электролитами, служат белки, молекулы которых построены из аминокислот. Аминокислоты содержат карбоксильную группу, определяющую кислотные свойства, и аминогруппу, определяющую основные свойства, т. е. белки обладают как кислотными, так и основными свойствами, благодаря чему молекулы белков являются амфотерными электролитами. Вследствие наличия заряда высокополимерные соединения, так же как и лиофобные коллоиды, могут коагулировать под действием электролитов. [c.207]

Коллоиды осаждаются нейтрализацией заряда частиц часто для этого достаточно добавить противоположно заряженные ионы. Подобное происходит за одну стадию при очистке питьевой воды, когда необходимо удалить частицы глины, а также другие коллоидные взвеси. Загрязненную воду обрабатывают, например, сульфатом алюминия. Когда отрицательный заряд глинистых частиц нейтрализуется ионами А1 +, частицы коагулируют и удаляются из раствора. Белки крови — это коллоиды, заряженные отрицательно, и кровоостанавливающий карандаш , способствующий сворачиванию крови, содержит ионы А1 + и Ре +, которые нейтрализуют заряд поверхности коллоидных частиц. [c.209]

При температуре до ЮО С белки картофеля и зерновых злаков коагулируются и частично денатурируются, вследствие чего вначале наблюдается некоторое уменьшение количества растворимого азота. При температуре 140—158°С оно увеличивается, что объясняется пептизацией белков. [c.85]

Повышение концентрации солей в коагулирующих и промывочных растворах ослабляет (посредством нейтрализации ионизируемых групп) силы электростатического отталкивания и способствуют сближению цепей и установлению взаимодействий белков. В результате этого повышается механическая прочность с одновременным уменьшением водоудерживающей способности [c.540]

При хорошей сбалансированности незаменимых аминокислот (табл. 12.9), за исключением серосодержащих, состав белков листьев характеризуется значительным постоянством и мало отличается от состава белков животного происхождения. Белки листьев особенно богаты лизином, триптофаном и треонином. Эти аминокислоты необходимо, как правило, извлекать механическим прессованием, так как они связаны с клетчаткой и углеводами клеточных стенок. Получаемый сок можно затем коагулировать различными способами, на пример введением пара. Перспективный прием сохранения качества белков — ультрафильтрация сока [49]. [c.586]

Внутри каждого из этих двух больших классов белки далее подразделяются на основании их физических свойств, особенно растворимости например, альбумины (растворимы в воде, коагулируют при нагревании), глобулины (не растворимы в воде, растворимы в разбавленных солевых растворах) и т. д. [c.1053]

Вытяжки, получаемые с помощью горячей воды, интересны тем, что в них отсутствуют активные ферменты и большая часть белков, коагулирующих при нагревании выше 60 °С. Крахмал, содержащийся в исходных материалах, под воздействием горячей воды клейстеризуется и переходит в состав вытяжки. По сравнению с холодными извлечениями в состав настоев и отваров переходит значительно большее количество пектиновых веществ и других соединений, трудно растворимых, медленно диффундирующих или образующихся в результате гидролиза нерастворимых нативных компонентов исходных материалов. Большими преимуществами вытяжек, приготовленных с помощью горячей воды, являются их относительная стерильность и связанная с этим столь же относительная устойчивость. [c.63]

Во время предварительной дефекации прибавлением извести, содержащейся в соке первой сатурации, достигают значения рН=11, что соответствует условиям оптимальной коагуляции коллоидов. Но этого количества извести еще недостаточно. Избыток извести, как мы увидим позднее, необходим для первой сатурации. В то же время прибавление всей извести сразу является нежелательным, так как при этом происходят явления пептизации вследствие образования свободной щелочи. Пептизация, т. е. частичное превращение в гели и в золи осадков, состоящих из несахаристых веществ, вредна именно тем, что образующиеся золи и гели мешают в дальнейшем фильтрации усиливается окраска сока, а также увеличивается содержание растворимых соединений кальция. Эти обстоятельства и вызывают необходимость прибавлять известь в два приема сначала при добавлении небольшого количества извести (до рН=11) коллоиды (белки) коагулируют необратимо и при дальнейшем прибавлении извести (при увеличении pH) в раствор уже не переходят. [c.131]

При нагревании и замерзании белковых растворов, а также под действием хлористого натрия, спирта и других веществ белки коагулируют (свертываются), например свертывается белок яйца при его варке, белки молока (казеин) при повышенной ионизации воздуха во В р0мя грозы. При коагуляции белки теряют часть воды, образующей водную оболочку вокруг белковой молекулы. Этот процесс называют дегидратацией. [c.10]

В условиях небольших производств может иметь значение способ получения белково-каротиновых коагулятов, предложенный в 1942 г. Зубрилиным и 3 о ф р е н (9). Свежескошенную зеленую массу (клевер, люцерну, ботву, злаковую траву) тщательно измельчают на мясорубке или волчке полученную массу повторно экстрагируют водой. Соединенные экстракты нагревают до кипения при этом белки коагулируют, увлекая в коагулят каротин. Получающийся осадок может быть отпрессован или отфильтрован и использован для пищевых нли иных целей. [c.16]

Для предотвращения агрегации частиц и защиты гидрозолей и гидросуспензий от коагулирующего действия электролитов применяют высокомолекулярные соединения и коллоидные ПАВ, растворимые в воде, например белки, мыла, крахмал, декстрин. Их стабилизирующее действие основано на образовании на поверхности частиц дисперсной фазы адсорбционных гелеобразных пленок и связано как с уменьшением межфазного натяжения, так и со структурно-механическими свойствами поверхностных слоев. [c.164]

Добываемое из этих деревьев каучуковое молоко (латекс) состоит примерно из 55—60% воды и 35—40% каучука в форме мелких глобул, стабилизованных адсорбированным на их поверхности слоем белка. Часть латекса, предохраненного от брожения добавкой небольшого количества аммиака, непосредственно экспортируется в промышленные страны другая часть перерабатывается на месте его добычи в твердый каучук. В последнем случае мелкие частицы каучука коагулируют, добавляя уксусную или муравьиную кислоту, и затем коагулят обрабатывают по одному из двух различных способов для получения смокед-шитса или светлого крепа. По первому способу коагулят постепенно вытягивают на вальцах в листы толщиной 3—4 мм, после чего сушат и коптят в специальных помещениях. Копчение при температурах до 60° предохраняет каучук от окисления и плесневения. При получении крепа количество вводимого коагулянта берут с таким расчетом, чтобы при коагуляции разбавленного латекса получалась рыхлая масса последнюю после отделения водной фазы промывают и вальцуют в крепо-подобную тонкую шкурку, а затем сушат на воздухе. [c.950]

Метод пептизации. Пептизацией называют переход в коллоидный раствор осадков, образовавшихся при коагуляции. Термин пептизация был введен еще Грэмом на основании чисто внешнего сходства процесса пептизации с растворением белков под влиянием пепсина. Пептизация может происходить в результате промывания осадка или под действием специальных веществ — пептизаторов. При этом из осадка удаляются коагулирующие ионы или пептизатор адсорбируется коллоидными частицами осадка, что ведет к образованию двойных электрических слоев или сольватных оболочек вокруг коллоидных частиц и к преодоленик> благодаря ним сил сцепления между частицами. Ставшие свободными частицы под влиянием теплового движения распределяются равномерно во всем предоставляемом им объеме жидкости. Таким образом, пептизация является процессом,- как бы обратным коагуляции. [c.234]

Более проблематичен анализ катионов в крови. Размеры красных кровяных шариков составляют 7 5x2 мкм и граничат с размерами частиц, которые можно вводить в КЭ без проблем. После разжижения свежей крови в 100 раз эта проба уже не в состоянии коагулировать. Красные и белые кровяные тельца крови не допускают прямого ввода пробы в методе ВЭЖХ. Содержание белков в этих разжиженных растворах всегда выше 0.7 г/л, так что белки составляют существенную часть пробы. Несмотря на это, разделение катионов методом КЭ вследствие их очень высокой подвижности по сравнению с компонентами пробы не представляет большой проблемы. [c.63]

Пример с белками сои представляет, по мнению Шимада и соавторов [36], лишь частный случай гелеобразующих белков. Изучение влияния тепловых обработок на растворимость белков позволило им разработать приведенную ниже схему, в которой одновременно отражено поведение гелеобразующих и коагулирующих белков. Эта схема носит более общий характер, чем приведенная выше [5], [c.519]

Полученным таким способом волокнам можно придать разную организацию, например, расположить их параллельными пучками, чтобы имитировать волокнистую структуру мышечной ткани. Однако необходимо соединить волокна между собой для получения продуктов с приемлемой текстурой. Когезии можно добиться термообработкой сырых волокон под давлением [32 , но чаще всего она достигается введением связующего вещества. Нередко для этого служит овальбумин, поскольку он коагулирует под действием тепла, но в состав связующих веществ могут входить и другие белки, такие, как желатин, казеин, белки сыворотки молока, клейковина, белки сои. Используются также крахмал и полисахариды типа альгината и каррагинана благодаря их загущающим и желирующим свойствам. Связующие вещества, помимо их склеивающей, когезионной роли, могут служить основой для введения пигментов, ароматизирующих добавок и липидов. Пропитку волокон можно проводить в ванне с раствором, содержащим связующее вещество. Закрепление связующего вещества происходит затем под действием прогрева, а более равномерное распределение в массе можно улучшить разделением волокон вибрацией [29] или заставив их циркулировать в противотоке связующего вещества в извилистом контуре [71]. Некоторые авторы [64] предложили технологический процесс, в котором связующее вещество не распределяется равномерно, [c.536]

При филировании белков основным критерием служит молекулярная масса. Общепризнано, что в диапазоне 10—50 тыс. Да белки проявляют высокую склонность к филированию. Молекулы с очень малой массой дают прядильные растворы с чрезвычайно низкой вязкостью, образующие нестойкие белковые нити, которые быстро диспергируются в коагулирующем растворе. Наоборот, из белков с очень высокой молекулярной массой на этапе денатурации получаются прядильные растворы с очень сильной вязкостью, что делает невозможным прядение волокон. Некоторые белки также образуют очень густые гели в щелочной среде за счет появления межцепочечных ковалентных связей типа дисульфидный мостик , что вызывает необходимость подгонять, приспосабливать параметры филирования [97]. [c.537]

Так, в прядильные растворы вводили различные добавки клейковину и белки молока [35], крахмал в нативном состоянии, желатинированные или химически модифицированные крахмалы [73, 75, 80] липиды, красители и ароматизаторы [15], пигменты, такие, как нитрозилгемоглобин [23]. Коагулирующие растворы также подвергались многочисленным исследованиям. Для улучшения цвета и вкуса волокнистого продукта добавляли сульфит натрия в разные кислоты (молочную, уксусную, лимонную, фосфорную) и соли, входящие в состав обрабатывающих растворов. Было показано, что коагуляция белков в присутствии солей алю- [c.542]

Первые опыты по совместному филированию полисахаридов и белков проведены на альгинатах, линейных полимерах манну-роновой и гулуроновой кислот, извлеченных из водорослей, и на пектинах, состоящих из цепей галактуроновой кислоты, этери-фицированных метиловыми радикалами [47]. Эти молекулы, натриевые соли которых растворимы в воде, мгновенно выпадают в осадок в форме солей кальция. Данное свойство позволяет при pH, близких к нейтральным, приготавливать прядильные растворы, которые после экструзии через фильеры коагулируют в обрабатывающих растворах, содержащих хлористый или уксуснокислый кальций. Этот способ совместного филирования был распространен также на каррагенаны макромолекулы, образованные присоединением сульфатированной галактозы, которые [c.543]

Указанный технологический процесс Виссер [92] приспособил для прядения волокон казеинов. Казеинат кальция в присутствии ортофосфата натрия, обработанный при pH б и температурах от 70 до 90 °С сухим способом, образует волокна, обладающие довольно слабой термоустойчивостью, но которую можно повысить введением растительных белков. Эти белки должны коагулировать под действием тепла, чтобы увеличить термостабильность волокон. В этом случае смесь, содержащую 30 % белков, из которых 1/3 представлена терморегулирующими белками, а 2/3 составляет казеинат кальция, прогревают при pH около 6 в присутствии ортофосфата натрия и температуре 60 °С (т. е. ниже коагуляции растительных белков). Нити получают экструзией в воздухе, нагретом приблизительно до 100 °С, благодаря чему влажность волокон вновь доводится до 10—20%. Для использования эти волокна необходимо пропитать водой, содержащей [c.545]

Эти технологические процессы позволяют добиваться макроскопического структурирования однородной белковой пасты юсредством интенсивных механических воздействий. Пасту, которая может содержать не только растительные белки, но также овальбумин, белки молока или другие белки животного происхождения, сначала коагулируют. Эта коагуляция возможна посредством простой термообработки [78] или коагуляции альгината после добавления солей кальция [7]. В первом случае полу- чаемый коагулят интенсивно перемешивают с помощью лопастной мешалки, во втором случае сгусток измельчают вращающимся ножом. Полученный продукт можно затем обрабатывать путем промывки, варки или прожаривания и пропитывать различными, красящими и ароматизирующими добавками. [c.559]

Эти свойства, называемые также способностью, действием, эффектом, присущи все.м типам БРП, от муки с содержанием белков около 50 % до продуктов, очень богатых белками — до 90 %. Они включают диспергируемость белков в воде, их способность абсорбировать и удерживать воду, способность образовывать и стабилизировать эмульсии. Свойства БРП проявляются в различных физических средах, как в сухих (действие на распыление, твердость, жесткость, хрупкость), так и в водных, жидких (действие на растворимость, вязкость, диспергируемость, гидратацию), в присутствии воды и жировых веществ (действие на эмульгирование, связующие свойства), в присутствии воды и воздуха (пенящее действие) и, наконец, под влиянием тепла (жели-рующее, коагулирующее, загущающее действие, снижение потерь при термообработке). [c.640]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология