Коллаген Комплексы

Белки играют важнейшую роль в жизнедеятельности любых организмов. Многообразие и сложность живой материи, по сути дела, отражают многообразие и сложность самих белков. Каждый белок имеет свою уникальную функцию, которая определяется присущими ему структурой и химическими свойствами. Некоторые белки являются ферментами, то есть катализаторами биохимических реакций в живых организмах. Каждая химическая реакция катализируется определенным ферментом. Без участия ферментов подобные реакции не происходят вовсе или протекают слишком медленно, чтобы обеспечить саму возможность существования живых организмов. Другие белки (структурные) выполняют в организме роль строительных белков-или сами по себе (например, коллаген), или в комплексе с нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины), углеводами (гликопротеины) или липидами (липо-протеины). Некоторые белки, такие, как, например, миоглобин и гемоглобин, вовлеченные в систему запасания и транспорта кислорода, связываются с функционально важными металлсодержащими органическими молекулами. Так, миоглобин и гемоглобин специфически связывают железосодержащую группировку, называемую гемом. [c.20]

Наиб, кол-ва П. содержатся в соединит ткани животных, где зтч в-ва, в первую очередь протеохондроитинсульфаты и протеодерматансульфаты, в комплексе с гиалуроновой к-той, коллагеном и нек-рыми др. белками обеспечивают необходимые физ.-мех. св-ва таких образований, как кости, сухожилия, хрящи, межпозвоночные диски, кожа, стенки [c.112]

Подобно бактериям, клетки высших растений и животных часто покрыты внеклеточным материалом. Так, растительные клетки имеют жесткую стенку, содержащую в большом количестве целлюлозу и другие полимерные углеводы. Клетки, расположенные на наружных поверхностях растений, бывают покрыты восковым слоем. Клетки животных снаружи обычно защищены гликопротеидами — комплексами углеводов со специфическими белками клеточной поверхности. Пространство между клетками заполнено такими цементирующими веществами , как пектины у растений и гиалуроновая кислота у животных. Нерастворимые белки —коллаген и эластин — секретируются клетками соединительной ткани. Клетки, лежащие на поверхности (эпителиальные или эндотелиальные), нередко граничат с другой стороны с тонкой, содержащей коллаген базальной мембраной (рис. 1-3). Часто в результате совместного действия клеток различного типа происходит отложение неорганических соединений — фосфата кальция (в костях), карбоната кальция (скорлупа яиц и спикулы губок), окиси кремния (раковины Диатомовых водорослей) и т. п. Таким образом, обмен веществ в значительной мере протекает вне клеток. [c.37]

Структурная функция. Белки, выполняющие структурную (опорную) функцию, занимают по количеству первое место среди других белков тела человека. Среди них важнейшую роль играют фибриллярные белки, в частности коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке и др. Большое значение имеют комплексы белков с углеводами в формировании ряда секретов мукоидов, муцина и т.д. В комплексе с липидами (в частности, с фосфолипидами) белки участвуют в образовании биомембран клеток. [c.21]

Механизм хромового дубления еще неясен поскольку хромовый комплекс в обычных условиях дубления может иметь заряд, однозначный заряду вещества кожи, то обычное представление о взаимном осаждении не может дать объяснения. Вполне возможно, что дубление заключается в образовании координационного соединения хромового комплекса с коллагеном. Положение далее усложняется тем, что при постоянном значении pH фиксация хрома происходит соответственно адсорбционной изотерме Фрейндлиха (стр. 100), если вести расчет по концентрации хрома в дубильном растворе. Степень начального связывания быстро возрастает с увеличением pH. Поэтому хром вводится при низких значениях pH, чтобы обеспечить полное проникновение и соединение с кожей при тщательно проводимой нейтрализации. [c.392]

Для крашения кожи в растворе красителей применяют основные, кислотные, кислотные металлсодержащие, хромовые, прямые, а также кубовые, сернистые и активные красители. Механизм взаимодействия данных красителей с основным белковым веществом кожи — коллагеном в значительной степени аналогичен механизму взаимодействия их с белком шерсти и шелка. Однако следует учитывать, что в реальных условиях краситель взаимодействует не с изолированными коллагеновы-ми волокнами, а с комплексом коллагена и связанного с ним [c.193]

В связи с рассмотренными расчетами возникает ряд важных для структур фибриллярных белков вопросов, которые, вероятно, будут решены в ближайшем будущем 1. Изменит ли учет атомов водорода оптимальные конформации и их относительные стабильности, найденные минимизацией потенциальной функции Имеются ли еще локальные минимумы потенциальной поверхности и если да, то сколько 3. Каковы барьеры, разделяющие локальные минимумы 4. Достаточно ли места в найденных структурах для вхождения молекул воды и какая будет детальная геометрия тройной спирали с молекулами воды 5. Будет ли тройной комплекс стабильнее, чем двойной или четверной (разумеется, это надо доказать) 6. Каковы оптимальные структуры подобных последовательностей, тоже моделирующих коллаген, например (—Гли-Про-Гипро—) 7. Будут ли отличаться структуры для случайных последовательностей аминокислот [c.147]

Механизм взаимодействия соединений хрома с белками голья полностью еще н изучен. В науке существуют различные точки зрения. Наиболее правильными являются представления, объясняющие процесс дубления как химическое взаимодействие между соединениями хрома и коллагеном. Дубящие соединения хрома образуют в структуре коллагена прочные поперечные связи между соседними молекулярными цепями, вследствие чего происходит связывание ( сшивание ) этих цепей. Главную роль в фиксации дубящих соединений. хрома играют карбоксильные группы и аминогруппы боковых цепей коллагена. Эти группы внедряются во внутреннюю сферу комплекса, образуя координационные связи с атомами хрома. Наряду с образованием координационных связей имеет, место электровалентное взаимодействие между ионизированными группами коллагена и комплексными ионами хрома противоположного знака. Пептидные группы коллагена в фиксации [c.244]

Способность образовывать гели или сгустки имеет большое физиологическое значение, поскольку придает им высокую упругость или эластичность (белки коллаген и эластин, актомиозиновый комплекс). Гели — это структурные объединения белков (сетки), в которых внутреннее пространство заполнено большим количеством воды. [c.239]

Размеры молекулы дубителя зависят от его основности. При Д. во внутр. сферу комплекса входят активные группы коллагена и необратимо связываются с ним при этом главная роль принадлежит карбоксильным группам, т к. число неионизированных аминогрупп в коллагене незначительно. Параллельно образуются иошшю связи между иони- [c.121]

Помимо соединений Сг применяют и др неорг дубители, однако значительно реже Кожи, выдубленные с помощью А12 (ЗОд), 18Н20 или алюмо-калиевых квасцов, после намокания становятся твердыми из-за того, что эти в ва образуют с коллагеном малоустойчивые комплексы, разрушаемые водой (устойчивость м б повышена добавлением солей двухосновных к-т и водорастворимых полимеров, содержащих карбоксильные и аминные группы) В случае Д соединениями Ре кожи ухудшают свои св-ва при хранении Кожи, выдубленные с использованием сульфатоцирконата натрия или сульфатотитанилата аммония, водостойки, имеют удовлетворит прочность при растяжении, белый цвет Для стабилизации pH дубильных растворов солей 2г и Т1 применяют орг гидроксикислоты, многоатомные спирты и т п [c.122]

Хондроитинсульфат - важный компонент хрящей, сухожилий, соединительной ткани, где он всегда связан с белками, чаще всего - с коллагеном, и входит в состав липопротеидных комплексов. [c.71]

Напомним, что коллаген-внеклеточный белок, но он синтезируется в виде внутриклеточной молекулы-предшественника, которая перед образованием фибрилл зрелого коллагена подвергается посттрансляционной модификации. Предшественник коллагена (сначала препроколлаген, а затем проколлаген) претерпевает процессинг в ходе прохождения через эндоплазматический ретикулум и комплекс Гольджи до появления во внеклеточном пространстве. Внеклеточные амино- и карбоксипротеаза проколла- [c.663]

Остеобласт—клетка костной ткани, участвующая в образовании межклеточного вещества. Отличительной чертой остеобластов является наличие сильно развитого эндоплазматического ретикулума и мощного аппарата белкового синтеза. В остеобластах синтезируется проколлаген, который затем перемещается из эндоплазматического ретикулума в комплекс Гольджи, включается в секретируемые гранулы (везикулы). В результате действия группы специальных пептвдаз от проколлагена отщепляются сначала N-концевой, а затем С-концевой домены и формируется тропоколлаген. Последний в межклеточном пространстве образует фибриллы. В дальнейшем после образования поперечных сшивок формируется зрелый коллаген (см. гл. 21). [c.672]

Хондроитинсульфаты представляют собой О-сульфирован-ные в положениях 4 или 6 производные хондроитина который также является природным гликозаминогликаном и и-зомерен гиалуроновой кислоте. Хондроитинсульфаты входят в состав хрящей, костной ткани и сухожилий в виде комплексов с белком коллагеном или с липидами. Повторяющейся единицей [c.106]

В глобулярных Б. пространственно сближенные фуикц. группы аминокислотных остатков образуют ансамбли, обладающие высокой реакц. способностью (каталитич. центры ферментов) или способностью к образованию комплексов с др, молекулами (антитела, репрессоры, ингибиторы ферментов). Внутр. ядро глобулы формируется почти исключительно из гидрофобных аминокислот, а на ее пов-сти располагаются как гидрофильные, так и гидрофобные аминокислотные остатки. К глобулярным относится большинство Б. Фибриллярные Б. (напр., коллаген, кератины) выполняют обычно в организме структурообразующую ф-цию. От способа укладки полипептидных цепей в этих Б, зависят их прочность, растяжимость и др, функционально важные св-ва. Существуют Б,, напр, миозин, в к-рых сочетаются элементы фибриллярной и глобулярной структур, [c.68]

При анализе результатов, полученных на коллагене [13], были введены некоторые упрощения. Так, принималось, что определенное количество растворителя (независимо от его общего объема) устойчиво связано с белком, тогда как остальная часть при температуре плавления может свободно переходить в аморфную область. В этих условиях выражение (10) снова будет однозначно определять условия равновесия, химический потенциал мономерного звена в кристаллической фазе будет независимым от композиции системы в целом и равенство (14) вновь будет выполняться. Однако в этом случае Гцл соответствует уже температуре плавления не чистого ненабухшего полимера, а комплекса полимера с растворителем и, таким образом, зависит от природы низкомолекулярного компонента. Это приближение должно неизбежно привести к большей неопределенности в оценке ДЯм, чем в условиях однокомпонентной кристаллической фазы. [c.54]

Различают три способа, при помощи которых дубители могут связываться с волокном коллагена 1) при конденсации, т.е. образовании ковалентных связей так, как указывалось выше в случае формальдегида и сульфохлоридов. Конденсацией можно также считать образование комплексов между основными солями хрома и группами МНз белка 2) в результате образования солей, как, например, в случае некоторых описанных ниже синтетических таннинов 3) при помощи водородных связей. Последний способ является способом фиксации обычных растительных таннинов. Растительные таннины представляют собой фенольные соединения, ОН-группы которых образуют водородные связи с полярными группами коллаген-ного волокна таким же образом, как и молекулы воды. Однако получаемые соединения устойчивы только в том случае, если таннин имеет большую молекулу и, следовательно, содержит большое число групп ОН, которые могут образовать водородные связи. Поэтому простые одноядерные фенолы не связываются с волокном хорошая фиксация наблюдается только у таннинов с большими молекулами, таких, как природные таннины, растворы которых имеют почти коллоидный характер. С другой стороны, кроме блокирования реакционнсспособных групп макромолекулы, таннин выполняет еще и другую роль, а именно роль защитного слоя вокруг коллагенных волокон, который препятствует их прилипанию друг к другу. Толщина образовавшегося слоя значительна, так как на коже фиксируется большое количество таннина в случае растительных таннинов оно составляет по крайней мере 25% и достигает 45% от веса сухой дубленой кожи. [c.192]

Следует отметить, что некоторые авторы, и в том числе такие видные исследователи дубильных веществ, как Краус и Деккер, хотя и не считали, что фенольные соединения принимают активное участие в метаболизме, признавали их важное значение в жизни растений. По Краусу (Kraus, 1889), одной из важнейших функций фенольных соединений является их способность образовывать нри повреждении растений комплексы с белками (подобно взеШмо-действию дубильных веществ с коллагеном). Такие комплексы создают на поврежденной поверхности пленку, препятствующую проникновению гриба-натогепа. Отсюда возник термин защитная функция дубильных веществ. Краус считал, что проблема физиологической роли дубильных веществ очень сложна и полна противоречий. С одной стороны, широкое распространение фенольных соединений в важнейших органах и тканях растений свидетель- [c.8]

Коллаген — внеклеточный белок, но он синтезируется в виде внутриклеточной молекулы-предшественника, которая перед образованием фибрилл зрелого коллагена подвергается посттрансляционной модификации. Подобно всем секретируе-мым белкам, предшественник коллагена претерпевает процессинг в ходе прохождения через эндоплазматический ретикулум и комплекс Г ольджи до появления во внеклеточном пространстве. Наиболее ранним предшественником коллагена является препро-коллаген, который содержит на N-конце лидерную, или сигнальную, последовательность примерно из 100 аминокислот. Препроколлаген образуется на рибосомах, прикрепленных к эндоплазматическому ре- [c.347]

В комплексе с белком коллагеном она входит в состав костей, хряш,ей, сердечных клапанов, стенок кровеносных сосудов, кожи и выполняет в организме опорную функцию. [c.162]

Структурная (пластическая). В комплексе с липидами белки составляют структуру всех клеточных мембран и основу цитоплазмы клеток. Структурной основой соединительной ткани являются такие белки, как коллаген (входит в состав хрящей и сухожилий) ератин (входит в состав кожи), эластин (входит в состав связок и стено1Гсосудов). [c.229]

Рецептор фибронектина на фибробластах млекопитающих - один из наиболее изученных рецепторов для компонентов матрикса. Первоначально он был идентифицирован как гликопротеин плазматической мембраны который связывается в колонке с фибронектином и может быть элюирован с помощью небольшого белка, содержащего прикрепляющуюся к клетке последовательность КОВ (разд. 14.2.13). Рецептор представляет собой нековалентно связанный комплекс из двух различных высокомолекулярных нолинентидных ценей, называемых а- и Р-цепями. Оп работает как трансмембрапный линкер, осуществляя взаимодействие между актином цитоскелета внутри клетки и фибронектином во внеклеточном матриксе (рис. 14-52). Позднее мы увидим, что такие взаимодействия через плазматическую мембрану могут поляризовать и клетку и матрикс. Было охарактеризовано много других репепторов для матрикса, в гом числе таких, которые связывают коллаген и ламинин. и показано, что они родственны рецептору фибронектина на фибробластах. Называемые интегринами, все они являются гетеродимерами с а- и (3-цепями, гомологичными цепям рецептора для фибронектина. Вероятно, большинство из них узнаёт носледовательности КОВ в компонентах матрикса, с которыми они связываются. [c.510]

Есть и другие основания для недовольства липидной теорией в ее классическом виде. В соответствии с ней температурные характеристики липидов (как и (Коллагенов) организма легко адаптируются к температуре среды обитания вида. А мы ищем инвариант — непреодолимые по физико-химическим соображениям обстоятельства, делающие температурный интервал 36—40° универсальной оптимальной зоной условий существования наиболее совершенных животных. Такой системой, свойства которой не подгоняются к температуре существования, а, в известном смысле, определяют ее, являются, по моему мнению, не вообще липиды, а липопротеидные комплексы возбудимых мембран. Состав и свойства предельно совершенных возбудимых мембран клетки жестко детерминированы их главными функциями — способностью к созданию асимметричного распределения ионов и к проведению волны возбуждения. Волны структурной перестройки, волны конформационных изменений в мембране, обеспечивающие проведение возбуждения, с наибольшей легкостью осуществляются именно в зоне равной вероятности двух состояний, т. е. в зоне фазового перехода. Следовательно, скорость расдространениявозбуждения будет наибольшей при температурах и при других условиях, соответствующих зоне фазового перехода. Эта скорость резко падает при температурах, меньших и больших оптимальной. [c.213]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология