Белковые спирали

Белковая цепь приобретает чрезвычайную устойчивость, сворачиваясь в правостороннюю а-спираль (рис. 21-17). В такой структуре аминокислотные остатки направлены наружу от оси спирали, а группы С=0 одного витка спирали связаны с группами Н—N следующего витка водородными связями. Водородные связи образуются между сильно электроотрицательными атомами, например Р или О, и атомами водорода с небольшим локальным избытком положительного заряда. Такие связи имеют главным образом электростатическое происхождение и зависят от способности двух атомов к тесному сближению. Атомы О и Р, имеющие небольшие размеры, способны давать такие связи более крупные атомы О обычно не могут образовать водородных связей. В белках водородные связи играют очень важную роль они возникают между кислородным атомом карбонильной группы и атомом водорода аминогруппы, принадлежащими полипептидной цепи. Как видно из рис. 21-13, частично двоесвязный характер пептидной связи С—N не только обеспечивает плоскостность пептидного звена, но также делает атом кислорода несколько отрицательным, а атом азота с присоединенным к нему атомом водорода несколько положительными. Это и создает благоприятные условия для образования водородных связей. [c.316]

Рис. 21-17. а-Спираль, тип свертывания белковой цепи, обнаруживаемый как в фибриллярных, так и в глобулярных белках. -Спираль была предсказана Л. Полингом и Р. Кори на основе экспериментов по модельному построению белков с учетом длин связей и валентных углов, полученных в результате рентгеноструктурных исследований отдельных аминокислот и полимеров из двух-трех аминокислот. Впоследствии эта структура была обнаружена в белках волос и шерсти, в кератине кожи и в таких глобулярных белках, как миоглобин и гемоглобин. [c.316]

В белке волос и шерсти, а также других кератинах а-спирали многократно скручены друг с другом в многожильные тяжи, которые образуют видимые глазом нити. Цепи белков шелка вытянуты во всю длину (а не свернуты в спираль) и соединены с параллельными цепями водородными связями в листы, показанные на рис. 21-2,а. В глобулярных белках цепи не являются полностью вытянутыми или полностью свернутыми в а-спираль чтобы молекула имела компактную структуру, она должна быть надлежащим образом деформирована. В молекуле миоглобина (см. рис. 20-25) 153 аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали (обозначенные на рисунке буквами А-Н), которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула. Витки Е и Р образуют карман, в котором помещается группа гема, и молекула кислорода может связываться с атомом железа этого гема. Подобным же образом построена молекула гемоглобина, которая состоит из четырех миоглобиновых единиц (см. рис. 20-26). Небольшой белок цитохром с (см. рис. 20-23) имеет меньше места для витков а-спирали. 103 аминокислоты этого белка свернуты вокруг его группы гема подобно кокону, оставляя к ней доступ только в одном месте. У более крупных ферментов, например трипсина (223 аминокислоты) и карбоксипептидазы (307 аминокислот) в центре молекулы имеются области, где белковая цепь делает ряд зигзагов, образуя несколько параллельных нитей, скрепленных водородными связями подобно тому, как это имеет место в молекуле шелка. [c.317]

Белки-это полимеры аминокислот. Фибриллярные белки являются основным структурным материалом волос, кожи, ногтей, мышц и сухожилий. В этих структурах белковые цепи свернуты спиралями в многожильные тяжи или связаны друг с другом водородными связями в листы. Глобулярные белки включают ферменты, молекулы-переносчики и антитела. В белках этого типа цепи могут иметь вид спиралей или листов, но затем эти структуры многократно перегибаются, сворачиваясь в компактные, изолированные молекулы. [c.338]

Структурообразование в белковом волокне (фиброин, кератин) протекает принципиально так же, как и в целлюлозном волокне. Равновесной конформацией макромолекул кератина является а-спираль. Присутствие цистина обусловливает возникновение между полимерными цепями кератина химических связей - дисульфидных (цистиновых) связей. Три макромолекулы кератина ассоциируются в пачку (протофибриллу), И протофибрилл - в микрофибриллу, и т. д. Наличие областей с различной плотностью упаковки на разных стадиях надмолекулярной организации определяет структурные различия шерстяных волокон. [c.156]

В живых организмах белки существуют не просто в виде длинных, гибких цепей более или менее хаотической формы. Белковые цепи закручиваются или распрямляются определенным образом, принимая специфические формы, необходимые для функционирования того или иного белка. Эта особенность структуры белков называется их вторичной структурой. Одной из важнейших и наиболее распространенных вторичных структур является ос-спираль, впервые установленная Лайнусом Полингом и Р. Б. Кори. Схематическое изображение спиральной структуры белка дано на [c.448]

Все ферменты относятся к классу белковых соединений и обладают, следовательно, спиралеобразными структурами. МоЛекула фермента, однако, может состоять не из одной, а из нескольких параллельных спиралей, которые связаны друг с другом нова- лентными связями в основном за счет мостиков — 8—5—, [c.134]

Вторичная структура — форма полипептидной цепи в пространстве (чаще всего спираль). Белковая цепь закручена в спираль (за счет множества водородных связей). [c.258]

Со структурной точки зрения у белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Под первичной структурой, как и в случае пептидов, понимается точная последовательность отдельных аминокислотных остатков в макромолекуле. Вторичная структура определяется тем, что вследствие образования внутримолекулярных водородных связей макромолекулы предпочитают находиться в определенных конформациях (чаще всего это а-спираль — белковая цепь свернута в правовинтовую спираль, а расположенные друг [c.192]

Рентгенографическим методом были определены межатомные расстояния и валентные углы в молекулах полипептидов и на этой основе построена пространственная модель белков. В 1951 г. Л. Полинг выдвинул в качестве модели пространственного строения белковой молекулы а-спираль , в которой полипептидную цепь надо представлять себе в виде нити, обвивающей поверхность цилиндра, причем звенья соседних витков соединяются между собой водородными связями между группами ЫН и СО. Это не единственная возможная конфигурация для белковых молекул. [c.344]

В 1951 г. Полинг выдвинул в качестве модели пространственного строения белковых молекул так называемую а-спи-раль, в которой полипептидную цепь надо представлять себе в виде нити, обвивающей поверхность цилиндра. Соседние витки располагаются таким образом, что между группами ЫН и СО каждого третьего звена устанавливаются водородные связи (рис. 65). Один виток спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка. Степень развития спирали зависит от природы белка и внешних условий. Так, например, поли-1-аланин начинает приобретать в чистой воде конформацию а-спирали, если в полипептидной цепи содержатся более 10 звеньев. В присутствии неорганических солей спираль лучше стабилизируется за счет гидрофобных взаимодействий. [c.636]

Пространственная конфигурация белковой молекулы, напоминающая спираль, образуется благодаря многочисленным водородным связям между группами —СО— и —ЫН— (рис. 2). Такая структура белка называется вторичной. [c.19]

В пространстве закрученная в спираль полипептидная цепь образует третичную структуру белка (рис. 3). Она поддерживается взаимодействием разных функциональных групп полипептидной цепи. Так, например, между атомами серы часто образуется дисульфидный мостик (—5—8—), между карбоксильной группой и гидроксильной группой имеется сложноэфирный мостик, а между карбоксильной группой и аминогруппой может возникнуть солевой мостик. Для этой структуры характерны и водородные связи. Третичная структура белка во многом обусловливает специфическую биологическую активность белковой молекулы. [c.19]

Третичная структура белка — реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль полипептидной цепи. В простейших случаях третичную структуру можно представить как спираль, которая в свою очередь свернута спиралью. У такой структуры в пространстве имеются выступы и впадины с обращенными наружу функциональными группами. Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы, ее биологическая активность. [c.352]

Одна молекула белка содержит много водородных связей, которые являются одной из разновидностей внутримолекулярных сил притяжения, ориентирующих белковые цепи в трехмерном пространстве определенным образом, создавая вторичную структуру белка. На рис. 4.19 изображена а-спиральная структура, предложенная Полингом с сотрудниками на основе выполненного ими рентгеноструктурного исследования белков. а-Спираль — это спираль, которая, удаляясь от вас, закручивается по часовой стрелке. [c.100]

Рис. 25. Дезориентация конфигурации белковой молекулы при денатурации а—а-спираль б—разупорядоченная белковая цепь

Блок-схема алгоритма расчета третичной структуры белковой молекулы приведена на рис. 7. На получаемые конформации налагались как энергетические, так и геометрические ограничения о-спирали не должны пересекаться (минимальное допустимое расстояние между осями о-спиралей - 3.5 А) концы а-спиралей, соединенных участками полипептидной цепи, не могут расходиться более чем на Мк2.5 А (М - число аминокислот между концами а-спиралей). [c.148]

Вторичная структура белков. Это первый этап пространственной организации полипептидных цепочек, контролируемый водородными связями пептидных групп, как внутримолекулярными, так и межмолекулярными. Основными видами вторичной структуры являются а-спираль, характерная как для всей молекулы белка (кератин волос, миозин и тропомиозин мышц), так и только для отдельных участков белкового полимера (инсулин). Она стабилизирована внутримолекулярными водородными связями >С=0- Н-Ы<. [c.97]

Белки в природе представлены очень большим разнообразием структур в зависимости от организации молекулярных цепей на четырех уровнях. Линейная последовательность аминокислот, составляющая полипептидную цепь, образует первичную структуру. Аминокислотный состав, число и последовательность аминокислот, а также молекулярная масса цепи характеризуют эту первичную структуру и обусловливают не только другие степени организации, но физико-химические свойства белка. Образование водородных связей между кислородом карбонильной группы и водородом МН-группы в различных пептидных связях предопределяет вторичную структуру. Установление этих внутри- или межмолекулярных водородных связей приводит к возникновению трех типов вторичной структуры а-спираль, Р-структура в виде складчатого листка или тройная спираль типа коллагена. В зависимости от характера белков в основном образуются вторичные структуры одного или другого вида. Однако некоторые белки могут переходить из одной структуры в другую в зависимости от условий, в которых они оказываются, либо образовывать смесь частей в виде упорядоченных а- и Р-структур и неорганизованных частей, называемых статистическими клубками. Между боковыми цепями аминокислот, составляющими полипептидную цепь, устанавливаются взаимодействия ковалентного характера (дисульфидные связи) или нековалентные (водородные связи, электростатические или гидрофобные взаимодействия). Они придают белковым молекулам трехмерную организацию, называемую третичной структурой. Наконец, высшая степень организации может быть достигнута нековалентным связыванием нескольких полипептидных цепей, что приводит к образованию структуры, называемой четвертичной. Многие белки имеют пространственную конфигурацию сферического типа и называются глобулярными. В противоположность этому некоторые белки обладают продольно-ориентированной структурой и называются фибриллярными. Натуральные волокнистые [c.531]

Прежде всего было установлено, что свернутая в клубок молекула ДНК имеет форму двойной спирали и состоит из двух антинараллельных ветвей (рис. 19). Спираль ДНК, как и белковая спираль, сохраняет форму за счет действия водородных связей. Связи соединяют попарно основания одной ветви с основаниями другой, т. е. соединяются аденин с тимином и гуанин с цитозином (рис. 20). Цитозин в силу особенностей своей структуры образует три водородные связи. Водородные связи довольно слабы, но если их много, то общее (кооперативное) действие их достаточно для сохранения спиральной конфигурации ДНК-Почему образуется именно двойная спираль Ответ на этот вопрос неожидан молекула ДНК способна размножаться В среде, которая содержит нуклеозиды и соответствующие ферменты, молекула ДНК раскручивается п к каждой одиночной ветви присоединяются нуклеозиды все по тому же принципу (дополнительности, или, как иногда говорят, комплементарности), т. е. к осно- [c.79]

Создавалось впечатление, что несколько дополнительных рентгенограмм смогут показать, как уложены белковые субъединицы, — особенно если они располагаются спирально. Вне себя от возбуждения я утащил из Философской библиотеки статью Бернала и Фанкухена и принес ее в лабораторию, чтобы Фрэнсис посмотрел рентгенограмму ВТМ. Увидев пустые места, характерные для спиральных молекул, он загорелся и тут же предложил несколько возможных спиральных структур ВТМ. Тут я понял, что мне все-таки придется по-настоящему разобраться в его теории дифракции на спиралях. Если бы я ждал, пока у Фрэнсиса выберется свободная минута, чтобы помочь мне, это избавило бы меня от необходимости постигать математику, но стоило бы Фрэнсису выйти из комнаты, и у меня все останавливалось бы на мертвой точке. К счастью, даже поверхностных знаний было достаточно, чтобы увидеть, почему рентгенограмма ВТМ указывает на спираль, витки которой отстоят друг от друга на 23 А вдоль оси. В сущности правила были так просты, что Фрэнсис даже подумывал о том, чтобы изложить их под заглавием Преобразования Фурье для птицеловов . [c.68]

Два таких основных типа конфигурации белковых структур открыли и обосновали в сороковых годах двадцатого столетия Лайнус Полинг и Роберт Кори. При этом было установлено, что более высокоорганизованным типом конформаций полипептидных цепей является правовращающая а-спираль. Именно а-спиралъ - основной и широко-распростране(гнъгй тип вторичной стр)уктзры белков. Спираль может быть правой или левой, но более устойчивой являегся правая а-спираль. [c.270]

Рис. 31. Часть белковой молекулы (а) и пространственная спираль (б), присущая некоторым белковым молекулам. Д — радикалы различной природы. Пунктиром указаны водородныеэ связи

Регуляторные ДНК-связывающие белки прокариот вызывают заметные изменения конформации ДНК. При рентгеноструктурном исследовании комплекса регуляторного белка TFIHA со своим участком ДНК оказалось, что двойная спираль находится в А-форме. Другие изменения (изгибы и изломы двойной спирали) можно обнаружить с помощью электронной микроскопии, электрофореза ДНК-белковых комплексов, а также при действии нуклеаз. Связанный белок защищает от расщепления 15—30 п. о. в месте связывания и порождает два участка повышенной чувствительности к нуклеазам с обеих сторон от места связывания. Тонкий анализ мест гиперчувствительности в хроматине эукариот показал, что они имеют точно такую же структуру — две гипер-чувствительные точки, разделенные защищенны.м участком. [c.257]

При расчете третичной структуры осуществлялось задание случайных расположений о-спиралей в аадактоА области минимизации с помощью датчика случайных чисол. Выбиралась достаточно большая область минимизации, охватывапцая большую часть возможных конформационных состояний данной белковой молекулы, учитывающая, что а-спирали связаны между собой небольшими участками полипептидной цепи. Параметры области минимизации, опре-делящие отклонение в обе стороны от начального расположения, приведены ниже [c.146]

На пов-сти жидкости М.с. нерастворимых и слаборастворимых ПАВ могут находиться в разл. агрегатных состояниях. Если расстояние, разделяющее молекулы в М. с., велико по сравнению с их размерами и молекулы почти не взаимод., слой наз. газообразным (О-пленка). М. с. с предельно плотной упаковкой молекул наз. конденсированным его уподобляют двухмерной жидкости (Ь-пленка) или двух-мерному твердому телу (5-пленка). В газообразном М.с. на границе водная среда-газ гидрофобные группы дифильных молекул ПАВ располагаются вдоль пов-сти раздела фаз, в конденсированных М. с. они ориентированы по нормали или под углом к межфазной пов-сти. Макромолекулы в М. с. могут находиться в виде клубков, спиралей или иных структурных форм. Молекулы линейных полимеров обычпо принимают плоскую конформацию, располагаясь вдоль пов-сти раздела фаз. Однако отдельные участки цепи могут образовывать петли и <авосты , выступающие далеко за пределы поверхностного слоя. Нек-рые макромолекулы, напр, белковые, имеющие в р-ре форму спирали, при выходе из объема фазы в поверхностный слой полностью или частично разворачиваются. Граница (подвижный барьер), отделяющая на пов-сти участок чистой жидкости от участка, покрытого М. с., испытывает давление, наз, поверхностным или плоским (двухмерным). В общем случае тс = сГо - сг(Г), где Сто и (т(Г)-поверхностное натяжение соотв, чистой жидкости и жидкости, покрытой М, с., к-рый образовался в результате адсорбции в-ва массой Г, определяемой согласно известному адсорбц. ур-нию Гиббса (обычно Г выражают в молях на единицу площади межфазной пов-сти). В случае нерастворимого ПАВ п м. б. измерено непосредственно с помощью прибора, наз. пленочными весами, или весами Ленгмюра. Данные измерений позволяют строить изотермы в координатах тс-площадь приходящаяся на одну молекулу (или л -л), по виду к-рых изучают состояние М. с. в зависи%юсти от его насыщения, т-ры Г, хим структуры ПАВ, состава и св-в жидкой фазы. Разреженный М. с. характерен для малых значений Г [c.134]

Сравнительно недавно была детально изучена структура белковой оболочки нитевидного бактериофага Pfl [38, 39]. Мол. вес белковых субъединиц этого бактериофага (дополнение 4-В) равен - 5000. Они имеют форму а-спиралей длиной 7 нм, образующих в составе бактериофага структуру типа левой спирали с шагом 1,5 нм, на один виток которой приходится 4,4 субъединицы (рис. 4-8). Белковые палочки расгю- [c.274]

РИС. 4-8. А. Предполагаемое расположение а-спиральных белковых палочек размером 1,0X7,0 нм в белковом чехле нитчатого бактериофага Pfl [38]. Пунктирная линия в верхней части рисунка — левая а-спираль, на которой предположительно располагаются N-концы палочек. Б. Схематическое представление расположения а-атомов углерода в смежных а-спнральных палочках атомы спроектированы на плоскость, параллельную оси вирусной частицы. Числа в кружочках—номера аминокислотных остатков. На примере трех субъединиц показано взаимное расположение одной нз них (0) и находящихся ниже по ходу спирали субъединиц — пятой (—5) и девятой [c.275]

Как мы уже отмечали, субъединицы оболочек икосаэдрических вирусов и некоторых ферментов могут быть квазиэквивалентньши. Эта особенность ответственна за спирализацию жгутиков бактерий, она же лежит в основе некоторых интересных структурных особенностей вируса табачной мозаики. Белковые субъединицы вируса могут быть уложены либо в спираль с числом субъединиц на один виток, равным 16,3 (рис. 4-7), либо в плоские кольца из 17 субъединиц каждое [36а]. При этом конформационные различия очень малы. Кольца способны диме-ризоваться, однако крупных агрегатов они не образуют. Удивительно, что димерные кольца не обладают диэдрической симметрией. Все субъединицы в них ориентированы одинаково, но находятся в двух разных конформациях. Есть предположение, что такие диски являются промежуточной структурой при сборке вирусной частицы. Согласно рентгеноструктурным данным, внутренние участки нвазиэквивалентных субъединиц диска играют роль своего рода ловушек, ожидающих момента, когда в состав вируса включится РНК. После этого диски меняют конформацию и образуют завиток , инициируя рост спиральных вирусных частиц [36а]. Эти и многие другие интересные данные позволили предположить, что квазиэквивалентность белковых субъединиц в сочетании с их способностью менять свою конформацию лежит в основе многих биологических явлений. [c.295]

Неупорядоченные белковые конформации появляются при процессах денатурации, при переходах спираль — клубок, у синтетических полиаминокислот и др. Кинетические и теоретические проблемы переходов спираль — клубок осчещены в обзорных работах [157, 158]. [c.381]

У структурных белков находят следующие типы конформаций полипептидных цепей а-спираль, -структуру складчатого листа и суперспирапь. Важнейшие представители этих белков — кератины, белки шелка и коллагены. В ряде других структурных белков особые физические свойства достигаются благодаря трехмерным сшивкам полипептидных цепей ковалентными мостиками. Резилин, белковый компонент хитиновых пластинок, содержащийся, в частности, в местах причленения крыльев насекомых. [c.420]

Гемоглобин эритроцитов обеспечивает обратимое связывание и транспорт кислорода от легких во все органы и клетки живых существ. Миоглобин сохраняет запасенный кислород в мышцах. В этих гемопротеидах молекула белка-протеина связана с одной или несколькими молекулами гема(У), представляющего собой комплекс Ре(П) с протопорфирином. В настоящее время известен аминокислотный состав и последовательность аминокислот в протеине гемоглобина, место присоединения частиц гема, пространственная структура гемоглобина. Гем, РеПП, локализован в расщелине между спиралями белковой молекулы. По соседству с гемом находится так называемый проксимальный (соседний) фрагмент имидазола (Im) гистидино-вого (His) остатка, а на известном удалении с противоположной стороны от атома железа гема находится так называемый гисталь-ный (удаленный) имидазол другой гистидиновой молекулы. В отсутствие О2 атом Ре(П) в гемоглобине прочно связан с порфирином четырьмя донорно-акцепторными связями Fe-N и намного менее прочной [c.286]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология