Миозин спираль

Филаменты актина могут диссоциировать йа глобулярные молекулы с молекулярной массой примерно 58 000. В самом филаменте эти молекулы агрегированы в две цепи, которые скручены в двойную спираль (рис. 15.10). Филаменты миозина также могут диссоциировать на отдельные молекулы миозина с молекулярной массой около 525 000. При помощи электронного микроскопа установлено, что они имеют форму стержней длиной 200 нм и диаметром 2,0 нм на одном конце такого стержня расположена головка длиной 20 нм и диаметром 4 нм. Рентгенограммы показывают, что вторичная структура таких стержней представляет собой а-спираль, причем стержень, вероятно, состоит из двух скрученных цепей, имеющих конформацию -спирали. Каждый филамент миозина состоит примерно из 600 молекул. Электронные мик- [c.436]

Вторичная структура белков. Это первый этап пространственной организации полипептидных цепочек, контролируемый водородными связями пептидных групп, как внутримолекулярными, так и межмолекулярными. Основными видами вторичной структуры являются а-спираль, характерная как для всей молекулы белка (кератин волос, миозин и тропомиозин мышц), так и только для отдельных участков белкового полимера (инсулин). Она стабилизирована внутримолекулярными водородными связями >С=0- Н-Ы<. [c.97]

Миозин, фибриллярный белок мышцы, имеет структуру а-спирали. Предполагается, что сокращение мышцы сопряжено с обратимым переходом а-спирали в р-спираль. [c.1060]

Фибриллярные белки, в зависимости от конформаций, удобно разделить на три класса 1) белки, состоящие из спиральных спиралей (а-форма кератина, мышечный белок миозин) 2) белки, содержащие слоистые р-структуры (р-ке-ратин, шелк) 3) белки типа коллагена — тройные спирали, не образующие сверхспиралей и, следовательно, имеющие независимые углы вращения, в отличие от белков класса 1. [c.144]

К фибриллярным белкам относятся белки, молекулы которых имеют форму тончайших нитей, волокон, скрученных иногда в спираль, в клубок. К фибриллярным белкам принадлежат миозин (белок мышечной ткани), белки опорных тканей и др. [c.218]

Тенденция полипептидной цепи принимать развернутую или свернутую форму зависит от природы остатков аминокислот. В зависимости от формы молекул белки можно разделить на 2 группы фибриллярные и глобулярные. Первые имеют форму вытянутых молекул, вторые — эллиптических. Существует два типа фибриллярных белков, а именно белки, подобные кератину и миозину, и белки, подобные коллагену. В фибриллярных белках типа кератина нормальной структурой полипептидной цепи является одинарная спираль с внутренними [c.82]

Толстые нити состоят из белка миозина. Миозин - белок с молекулярной массой около 500 кДа, содержащий две очень длинные полипептидные цепи. Эти цепи образуют двойную спираль, но на одном конце эти нити расходятся и формируют шаровидное образование - [c.128]

Миозин по массе составляет 55% мышечного белка и образует толстые филаменты (нити). Он представляет собой асимметричный гексамер с мол. массой 460000. В миозине различают фибриллярную часть, состоящую из двух переплетенных спиралей, каждая из которых имеет на одном конце глобулярную головку (рис. 56.4). Гексамер включает одну [c.335]

Рнс. 56.4. Схема молекулы миозина с двумя переплетенными а-спиралями (фибриллярная часть), глобулярной областью (С) и легкими цепями (Ь). [c.336]

Фкбрнллярные белки представляют собой волокнистые вещества, большей частью нерастворимые в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в них образуют пучки, будучи ориентированы параллельно друг другу в направле[пти волокна. Пол[нтептидиые цепи таких белков рассматриваются как отдельные химические образования. К этог группе относятся кератин, миозин, фибриноген, коллаген и др. Рентгенографические исследования привели к выводу, что во многих из i rx полипептидные цепи закручены в спираль таким образом, что внугры [c.396]

Некоторые из таких белков могут растягиваться, причем нерастянутая а-форма молекулы переходит в растянутую р-форму. Этот процесс может быть прослежен методами рентгеновского анализа и, по-видимому, отвечает переходу спиральной формы полипептидной цепи (а-спираль, стр. 382) в растянутую (складчатая цепь, стр. 383). Миозин мыщечной ткани, по растворимости относящийся к альбуминам, в известном отношении близок к таким нитевидным молекулам. Соединяясь с другим мышечным белком, актином, который может существовать и в нитевидной и в глобулярной формах, миозин образует актомиозин, обладающий высокой е1Язкостью в растворах. [c.397]

В ряде белков, как, например, в некоторых кератинах волос, миозине и актомиозине мышц, фибриногене крови и др., несколько полииептидных цепочек, расположенных параллельно (или параллельно лишь на отдельных участках микроструктуры), свернуты спиралью, образуя как бы жгут из нитей (рис. 70). Цепи связываются между собой водородными и дисульфидными связями. Так, например. [c.176]

В механизме мышечного сокращения важное значение имеют еще два белка-тропомиозин и тропонин. Молекула первого (мол. м. 67 тыс.) полностью построена из а-спиралей и состоит из идентичных по первичной структуре фрагментов, содержащих по 42 аминокислотных остатка. В бессолевой среде тропомиозин полимеризуется, образуя вязкую структуру, обладающую двойным лучепреломлением. При взаимод. с F-актином молек) ла тропомиозина укладывается в бороздки, образованные двойной спиралью актина. Молекула тропонина представляет собой комплекс, состоящий из трех белков,-тропонина Т (мол. м. 37 тыс.), тропонина I (мол. м. 25 тыс.) и тропонина С (мол. м. 20 тыс.). Тропонин I-ингибитор актомиозиновой Mg-АТФазы, тропонин С способен к связыванию ионов Са , тропонин I связывается с актином, тропонин Т с тропо-миозином. [c.93]

Молекулы миозина имеют форму очень длинных тонких нитей размером 160x2 нм (рис. 4-23). Большая часть молекулы состоит из двух, вероятно идентичных полипептидных цепей, находящихся в форме а-спиралей [86]. Эти цепи закручены одна относительно другой (гл. 2, разд. Б.З.г). С-концевой участок молекулы по форме ыапом инает па- [c.318]

Главным структурным н функциональным звеном клетки мышцы является саркомер (рис. 11.5)—цилиндрическое образование диаметром 1,5 МКМ и длиной 2 мкм, которое содержит около 2 Х 2000 тонких и 1000 толстых белковых нитей. В левой части рис. 11.5 показано образование толстой нити из приблизительно 200 молекул миозина. Тонкая нить образуется путем ассоциации 2 X 175 мономеров глобулярного актина, 2 X 25 молекул тропомиозина и 2 X 25 звеньев трехкомпонентного белка тропонина. Нить актина представляет собой двойную спираль (разд. 5.1) с периодом идентичности от 360 [c.284]

Цепочка событий, приводящих к смещению тропомиозина, начинается на клеточной мембране. Когда нервные импульсы активируют клетку мышцы, имеющую объем 1 мкл, ионы Са + выделяются иэ саркоплазматического ретикулума [770] в цитоплазму, где концентрация свободных ионов Са + становится на два порядка выше 1 мкм (рис. 11.7). Это приводит к насыщению тропонина С — кальций-чувствительного компонента тонкой нити [771] к молекулам тропонина С присоединяются 90% из общего количества 10 ионов. Связывание Са + вызывает конформационные изменения всего тропо-нинового комплекса [772]. При измененной структуре тропонина тропомиозин уже не может больше удерживаться в выключенном состоянии. Тропомиозиновая спираль соскальзывает в сторону к новому положению ближе к центру желоба. Таким образом, одна молекула тропомиозина освобождает семь мономеров актина, способных к взаимодействию с миозином [767, 769, 785]. [c.288]

Из а-спиралей молекул актина образуется (по типу конец к концу) две скрученных цепи, причем в спиральном желобке между ними располагается другой белок, тропомиозин. Тропомиозин, как полагают, представляет собой агрегат нескольких полипептидных цепей, образующих скрученные витки. Каждая молекула взаимодействует с семью молекулами актина. Молекула тропомиозина связывается также с молекулой тропонина, состоящего из трех субъединиц. Субъединица Т связывается с тропомиозином, субъединица I — с актинтропомиозиновым комплексом, а субъединица С — с субъединицами Т и I. В отсутствие ионов Са + субъединицы Т и I предотвращают сокращение, ингибируя взаимодействие между актином и миозином. При низких концентрациях иона Са + субъединица С лишь слабо связана с субъединицей I. При более высоких концентрациях Са + последний связывается субъединицей С, которая затем прочно связывается с субъединицей I, удаляя последнюю из актин-тропомиозинового комплекса. Ион Са +, таким образом, действует в качестве депрессора релаксации. 1-Субъединица тропонина интересна тем, что в ней содержится фосфорилиро-ваниая последовательность (29), напоминающая последовательность вокруг центра фосфорилирования в фосфорилазе а) (см. [c.578]

Миозин составляет 50—55% от сухой массы миофибрилл. Представление о миозине как о главном белке миофибрилл сложилось в результате работ А.Я. Данилевского, О. Фюрта, Э. Вебера и ряда других исследователей. Однако всеобщее внимание к миозину было привлечено лишь после опубликования работ В.А. Энгельгардта и М.Н. Любимовой (1939— 1942). В этих работах впервые было показано, что миозин обладает АТФазной активностью, т.е. способностью катализировать расщепление АТФ на АДФ и Н3РО4. Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, превращается в механическую энергию сокращающейся мышцы. Молекулярная масса миозина скелетных мышц около 500000 (для миозина кролика 470000). Молекула миозина (рис. 20.3) имеет сильно вытянутую форму, длину 150 нм. Она может быть расщеплена без разрыва ковалентных связей на субъединицы две тяжелые полипептидные цепи с мол. массой 205000—210000 и несколько коротких легких цепей, мол. масса которых около 20000. Тяжелые цепи образуют длинную закрученную а-спираль ( хвост молекулы), конец каждой тяжелой цепи совместно с легкими цепями создает глобулу ( головка молекулы), способную соединяться с актином. Эти головки выдаются из основного стержня молекулы. Легкие цепи, находящиеся в головке миозиновой молекулы и принимающие участие в проявлении АТФазной активности миозина, гетерогенны по своему составу. Количество легких цепей в молекуле миозина у различных видов животных и в разных типах мышц неодинаково. [c.649]

Миозин представляет собой белок необычного сзроения, состоящий из длинной нитевидной части (хвост) и двух глобулярных головок. Общая длина одной молекулы составляет порядка 1600 нм, из которых на долю головок приходится около 200 нм. Миозин обычно выделяется в виде гексамера, образованного двумя одинаковыми полипептидными цепями с молекулярной массой 200 ООО каждая (так называемые тяжелые цепи) и четырьмя легкими цепями с молекулярной массой около 20 ООО. Тяжелые цепи закручены спиралью одна вокруг другой, образуя хвост, и несут на одном конце глобулярные головки, ассоциированные с легкими цепями. На головках миозина находятся два важных функциональных центра — каталитический центр, способный в определенных условиях осуществлять гидролитическое расщепление /3-7-пирофосфатной связи АТФ, и центр, обеспечивающий способность специфично связываться с другим мышечным белком — актином. [c.435]

Рентгенограммы волокна а-кератина показывают, что этот белок не может состоять из параллельных а-спиралей и наилучшее согласие с распределением рефлексов получается, если принять, что а-спирали скручены одна с другой, а, возможно, и с третьей и образуют дополнительную спираль [133—135]. Сколько а-спиралей скручено друг с другом, пока еще не удалось установить определенно. Ряд исследований показывает, что для а-кератина наиболее вероятна тройная сверхспираль [136—138], тогда как для парамиозина лучшее согласие получается для двойной сверхспирали [139]. Недавнее детальное исследование [140] дает основание считать, что миозин, а-кератин и тропомиозин в сухом состоянии, так же как и парамиозин, с наибольшей вероятностью имеют двойную сверхспираль. Интересно, что некоторые типы шелка имеют четверную сверхспираль, состоящую из а-спиралей [141]. [c.144]

Спираль, изображенная на рис. 9, представляет собой сравнительно жесткую стержнеобразную структуру. Поэтому она не может объяснить свойств мьшечных волокон. Бо1Л0 отмечено, что изогнутая структура, изображенная на схеме (стр. 307), может легко изгибаться под прямь м углом к плоскости чертежа. Эта модель, таким образом, способна объяснить мобильность молекул миозина. [c.319]

В белках типа а-кератина (а-кератины, миозин, актомиозин, фибрин и др.) полипептидные цепи, имеющие конфигурацию а-спиралей, расположены непараллельно, а, по-видимому, скручены относительно друг друга так, как это показано на рис. 9 [c.46]

Тонкие нити образованы актином, тропомиозином и тропони-ном. Основным белком тонких нитей является актин, имеющий центры связывания с миозином. Он бывает в двух формах глобулярный С-актин (ММ 43 ООО Да) и фибриллярный F-aктин. / -актин образуется при полимеризации С-актина это двухцепочечная спираль из мономеров С-актина (бусы). [c.459]

Миозин является высокомолекулярным фибриллярным белком с молекулярной массой 490 ООО. Фибриллярная нить миозина достаточно длинная (около 160 нм) и неоднородна. Она имеет утолщение — головку и длинный хвост, состоящий из двух полипептидных цепей, закрученных относительно друг друга в двойную спираль (рис. 90, а). Головка имеет глобулярную форму и выступает относительно основной части белка. На ней находятся центры связывания с актином и с АТФ. Часть молекулы миозина в области головки обладает ферментативной аденозинтрифосфатазной активностью (АТФ-аза), способной расщеплять АТФ до АДФ и фосфата (Н3РО4) с высвобождением энергии. Длинный "хвост" молекулы миозина состоит из легкого (1) и тяжелого (2) меромиозина. Последний имеет гибкие шарнирные участки, которые играют важную роль в образовании толстых миозиновых нитей миофибрилл и в сокращении мышц. Многочисленные молекулы миозина образуют толстые нити в миофибриллах скелетных мышц. [c.240]

Изучая рентгеноскопически ряд фибриллярных белков, Эстбюри установил наличие двух основных типов рентгенограмм, соответствующих двум группам белков. Рентгенограммы первого рода соответствуют белкам, которые содержат в своем составе все или большинство известных аминокислот. Эти белки характеризуются наличием а-спиральной конформации, являющейся преобладающей пространственной формой фибриллярных белков. К этой группе белков принадлежат миозин, тропо-миозин, фибриноген, белки жгутиков бактерий, а-кератины и белки эпидермиса. Как показали многочисленные физико-химические исследования, а-спиральиая конформация этих белков стабильна в достаточно широком диапазоне температур и pH среды [c.152]

Склеропротеины (от греч. skleros — твердый) — белки опорных тканей (костей, хрящей, связок, сухожилий, ногтей, волос и т. д.). Все они являются фибриллярными белками (фиброин шелка, коллаген, кератин, эластин). Из-за высокого содержания неполярных аминокислот склеропротеины обладают очень низкой растворимостью в полярных растворителях. Молекулы склеропротеинов чаще всего состоят из нескольких полипептидных цепей, имеющих структуру а-спирали (а-кератины, миозин), Р-складчатых слоев (Р-кератины, фиброин) или скрученных особым образом спиралей (коллагены). Фибриллярные белки нерастворимы в воде. Они не перевариваются в пищеварительном тракте большинства животных и человека и поэтому не могут выполнять питательную функцию. Однако некоторые виды членистоногих, например моль, приспособились к питанию фибриллярными белками шерсти, перьев и т. д. [c.87]

Структура миозиновых нитей. Миозин (сокращенно Му) составляет почти половину (55 %) всех белков скелетной мышцы. В настоящее время известно около 10 различных видов молекул миозина. Рассмотрим строение наиболее изученного миозина скелетных мышц. Миозин состоит из шести субъединиц, две из которых представлены одинаковыми полипептидными цепями с высокой молекулярной массой (около 200 ООО) — тяжелые цепи миозина, а остальные четыре имеют молекулярную массу около 20 ООО — легкие цепи миозина. Большая часть длины тяжелой цепи, начиная с С-конца, имеет конфигурацию а-спирали, причем а-спираль-ные участки обеих тяжелых цепей взаимодействуют между собой, что приводит к дополнительной спирализации и придает этой части молекулы миозина форму палочки (рис. 17.3). Противоположные К-концы каждой тяжелой цепи миозина имеют глобулярную форму, образуя головки молекулы. С каждой из головок за счет нековалентных межмолекуля -ных взаимодействий связаны по две легкие цепи. Обе легкие цепи миозина способны влиять на процесс взаимодействия миозина с актином и тем самым участвуют в регуляции мышечного сокращения. [c.477]

Подобно многим другим цитоскелетным белкам, хвосты миозина - это длинные стержневидные образования. Жесткость гаких белков определяется наличием общего структурного элемента, в котором две а-спирали благодаря особому расположению гидрофобных аминокислотных остатков обвиваются друг около друга, образуя скрученную спираль (рис. 11-11). В миозине и во многих дpvгиx белках питоскелета эти две спирали направлены параллельно (ориентация N- и С-концов у них совпадает) и объединены в нить толщиной около 2 нм [c.259]

A anthamoeba) они состоят из единственной глобулярной головки с которой гибким хвостом, который, вместо того чтобы образовать спираль с таким же хвостом другой молекулы, связывается с мембранами-непосредственно или через другой белок. Очищенные мини-миозины in vitro присоединяются к мембранным органеллам и могут перемещать их вдоль ориентированных пучков актиновых филаментов. По-видимому, именно так осуществляется активный транснорт многих органелл в клетках [c.278]

Несмотря на значительную разницу в размерах, все белки ПФ цитоплазмы кодируются генами одного мультигенного семейства. У всех этих белков в первичной структуре полипептида есть гомологичный срединный участок примерно из 310 аминокислот, образующий протяженную а-спираль с тремя короткими не-а-спиральпыми вставками (рис. 11-74). Кроме того, большие отрезки этой срединной области имеют последовательность, характерную для полипептидов, способных к образованию спирали из двух спиралей (см. разд. 11.1.6). Подобно тропомиозипу или хвосту мышечного миозина, эта двухцепочечная спираль представляет собой димер из двух одинаковых полипептидов ПФ. Эти две цепи в гомодимере ПФ уложены параллельно друг другу, причем к срединному стержневидному домену примыкают на обоих концах глобулярные домены. При сборке ПФ стержневидные домены взаимодействуют друг с другом и формируют однородную сердцевину филамента, а глобулярные, величина которых сильно варьирует у разных белков ПФ, выступают с поверхности филамента наружу. Одна из моделей сборки ПФ из димерных субъединиц показана на рис. 11-75. [c.316]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология