Перья аминокислот

Я49 Аминокислоты, пептиды, белки Пер. с нем.—М. Мир, 1985.— 456 с., ил. [c.4]

Гомологичные белки разного происхождения могут иметь определенное структурное сходство, которое характеризуется более или менее сильными реакциями со специфическими антителами против одного из этих белков, взятого в качестве иммуногена. Такие перекрестные реакции между индивидуальными, отдельно взятыми белками разного происхождения использовались в исследованиях по систематике и филогенезу [111]. Но непредвиденные перекрестные реакции могут также обнаружиться у белков, которые явно не сходны между собой ни в функциональном, ни в эволюционном отношении однако они тем не менее имеют структурное сходство, которое подтверждено анализом последовательностей аминокислот [52]. Поэтому такие перекрестные реакции интересны с методической точки зрения при исследованиях структурных гомологий, но могут также представлять неудобства в некоторых областях, как, например, выявление происхождения белков в пищевых продуктах. При решении некоторых из этих проблем распознавания, по существу, необходимо, чтобы специфические антитела к белкам растения какого-то определенного ботанического вида не давали перекрестной реакции с белками растения соседнего вида. Недавно описаны возникающие на практике трудности в связи с использованием антисывороток, вызывающих недостаточно контролируемые и приводящие к ошибочным результатам пере- [c.114]

Кератины являются структурными белками волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей и копыт. Кератин очень богат кислыми и основными аминокислотами. Как показывает анализ аминокислотного состава, кератин отличается необычно высоким содержанием цистеиновых остатков. Кератин пера интересен тем, что в его состав входит 33.4% незаменимых аминокислот и около 6% серосодержащих аминокислот. [c.36]

Аминокислоты по взаимному расположению карбоксильной и аминогруппы делятся на а-, Р , у- и т. д. аминокислоты, причем имеются некоторые специфические способы синтеза аминокислот каждого из этих классов и свойства их в некоторых отношениях различаются. С биологической точки зрения колоссальное значение имеют а-аминокислоты, ряд которых (табл. 49) можно получить из природного материала, гидролизуя белки — мясо, кожу, желатин, шерсть, волос, перо, белки протоплазмы и ядра любой растительной или животной клетки, казеин из творога, ряд гормонов, подобных инсулину, ферменты (например, пепсин) и т. д. а-Амино-кислоты являются простейшими кирпичами в структуре высокомолекулярных веществ — белков, без которых никакая жизнь не существует. Белки включают как жирные а-аминокислоты, так и ароматические и гетероциклические, поэтому их удобнее рассмотреть в конце курса (часть П). [c.484]

Допустим, что кодон содержит четыре нуклеотида, но последний нуклеотид данного кодона одновременно является пер-ьым в следующем кодоне. Кодовое отношение равно трем. Если все кодирующие квартеты начинаются, скажем, с Г или У, то они должны заканчиваться также Г и У. Общее число таких кодонов равно 64 (2-16-2). Эти кодоны распределяются по 20 аминокислотам так, что каждая из них имеет по крайней мере один квартет, начинающийся с Г, и один, начинающийся с У. Так как каждый квартет должен заканчиваться также Г или У, возможны любые последовательности аминокислот. [c.555]

В. С. Садиковым и Н. Д. Зелинским при автоклавном гидролизе слабой серной кислотой протеинов гусиного пера были получены в качестве продуктов гидролиза циклические соединения, являющиеся ангидридами аминокислот и называемые дикетопиперазинами, типа [c.17]

О манометрическом определении аминокислот см. литературу Доп. перев.] [c.768]

Дж. Хантом и Э. Дегенсом был исследован и.с.у. биологических фракций планктона, отобранного у берегов Перу и Эквадора на глубине 200 м. Для 18 образцов были выделены липиды, пектин, углеводы, сахара, аминокислоты, лигнин и определен их и.с.у. Исследования показали, что и.с.у. одноименных биохимических компонентов образцов планктона не одинаков и связан в некоторых случаях с влиянием температуры. [c.190]

Многие обеспокоены своим весом, и поэтому представляет значительный интерес проблема подсластителей. Не так давно в США (и в СССР — Пер.) было разрешено использовать новый подсластитель — аспартам (торговое название Ыи1га шее1). В результате в продажу поступили улучшенные прохладительные напитки и другие виды диетического питания. Стоимость всего комплекса испытаний, которые были проведены для того, чтобы разрешить широкое использование аспартама, исчисляется миллионами долларов, и потребовалось около 10 лет работы. Все это повысило цену конечного продукта. Аспартам - это химическое соединение, образованное двумя природными аминокислотами аспарагиновой кислотой и фенилаланином. В расчете на грамм он содержит примерно столько же калорий, сколько и обычный сахар (сахароза). Однако он примерно в 200 раз слаще сахарозы, и поэтому для достижения одного и того же вкусового эффекта его требуется соответственно в 200 раз меньше. Именно поэтому его называют низкокалорийным подсластителем. В отличие от сахарина у него отсутствует неприятный привкус. [c.284]

Реа ция сильно экзо-термична (—АЯ° = 235 кДж/моль), а ее скорость растет с повышением кислотности и температуры. С кислотами, содержащими воду, происходит нежелательный процесс гидролиза оксимов в кетоны и лактамов в аминокислоты. При этом воду (4—5%) вводят в смесь с сырым оксимом это требует применения 20%-него олеума в таком количестве, чтобы обеспечить в пере-группи1)ованном продукте содержание избыточного 50з около [c.565]

Пирндоксаль и ионы металлов принимают участие и в реакциях пере-аминирования. Эти реакции позволяют превращать кетокислоты в аминокислоты, например, путем переноса азота глутаминовой кислоты на щавелевоуксусную кислоту или азота аспарагиновой кислоты на о.-кетоглутаровую кислоту [c.355]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеро-протеинов, составляющих осноБную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и др. К- нерастворимы в воде, разбавленных кислотах и щелочах, спирте, эфире, ацетоне. В состав К. входят до 20 остатков различных аминокислот. К. выделяют из измель- [c.125]

Реакции самоацилирования аминокислот. Карбоксильная группа является, как известно, ацилирующим агентом, способным пере- [c.169]

Три метаболита цикла Кребса являются а-кетокислотами пировиноградная, щавелевоуксусная и а-кетог.лутаровая кислоты. При пере-аминировании они могут давать соответствующие аминокислоты — аланин, аспарагиновую и глутаминовую кислоты. Эти кислоты не являются незаменимыми компонентами пищи и обычно синтезируются из промежуточных продуктов углеводного обмена. Обратимость процесса подтверждается тем, что из аминокислот только аланин, ашарагиновая и глутаминовая кислоты быстро окисляются в мышцах. [c.731]

Если название начинается с умножающей (ди-, три-, тетра-и т. п.) или какой-либо другой (мезо-, пер- и т. п.) приставки, которая пишется слитно, оно включается в алфавит по первой букве такой приставки. Обозначения перед названием, набираемые курсивом и отделяемые, дефисом, в алфавит не включаются. Например в соответствующем по первой букве названия месте двузамещенные производные бензола помещаются в порядке орто-, мета-, пара- геометрические изомеры в последовательности цис , затем транс- оптические антиподы —б -, затем /- и /- в случае моносахаридов первым помещается о-изомер, затем ь- и оь- а в случае природных аминокислот — вначале Ь-, а затем в- и о ь-соединения. [c.119]

Р-ции с нуклеофилами протекают по атому углерода. В присут. разбавленных к-т Ш. о. гидролизуются до аминов и кетонов в щелочной среде большинство устойчиво присоединяют амины (продукты присоединения склонны к пере-аминированию) с реактивами Гриньяра и литийорг. соед. реагаруют аналогично карбонильным соед. при взаимод. с H N и триметилсилилцианвдом в условиях Штреккера реакции образуются ot-аминокислоты [c.396]

РИС. 2-8. а-Спираль. А. Правая спираль с вертикально расположенными водородными связями, изображенными в виде пунктирных линий. Положения боковых цепей аминокислот указаны цифрами в порядке возрастания от С-конца к N-концу полипептидной цепи (общепринятым для пептидной цепи является обратное направление — от N-конца к С-кон-цу. — Перев.) Б. Конформация пептидного остова миоглобина (Kendrew J. С., Sei. Am., 205, 96—ПО, De . 1961). Пять длинных а-спиралей изображены в виде цилиндрических стержней. Видно еще несколько более коротких спиралей. Полный размер молекулы — приблизительно 4,4X4,4X2,5 нм. [c.95]

Аминокислоты с разветвленной боковой цепью, валин, лейцин и изо лейцин, часто распадаются в организме следующим образом. Пере аминирование приводит к образованию а-кетокислоты, которая под вергается окислительному декарбоксилированию с 06pa30BaHnei ацил-СоА-производного. Последнее затем подвергается р-окисле нию. Какие продукты в этом случае образуются из изолейцина Каким образом они затем превращаются в СО2 Какие затрудненш могут встретиться при катаболизме валина и лейцина Попытай тесь предложить рациональную схему соответствующих ката боли ческих путей. Сравните свои предложения с реально установленны ми путями, приведенными на рис. 14-11. [c.357]

В настоящее время для разделения ФТГ-аминокислот, как правило, используют сорбенты на основе ЗЮ2, модифицированного октильными или октадецильиыми группами. — Прим. перев. [c.370]

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевьгх белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному—во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы неполноценных белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [c.413]

Последовательность аминокислотных остатков в полипептид-,ной цепи называется ее первичной структурой. Определение пер.-вичной структуры производится путем частичного гидролиза белка с помощью специфических протеаз, катализирующих расщепление пептидной связи лишь между определенными остатками. Так, трипсин атакует лишь те пептидные связи, которые образованы СО-группами остатков основных аминокислот — Apr или Лиз. В результате образуется смесь коротких полипептидных цепей, олигомеров. Такие короткие цепи называются пептидами. Их исследование производится посредством химических и физико-химических методов (хроматография, масс-спектроскопия). Воздействуя другим ферментом, можно разрезать белок по другим связям, получить смесь других пептидов. N- и С-конце-вые остатки белка (см. стр. 68) определяются в результате их химической модификации, предшествующей частичному гидролизу. Зная строение пептидов, полученных при специфическом расщеплении различными ферментами, можно установить первичную структуру белка. Допустим, что белковая цепь имеет структуру [c.73]

В щиффовом основании существенно изменено распределение электронов в аминокислотном остатке по сравнению с аминокислотой и атом На легко диссоциирует. При реакциях пере-аминирования альдимин испытывает таутомерное превращение в кетимин [c.378]

Каталитическое восстановление (с катализатором Адамса) а-оксиминоэфиров в а-аминокислоты описано Ильвайном и Ричардсоном Из диэтилового эфнра а-оксиминглутаровой кнслоты этим методом получена с 39%-ным выходом глутаминовая кислота. Доп. перев.] [c.535]

О микроскопическом определении аминокислот в виде пикролонатов см. литературуДоп. перев.] [c.757]

Изменение активности растительных протеиназ зависит от перио, развития растения. Так, при прорастании семян повышается их проте литическая активность наряду с повышением активности других фе ментов. У незрелых семян ферментативная активность также повышен Повышенная ферментативная активность проросшего или недозр лого зерна пшеницы нередко отрицательно влияет на качество му1 и готового хлеба. С повышением протеолитической активности сниж ется эластичность клейковины муки вследствие гидролиза ее белке Повышение протеолитической активности зерна, кроме того, с провождается интенсивным накоплением аминокислот в продукт его переработки. Аминокислоты же являются источником ряда соед нений (меланоидины, эфиры, сивушные масла и т. п.), образующих( при различных технологических процессах (в хлебопечении, в бродил ном производстве и др.). Эти соединения обусловливают вкус, цвет аромат готовых продуктов и влияют на их качество. [c.68]

На рис. 8.3.11 приведен пример экспериментального эстафетного корреляционного спектра. Показаны четыре сечения 2М-спектра протеинового основного панкреатического ингибитора трипсина (ОПИТ) диагональные пики, связанные с протонами ЫН, область кросс-пиков, обусловленных одноступенчатым С Н -> ЫН-перено-сом, область эстафетных сигналов, возникающих из-за двойного переноса С Н -> С Н ЫН. Эти дополнительные сигналы могут быть полезными при идентификации сигналов аминокислот с почти вырожденными резонансами С Н, а в более щироком смысле для последовательной идентификации резонансов, когда две линейные спиновые системы к — / — тик — / — т имеют вырожденные сдвиги П = П,. [8.38—8.40]. [c.525]

Гидролизат кератина получается кислотным, щелочным или ферментативным гидролизом кератина волос и последующей нейтрализацией (кроме полученного ферментативным расщеплением). Смесь аминокислот (цистеин, цистин, гистидин, аспарагиновую кислоту), из них 16—25% аминокислот, содержащих серу, также пентозу, кремневую кислоту и др. Употребляется при лечении волос в тех случаях, когда показано применение серы. Легко усваивается кожей. Может быть получен иж рога, копыт, щерсти, пера. [c.82]

Витамин Вб (пиридоксин) eHnOsN.- производное пиридина. В организме фосфорилируется и входит в состав ферментов, участвующих в жировом обмене и осуществляющих пере-аминирование аминокислот. Рекомендуется как средство, способствующее росту волос и препятствующее облысению. Отлично смягчает кожу (как свежий яичный желток). [c.134]

Перенос аминогруппы. Процесс происходит с участием ферментов трансамйназ и кофермента пиридоксальфосфата. Пиридоксальфосфат выполняет функци1с переносчика аминогруппы от донорной а-аминокислоты к акцепторной а-оксокислоте с промежуточным пере-форму пиридоксаминфосфата, т. е. пиридоксальфосфат ведет себя как акцептор, а пиридокса-минфосфат — как донор аминогрупп. [c.338]

Ряд экспериментальных методик для такого рода реакций описан в кинге Гринштейн Дж,, Виниц М. Химия аминокислот и пептидов. Пер. с англ.—М , Мир, 1965. [c.276]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология