Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Пептидов производные

    ИМИДЫ КИСЛОТ — производные кислот, содержащие два ацильных остатка, связанных с имидной группой ЫН. Известны линейные и циклические И. к. Наибольшее значение имеют циклические И. к.— производные двухосновных кислот, например, фталимид, сахарин и др. И. к., в отличие от амидов, не обладают свойствами оснований и являются слабыми кислотами. И. к. широко применяются в органическом синтезе гетероциклических соединений, аг/ Инов, аминокислот и пептидов. [c.107]


    Производные углеводородов. Радикалы и функциональные группы. Реакции замещения. Спирты, простые эфиры, альдегиды, кетоны, карбоновые кислоты, сложные эфиры, амины, аминокислоты. Пептидные связи, пептиды и белки. [c.263]

    Пептиды являются полимерами типа (27) в дипептидах п = = 1, в трипептидах л = 2 и т. д. Название пептидов составляется по принципу рассмотрения их как производных аминокислоты с остающейся (незамещенной) карбоксильной группой с использованием названий одной или нескольких ацильных групп в префиксах, как это показано в названиях (28) и (29) (в приведенных формулах конфигурация не показана.) Понятно, что [c.186]

    Попытка обобщить данный материал сделана в настоящей книге, которая представляет собой логическое продолжение первой части, опубликованной ранее отдельным томом и посвященной анализу специфичности и кинетических аспектов действия ферментов на относительно простые субстраты, такие как алифатические и ароматические спирты и альдегиды, производные карбоновых кислот, замещенные аминокислоты и их производные (не выше ди- или три-пептидов). Главное внимание в первой части книги уделялось характеру фермент-субстрат ных взаимодействий на достаточно ограниченных участках активного центра и кинетическим проявлениям этих взаимодействий. В основе первой части книги лежит экспериментальный материал, полученный при изучении специфичности, кинетики и механизмов действия цинк- и кобальткарбоксипеп-тидазы, химотрипсина и трипсина из поджелудочной железы быка, алкогольде-гидрогепаз нз печени человека и лошади и пенициллинамидазы бактериального происхождения. Итогом первой части книги явились обобщение и формулировка кинетико-термодинамических принципов субстратной специфичности ферментативного катализа. [c.4]

    Еше один метод определения N-концевой аминокислоты в белках и пептидах был предложен Шоу (1961). В этом методе используется кристаллический а-ацетил-р-этокси-Н-карбэтоксиакриламид II, получаемый присоединением уретана к дикетену с последующей реакцией образовавшегося N-ацетоацетилуретана I с ортомуравьиным эфиром и уксусным ангидридом. Реагент II в слабощелочном водном растворе быстро реагирует с пептидом, при этом образуется соответствующее 5-ацетилурацильное производное III. При последующем кислотном гидролизе получается смесь аминокислот и замещенный урацил IV из концевой аминокислоты. [c.692]


    КЗЭ / ЛИФ Пептиды Производные no одной аминогруппе [25] [c.370]

    Молекулярные структуры на основе жирных кислот, их производных, витаминов, порфиринов, пептидов способны имитировать биологические процессы, протекающие в природе, они используются в биофизических, биохимических исследованиях и изучаются как потенциальные лекарственные препараты. [c.180]

    Активированные эфиры нового типа, были получены при обработке защищенных аминокислот или пептидов в ацетонитриле или в нитрометане Ы-этил-5-(3 -сульфофенил)-оксазолом. Получаемый при этом эфир даег с эфиром аминокислоты пептидное производное и растворимый в воде ароматический иродукт (Вудворд, 1961)  [c.684]

    S-Пептиды. Продукты ацилирования меркаптогруппы ys-содер-жащих пептидов производными аминокислот называют S-пепти-дами (или тиодепсипептидами). Их получают, используя различные активированные производные аминокислот (хлорангидриды, активированные эфиры и др.), например  [c.154]

    Томас и сотр. [94] недавно подробно описали процесс определения аргининовых пептидов, состоящий из 1) обработки гидразином 2) ацетилирования и 3) перметилирования соответствующих орнитиновых пептидов. Производное трипептида (ХУП1), содержащее два остатка аргинина, таким образом, дало метиловый эфир тетраметилтриацетилдиорнитина (XVI). В случае если метиловый эфир аргинина является С-концевым (пептиды, получаемые из белков триптическим гидролизом, часто содержат на С-конце аргинин), образуется лактам орнитина. Таким образом, метиловый эфир пентапептида (XIX) образует перметилированный лактам (XX) (рис. 6) [c.218]

    Шихан (1961) описал получение кислоторастворимого карбодиимида П1, применяемого в синтезе пептидов (см. 31.21). Конденсация этилизоцианата I с Ы-диметил-1,3-пропандиамином приводит к получению производного мочевины П. Последнее под действием /г-толуолсуль-фохлорида в хлористом метилене в присутствии триэтиламина отщепляет молекулу воды с образованием желаемого карбодиимида 1П. При обработке гидрохлоридом пиридина в хлористом метилене карбодиимид [c.251]

    Тот факт, что нуклеофильная атака координированной частицы происходит легче, был использован в конце 40-х — начале 50-х годов [7] для объяснения роли ионов металлов в некоторых ферментативных реакциях и еще раньше был замечен Геллерманом [8]. Реакции этого типа с участием воды наиболее многочисленны. Сюда относятся реакции гидролиза простых частиц, таких, как, S2OP [9], и конденсированных фосфатов, а также более сложных соединений [10] — пептидов, производных аминокислот и фосфорных эфиров. Ниже эти реакции будут рассмотрены более подробно. [c.424]

    В новом методе синтеза пептидов, описанном Зервасом (1961), эфир аминокислоты под действием дибензилхлорфосфата превращают в производное I и затем эфирную группу гидролизуют щелочью. При реакции кислоты II с дифенилхлорфосфатом образуется смешанный ангидрид. III, который, конденсируясь с бензиловым эфиром аминокис-лоты дает производное днпептида IV. Гидрогенолизом удаляют все бензильные группы, полученный N-фосфопептид V дефосфорилируется в кислой среде [Ат—п-М02СбН4]  [c.681]

    Нами была расширена область применения таких смешанных ангидридов для синтеза нуклеотидо-(Р- М)-пептидов — производных муклеозид-5 -фосфатов [24, 25] и нуклеозид-З -фосфатов [25]. Кроме того, впервые была осуществлена активация межнуклеотидного фосфатного остатка превращением динуклеозидфосфата в его смешанный ангидрид с дифенилфосфорной кислотой [26] последний использовался для синтеза аминокислотных производных олигонуклеотидов [26, 27], в которых аминогруппа аминокислоты связана с межнуклеотидным фосфором (Рм)- [c.353]

    Японский химик Акабори (1952) предложил способ определения С-концевого (карбоксильного) остатка аминокислоты. Пептид или бе-ЛО К нагревают 10 ч с безводным гидразином при 105 °С. При этом все аминокислоты, кроме С-концевой, превращаются в соответствующие гидразиды, которые отделяют от С-концевой аминокислоты в виде бензилиденовых производных. Применение метода иллюстрируется на примере анализа трипептида  [c.691]

    Этот реагент — устойчивое твердое вещество. Он образует с аминокислотами и пептидами производные, которые имеют более высокую температуру плавления и лучше кристаллизуются, чем карбо-бензоксипроизводные [ 1 ]. [c.160]

    Если бактерии не растут на полученной таким путем среде, то это можно объяснить тем, что они нуждаются в неидентифицированном факторе, или тем, что нарушено соотношение известных факторов роста. Можно также предполагать потребность бактерий в известных факторах роста (пептидах, производных витаминов, жирных кислотах, нуклеотидах, неорганических ионах и др.), которые содержатся в неочищенных компонентах комплексной среды, но отсутствуют в смесях испытываемых синтетических веществ. В этом случае необходимо детально выяснить потребности бактерий в питательных веществах [70]. [c.211]

    Амиды кислот и другие производные аминокислот представляют интерес для изучения вопроса о генезисе нефти и в последнее время стали изучаться довольно интенсивно. Обнаружена специфичность состава этих соединений по сравнению с природными пептидами. Дальнейшие исследования порфирипов, производных аминокислот, изопреноидных структур и других фрагментов остат- [c.204]


    Получены данные о том, что в процессе гидролиза я-анилид-ных производных пептидов, катализируемом сериновой протеа-зой из Myxoba ter 495, которую называют а-литической протеа-зой, возникает тетраэдрический интермедиат и происходит согласованный переход протона от Ser-195 к His-57 и от His-57 к Asp-102. В этом ферменте присутствует только один остаток гистидина [82, 83]. Стадией, лимитирующей скорость гидролиза, является разложение тетраэдрического интермедиата на ацилфермент и п-нитроанилин. Экспериментальные данные говорят в пользу того, что два перехода протонов осуществляются согласованно, а не последовательно. [c.221]

    При полном гидролизе белки и пептиды распадаются иа а-амино-карбоновые кислоты, H2N— HR—СООН. К настоящему времени из гидролизатов белков удалось выделить более 20 так называемых природных аминокислот , которые по конфигурации асимметрического атома углерода принадлежат к одному и тому же стернческому ряду (L), отличаясь друг от друга лишь остатками R. Помимо природных аминокислот, выделяемых из белков, известны также редкие аминокислоты (см. ниже). Все а.минокислоты можно рассматривать как С-замещенные производные аминоуксусиой кислоты. Их строение может быть установлено окислительным расщеплением, в результате которого боковая цепь вместе с а-углеродным атомом превращается в альдегид  [c.349]

    За свою более чем полуторавековую историю структурная химия достигла поистине поразительных результатов. Уст 1-новлено строение и открыты пути синтеза сложнейших природных соединений — терпенов, углеводов, пептидов п белков, нуклеиновых мислот, стероидов, антибиотиков, витаминов и коферментов, алкалоидов. Созданы научные основы препаративного органического синтеза самых разнообразных соединений. И, конечно, все эти успехи вовсе не означают того, что структурная химия достигла потолка. Нет, дальнейшие перспективы ее развития безграничны. Они состоят в поисках новых зависимостей между валентностью (реакционной способностью) свободных атомов и структурой образуемых из них частиц, новых корреляций между различными видами химических связей в результате более эффективных методов количественного обсчета многоэлектронных систем, в установлении новых форм химических соединений типа ферроцена, бульвалена, В севоэмож)Ных элементоорганических соединений, в частности фто-руглеродов и их производных. [c.100]

    Бацитрацин А, выделенный из В. subtilis, был охарактеризован Крейгом (1955) как сшитый циклопептид, состоящий из 12 аминокислотных остатков, идентифицированных после частичного гидролиза пептида и его динитрофенильного производного комбинацией противо-точного распределения, бумажной хроматографии, зонного электрофореза н полного химического анализа  [c.703]

    Особое значение описанные здесь методы имеют для синтеза пептидов. Для. этого реакцио нноспособиое производное аминокислоты, например ее хлорангидрид, вводят в реакцию со второй аминокислотой, ее эфиром или пептидом.. Чтобы реакция шла однозначно, необходимо защитить аминогруппу аминокислоты, которая выступает в качестве ацильцой компоненты  [c.89]

    Силилирование используется для превращения окси- и аминосоеди-нений (сахаров, стероидов, фенолов, аминокислот, пептидов) в летучие производные силана (например, в тримстилсилильные производные), [c.405]

    ФТОР-2,4-ДИНИТРОБЕНЗОЛ, t,,n 27 С, i ., 137 °С/2 мм рт. ст. раств. в эф., бензоле, ацетонитриле, не раств. в воде. Реагент для идентификации оксисоединений и концевых аминогрупп в белках и пептидах по т-рам плавления продуктов взаимодействия фотометрии. определения тиолов, амшгов и фенолов с помощью р-ции Яновского и в УФ области (для производных тиолов Хмакс 480—570, производных аминов 450—580, производных фенолов 560—580). [c.638]

    Эмиль Фишер (1852—1919) обогатил науку первоклассными исследованиями в области производных пуринов, химии аминокислот и пептидов, дубильных веш еств и трифенилметановых красителей. Однако особенно значительным и долговечным оказался его вклад в химию углеводов, область науки, основоположником которой его можно считать. В 1902 г. Э. Фишер был удостоен Нобелевской премии в признание выдаюга егося значения классических работ, связанных с сахарами и пуриновыми группами (формулировка Нобелевского комитета). [c.60]

    Флюоресценцию без опрыскивания можно наблюдать после ТСХ данзилированных производных аминокислот и пептидов при освещении пластинок длинноволновым УФ-светом. Интенсивность желтой флюоресценции данзильных производных увеличивается в щелочной среде для этого пластинки опрыскивают 1 %-ным раствором триэтаноламина в изопропаноле и высушивают. [c.480]


Смотреть страницы где упоминается термин Пептидов производные: [c.261]    [c.342]    [c.214]    [c.224]    [c.224]    [c.384]    [c.191]    [c.23]    [c.354]    [c.180]    [c.14]    [c.299]    [c.300]    [c.677]    [c.679]    [c.694]    [c.715]    [c.369]    [c.506]    [c.442]    [c.36]    [c.521]    [c.602]   
Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.0 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте