Фенилаланин состояние в белках

Ультрафиолетовые спектры поглощения определяются возбуждением электронных уровней атомов и молекул и обладают максимумами, положение которых характерно для определенных атомных группировок, сопряженных двойных связей и др, В белках ультрафиолетовые спектры поглощения в основном определяются ароматическими аминокислотами — фенилаланином /--макс— 260 м х), тирозином и триптофаном 280 жр-), причем спектры поглощения могут быть даже использованы для аналитического определения этих аминокислот. Нуклеиновые кислоты и нуклеопротеиды обладают настолько резким максимумом поглощения при 260—265 лр., что при помощи фотографирования в ультрафиолетовом микроскопе легко определить их содержание в отдельных клетках (Брумберг). Зависимость ультрафиолетовых спектров поглощения от pH, сос- тава среды, от образования комплексов с другими соединениями позволяет исследовать изменения состояния растворенных веществ так, по смещению максимума поглощения с 280 до 260—265 м а было обнаружено образование комплекса между белками и полисахаридами (Розенфельд). Линейные полимеры обычно не имеют интенсивных полос поглощения в видимой и ближней ультрафиолетовой областях спектра. [c.61]

Она представляет собой аланин, в молекуле которого один водородный атом замещен фенильным радикалом. Фенилаланин содержится во всех белках и часто имеется в растениях в свободном состоянии. Известно несколько производных фенилаланина, но все они были обнаружены в растениях лишь в свободном состоянии. [c.200]

Поскольку поглощение белков в области 250—300 ммк обусловлено остатками триптофана, тирозина и фенилаланина, изменение поглощения в этой области связано, по-видимому, с влиянием, которое оказывает на хромофоры изменение условий в молекуле белка. Эксперименты с индолом, фенолом и бензолом— соединениями, которые можно рассматривать как модели этих остатков, — показывают, что при увеличении показателя преломления растворителя наблюдается сдвиг в область длинных волн (в данном случае речь идет не о красном сдвиге к 295 ммк, обусловленном ионизацией фенольной группы). Для неполярных растворителей этот сдвиг можно объяснить и оценить количественно. В водных растворах направление сдвига остается тем же, однако описать его простой формулой не удается. Для этого необходимо оценить, в какой мере растворитель может стабилизировать основное и возбужденное состояния хромофорных групп. Сдвиг в голубую область спектра, наблюдаемый при разрушении структуры белка, можно объяснить качественно, если предположить, что хромофорные группы перемещаются при этом из гидрофобной среды в белковой матрице в водную среду, показатель преломления которой меньше. Разностные спектры служат чувствительным показателем нарушений в третичной структуре, которым обычно сопутствуют изменения оптического вращения, вязкости и т. д. В некоторых случаях большое изменение теплоты и энтропии наблюдается при условиях, когда, судя по измерениям оптического вращения, изменений во вторичной структуре не происходит. В таких случаях разностные ультрафиолетовые спектры могут служить дополнительным критерием наличия изменений в третичной структуре. Можно ожидать также изменений в спектре, обусловленных изменением величины заряда вблизи хромофора. Однако эксперименты с модельными соединениями показывают, что подобные изменения могут происходить только в том случае, если [c.299]

КИМ образом, белки в питательном рационе вполне могут быть заменены аминокислотами. Некоторые необходимые для жизни аминокислоты организм может вырабатывать сам из других азотсодержащих соединений, поступающих с пищей. Другие же аминокислоты организм синтезировать не в состоянии и их надо вводить в готовом виде, с белковой пищей. Такие аминокислоты получили название незаменимых. К их числу относятся лизин, триптофан, фенилаланин, валин (см. стр. 397—398) и метионин ), треонин ), лейцин(Ш) и изолейцин IV) [c.429]

Белки в питательном рационе вполне могут быть заменены аминокислотами. Оказалось также, что часть необходимых аминокислот животные могут вырабатывать сами из других азотосодержащих органических соединений. Другую часть аминокислот организм синтезировать не в состоянии, они должны поступать в готовом виде, в составе белков пищи. Такие аминокислоты получили название незаменимых. К ним относятся лизин, триптофан, фенилаланин, валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин. Белковая пища должна покрывать не только общую потребность в аминокислотах, но и содержать необходимые количества незаменимых аминокислот. При недостаточном поступлении этих аминокислот нормальное существование организма нарушается. Так, например, белок кукурузы зеин не содержит лизина и почти не содержит триптофана. В опытах с животными, которые получали с пищей один только этот белок, наблюдалось похудание, несмотря на обильное кормление. Отсутствие в пище триптофана может быть причиной тяжелого заболевания глаз — катаракты. [c.401]

За последние годы стало все более очевидным, что ультрафиолетовая спектроскопия представляет также ценный метод изучения конформационных превращений в белках, нуклеиновых кислотах и их синтетических аналогах. Ультрафиолетовый спектр белков возникает главным образом за счет фенольных групп тирозина и индольных групп трипто-фановых остатков. Намного меньший вклад вносит фенилаланин. Поскольку фенольный гидроксил тирозина существенно не ионизуется при pH ниже 8, то следует ожидать, что спектр будет оставаться неизмененным при увеличении кислотности среды. Однако было обнаружено, что УФ-поглощение чувствительно к изменению pH даже в кислых растворах, а также к изменению ионной силы раствора нри добавлении таких денатурантов, как мочевина, или при частичном гидролизе белка [495, 496]. Следует отметить, что хотя изменение оптической плотности, вызванное этими переменными, и невелико, за ним можно легко наблюдать путем непосредственного сравнения спектров раствора белка в стандартном состоянии и при некоторых других условиях. Типичные результаты наблюдаемых эффектов представлены на рис. 58, на котором изображена зависимость от длины волны повышения оптической плотности раствора инсулина в результате каталитического гидролиза под действием трипсина. Многочисленные попытки истолкования таких данных [c.173]

Незаменимые аминокислоты. Незаменимыми называются аминокислоты, которые организм неспособен синтезировать, а следовательно, они должны поступать с белком пищи. Если какая-либо незаменимая аминокислота в пище отсутствует, то организм не будет в состоянии синтезировать белок тканей если эта аминокислота не поступает с пищей в течение более длительного промежутка времени, то азотистый баланс организма станет отрицательным, произойдет потеря веса, количество белка в плазме понизится, разовьется отек. Обширные лабораторные исследования, проведенные на крысах путем скармливания им искусственно составленного пищевого рациона, позволили установить, что для роста незаменимыми аминокислотами являются следующие гистидин, метионин, аргинин, триптофан, треонин, изолейцин, лейцин, лизин, валин, фенилаланин. [c.379]

ТЫ — аминокислоты, которые не синтезируются в организме. Содержание их в пищевых продуктах необходимо для роста, развития и поддержания нормального физиологического состояния человека, животных и некоторых микроорганизмов. Аминокислоты, которые могут синтезироваться в организме, называются заменимыми аминокислотами. Основным источником аминокислот являются белки, которые расщепляются в н елу-дочно-кишечном тракте до аминокислот. Белки, в состав которых входят все Н. а., называются полноценными белки, которые не содержат хотя бы одну из незаменимых аминокислот, являются неполноценными. Н. а. богаты животные белки — молоко, мясо. Н. а. для человека и всех животных являются восемь аминокислот лизин, треонин, триптофан, метионин, фенилаланин, лейцин, валии, изолейцин. Для роста молодых крыс, кроме того, необходим еще аргинин для роста цыплят необходимо до 15 аминокислот. Г1ри отсутствии в организме (пище) отдельных Н. а. могут развиваться некоторые заболевания, например, при отсутствии триптофана развивается катаракта. [c.171]

В организме человека KoQ может синтезироваться из мевалоновой кислоты и продуктов обмена фенилаланина и тирозина. По этой причине KoQ нельзя отнести к классическим витаминам, однако при некоторых патологических состояниях, развивающихся как следствие неполноценности питания, KoQ становится незаменимым фактором. Так, у детей, получающих с пищей недостаточное количество белка, развивается анемия, не поддающаяся лечению известными средствами (витамин В , фолиевая кислота и др.). В этих случаях препараты KoQ более эффективны. KoQ оказался также эффективным средством при лечении мышечной дистрофии (в том числе генетической ее формы) и сердечной недостаточности. [c.243]

Для животного организма витамин Вс является важнейшим витамином, входящим в состав ферментов, катализирующих белковый обмен он выполняет важную функцию в превращениях аминокислот. Для каждого животного организма необходимо получать с пищей некоторые аминокислоты (например, для человека незаменимы валин, лейцин, нзолейшш, лизин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан), которые он не в состоянии синтезировать все же другие необходимые аминокислоты синтезируются организмом нз продуктов расщепления белков или из а-кетокислот. [c.355]

Нет ничего удивительного в том, что во многих случаях экспериментальная недостаточность какой-либо одной аминокислоты не дает характерных нарушений. Дело в том, что выключение одной только аминокислоты должно отразиться на всем процессе синтеза белка. Поскольку потребность в аминокислотах у животных и у человека обычно покрывается белками, развитие явлений, связанных с недостаточностью какой-либо одной аминокислоты, маловероятно. При некоторых патологических состояниях повышается интенсивность использования определенных аминокислот, и в этих условиях развитие указанных явлений становится возможным. Например, у больных с кар-циноидной опухолью кишечника значительная часть пищевого триптофана может расходоваться на образования серотонина, выделяемого с мочой, что приводит к относительной недостаточности триптофана (стр. 479). При далеко зашедшей злокачественной меланоме значительное количество тирозина (и, возможно, фенилаланина) превращается в меланин можно думать, что с таким использованием фенилаланина и тирозина связано быстрое истощение, характерное для больных, страдающих этим заболеванием. [c.130]

Хорошо известно, что в видимой области спектра поглощают свет только окрашенные белки, которые содержат в своем составе геминовую группировку. Эти белки носят название хромопротеидов, и к ним относятся миоглобин, гемоглобин, цитохромы, каталаза и пероксидаза. В ультрафиолетовой области все белки имеют широкую полосу поглощения вблизи 275—278 ммк, которая объясняется поглощением света сопряженными ядрами тирозина, триптофана и фенилаланина. Особый интерес имеет полоса поглощения в далекой ультрафиолетовой области, максимум которой расположен вблизи 190 ммк. Это полоса поглощения пептидной связи, интенсивность которого меняется в зависимости от того, в каком состоянии, спи-рализованном или аморфном, находится белок или полипептид. На рис. 22 представлена кривая поглощения полиглютамино-вой кислоты при pH 4,0 и 7,25, т. е. в состоянии 100%-й а-спирали и аморфного клубка соответственно. Хорошо видно, что экстинкция пептидных групп в спирализованном состоянии на 45% ниже экстинкции в аморфном состоянии, хотя положение максимума поглощения почти не смещается. Это явление носит название гипохромного эффекта. [c.105]

Изучение индивидуальных аминокислот позволило выявить характер их накопления в растении. Так, для всех видов преобладающими свободными аминокислотами являются пролин, аланин и аспарагин, на которые, приходится 40—60% от всей суммы свободных аминокислот. Кроме того, каждый вид имеет свои особенности в содержании тех или иных аминокислот. Например, у копеечника забытого метионин, валин, фенилаланин составляют 10—15%, у к. Гмелина, к. родственного, к. южносибирского глутаминовая и аспарагиновая кислоты достигают 15—20% от общего количества свободных аминокислот. Из аминокислот белка в значительных количествах, как и в свободном состоянии, содержатся аспарагиновая и глутаминовая кислоты, пролин, фенилаланин, аланин, метионин, валин. При этом у копеечника забытого и к. южносибирского выявлено большое количество глутаминовой кислоты и фенилаланина—до 25% от всей суммы аминокислот белка, у к. родственного, к. Гмелина и к. ферганского— до 23% пролина и глутаминовой кислоты. [c.55]

Пищевое и промышленное использование белков. Растения способны синтезировать ампнокислоты и белки, используя в качестве источника азота неорганические соединения. Животные же для нормального существования должны получать белки с пищей. В процессе пищеварения белки расщепляются на низкомолекулярные пептиды или аминокислоты, которые всасываются кищечником и разносятся током крови. Они и служат строительным материалом, из которого организм создает белки своего тела. Таким образом, белки в питательном рационе вполне могут быть заменены аминокислотами. Некоторые необходимые для жизни аминокислоты организм может вырабатывать сам из других азотсодержащих соединений, поступающих с пищей. Другие же аминокислоты организм синтезировать не в состоянии и их надо вводить в готовом виде, с белковой пищей. Такие аминокислоты получили название незаменимых. К их числу относятся лизин, триптофан, фенилаланин, валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин (см. табл. 23). [c.391]

Ряд авторов детально исследовал и опроверг утверждение Кегля о то- (, что белки нормальных и злокачественных тканей отличаются по степени рацемизации аминокислот в их кислотных гидролизатах. Небольшая раце.мизация является обычной в кислотных гидролиза-гах всех белков [117—121а]. Этот вопрос был изучен также [122, 128а] изотопным методом, который имеет большое значение при изучении оптической фор.мы соединений, полученных при гидролизе белков. Мы выделили 123] почти полностью рацемизированный фенилаланин из кислотного гидролизата шерсти с помощью метода [124], который сам не должен приводить к заметной рацемизации. Имеются [125] доказательства того, что, как и при щелочной обработке, кислотная обработка легче рацеми-зирует аминокислоты в пептидной цепи, чем в свободном состоянии. Можно попытаться избегнуть рацемизации, применяя ферменты или устраняя действие высокой температуры на ранних стадиях гидролизата [109]. [c.56]

Увеличение внутриклеточного уровня Са может приводить к активированию секреции основных пероксидаз в свободное пространство, где они, взаимодействуя с донорами электронов и, возможно, с циркулирующей ИУК, утилизируют перекиси ослабление связи основных пероксидаз с мембранными структурами позволяет им действовать как 1-аминоцик-лопропан-1-карбоновая кислота (АЦК)-оксидаза. В результате ИУК и АЦК-оксидаза вызывают изменение в преобразовании этилена, который далее индуцирует (через механизм запуска синтеза белков) увеличение активности фенилаланин-аммиак-лиазы и кислых пероксидаз. На основании отдельных результатов исследований и интерпретации модельных состояний возможного течения биохимических реакций были получены доказательства существования двух различных механизмов контроля метаболизма основными и кислыми пероксидазами, опосредованных этиленом. Эти два механизма, контролируемые разными пероксидазами, могут быть главными в тех реакциях, которые активизируются в ответ на различные внешние воздействия (стресс) (рис. 22). Авторы подчеркивают регуляторную роль деятельности фермента пероксидазы и фенольных соединений. [c.103]

Ряд исследователей считает, что мембранные эффекты УФ-облучения в основном индуцированы ПФОЛ и лишь частично обусловлены фотохимическими превращениями белков. Напомним, что происходящие в белках под воздействием УФ-излучения нарушения их структурно-функционального состояния индуцируются в основном поглощением энергии УФ-света остатками ароматических аминокислот триптофана, тирозина, фенилаланина, а также остатками серосодержащих аминокислот цистеина и цистина. Под влиянием УФ-света происходит фотоионизация остатков аминокислот с образованием сольватирован-ного электрона и катион-радикала аминокислоты [c.129]

Мутирование гена, обеспечивающего синтез определенного белка — фермента, необходимого для осуществления той или иной тканевой реакции, приводит к нарушению последней. Так, например, для нормального метаболизма аминокислоты фенилаланина необходимо присутствие специфического фермента, под влиянием которого фенилаланин окисляется в другую аминокислоту — тирозин. Известна мутация, которая привела к появлению рецессивного гена, блокирующего образование фермента. Если этот мутировавший ген находится в гомозиготном состоянии, необходимый фермент не образуется и окисление фенилаланина в тирозин становится невозможным. Вместо этого фенилаланин превращается в фе-нилпировиноградную кислоту, которая, накапливаясь в крови, выделяется с мочой. Нарушение нормального метаболизма фенилаланина [c.159]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология