Пепсин оптимум

Влияние кислотности среды. Второй важнейший фактор, от которого зависит активность ферментов, — реакция среды. Каждый фермент наиболее активен в определенном интервале pH, известном под названием оптимума pH. Оптимумы pH отдельных ферментов резко различаются. Например, максимальная активность пепсина, катализирующего расщепление белка, наблюдается при pH 1,5—2,0, а аргиназы, которая вызывает расщепление аминокислоты аргинина, — при pH 9,5—9,9. С удалением от оптимального значения pH в кислую или щелочную сторону активность фермента ослабляется вначале медленно, а затем очень быстро, и часто такое инактивирование вскоре приобретает необратимый характер. На рисунке И схематически показано влияние pH среды на активность фермента амилазы, которая катализирует расщепление крахмала. [c.46]

Термолабильность ферментов т. е. инактивация их, связанная с разрывом полипептидных связей при повышении температуры,— денатурация белков, приводит к появлению оптимума температурного действия. С ростом температуры увеличивается скорость ферментативной реакции, но увеличивается и инактивация фермента. Поскольку белки являются амфотер-ными электролитами, для ферментов характерен также оптимум pH. Так, например, оптимум действия пепсина лежит в зоне pH = 1,5 —2,5, трипсина —8—11, сахаразы, выделенной из. дрожжей, — 4,6—5,0, сахаразы из кишечника — 6,2, амилазы из слюны или поджелудочной железы — 6,7—6,8 и т. д. Некоторые ферменты могут иметь различную величину оптимума pH для разных субстратов. Так, оптимум pH пепсина несколько меняется для разных белковых субстратов, тогда как карбогидразы [c.249]

Следующая стадия изменения коагулированного казеина — пепти- ация — осуществляется пепсином, оптимум действия которого лежит около pH = 2,0. [c.67]

Пепсин проявляет наибольшую активность в зоне pH 1,5—2,5 в то время как трипсин при этом значении pH полностью теряет способность гидролизовать белки (например, казеин). Оптимум действия трипсина лежит при pH около 8—9. При значениях pH ниже или выше оптимальной зоны активность фермента постепенно снижается. [c.123]

Зависимость активности фермента от значений pH среды выражается в том, что каждый фермент проявляет максимальную активность при определенном значении pH, т. е. имеет оптимум pH действия. Большинство ферментов максимально активны в зоне pH, близкой от нейтральной липаза поджелудочной железы, трипсин, каталаза, фумараза и др. В сильно кислой среде при pH 1,5—2,0 отмечен оптимум pH пепсина, в щелочной при pH 9,8— аргиназы. Переход к большей или меньшей концентрации [c.127]

II. Взять четыре пробирки и в каждую из них поместить по нескольку волокон фибрина (белок крови, образующийся при свертывании) приблизительно поровну во всех пробирках. Затем в первую пробирку налить 5 мл раствора пепсина в 0,2%-ной соляной кислоте, во вторую — Ъ мл того же раствора, предварительно нейтрализованного по фенолфталеину добавлением 0,1 н. раствора едкого натра, а третью — 5 мл предварительно прокипяченного раствора пепсина и в четвертую — 5 мл 0,2%-ной соляной кислоты. Все четыре пробирки одновременно поставить на 20—30 мин в термостат при 38° С. Только в первой пробирке, в результате протеолитического расщепления, произойдет растворение волокон фибрина. Одна соляная кислота не изменит фибрина (4-я пробирка), если не считать легкого набухания волокон, а в нейтральной среде (2-я пробирка) пепсин окажется недостаточно активным (оптимум действия пепсина лежит при pH 1,6—2,0 и для различных белков он несколько отличен). [c.53]

Оптимум створаживающего действия пепсина в отличие от его протеолитического действия лежит при pH = 4,8. Створаживать молоко в определенных условиях могут и другие протеолитические ферменты, [c.310]

Смещение равновесия в данной реакции в сторону синтеза соляной кислоты происходит, по-видимому, за счет использования энергии гидролиза АТФ. Затем соляная кислота секретируется в желудок, где выполняет разнообразные функции активирует пепсиноген создает оптимум pH для действия пепсина и других протеолитических ферментов денатурирует пищевые белки, облегчая тем самым процесс их гидролиза оказывает антимикробное действие, т. е. создает барьер для попадания болезнетворных бактерий в кишечник. От денатурирующего влияния соляной кислоты и гидролитического действия протеолитических ферментов собственные белки стенок желудка предохраняет специальный слизистый секрет, содержащий гликопротеины. При язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки в области язвы происходит разрушение клеток протеолитическими ферментами механизм образования язвы пока детально не изучен. [c.378]

Трипсин гидролитически расщепляет как белки, не изменившиеся в желудке под влиянием пепсина, так и высокомолекулярные продукты распада белков, полипептиды типа пептонов. При этом разрушаются пептидные связи в этих молекулах с освобождением карбоксильных и аминных групп. Оптимум pH для трипсина равен 7,8. [c.315]

Чистый Р. — кубич. кристаллы, мол. в. 40 ООО, р/ 4,5. Молекула Р. имеет структуру полипептидной цепи с глицином на N-концевом участке и лейцином или изолейцином на С-концевом участке. Подобно пепсину, Р. расщепляет только пептидные связи и не влияет на эфирные и амидные Р. особенно активен по отношению к связям, образованным тирозином и фенилаланином. Оптимум активности Р. наблю- [c.325]

Оптимум действия ферментов лежит при различных значениях pH. Так, пепсин очень активен при pH 2, трипсин при pH 7, химотрипсин при pH 8. Еще более щелочной среды (pH 9) требуют пептидазы кишечного сока. [c.59]

Панкреатическая липаза—оптимум действия при pH 8,0 Пепсин........ . .1 > 1,5—1,6 [c.197]

Продажный кристаллический пепсин получают из желудочного сока или слизистой желудка он представляет собой смесь ферментов. Пепсин стабилен в области pH 5—6 и денатурируется при pH выше 6 при гидролизе синтетических субстратов он имеет оптимум активности при pH 4, а при гидролизе белков — в области pH от 1 до 2. Фермент этот при низких значениях pH подвергается автолизу. В результате возникает примесь пептидов, которые необходимо [c.124]

Влияние pH нй активность ферментов (а) оптимум pH (б) для ферментов пепсина (/), трипсина (2) и щелочной фосфатазы (3) [c.100]

Значение pH в оптимуме отвечает наилучшему связыванию субстрата ферментом и наибольшей скорости катализа. Оптимум pH для большинства ферментов лежит в пределах от 6 до 8, однако есть и исключения например, пепсин имеет наибольшую активность при pH около 2. Количественное определение активности ферментов проводят при оптимальном для данного фермента значении pH. [c.112]

Из данных табл. 4.3 видно, что рН-оптимум действия ферментов лежит в пределах физиологических значений. Исключение составляют пепсин, рН-оптимум которого 2,0 (при pH 6,0 он не активен и не стабилен). Объясняется это, во-первых, структурной организацией молекулы фермента и, во-вторых, тем, что пепсин является компонентом желудочного сока, содержащего свободную соляную кислоту, которая создает оптимальную кислую среду для действия этого фермента. С другой стороны, рН-оптимум аргиназы лежит в сильнощелочной зоне (около 10,0) такой среды нет в клетках печени, следовательно, in vivo аргиназа функционирует, по-ви-димому, не в своей оптимальной зоне pH среды. [c.141]

Протеолиз кролика пепсином при pH выше оптимума активности этого фермента (pH 4,0) приводит к [c.59]

Для каждого фермента имеется определенное значение pH, при котором скорость катализируемой реакции максимальна (оптимум pH). В таблице 8 приведены значения оптимумоа pH для некоторых гидролитических ферментов. Видно, что эти значения сильно различаются так, например, для пепсина оптимум находится при pH 1,5, а для щелочной фосфатазы — 9,0 — 10,0. Большинстао ферментов имеют оптимум pH а нейтральной области (7,0 —8,U). [c.185]

Влияние химических факторов на активность ферментов. Активность ферментов значительно меняется в зависимости от изменения условий, в которых они действуют. Так, например, для каждого фермента существует определенная область концентрации водородных ионов, в которой лежит оптимум его действия. Для пепсина оптимальное значение рН=1,5—1,6 для трипсина 7,8—8,7 для сахаразы 4,5 для липазы рицинуса 4,7 для липазы поджелудочной железы 8,0 и т. д. Однако на положение оптимума влияет степень очистки фермента. Так, например, оптимальное pH для липазы из слизистой оболочки желудка собаки равняется 5,5—6,3 после электродиализа оно будет 6,3—7,1 после адсорбции каолином 7,1—7,9. В области оптимального pH ферменты обычно устойчивы, но это небезусловно для трипсина оптимум расщепления белка лежит при рН=7,8—8,7, а наибольшая устойчивость—при рН=6,0 для пепсина оптимум действия при рН=1,5—1,6, а наибольшая устойчивость наблюдается при рН==4,0. [c.338]

Массовое промышленное применение находят следующие протеолитические ферменты реннин, пепсин и трипсин — животного происхождения папаин, бромелин и фицин — растительного происхождения, а также различные протеиназы грибов и бактерий, из которых более подробно изучены субтилопептидаза А (субтилизин), аспергиллопептидаза А и клостридиопептидаза А (коллагеназа). Все эти ферменты отличаются друг от друга по специфичности, оптимуму pH, стабильности и ряду других свойств. [c.220]

Оптимум действия одних ферментов, например пепсина, наблюдается в кислой среде (pH 2,0), других — в щелочной, а у большинства ферментов — в нейтральной среде. Изменение активности лактатдегидрогеназы культуры Вас. subtilis в зависимости от pH среды показано на рис. 13. [c.34]

Панкреатическая липаза (КФ 3.1.1.3) является гликопротеидом, имеющим мол. массу 48000 (у человека) и оптимум pH 8-9. Данный фермент расщепляет триглицериды, находящиеся в эмульгированном состоянии (действие фермента на растворенные субстраты значительно слабее). Как и другие пищеварительные ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин), панкреатическая липаза поступает в верхний отдел тонкой кишки в виде неактивной пролипазы. [c.366]

Пепсин, папайи и субтилизип обладают низкой специфичностью. Поэтому, за исключением пепсина, в этих ферментах, трудно обнаружить примеси других ферментов. В случае пепсина это не имеет большого значения, так как оптимум его активности наблюдается при pH 1,8—2,2, в то время как возможные примеси других ферментов проявляют свое действие в среде, близкой к нейтральной. Влияние примесей может быть ослаблено уменьшением времени переваривания исследуемого белка ферментом. Пепсин разрывает пептидные связи, соседние как с глутаминовой кислотой или глутамином, так и с фенилаланином или тирозином. Иногда отсутствие специфичности проявляется в том, что он гидролизует связи аланин — аланин и аланин — серии. Папаин обладает аналогичной низкой специфичностью с еще более широким спектром активности. Субтилизин также имеет широкий спектр активности, гидролизуя связи, которые расщепляют трипсин, химотрипсин и пепсин. Однако его особым преимуществом является способность гидролизовать нативные белки. Следовательно, с его помощью могут быть обнаружены дисульфидные моспжи, например в инсулине и рибонуклеазе. [c.395]

Энзиматический гидролиз белков пищи начинается в желудке млекопитающих под действием н елудочного сока, содсрл ащего соляную кислоту и пенсии. В период наиболее активного пищеварения содержимое желудка имеет pH 1,3—2,5. Пепсин — пеп-тид-пептидогидролаза ускоряет гидролиз белков, находящихся в состоянии амфкатионов.. Оптимум активности пепсина лел<ит около pH 2 и несколько отличен для различных белков. При рН>5,0 действие пепсина прекращается, а при рН>8,0 пепсин необратимо инактивируется. [c.185]

Кроме протеолитической активности пепсину сБойственна и коагулазная активность, т. е. способность ускорять свертывание молока, заключающееся в энзиматическом превращении казеина молока в параказеин и сывороточную альбумозу. В присутствии ионов кальция параказеин образует параказепнат кальция, выделяющийся в виде геля (см. работу 31). Оптимум коагулазного действия иенсина при pH 5,3. [c.185]

Трипсин — протеаза, ускоряющая гидролиз белков, находящихся в состоянии амфанионов, с оптимумом активности при pH 8,0. Трипсин —белковое вещество с молекулярным весом- 23 ООО. В панкреатической железе образуется неактивный трипсиноген, который при действии специфического активатора— энтерокиназы, выделяемой слизистой двенадцатиперстной кишки и тонкого отдела кишечника, превращается в трипсин (см. работу 30). Трипсин ускоряет гидролиз пептидных связей белков, альбумоз и пептонов. Многие нативные белки лишь с трудом расщепляются трипсином. Триптический гидролиз таких белков идет значительно быстрее после их денатурации или после предварительного расщепления пепсином. Продуктами триптического гидролиза являются поли- и Дипептиды и аминокислоты. Трипсину свойственно и коагулазное действие. [c.186]

Тканевые протеазы (катепсины). В животных тканях имеется активная протеолитическая система ферментов, сложная по своему составу, которую обычно объединяют под названием тканевых протеаз, или к а -тепсинов. Катепсины представляют собой смесь протеолитических ферментов, наиболее активных в слабокислой среде (оптимум pH 4—5). Под влиянием катепсинов происходит гидролитический распад белковой молекулы на более простые составные части. Различают катепсины I, И, (II и IV, которые по своему действию близки соответственно пепсину, трипсину, аминопептидазе и карбоксинептидазе. [c.326]

Гидролитическое расщепление белков под влиянием пепсина приводит к образованию смеси протеоз и пептонов. Оптимум pH действия пепсина примерно 2. [c.366]

Важнейшие представители используемых животных протеиназ— пепсин, трипсин, а-химотрипсии и сычужный фермент, иногда называемый реннином или химозином. Пепсин образуется из пепсиногена слизистой оболочки желудка, рН-оптимум его действия на белки — 1,7—2,2 он расщепляет их, как и пептиды, по связям, которые образованы с участием аминной группы тирозина или фенил-аланина. Трипсин образуется из трипсиногена поджелудочной железы, его действие наиболее интенсивно при pH 7,6—9,0 специфичность четко выражена он гидролизует связи, сформированные с участием СООН-группы положительно заряженных аминокислот, аргинина и лизина. Химотрипсин близок по ряду свойств трипсину, а специфичность его подобна пепсину с тем отличием, что он разрывает связи, в которые ароматические аминокислоты входят не аминными, а карбоксильными группами. Реннин образуется из прореннина в сычуге молодых жвачных животных. Это — протеолитический фермент, специально настроенный на створаживание молока. Оптимум его действия при pH 6,0—6,5. [c.239]

Пепсин представляет хорошо кристаллизующийся белок, сходный по растворимости с глобулином. Молекулярный вес 35 ООО. Сырой пепсин представляет смесь двух пепсинов, желатиназы и катепсина. Оптимум действия пепсина лежит при pH =1,5—2,0, но кристаллический пепсин расщепляет и при рН=4,1. Пепсин сам себя переваривает. [c.345]

Оптимум проводимой пепсином реакции гидролиза белков находится в сильно кислой области (pH 2), где карбоксильные группы существуют преимущественно в недиссоциированном состоянии. При pH 2 возможным становится участие в катализе свободных ионов гид-зоксония Н3О+. Один из обсуждавшихся в литературе механизмов [c.182]

Подобное явление наблюдается в случае применения различных буферных систем. Например, фермент фосфоглицериндегид-рогеназа имеет другой оптимум pH в боратном буфере, чем в фосфатном. Это обусловлено связыванием ионов фосфора ферменто 1. Пепсин расщепляет натуральные белки обычно при pH 1,5—2,5, а синтетические пептиды при значении pH около 4.0. [c.131]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология