Глицин, радикал

Аминокислоты и белки. Большое биологическое значение имеют аминокислоты — соединения со смешанными фунК циями, в которых, как в аминах, содержатся аминогруппы — N11 и одновременно, как в кислотах,— карбоксильные группы —СООН. В качестве примера можно привести простейшие аминоуксусную кислоту, или глицин, и аминопропионовую кислоту, или аланин. Строение других природных аминокислот этого типа можно выра-зить приведенной ниже общей формулой (где R — углеводородный радикал, который может содержать и различные функциональные группы) [c.497]

Рис. 5.12. Структура сорбционного комплекса, образуемого стационарныдг лигандом М-Ст-Ь-гидроксипро-пином, катионом меди Си + и О- или -аминокислотой. V фиксируемой на хнраль-чом сорбенте аминокислоты R обозначает боковой радикал, например Н для глицина, СНз для аланина, --СН,—

В приводимом примере радикал р-аланил выделен рамкой карбоксильная группа сохраняется у глицина, и полученный дипептид следует назвать -аланилглицин [c.125]

Аминокислотами называются органические кислоты, у которых водород, входящий в состав радикала (остатка углеводорода), замещен аминогруппой —N 5. Простейшей аминокислотой является гликоль, или глицин, с эмпирической формулой [c.337]

Для определения вклада бокового радикала из этой величины вычитается свободная энергия переноса молекулы глицина, не имеющая бокового радикала. В зависимости от величины и знака аминокислотные остатки делятся на гидрофильные и гидрофобные. Данный подход имеет развитие и в настоящее время. Например, метод, основанный на сопоставлении энергии Гиббса переноса эталонной АК (объем которой равен среднеарифметическому значению молярных объемов рассматриваемых АК) и алифатического углеводорода (молярный объем которого равен объему бокового радикала эталонной кислоты) [20], позволяет дать раздельную оценку слагаемых, соответствующих переносу полярных групп и гидрофобных участков радикалов. Данные по свободным энергиям переноса коррелируют с тенденцией отдельных ами- [c.190]

К настоящему времени известно около 200 природных аминокислот. Однако важнейших, являющихся основными структурными единицами белков, среди них всего 20. Характерной особенностью строения последних является, во-первых, то, что в их молекулах обе функциональные группы - аминная и карбоксильная-связаны с одним и тем же атомом углерода и, во-вторых, то, что этот атом является асимметрическим, поскольку содержит четыре различных заместителя (исключение составляет аминоуксусная кислота, называемая также глицин м и гликоколом). Таким образом, рассматриваемые аминокислоты имеют следующую общую структурную формулу КСН(МН2)СООН (для глицина К = Н, для остальных К - углеводородный радикал). [c.448]

Из природных аминокислот этому условию удовлетворяют остатки лизина и аргинина. В случае химотрипсина этот остаток должен содержать гидрофобный, предпочтительно ароматический радикал. Поэтому расщепление преимущественно проходит по остаткам фенилаланина, тирозина и триптофана. В случае эластазы расщепление проходит, если боковой радикал имеет небольшой размер, главным образом по остаткам глицина и аланина. Эта специфичность определяется структурой полости, в которой размещается боковой радикал атакуемого аминокислотного остатка для осуществления необходимой ориентации относительно каталитического центра фермента. [c.205]

При образовании названий пептидов в конце ставят историческое название той аминокислоты, которая сохраняет свою карбоксильную группу. В нижеприведенном случае это Р-аланин. Остаток глицина, или радикал его глицил (взят в рамку), как бы замещает атом водорода в аминогруппе аланина. Отсюда по общим правилам выводим название полученного дипептида — гли-цилаланин. [c.125]

Разумеется, конформации дипептидов определяются природой бокового радикала Р. Имеет смысл детально исследовать только четыре радикала — глицин (Р = Н), аланин (Р = = СНз), валин (Р = СН(СНз)2) и пролин, который встраивается в пептидную цепь и образует группировку атомов. [c.113]

Глицин оставляет пептидную цепь симметричной, и, как для полимеров с симметричными R (см. гл. 7), конформационная карта глицинового дипептида (или молекулы метиламида N-ацетил-глицина) должна быть центросимметрична (центр симметрии р = я) = 0°). Аланин — простейшая аминокислота, уже имеющая атом СР, и этот атом углерода в радикале R единственный. Конформационная карта аланина не должна иметь элементов симметрии, а конформационная свобода соответствующего дипептида благодаря введению группы СНз вместо водорода существенно ограничена по сравнению с глициновым аналогом. Конформационная свобода уменьшается с увеличением объема группы R и, вероятно, должна быть наименьшей для массивного радикала валина. Другие обычные аминокислоты в этом смысле занимают промежуточное положение, напоминая скорее аланин, и только изолейцин является аналогом валина. Наконец, пролин, а также оксипролин, благодаря встраиванию в пептидную цепь циклической группировки, занимают особое положение — их конформации характеризуются только одним углом вращения — углом ijj. [c.371]

На рис. 87 радикал R (включающий атом Ср) представляет остаток молекулы кислоты (или боковую цепь) и может меняться от Н (глицин) до пяти-членной цепи (лизин), а также содержать простые (фенилаланин) или конденсированные кольца (триптофан). В состав радикала R могут входить группы ОН (серии, тирозин), СООН (глутаминовая кислота), NHa (или Ы—Н) [c.254]

Белки построены, в основном, из аминокислот, которых обычно содержится около 20 типов и которые существенно отличаются по своим свойствам. К аминокислотам, боковые группы (цепи) которых содержат углеводородный радикал и обладают поэтому гидрофобными свойствами, относятся аланин, валин, лейцин, изолейцин. К этой же группе относят глицин (боковая группа — [c.23]

Все аминокислоты (кроме глицина) содержат асимметрические атомы углерода — это а-атомы, к которым присоединены СООН, ННа и радикал К. Одним из самых поразительных и таинственных свойств живой природы является наличие в каждом веществе [c.15]

Конформации дипептидов определяются природой бокового радикала К. Имеет смысл детально исследовать только четыре случая глицин (Н = Н), аланин (Н = СНз), валин [К = СН(СНз)г ] [c.370]

Амино- и иминокислоты, не имеющие боковой цепи или имеющие незамещенный углеводородный радикал глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин и пролин), очень устойчивы в горячих растворах соляной кислоты [6, 34]. Выход для этих аминокислот в белковых гидролизатах при увеличении времени нагревания достигает максимума и затем не изменяется [35—38]. [c.127]

Комбинации разрешенных углов ((> кф, рассчитанные Рамачандраном для модели из твердых сфер, соответствуют максимально устойчивым конформациям. Значительно влияют на стерически разрешенные конформации объемные боковые радикя-лы аминокислот. Приведенная на рис. 3-12 (в, -днаграмма базируется на расчетах, сделанных для аланина. Для глицина разрешено значительно больше комбинаций углов, чем, например, для валина или изолейцина. [c.376]

Скорость инициирования полимеризации сильными первичными аминами велика, поэтому суммарная скорость процесса в этом случае определяется скоростью роста цепи. Последняя будет тем больше, чем больше положительный заряд на карбоксильном углероде 5 молекулы К. и чем меньше стерич. затруднений создает радикал К аминокислоты. Поэтому скорость полимеризации падает в ряду глицин, аланин, лейцин, валин, С-трет-бутилглицин, а-метилаланин (таблица). Скорость процесса в неполярных растворителях (бензол) выше, чем в полярных (диметилформамид). Кинетику К. а. п. изучают титрованием ненрореагировавшего К., определением количества выделяющейся СО5, а также исследованием ИК-спектров реакционной смеси. Реакция имеет первый порядок по К. и по инициатору энергия активации невелика и составляет в случае карбоксиангидрида -бензил-Ь-глутамата 27,6 кдж молъ (6,6 ккал/моль). [c.471]

В наименовании пептидов обычно первым указывается остаток аминокислоты, несущий свободную -аминогруппу. Если аминокислота вступает в пептидную связь своей карбоксильной группой, то она рассматривается как ацильный радикал и соответственно приобретает окончание— ил. Концевая аминокислота, содержащая свободную карбоксильную группу, не меняет своего названия. Тринентид, состоящий из аланина, серина и глицина, будет называться глицилаланилсерином, если он имеет следующее строение [c.38]

Аминокислоты, входящие в состав белков, различаются по характеру боковой цепи — К. Во многих аминокислотах боковая цепь нейтральна, например в глицине НгНСН СООН (К соответствует атому водорода), в аланине Н2МСН(СНз)СООН (Я = СНд), но в трех аминокислотах — аргинине, лизине и гистидине боковой радикал имеет основной характер [c.99]

При у-облучении глицина (NH H2 00 ), обогащенного С, наблюдаются спектры ЭПР, из которых можно получить приведенный ниже тензор СТВ с С в системе координат а Ьс моноклинного кристалла (а — направление, перпендикулярное плоскости Ьс криста.тла). При облучении образуется радикал КН СНСОг [162]. [c.202]

У глицина отношение числа биполярных молекул к числу незаряженных молекул очень велико. Ионизация карбоксильной группы глицин-катиона начинается практически до того, как происходит отщепление протона от группы МН .Это характерно и для других аминокислот. Но если радикал К аминокислот содержит какие-либо дополнительные кислотные и основные группы, ионизация приобретает более сложный, конкурентный характер. Одновременную ионизацию двух карбоксильных групп глутаминовой кислоты можно дифференцированно определить путем сравнения констант ионизации ее обоих моноэфиров с константой ионизации самой кислоты. Такой метод применим и при анализе одновременной ионизации аминной и сульфгидрильной групп цистеина, а также аминной и фенольной групп тирозина. Ионизация карбоксильных групп этих соединений начинается до того, как она проявляется в заметной степени в остальных [c.91]

АМИНОКИСЛОТЫ. Производные карбоновых кислот, в которых один или два атома углеводородного радикала замещены аминогруппой NHj. Входят в состав белков, которые являются полимерами А. По числу карбоксильных групп (СООН) различаются moho- и дикарбоновые А., по числу аминных групп различаются MOHO- и диаминовые А. В зависимости от положения аминогрупп различают альфа-, бета- и гамма-кислоты. Получаются синтетически или выделяются из белков. А. занимают центральное место в обмене азотистых соединений в животных, растениях и микроорганизмах, так как служат источником образования белков, гормонов, ферментов и многих других соединений. В настоящее время известно более 90 природных А. В белках содержится лишь около 20 А. Растения и автотрофные микроорганизмы способны синтезировать все входящие в их состав А. Животные могут синтезировать лишь следующие А. аланин, аргинин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, гистидин, глицин, серин, тирозин, цистеин, цистин и так называемые иминокислоты — пролин и оксишролин. А., которые могут синтезироваться в организме животных, называются заменимыми. Для всех видов животных безусловно незаменимыми являются лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин. Ряд А. используется в кормлении с.-х. животных. [c.22]

Рассматривая конформации дипептидов, мы детально остановились лишь на производных четырех аминокислот — глицина, аланина, валина и пролина — и, ограничившись конформационной картой метиламида N-aцeтил-L-фeнилaлaнинa, попытались заключить, что конформационные возможности других остатков близки к аланину. Хотя, грубо говоря, это действительно так, чтобы получить надежный конформационный код> белка, имеет смысл столь же детально изучить конформации других остатков, ибо электростатические взаимодействия и свобода движения боковых радикалов в большой степени зависят от природы самого радикала. В этом направлении уже немало сделано, в особенности индийскими авторами [57—60] и группой С. Г. Галактионова [61, с. 61], и можно считать, что на сегодня конформации всех остатков обычных аминокислот теоретически исследованы с достаточной полнотой. При этом, поскольку различные авторы ра- [c.377]

Значительно труднее объяснить образование пропилена при пи]юлизе серина, имеющего в своем составе углеводородный радикал с двумя атомами углерода, и образование адетонитрила прп пиролизе глицина. Приходится предположить, что пропилен образуется в результате восстановления карбоксильной группы до ме-тильной или метиленовой [c.51]

Для всех определений, основанных на выделении азота, характерны три типа трудностей. Первая трудность связана с тем, что окислительно-восстановительные реакции протекают неоднозначно и возможны побочные реакции. Следовательно, процесс протекает не стехиометрически даже для таких соединений, как аминокислоты, которые быстро реагируют при комнатной температуре. Поэтому, например при анализе глицина, возможна ошибка от 3 до 9%, в зависимости от условий реакции. Вторая трудность, характерная для анализа амино-групп, связана с тем, что не все эти группы реагируют с одинаковой скоростью, так как радикал при аминб-группе оказывает глубокое влияние на окислительно-восстановительную реакцию. Многие аминокислоты полностью реагируют за 5 мин при комнатной температуре, для алкил-аминов требуется от 0,5 до 1 ч, некоторые ариламины реагируют лишь при повышенной температуре, тогда как другие вообще не реагируют до конца. Наконец, ряд органических соединений ок- [c.62]

Однако величина ферментативного гидролиза зависит от структуры аминного компонента в молекуле субстрата. При замене аминогруппы в амидах мононуклеотидов на остаток фенилаланина, лейцина или серина происходит снижение гидролиза в среднем в три раза. Дальнейшее усложнение аминного компонента при переходе к дипептидному производному УМФ — уридилил-(5 -> N)-фенилаланилглицину — сопровождается уменьшением степени гидролиза в 20 раз по сравнению с УMФ-5 -NH2. Замена глицина в уридилилфенилаланилглицине на аминокислоты, содержащие разветвленный радикал, например на валик, приводит к тому, что фермент в таких соединениях не расщепляет фосфоамидную связь. Ди- и трипептидные производные ГМФ-5 не гидролизуются ферментом. [c.377]

Значения для данного вещества. л еняются в зависимости от растворителя и качества фильтровальной бумаги. В табл. 10 приведены величины / у, определенные описываемым. методом, В ряду глицин, аланин, валин и лейцин значения возрастают с увеличением молекулярного веса причем, че.м больше алкильная группа, тем больше скорость продвил ения аминокислоты приближается к скорости движения органического растворителя. На графике (рис, 43) приведены значения для трех более редких аминокислот с неразветвленной цепью, являющихся высшими н-алкильными гомологами аланина. Значения у для пяти аминокислот ложатся на правильную кривую, что указывает если не на прямую пропорциональность, то, во всяком случае, на существование определенной закономерности между значениями и молекулярным весом. Структура радикала оказывает меньшее, но все же заметное влияние так, соединения с изоструктурой — валин и лейцин, являющиеся несколько более гидрофильными соединениями, чем -изомеры, имеют меньшее значение [c.161]

Реакция диспропорционирования, в которую вступают два радикала глицина, приводит ж появлению М1 ноуксусной кислоты и восстановлению одного из радикалов до исходной структуры [c.106]

Интересная реакция осуществляется по радикалу треонина. Она состоит в отщеплении радикала в виде ацетальдегида. Эта реакция ускоряется специфическим ферментом—треонииальдолазой, открытым А. Е. Браунштейном и Г. Я. Виленкиной (1951). Простетической группой его является пиридоксальфосфат. В качестве второго продукта расщепления треонина идентифшшрован глицин [c.271]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология